Enzyme Flashcards
(32 cards)
Enzyme Definition
Biokatalysatoren, die biochemische Prozesse in Organismen beschleunigen. Sie sind nicht immer Proteine
Substrat
Stoffe, die umgesetzt (converted) werden
Produkte
Stoffe, die bei der Reaktion entstehen
Aktives Zentrum
Bereich im Enzym, an den das Substrat bindet
Reaktionablauf
- Katalyse am aktiven Zentrum
- Enzym-Subtrat-Komplex
- Enzym-Produkt-Komplex
- Freisetzung von Produkten
- Enzym geht unverändert hervor
Substratbindung
- Schlüssel-Schloss-Prinzip
- Substrat passt wie ein Schlüssel in Schloss - Induced fit
- Wechselwirkung zwischen Substrat und Enzym
- gegenseitige Verformungen
- substratinduzierte Konformationsänderung
Eigenschaften von Enzymen
- Akitvationsenergie Versenkung
- erhöhen Reakstionsgeschwindigkeit (Hin- und Rück)
- beschleunigen Einstellung des Gleichgewichtszustandes
Spezifität von Enzymen
- Substratspezifisch
- Reaktionsspezifisch (wirkungsspezifisch)
- Regiospezifisch
- Stereospezifisch
Aufbau von Enzymen
- Holoenzyme: gesamtes Enzym
- Apoenzyme: Proteinkomponente
- Cofaktor: Nichtproteinkomponente
- Metallionen
- Coenzym: kleines organisches Molekül (bspw. Vitamine)
Coenzymarten
- Prosthetische Gruppe: fest gebunden (kovalent)
- Cosubstrat: locker gebunden (nicht kovalent)
Benennung der Enzyme
- Bezeichnung des Substrats
- Bezeichnung der katalysierten Reaktion
- -ase am Ende
6 Klassen von Enzymen
- Oxidoreduktase
- Transferase
- Hydrolase
- Lysase/Synthase
- Isomerase
- Ligase/Synthetase
Oxidoreduktase
katalysieren Redoxreaktionen
Transferasen
katalysieren Übertragung chemischer Gruppen von einem Molekül auf ein anderes Molekül
Hydrolase
katalysieren Spaltung des Substrats durch die Reaktion mit Wasser
Lyasen/Synthasen
nichthydrolytische Spaltung/Aufbau ohne Energie
Isomerase
katalysieren Umlagerungen (rearrangement) innerhalb von Molekülen
Ligase/Synthethase
nichthydrolytische Spaltung/Aufbau mit Energie
Einflüsse auf die Enzymaktivität
- Temperatur
- pH-Wert
- Substratkonzentration
- Inhibitoren
- Aktivatoren
RGT
- Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel
- Erhöhung von 10°C, verdoppelt die Reaktionsgeschwindigkeit
- Passiert nicht in Enzymen wegen Denaturierung
Einfluss von Temperatur
1). Organismen haben ein Temperaturoptimum
2). Entspricht Körpertemperatur
Einfluss von pH-Wert
1). Veränderung der Ladung von Aminosäuren
2). Bindungen, die die Tertiärstruktur stabilisieren, lösen sich
Einfluss von Substrat Konzentration
1). je höher die Konzentration, desto höher ist die Reaktionsgeschwindigkeit
2). Sättigungskurve, weil alle Enzyme benutzt werden können.
3). Es gibt ein Vmax
Michaelis-Menten-Konstante
- Substratkonzentration bei halber Maximalgeschwindigkeit
- Hälfte der aktiven Zentren besetzt
- Beschreibt die Afinität eines Enzym
- kleiner Km = hohe Affinität
- großer Km = niedrige Affinität