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Biochimie Metabolisme Exam 3 > Métabolisme des acides aminés > Flashcards

Métabolisme des acides aminés Flashcards

(76 cards)

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1
Q

Les acides aminés sont quoi?

A

-des métabolites énergétiques
-précurseurs des composés azotés

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Q

Les acides aminés sont des précurseurs pour la synthèse de quoi?

A

-glucose
-acides gras
-corps cétoniques

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3
Q

Quel est le site principal du métabolisme de l’azote?

A

le foie

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4
Q

En période d’excédents alimentaires, comment est ce que les acides aminés sont éliminés?

A

-l’azote sous forme d’ammoniac est toxique et éliminé
-le squelette de carbone est dirigé vers le cycle de Krebs, conservés sous forme de glucides par la gluconéogenèse ou sous forme d’acides gras

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5
Q

Qu’arrive-t-il aux acides aminés en excès?

A

ils ne peuvent pas être entreposés et doivent être utilisés comme carburant

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6
Q

Comment s’effectue la dégradation des acides aminés?

A
  1. dans l’estomac, où le milieu est acide les protéines sont dénaturées
  2. les protéines dénaturées sont accessibles aux protéases qui les dégradent en polypeptides
  3. dans l’intestin, les enzymes protéolytiques (amninopeptidase/peptidase) dégradent les polypeptides en acides aminés + di/tripeptides
  4. les acides aminés et les di/tripeptides sont transportées dans les cellules intestinales pour être relâchées dans le sang vers d’autres tissus
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7
Q

Est ce que les protéines sont une longue vie?

A

ça dépend, certaines ont sont très stables tandis que d’autres ont une courte vie

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8
Q

Pourquoi est-il important que les protéines défectueuses soit éliminées?

A

car certaines maladies sont causées par des protéines anormales

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9
Q

Quelles sont les étapes de la dégradation des acides aminés?

A
  1. Désamination: l’acide aminé donne de l’ammoniac (azote) et un squelette carboné par le départ du groupement α-aminé
  2. Transformation des squelettes carbonés en intermédiaires métaboliques
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10
Q

L’azote libéré des acides aminés se rend où?

A

va être excrété sous forme d’urée

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11
Q

L’ammoniac et l’aspartate proviennent principalement d’où?

A

du glutamate, qui est le produit de la plupart des réactions de transamination

glutamate devient de l’ammoniac et de l’aspartate qui vont être synthétisés en urée

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12
Q

Comment s’effectue la désamination?

A
  1. Transamination
  2. désamination oxydative
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13
Q

c’est quoi une transamination?

A

transfert du groupe aminé à un acide α-cétonique pour donner l’acide α-cétonique correspondant à l’acide aminé de départ et un nouvel acide aminé

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14
Q

Comment se déroule la transamination?

A

-Catalysé par des aminotransférases

  1. le groupement aminé de l’acide aminé est transféré sur l’enzyme, ce qui donne l’acide α-cétonique correspondant
  2. Le groupement aminé est transféré de l’enzyme vers l’acide cétonique accepteur, ce qui donne le nouvel acide aminé
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15
Q

Quel est l’accepteur de groupement amine le plus fréquent ainsi que le nouvel acide aminé créer le plus fréquent lors de la transamination?

A

accepteur: α-cétoglutarate
acide aminé: glutamate

*oxaloacétate et aspartate fonctionnent aussi, mais moins important

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16
Q

Qu’utilise les aminotransférases pour accepter les groupement amine?

A

-la coenzyme PLP (dérivé de la vitamine B6)
-PLP est lié de manière covalente via une base de Schiff (imine)

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17
Q

Combien d’aminotransférase existe-il?

A

une pour chaque acide aminés, sauf la thréonine et la lysine
-> site de spécificité

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18
Q

Pourquoi est ce qu’il y a juste le glutamate et l’aspartate qui peuvent être créer si chaque acide aminé a sa propre aminotransférase?

A

Car, la seconde réaction (transfert du groupement amine sur l’accepteur), la plupart des aminotransférases n’acceptent que l’α-cétoglutarate ou l’oxaloacétate
-> le 2e site catalytique n’a pas de spécificité

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19
Q

Que fait la glutamate-aspartate aminotransférase?

A

glutamate- oxaloacétate ⇋ α-cétoglutarate + aspartate

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20
Q

Quelle est la différence des aminotransférases musculaires?

A

-elles acceptent le pyruvate comme accepteur dde groupement amine et produit de l’alanine comme a.a.
-l’alanine est libéré dans le sang et transporté au foie où il subit une transamination et forme du pyruvate qui est utilisé dans la gluconéogenèse
-le glucose retourne aux muscles où il reforme du pyruvate après la glycolyse

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21
Q

Quel est le but du cycle glucose-alanine?

A

d’assurer le transport de l’azote du muscle au foie pour former l’urée

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22
Q

Qu’arrive-t-il en cas de jeune dans le cycle glucose-alanine?

A

alanine dans les muscle est transporté au foie ou l’alanine est transformé en glutamate (pour le cycle de l’urée) et en pyruvate (pour la gluconéogenèse)

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23
Q

est ce que la transamination est une désamination?

A

non, le groupement aminé n’est pas élimé, juste transféré

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24
Q

Comment s’effectue la désamination oxydative suite à la transamination pour la désamination des acides aminés?

A

-le glutamate subit une désamination oxydative pour former de l’ammoniac + α-cétoglutarate
enzyme: GDH
-nécessite du NAD+ ou du NADP+ comme agent oxydant qui regénère l’‘α-cétoglutarate pour être utilisé dans d’autres transaminations

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25
Où se trouve la GDH?
principalement dans le foie et un peu au reins
26
Est ce que la GDH fait une réaction réversible?
oui
27
La GDH est activée/inhibée par quoi?
-activée par ADP, leucine, NAD+ (besoin énergie) -inhibée par GTP, NADH (pas de besoin d'énergie)
28
Quels sont les 3 formes que l'azote en excès peut être éliminée?
1. Ammoniac (pour les poissons) 2. Urée (vertébrés) 3. Acide urique (oiseaux)
29
Où est ce que l'urée est synthétisée?
dans le foie
30
Comment est ce que l'urée est concentrée?
elle passe par le sang pour être concentrée dans les reins et excrétée dans l'urine
31
Quels sont les substrats du cycle de l'urée?
-2 atomes d'azotes qui viennent de l'aspartate (par uen transamation) et de l'ammoniac (produit de la GDH) -1 atome de carbone qui vient du bicarbonate
32
Où est ce que les 5 réactions du cycle de l'urée s'effectue?
-réactions 1 et 2: mitochondrie -réaction 3-4-5: cytosol
33
Quelle est la réaction 1 du cycle de l'urée?
entrée du premier azote: -condensation et activation de NH3 et HCO3 qui devient du carbamyl phosphate -enzyme: CPS -nécessite l'hydrolyse de 2 ATP -réaction pratiquement irréversible -vitesse limitante
34
Quelles sont les deux types de CPS chez les mammifères?
-CPS-1 mitochondriale: pour le cycle de l'urée -CPS-2 cytosolique: pour le métabolisme des nucléotides
35
Quelle est la réaction 2 du cycle de l'urée?
-transfert du groupement carbamyle du carbamyl phosphate sur l'ornithine donnant la citrulline -enzyme: ornithine transcarbamylase puisque la prochaine étape se déroule dans le cytosol, la citrulline doit sortir de la mitochondrie via un transporteur antiport
36
Quelle est la réaction 3 du cycle de l'urée?
entrée du second azote: -condensation du groupement uréido de la citrulline avec le groupement aminé d'un aspartate pour former l'arginiosuccinate -enzyme: arginiosuccinate synthétase -nécessite 1 ATP l'arginiosuccinate a tous les constituants de la molécule d'urée
37
Quelle est la réaction 4 du cycle de l'urée?
-l'arginiosuccinate est scindé en arginine et en fumarate -enzyme: arginiosuccinase l'arginine est le précureseur immédiat de l'urée
38
Le fumarate créer du cycle de l'urée fait quoi?
-il est transformé en malate par la fumarase -malate est transformé en oxaloacétate par la malate déshydrogénase -l'oxaloacétate est utilisé pour la gluconéogenèse
39
Quelle est la réaction 5 du cycle de l'urée?
-l'arginine est hydrolysée en urée et en ornithine -enzyme: arginase l'ornithine rentre dans les mitochondries par le même transporteur antiport que la citrulline et le cycle recommence
40
Comment est ce que le cycle de l'urée est énergivore?
car la transformation de 2 groupements aminés et 1 atome de carbone en urée nécessite l'hydrolyse de 4 liaisons riches en énergie: -3 ATP -1 PPi
41
Comment se fait la régulation allostérique du cycle de l'urée?
-la CPS-1 est activée par le N-acétylglutamate -le N-acétylglutamate est synthétisé à partir de glutamate et d'acétyl-CoA par la N-acétylglutamate synthase l'augmentation de la vitesse de dégradation est signalée par une ↑ de glutamate suite au réactions de transamination et provoque: -↑ de la synthèse de N-acétylglutamate -active CPS-1 -stimule le cycle de l'urée
42
À quoi sert le catabolisme des acides aminés?
à transformer les acides aminés en intermédiaires du cycle de Krebs pour qu'ils soit métabolisés en CO2 et H2O ou utilisés dans la gluconéogenèse
43
Le catabolisme des acides aminés représente combien de l'énergie produite par les animaux?
15%
44
Les acides aminés sont dégradés en quels 7 intermédiaires?
-pyruvate -α-cétoglutarate -succinyl-CoA -fumarate -oxaloacétate -acétyl-CoA -acétoacétate -> ils sont soit glucoformateurs ou cétogènes
45
Glucoformateur vs cétogène dans le catabolisme des acides aminés
glucoformateur: précurseurs de glucose: -> α-cétoglutarate, succinyl-CoA, fumarate, oxaloacétate cétogène: acétyl-CoA, acétoacétate -ceux qui forme le pyruvate: glucoformateurs ou cétogènes -certains acides aminés sont glucoformateurs et cétogènes
46
Comment est ce que l'asparagine et l'aspartate sont transformé en oxaloacétate?
-asparagine est hydrolysée en aspartate -enzyme: L-asparaginase -L-asparaginase est un agent chimiothérapeutiques pour le traitement des cancers -aspartate est transformé en oxaloacétate par une transamination (avec α-cétoglutarate et glutamate)
47
Quelle est la caractéristique que possède les acides aminés qui se transforment en succinyl-CoA?
ils sont non polaires
48
Comment est ce que la méthionine est transformée en succinyl-CoA?
1. Méthionine est transformée en SAM par la méthionine adénosyltransférase et nécessite un ATP 2. SAM est déméthylé pour former le S-adénosylhomocystéine par une méthyltransférase 3. S-adénosylhomocystéine est hysrolysé en adénosin et en homocystéine par l'adénosylhomocystéinase 4. Homocystéine peut être méthylée pour former de la méthionine 5. Homocystéine est condensée avec la sérine pour former de la cystathionine par la cystathionine β-synthase 6. Cystathionine est hydrolysée en cystéine et en α-cétobutyrate par la cystathionine γ-lyase 7. α-cétobutyrate est transformé en propionyl-CoA par l'acide α-cétonique déshydrogénase 8. le propinoyl-CoA forme du succinyl-CoA avec la propinoyl-CoA carboxylase, méthylmalonyl-CoA racémase et la méthylmalonyl-CoA mutase
49
Quels acides aminés deviennent de l'acétoacétate et du fumarate?
-phénylalanine -tyrosine
50
Comment est ce que la phénylalanine et la tyrosine deviennent l'acétoacétate et du fumarate?
-la phénylalanine + tétrahydrobioptérine est hydroxylé en tyrosine par une phénylalanine hydroxylase -une même voie assure le reste de la dégradation de ces 2 acides aminés en acétoacétate et en fumarate
51
Comment est ce que la phénylalanine hydroxylase (PAH) est régulée?
-elle amorce la détoxification de bcp de phénylalanine et la synthase des catécholamines -phénylalanine active PAH -PKA phosphoryle et active PAH -tétrahydrobioptérine inhibe PAH
52
À part le glutamate, quel autre acide aminé est désaminé directement, pas besoin de transamination?
sérine thréonine
53
Est ce que c'est la désamination ou la dégradation du squelette carbonné qui s'effectue en premier?
la désamination en premier (souvent la première réaction, il y a presque toujours une transamination d'impliquée)
54
les acides aminés sont des précurseurs de quoi?
-nucléotides -coenzymes -hème -hormones et neurotransmetteurs glutathion
55
Les hormones et neurotransmetteurs sont quoi par rapport aux acides aminés?
des amines biologiquement actives
56
Quels sont les amines biologiquement actives?
-cathécholamines: adrénaline, noradrénaline, dopamine -sérotonine -GABA -histamine
57
La biosynthèse des amines biologiquements actives implique quoi?
la décarboxylation de l'acide aminé correspondant
58
Comment s'effectue la biosynthèse du GABA et de l'histamine?
1 étape: glutamate ou histidine -> GABA ou histamine -> enzyme: décarboxylase qui utilise le PLP comme cofacteur
59
Comment s'effectue la synthèse de la sérotonine?
1. hydroxylation tryptophane -> 5-hydroxytryptophane -> enzyme: tryptophane hydroxylase 2. décarboxylation 5-hydroxytryptophane -> sérotonine -> enzyme: décarboxylase des acides aminés aromatique
60
à partir de quoi est formé la mélatonine?
sérotonine
61
À partir de quoi est produit la mélanine?
L-DOPA
62
Comment s'effectue la synthèse des catécholamines?
1. hydroxylation tysorine -> L-DOPA enzyme: tyrosine hydrolase 2. décarboxylation L-DOPA -> dopamine enzyme: décarboxylase des acides aminés aromatique 3. hydroxylation dopamine -> noradrénaline enzyme: dopamine β-hydroxylase 4. Méthylation du groupement amine noradrénaline par SAM -> adrénaline enzyme: phenylethanolamine N-méthyltransférase
63
Comment est ce qu'une cellule peut synthétiser un seul cathécholamine spécifique?
en fonction des enzymes exprimées dans la cellules
64
Pourquoi est ce que le traitement pour la maladie de Parkinson se fait avec le L-DOPA?
car la dopamine ne traverse pas la barrière hématoencéphalique
65
Quels acides aminés peuvent être synthétisés?
les acides aminés non-essentiels
66
Pourquoi est ce que certains acides aminés sont essentiels?
car au fil de l'évolution, ils étaient fournis suffisamment par l'alimentation et on a perdu les voies métaboliques de leur synthèse -> les acides aminés non essentiels nécessitent moins d'étapes de synthèse -> les acides aminés non essentiels sont plus retrouvées dans l'alimentation
67
Quel est le chemin que tous la les acides aminés utilisent pour leur biosynthèse?
réaction de transamination: squelette carboné de l'acide α-cétonique correspondant + glutamate -> acide aminé + α-cétoglutarate -> cest le glutamate qui fournit le groupement aminé
68
À partir de quels intermédiaires sont obtenus tous les acides aminés non essentiels, sauf la tyrosine?
-pyruvate -oxaloacétate -α-cétoglutarate -3-phosphoglycérate
69
Comment est synthétisé la tyrosine?
a.a. non essentiel obtenu pas l'hydroxylation de l'acide aminé essentiel, le phénylalanine
70
Comment est ce que le pyruvate devient l'alanine?
transamination: -pyruvate + glutamate -> alanine + α-cétoglutarate -enzyme: aminotransférase
71
Comment est ce que l'oxaloaétate devient l'aspartate?
transamination: -oxaloacétate + glutamate -> aspartate + α-cétoglutarate -enzyme: aminotransférase
72
Comment est ce que l'oxaloacétate devient l'asparagine?
oxaloacétate devient aspartate avec transamination -Aspartate + glutamine -> asparagine + glutamate -enzyme: sparagine synthétase -nécessite l'hydrolyse de l'ATP *glutamine sert à donner le 2e groupement amine
73
Comment est ce que l'α-cétoglutarate devient le glutamate?
transamination: -α-cétoglutarate + aspartate -> glutamate + oxaloacétate -enzyme: aminotransférase
74
Comment est ce que l'α-cétoglutarate devient la glutamine?
glutamate est obtenu par la transamination -glutamate + ATP -> γ-glutamylphosphate + ADP + Pi + NH4 -> glutamine + Pi -enzyme: glutamine synthétase
75
Comment est ce que la 3-phosphoglycérate devient la sérine?
1. 3-phosphoglycérate + NAD+ -> 3-phosphohydroxypyruvate + NADH -> enzyme: 3-phosphoglycérate déshydrogénase qui transforme le OH en cétone 2. transamination 3-phosphohydroxypyruvate -> phosphosérine -> enzyme: aminotransférase 3. hydrolyse phosphosérine- -> sérine -> phosphosérine phosphatase
76
Comment est ce que la 3-phosphoglycérate devient la glycine?
sérine est obtenu par une transamination -sérine -> glycine -enzyme: sérine hydroxyméthyl transférase

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