Hemoglobina Flashcards
(35 cards)
Es el pigmento rojo del eritrocito, es una proteína conjugada y su grupo prostético es una porfirinoproteína (cromoproteína):
Hemoglobina
Son compuestos cíclicos formados por la unión de 4 anillos pirrólicos enlazados por puentes metenilo:
Porfirinas
Una característica de las porfirinas es la de formar complejos con los iones metálicos unidos a los átomos de nitrógeno de los anillos pirrólicos, formando:
Metaloporfirinas
Son porfirinas ferrosas y es el pigmento rojo de los eritrocitos:
El hem de la hemoglobina
Es la fracción proteínica de la hemoglobina consta de 4 subunidades, esto es, tiene la estructura de un tetrámero. Cada subunidad se compone de cadenas polipeptídicas, existen seis tipos que se denominan alfa, beta, gamma, delta, épsilon y zeta, y cada molécula de Hb posee cuatro de ellas:
Globina
Las cuatro cadenas que constituyen la hemoglobina están empaquetadas conjuntamente en disposición tetraédrica, dando lugar a una estructura elipisoidal compacta. ¿La hemoglobina del adulto, qué tipo de cadenas polipeptídicas posee?
Posee 2 cadenas alfa y 2 beta
Es la hemoglobina normal del adulto:
HbA
Es la fracción de la hemoglobina glucosilada, normalmente es proporcional a la concentración de la glucosa sanguínea, por lo tanto, su medición es útil para el control de la diabetes mellitus:
HbA1c
La molécula de hemoglobina es cérea por dentro y saponácea en el exterior, lo que la hace soluble al agua, pero impermeable a ella. Cada subunidad posee un grupo hem escondido dentro del área:
Cérea
En el metabolismo del eritrocito, la derivación de la hexosamonofosfato es importante porque genera NADPH, necesario para la reducción de:
Glutatión
Es la hemoglobina cuyo hierro ferroso ha sido oxidado a hierro férrico:
Metahemoglobina
la metahemoglobina es reducida, mediante:
Gluatatión-NADPH
La metahemoglobina no puede transportar oxígeno, en consecuencia, el paciente con metahemoglobina se halla:
Cianótico
Son enzimas clave del ciclo de Rapaport-Luebering, que disipan eficazmente como calor la energía asociada con el fosfato de alta energía del 1,3-difosfoglicerato:
2,3 -difosfoglicerato mutata y la 2,3-difosfoglicerato fosfatasa
Es un sistema de 2 pasos que sirven como un mecanismo para desperdiciar energía innecesaria para el eritrocito:
Ciclo de Rapaport-Luebering
Se combina con la hemoglobina, causando una disminución de la afinidad por el oxígeno y un desplazamiento hacia la derecha de la curva de disociación oxígeno-hemoglobina. Así, su presencia en los eritrocitos ayuda a la oxihemoglobina (HbO2) a descargar oxígeno:
2,3 -difosfoglicerato
La hemoglobina puede fijar al CO2 cuando el O2 es liberado y cerca del 15 % del CO2 transportado por la sangre es acarreado en la molécula de hemoglobina, formando:
Carbaminohemoglobina
Para evitar el peligro extremo de incrementar la acidez de la sangre; debe existir un sistema amortiguador que absorba este exceso de protones. La hemoglobina fija 2 H+ (HHb) por cada 4 moléculas de O2 que pierde (HbO2) y de este modo proporciona uno de los principales sistemas amortiguadores de la sangre. Este fenómeno se denomina:
Efecto Bohr
Si una molécula de hemoglobina absorbe una de oxígeno, tiende a continuar el proceso y adquiere 3 moléculas de oxígeno más; y si una molécula de hemoglobina saturada con oxígeno pierde un oxígeno, por lo general desecha 2 o 3 moléculas más. Este proceso se llama:
Efecto cooperativo de la Hb
En los pulmones cuando el oxígeno se fija a la hemoglobina desoxigenada, los protones (H+) son liberados y éstos se unen con el bicarbonato (HCO3-) para dirigirlo hacia la formación de ácido carbónico (H2CO3). Este fenómeno se denomina:
Efecto Haldane
Compuestos químicos que abaten la afinidad del oxígeno al favorecer el estado tenso de la hemoglobina (T, desoxigenada o reducida):
2,3- DFG
protones
CO2
La cooperatividad de la molécula de hemoglobina dentro del eritrocito es afectada por:
pH
CO2
2,3- DFG
Tº
Una desviación de la curva de disociación a la derecha da por resultado una mayor liberación de oxígeno por la hemoglobina, por lo tanto:
Disminuye la afinidad de la Hb por el oxigeno
Una desviación a la izquierda aumenta la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno; lo que da lugar a una:
Menor liberación de O2 por la Hb
