exemple de prot : Myoglobine et hémoglobine

Question 1

c’est quoi prot la myoglobien et l’hémoglobine ?

Answer 1

prot héminiques : elles ont du fer animal

Question 2

que permettent la myoglobine et l’hémoglobine au niveau biomédical ?

Answer 2

permettent à la fois :
* la liaison et le transport de l’O₂
* transport d’e-
* photosynthèse
* ect

Question 3

Pq La myoglobine et l’hémoglobine sont importantes ?

Answer 3

pour la rélation structure/activité

Question 4

quels types de prot sont La myoglobine et l’hémoglobine ?

Answer 4

transporteuse :capable de fixer une molé ds un tissus ou un compartiment cellulaire et de s’en dissocier dans un autre

Question 5

comment sont appelé les prot qui fixent une molé dans une zone A et la libèrenet ds une zone B ?

Answer 5

ligands

Question 6

comment on appelle la zone où la prot est fixe à un ligand ?

Answer 6

le site de fixation

Question 7

que ce passe-til pour le ligand une fois que le transport est effectué ?

Answer 7

il est libéré : existe donc des mécanismes
spécifiques de régulation de l’affinité de la protéine transporteuse pour son ligand.

Question 8

quel est le but de l’étude de existe donc des mécanismes de la myoglobine et de l’hémoglobine
?

Answer 8

• Compréhension de la base moléculaire de maladies génétiques comme la drépanocytose, les thalassémies, etc
• Étude des mécanismes d’action du monoxyde de carbone (notamment lors
  d’intoxications) et du cyanure
• Compréhension du dopage, des mécanismes d’adaptation aux hautes altitudes, etc

Question 9

Où est retrouvé la myoglobine ?

Answer 9

prot retrouvée dans les muscles

Question 10

de combiende chaine est composé la myoglobine ?

Answer 10

une chaine monomérique donc pas de structure IVaire

Question 11

comment est structuralement la myoglobine ?

Answer 11

= hétéroprot à hème : comporte un noyau tétrapyrrolique ferreux

Question 12

quelle est la forme de la myoglobine ?

Answer 12

prot globulaire qui se pelotonne sur elle même pour former sphère de 4 nm de diamètre

Question 13

la myoglobine est classé dans quelle types de prot ?

Answer 13

hétéroprot et les chromoprot

prot coloré

Question 14

quel est le rôle de la myoglobine dan sle muscle ?

Answer 14

• stocker l’O₂
• elle le libère ent en cas d’exercice intense =>prodcution ATp

Question 15

comment peut être détruit l’activité biologisue de la myoglobine?

Answer 15

par oxydation du Fe²⁺ et du Fe³⁺

mais ctne prot hémniques ont besoins de cette oxydation pr être active

Question 16

comment est la forme de l’hémoglobine (Hb) ?

Answer 16

prot globulaire

Question 17

quelle est la caractéristique de l’Hb ?

Answer 17

• hydrosoluble
• prot qui a une structure IVaire

Question 18

l’Hb est classé ds quel type de prot ?

hétéro, chromo,holo, glyco;phospho

Answer 18

classé parmi les hétéroprot et les chromoprot

Question 19

de quoi est constituée l’Hb ?

Answer 19

• d’une partie protéique=globine
• gpmt prosthétique :l’hème

Question 20

combien une Hb à de sous unités ?

Answer 20

4 : 2chaines 𝛼 et 2 chaines β liées entre elles par des liaisons covalentes

Question 21

Hb

la globine est composé de combien de chaine AA ?

Answer 21

une chaine polypepq qui présente spécificité :
* D’espèce
* De tissu
* De chaîne
* De temps
* Pathologique.

Question 22

l’Hb est elle spécifique à chqaue espèce ?

Answer 22

oui chaque espèce animale a une Hb qui lui est propre et des chaines globines spécifiques

Question 23

y’a-t-il une spécificité de tissu chez l’Hb ?

Answer 23

oui :
* Forme monomérique dans la myoglobine musculaire
* Forme tétramérique dans les GR

Question 24

quels sont les ≠ types de globines qui exsitent chez l’homme ?

Answer 24

• Hb A1
• Hb A2
• Hb F

Question 25

comment sont les chaines de l’Hb A1 ?

Answer 25

Hb A1 : α₂β₂ à plus de 95% → 2 chaînes α + 2 chaînes β

Question 26

comment sont les chaines de Hb A2 ?

Answer 26

α₂δ₂ à environ 3% → 2 chaînes α +2 chaînes δ de

Question 27

comment sont les chaine de l’Hb F ?

Answer 27

α2γ2, à l’état de traces (environ 1%).

Question 28

est-ce qu’en fonction de l’age les chaine Hb ne sont pas les mêmes ?

Answer 28

oui elles peuvent changer de type : ex après qq sémaine de la naissance ↘︎Hb F et augmentation Hb A2

Question 29

comment est l’affinité pour l’O₂ entre l’HbF et et l’HbA ?

Answer 29

affinité pour l’O₂ de l’HbF est supérierus à celle de l’HbA

Question 30

Où est retrouvé l’HbF ?

Answer 30

chez le fœtus : ≠ de P° partielle en O₂ lui permt de capter oxygène à partir de l’HbA placentarie

Question 31

comment est la saturation de l’HbF et l’HbA à 20 mmHg ?

Answer 31

• HbF = 50 %
• HbA = 30 %
• donc HbF fixe plus l’O₂

Question 32

comment est la saturation de l’HbF et l’HbA à 50 mmHg ?

Answer 32

• HbF = 90%
• HbA = 80 %
• donc l’HbF fixe plus l’O₂ que l’Hba

Question 33

quelles sont les anomalies au niveau de structures anormales de chaines qu’on peut retrouver chez ctne pathologies ?

Answer 33

• liées à répartition anormale des chaines
• causées par anomalies de séquence
• causées par une délétion de chaines

Question 34

ex de pathologies liée à une répartition anormales des chaines ?

Answer 34

thalassémies dnas lesquelles on on ne retrouve qu’un seul type de chaînes 𝛼4 ou β4

Question 35

pathologie causées par une anomalies de séquence d’une chaines ?

Answer 35

hémoglobine S de la drépanocytose liée
à la mutation d’1 AA