H3

Question 1

Wat zijn de bouwstenen van proteïnen?

Answer 1

α-aminozuren

α-aminozuren zijn de basisbouwstenen van eiwitten.

Question 2

Welke functie hebben enzymen in het lichaam?

Answer 2

Biologische katalysatoren

Enzymen versnellen chemische reacties in het lichaam.

Question 3

Wat zijn defensieve proteïnen?

Answer 3

Antilichamen

Defensieve proteïnen worden geproduceerd als reactie op antigenen.

Question 4

Wat is de rol van transportproteïnen?

Answer 4

Dragen materiaal van de ene naar de andere plaats in het lichaam

Voorbeelden zijn hemoglobine en myoglobine.

Question 5

Wat zijn structurele proteïnen?

Answer 5

Zij verschaffen mechanische steun

Voorbeelden zijn collageen en keratine.

Question 6

Wat zijn bewegingsproteïnen?

Answer 6

Actine en myosine

Deze proteïnen zijn essentieel voor spierbeweging.

Question 7

Wat zijn nutriëntproteïnen?

Answer 7

Bijvoorbeeld ei-albumine en caseïne

Deze proteïnen dienen als aminozuren voor embryo’s of kleine kinderen.

Question 8

Hoeveel verschillende α-aminozuren bestaan er?

Answer 8

Twintig

Deze aminozuren zijn genetisch ingebouwd in eiwitten.

Question 9

Wat is een peptidebinding?

Answer 9

Een amidebinding tussen de α-carbonzuurgroep van één aminozuur en de α-aminogroep van een ander

Peptidebindingen vormen de basis van polypeptideketens.

Question 10

Wat is de primaire structuur van een eiwit?

Answer 10

De volgorde van de aminozuren in de keten

De primaire structuur bepaalt hoe het eiwit vouwt.

Question 11

Wat zijn de vier niveaus van proteïnestructuur?

Answer 11

1. Primaire structuur
2. Secundaire structuur
3. Tertiaire structuur
4. Quaternaire structuur

Deze niveaus beschrijven de organisatie van eiwitten.

Question 12

Wat beschrijft de secundaire structuur van eiwitten?

Answer 12

Lokale, repetitieve conformaties van de keten

Dit omvat structuren zoals α-helix en β-vouwblad.

Question 13

Wat is de tertiaire structuur van een eiwit?

Answer 13

De driedimensionale structuur van het gehele eiwit

Dit niveau van structuur is cruciaal voor de functie van het eiwit.

Question 14

Wat is de quaternaire structuur van een eiwit?

Answer 14

Superstructuur van twee of meer (nagenoeg) identieke eiwitketens

Dit niveau is belangrijk voor eiwitten die uit meerdere subeenheden bestaan.

Question 15

Wat is het verschil tussen het N-terminaal en C-terminaal aminozuur in een peptideketen?

Answer 15

N-terminaal: vrije aminogroep; C-terminaal: vrije carboxylgroep

Dit bepaalt de richting van de peptideketen.

Question 16

Wat bepaalt de primaire structuur van een eiwit?

Answer 16

De lineaire reeks van aminozuren

Een verandering in een enkel aminozuur kan de functie beïnvloeden.

Question 17

Wat zijn de twee soorten secundaire structuren?

Answer 17

α-helix en β-vouwblad

Deze structuren zijn belangrijk voor de stabiliteit van eiwitten.

Question 18

Wat is de rol van disulfidebindingen in eiwitten?

Answer 18

Verbinding van verschillende polypeptideketens

Dit versterkt de structuur van eiwitten.

Question 19

Wat minimaliseert de sterische hinder tussen de zijgroepen van de aminozuren?

Answer 19

De interactie tussen C=O en H-N groepen

Dit verwijst naar de ruimtelijke indeling van aminozuren in eiwitten.

Question 20

Wat stabiliseert de α-helix structuur?

Answer 20

Waterstofbruggen

Deze bruggen zijn evenwijdig aan de as van de schroef.

Question 21

Welke proteïnen bestaan volledig uit α-helix?

Answer 21

α-keratinen

Dit zijn structurele proteïnen.

Question 22

Wat is de structuur van een β-vouwblad?

Answer 22

Gestrekte, zig-zag structuur

De zijgroepen steken naar boven en naar onder.

Question 23

Hoe worden parallele ketens in een β-vouwblad gestabiliseerd?

Answer 23

Door waterstofbruggen tussen C=O en H-N groepen

Deze bruggen liggen loodrecht op de lengteas van het vouwblad.

Question 24

Noem de vier soorten interacties die bijdragen aan de tertiaire structuur.

Answer 24

• Waterstofbruggen
• Ion-ion interacties
• Dipool interacties
• Hydrofobe interacties
• Disulfidebindingen

Deze interacties maximaliseren aantrekkingskrachten.

Question 25

Wat zijn de twee belangrijke tertiaire structuren van eiwitten?

Answer 25

* Bolvorm * Vezel ## Footnote Bolvormige eiwitten zijn meestal oplosbaar in cytoplasma, terwijl vezelachtige eiwitten vaak structureel zijn.

Question 26

Hoe vormt een superhelix in α-keratine?

Answer 26

Twee α-helices ## Footnote Dit leidt tot een structuur die verder kan samenvoegen tot protofilamenten.

Question 27

Wat is de basisstructuur van een zijdevezel?

Answer 27

Een β-vouwblad van repetitieve aminozuren ## Footnote De structuur verklaart de grote sterkte van zijde.

Question 28

Wat is de quaternaire structuur van eiwitten?

Answer 28

Proteïnen die uit meer dan één peptide bestaan ## Footnote De subeenheden kunnen identiek zijn of verschillen.

Question 29

Wat houdt de quaternaire structuur bij elkaar?

Answer 29

Aantrekkingskrachten tussen R groepen ## Footnote Dit omvat van der Waalskrachten, waterstofbruggen, ionische bruggen en disulfidebruggen.

Question 30

Wat is de functie van hemoglobine?

Answer 30

Transport van zuurstof van de longen naar de weefsels ## Footnote Hemoglobine bestaat uit vier peptiden.

Question 31

Wat is het verschil tussen foetaal en maternale hemoglobine?

Answer 31

Foetaal hemoglobine heeft een grotere affiniteit voor zuurstof ## Footnote Dit bevordert de zuurstofoverdracht van moeder naar foetus.

Question 32

Wat is de rol van myoglobine?

Answer 32

Opslag van zuurstof in de skeletspieren ## Footnote Myoglobine heeft een grotere affiniteit voor zuurstof dan hemoglobine.

Question 33

Wat zijn essentiële aminozuren?

Answer 33

Aminozuren die via voeding moeten worden verkregen ## Footnote Niet-essentiële aminozuren kunnen door het lichaam worden gesynthetiseerd.

Question 34

Wat is denaturatie van eiwitten?

Answer 34

Verlies van functionaliteit door verandering van de 3D structuur ## Footnote Dit kan worden veroorzaakt door verstoring van intermoleculaire en intramoleculaire interacties.

Question 35

Noem enkele denaturerende factoren.

Answer 35

* Temperatuur * pH * Organische solventen * Detergenten * Zware metalen * Mechanische spanning ## Footnote Deze factoren kunnen leiden tot verandering van de eiwitstructuur.

Question 36

Wat gebeurt er bij hogere temperaturen in een waterige eiwitoplossing?

Answer 36

Zwakke interacties worden verbroken en moleculaire beweging neemt toe ## Footnote Dit resulteert in een verandering van de 3D vorm.

Question 37

Hoe beïnvloedt pH de structuur van eiwitten?

Answer 37

Verandering van lading beïnvloedt intramoleculaire interacties ## Footnote Dit kan leiden tot neerslaan van eiwit, zoals in melk bij toevoeging van zuur.

Question 38

Wat gebeurt er bij de toevoeging van apolaire solventen aan eiwitten?

Answer 38

Polaire interacties met water worden verstoord ## Footnote Dit leidt tot verandering van de 3D structuur en verlies van functionaliteit.

Question 39

Wat is het effect van zware metalen op eiwitten?

Answer 39

Vormen ligand-metaal bindingen met negatief geladen groepen ## Footnote Dit resulteert in verandering van de 3D structuur en verlies van functie.

Question 40

Wat is een tetrapeptide?

Answer 40

Een peptide dat bestaat uit 4 aminozuren ## Footnote Bijvoorbeeld Ala-Tyr-Asp-Gly.

Question 41

Wat wordt vermoedelijk veranderd onder invloed van een pH verandering?

Answer 41

De 3D structuur van een eiwit ## Footnote Dit kan leiden tot denaturatie.