Enzyme Flashcards

(32 cards)

1
Q

Enzyme Definition

A

Biokatalysatoren, die biochemische Prozesse in Organismen beschleunigen. Sie sind nicht immer Proteine

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Q

Substrat

A

Stoffe, die umgesetzt (converted) werden

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3
Q

Produkte

A

Stoffe, die bei der Reaktion entstehen

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4
Q

Aktives Zentrum

A

Bereich im Enzym, an den das Substrat bindet

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5
Q

Reaktionablauf

A
  • Katalyse am aktiven Zentrum
  • Enzym-Subtrat-Komplex
  • Enzym-Produkt-Komplex
  • Freisetzung von Produkten
  • Enzym geht unverändert hervor
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6
Q

Substratbindung

A
  1. Schlüssel-Schloss-Prinzip
    - Substrat passt wie ein Schlüssel in Schloss
  2. Induced fit
    - Wechselwirkung zwischen Substrat und Enzym
    - gegenseitige Verformungen
    - substratinduzierte Konformationsänderung
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7
Q

Eigenschaften von Enzymen

A
  • Akitvationsenergie Versenkung
  • erhöhen Reakstionsgeschwindigkeit (Hin- und Rück)
  • beschleunigen Einstellung des Gleichgewichtszustandes
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8
Q

Spezifität von Enzymen

A
  • Substratspezifisch
  • Reaktionsspezifisch (wirkungsspezifisch)
  • Regiospezifisch
  • Stereospezifisch
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9
Q

Aufbau von Enzymen

A
  1. Holoenzyme: gesamtes Enzym
  2. Apoenzyme: Proteinkomponente
  3. Cofaktor: Nichtproteinkomponente
    - Metallionen
    - Coenzym: kleines organisches Molekül (bspw. Vitamine)
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10
Q

Coenzymarten

A
  • Prosthetische Gruppe: fest gebunden (kovalent)
  • Cosubstrat: locker gebunden (nicht kovalent)
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11
Q

Benennung der Enzyme

A
  1. Bezeichnung des Substrats
  2. Bezeichnung der katalysierten Reaktion
  3. -ase am Ende
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12
Q

6 Klassen von Enzymen

A
  1. Oxidoreduktase
  2. Transferase
  3. Hydrolase
  4. Lysase/Synthase
  5. Isomerase
  6. Ligase/Synthetase
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12
Q

Oxidoreduktase

A

katalysieren Redoxreaktionen

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12
Q

Transferasen

A

katalysieren Übertragung chemischer Gruppen von einem Molekül auf ein anderes Molekül

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12
Q

Hydrolase

A

katalysieren Spaltung des Substrats durch die Reaktion mit Wasser

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12
Q

Lyasen/Synthasen

A

nichthydrolytische Spaltung/Aufbau ohne Energie

12
Q

Isomerase

A

katalysieren Umlagerungen (rearrangement) innerhalb von Molekülen

12
Q

Ligase/Synthethase

A

nichthydrolytische Spaltung/Aufbau mit Energie

12
Q

Einflüsse auf die Enzymaktivität

A
  1. Temperatur
  2. pH-Wert
  3. Substratkonzentration
  4. Inhibitoren
  5. Aktivatoren
13
Q

RGT

A
  • Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel
  • Erhöhung von 10°C, verdoppelt die Reaktionsgeschwindigkeit
  • Passiert nicht in Enzymen wegen Denaturierung
13
Q

Einfluss von Temperatur

A

1). Organismen haben ein Temperaturoptimum
2). Entspricht Körpertemperatur

13
Q

Einfluss von pH-Wert

A

1). Veränderung der Ladung von Aminosäuren
2). Bindungen, die die Tertiärstruktur stabilisieren, lösen sich

13
Q

Einfluss von Substrat Konzentration

A

1). je höher die Konzentration, desto höher ist die Reaktionsgeschwindigkeit
2). Sättigungskurve, weil alle Enzyme benutzt werden können.
3). Es gibt ein Vmax

13
Q

Michaelis-Menten-Konstante

A
  • Substratkonzentration bei halber Maximalgeschwindigkeit
  • Hälfte der aktiven Zentren besetzt
  • Beschreibt die Afinität eines Enzym
    • kleiner Km = hohe Affinität
    • großer Km = niedrige Affinität
13
Wechselzahl
Anzahl der Substrat-Moleküle, die von einem Enzymmolekül in einer Sekunde maximal umgesetzt werden können
13
Inhibitoren
- Hemmstoffe der Enzymaktivität - 2 Arten: Reversibel und Irreversibel
13
Reversibel Inhibitoren
- Hemmstoffe binden nur vorübergehend (temporary) - Bindung kann wieder aufgehoben - Kompetitiv und Nicht Kompetitiv
13
Unterschied zwischen kompetitive Inhibitoren oder nicht kompeitive Inhibitoren
1). Kompetitiv - bindet am aktiven Zentrum - konkurriert mit Substrat (ähnlich) - Vmax bleibt, aber länger zu erreichen 2). Nichtkompetitiv - konkurriet nicht mit Subtrat - bindet an allosterischem Zentrum - Veränderung des aktiven Zentrums (Konformationsänderung) - Vmax nicht mehr erreichbar
13
allosterisches Zentrum
- Bindungsstelle außerhalb des aktiven Zentrum - bewirkt kleine Gestaltveränderungen (Shape changes) des Enzyms
13
Allosterische Enzyme
- bestehen aus mehreren Untereinheiten - Schlüsselenzym in enem Stoffwechsel - Bsp. Endprodukthemmung | Schlüsselenzym bestimmt die Geschwindigkeit der Reaktionen
13
Irreversibel Inhibitoren
Inhibitor ist dauerhaft an Enzym gebunden. Bespiele: 1). Stoffe, die bestimmte Gruppen an Enzym anbringen 2). Selbstmordinhibitoren (Suizidsubstrate) 3). Schwermetalle und andere Gifte
13
Anwendung von Enzymen
- Forschung und Wissenschaft - Waschmittelindustrie - Diagnostik