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Peptides et Protéines > organisation structurale des peptides > Flashcards

organisation structurale des peptides Flashcards

1
Q

quelles sont les différentes organisation structurale des peptides ?

A
  • structure primaire
  • secondaire
  • tertiares
  • quaternaires
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Q

À quoi correspond la structure primaire ?

A

l’ordre dans lequel les AA sont liés les uns aux autres =enchainement de la séquence pepq de NH₂ vers COOH

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3
Q

comment est donnée la structure primaire ?

A

par les noms des AA
* ex: Met-Glu-Gly…

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4
Q

C’est quoi la structure secondaire ?

A
  • 1er niveau de structuration dans l’espace d’une chaîne pepq
  • disposition spatiales des liaisons pepq
  • orientation successive des ≠ plans des liaison pepq
  • rotation des plans de chacune des liaisons pepq vis-à-vis de ses voisines
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5
Q

par quoi est définie la structure secondaire ?

A

par la valeur de 2 angles ɸ et ψ =angles dièdres

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6
Q

structure secondaire

à quoi correspond le ɸ ?

A

angle de rotation autour de la liaison peq entre le NH et le C𝛼

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7
Q

structure secondaire

À quoi correspond l’angle ψ ?

A

angle de rotation entre le C𝛼 et le C du carbonyle

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8
Q

structure secondaire

que déterminent ψ et ɸ ?

A

déterminent la configuration du pep dans l’espace

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9
Q

que ce passe-t-il pour l’angle ɸ dans le cas de la Proline ?

A

il est bloqué ➩molé est cyclique ➤formation de coudes dans les pep

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10
Q

structure secondaire

est-ce qu’on peut avoir n’importe quel valeurs de ψ et ɸ ?

A

non car intervention de nbrse notion d’encombremnt et de collision entre les atomes

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11
Q

structure secondaire

que permet la table de Ramachandran ?

A

répartition des pep en fontion de la valeur des angles

/!\ spécifiques à la structure secondaire

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12
Q

structure secondaire

pourquoi la table de Ramachandran ne reflète pas la réalité ?

A

ctne valeurs d’angles étant presque impossible et ctne totalement absente

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13
Q

structure secondaire

comment se forme les repliement de la molé ?

A

liaisons hydrogène se font entre le H d’un NH d’une liaison pepq et l’O du CO d’une autre liaison pepq (au sein d’une même chaîne peptidique). Cette formation de liaison H entre le groupement CO (légèrement chargé -) et le groupement NH (légèrement
chargé +) va formé repliement de la molé

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14
Q

structure secondaire

que permet les repliement de la molé pour la chaine polypepq ?

A

permet d’établir un tour ds la chaîne polypepq

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15
Q

structure secondaire

quelle est l’unique type de liaisons pour les structures secondaires ?

A

les liaison H entre 2 liaisons pepq sont l’unique type de liaison

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16
Q

structure secondaire

À quoi on va s’interesser quand on parle de structure secondaire des pep ?

A

pas aux AA mais à leur forme

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17
Q

structure secondaire

quels sont les ≠ types de structure secondaire ?

A
  • les hélices
  • le feuillet plissé, ou feuillet β
  • les coudes qui permet de relier hélice et feuillet
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18
Q

structure secondaire

comment est la structure de la chaine pepq quand on a une hélice 𝛼 ?

A

structure en hélice stabilisé par liaison H entre les CO et H des NH de liaison pepq

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19
Q

structure secondaire

comment sont la majorité des hélices rencontrées dans les prot naturelles ?

A

c’est des hélices 𝛼 généralemnt droite et plus rarement gauche

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20
Q

structure secondaire

combien on d’AA par tour de spire d’hélice 𝛼 ?

A

3,6 et hauteur du pas de l’helice = 5,4 Å= 0,54 nm

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21
Q

structure secondaire

comment sont les résidus R dans une hélice 𝛼 ?

A

ils émergent en surface

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22
Q

structure secondaire

dans quelle types de prot sont retrouvés le feuillet β ?

A

dans prot fibreuse ou fibrillaires

23
Q

structure secondaire

comment se passe formation du feuillet β ?

A

liaisons H entre groupes NH et CO connectent chaque AA d’un brin à l’AA de l’autre brin, stabilisant ainsi la chaîne en feuillet.

24
Q

structure secondaire

comment peuvent être le feuillet β .

A
  • parallèle
  • antiparallèle
    sekon sens des ≠ chaines reliées et satbilisé par liaison H
25
Q

structure secondaire

comment sont les brins si on a un feuillet antiparallèle

A

2 brins s’alignent dan sdes sens opposés

26
Q

structure secondaire

comment sont les brins qunad le feuillet est parallèle ?

A

2 brins adjacent s’alignent dans le même sens

27
Q

structure secondaire

que peut-on avoir à extrémités des portions de chaines .

A

repliemnts à 180° = coudes

28
Q

structure secondaire

que permettent les coudes ?

A
  • feuillets plissés intra-chaines
  • portions déordonées ou désorganisées
29
Q

structure secondaire

entre qui les coudes β peuvent exister ?

A
  • 2 feuillets β
  • 2 hélice 𝛼
  • 1 feuillet β et 1 hélice 𝛼
30
Q

structure secondaire

que peuvent entrainer certains AA ?

A

orientent formations de structures secondaires

31
Q

structure secondaire

est-ce que c’est possible d’avoir un structure exclusive càd : que ques hélice 𝛼 ou feuillet β ?

A

structure protéique jamais exclusive toujours un mélange d’hélices 𝛼 et de feuillets β

32
Q

structure secondaire

est-ce-qu’on peut vaoir un mélange de pls structures secondaires dnas une même séquence ?

A

oui = structures super-secondaries

33
Q

structure secondaire

À quoi correspon un structure super-secondaire ?

A

À une organisation en domaine= répétition d’une même strucutre secondaire dans une partie de la molé

34
Q

À quoi correspond la structure tertiaire ?

A

arragment global de la chaîne polypepq dans l’espaces

35
Q

structure tertiaire

de quoi s’accompag,e arrangement globald e la chaîne polypepq dans espace ?

A

apparition de structures =globulaires, fibreuses …

36
Q

structure tertiaire

que permettent les domaines dus aux repliements protéiques ?

A

permettent à des AA éloignés dans structure Iaire de se rapprocher dans la structure IIIaire

via des ponts disulfures entre les SH de 2 cystéines par exemple

37
Q

structure tertiaire

qui va stabiliser structure tertiaire ?

A

liaisons électrostatiques (salines) et liaisons hydrophobe relient résidus à interieurs

38
Q

structure tertiaire

comment sont les liaisons dans la structure tertiaire?

A

intra-chaines

39
Q

structure tertiaire

comment peuvent être la structure des prot ?

A

compactes, globulaire ± sphérique contrairement aux chaines pepq

40
Q

structure tertiaire

que permet la structure globulaire ?

A
  • exposer à la surface les AA hydrophiles ou polaires qui rendnet prot hydrosoluble
  • replier molé de façon à se que parties éloigné se retrouvent
41
Q

structure tertiaire

est-ce possible que site actif d’une enzyme peut être formé de zoens très lointaine sur strucutre priamires amis très proches en 3D ?

A

oui parfois

42
Q

structure tertiaire

que fait la structure fibrillaire ?

A

insère les résidus hydrophiles à interieur et expose les résidus hydropohobes à ext =>surface liposoluble

43
Q

structure tertiaire

quelles sont les ≠ liaisons que peut avoir la structure tertiaire ?

A
  • liaisons covalentes
  • liaisons non covalente
    ☞liaison ionique
    ☞liaison hydrogène
    ☞liaison hydrophobe
44
Q

structure tertiaire_

ex de liaisons covalentes ?

A

ponts disulfures entre les résidus SH de 2 cystéones

45
Q

structure tertiaire

que permettent les liaisons covalentes ?

A

liaisons oslides primordiales pour structure saptiales de la molécule : elles la stabilisent

46
Q

structure tertiaire_liaisons non covalentes

entre qui et qui se font les liaisons hydrogènes ?

A

ici entre radicaux au chaine latérale
ex: OH de Ser et Thr, COOH de Glu et Asp, AA basiques, etc

47
Q

structure tertiaire_liaisons non covalentes

ex d’interactions hydrophobes par les résidus d’AA à cahines non polaires ?

A
  • Ala
  • Val
  • Gly
  • Leu
  • Ile
  • Phe
  • Trp
48
Q

structure tertiaire_liaisons non covalentes

que tendent à faire les résidus d’AA à chaine non polaire des interactions hydrophobes ?

A

exclure molé d’eau et à se regrouper

49
Q

structure tertiaire_liaisons non covalentes

sur quoi repose les liaisons ioniques ?

A

calence électrique + engendrent formations ponts salins sensibles aux variations de pH

50
Q

par quoi se définit la structure quaternaire ?

A
  • association de pls chaînes polypepq identiques ou non dnas une même prot
  • organisation dans espaces de ces ≠ chaines entre elles
51
Q

structure quaternaire

comment sont les liaisons qui stabilisent la structure quaternaire?

A

même que celle de la structure tertiare mais inter-chaines

52
Q

structure quaternaire

comment peuvent être les liaison de la structure quaternaire ?

A
  • covalente: pont disulfure
  • non covalente : liaison hydrogène,ionique, interaction hydrophobes
53
Q

structure quaternaire

pour qui on parle de structure quaternaire ?

A

les prot car les pep ne contiennent qu’une seule chaines

Peptides et Protéines (8 decks)

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