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MMD 1043 Examen 1 > Métabolisme des purines, des pyrimidines et de l'hème > Flashcards

Métabolisme des purines, des pyrimidines et de l'hème Flashcards

Professeur: Dre Elaine Letendre

1
Q

Que sont les pyrimidine et les purines?

A
  • Bases pouvant exister seules ou dans l’ADN/ARN
  • Composantes d’intermédiaires biochimiques (ATP)
  • Coenzymes
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Q

Nomme les deux sources principales d’apport des pyrimidines/purines.

A
  1. Synthèse de novo
  2. Voie de sauvetage
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Q

À partir de quoi sont synthétiser les pyrimidines/purines de novo?

A
  • Glutamine
  • Glycine
  • Aspartate
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4
Q

À quoi servent les voies de sauvetage?

A

Réutiliser les pyrimidines/purines de la diète et du catabolisme pour économiser de l’énergie

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5
Q

Nommes les purine.

A

A
G

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6
Q

Nomme les pyrimidine.

A

T
C
U

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7
Q

De quoi est formé un nucléotide?

A

Groupement phosphate
Base azotée
Ribose ou désoxyribose

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8
Q

De quoi est formé un nucléoside?

A

Base
Pentose

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9
Q

Par quoi et dans quoi sont dégradées les acides nucléiques d’origine alimentaire.

A

Par les nucléases et les nucléotidases pancréatiques
Dans l’intestin

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10
Q

En quoi sont dégradés les acides nucléiques dans l’intestin?

A
  • Nucléosides
  • Bases libres
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11
Q

Que font les purines/pyrimidines qui ne sont pas catabolisés?

A

Réincorporées dans de nucléotides

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12
Q

Est-ce que le recyclage des purines/pyrimidines est suffisant pour combler les besoins du corps?

A

Non (production de novo nécessaire)

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13
Q

Localisation de la synthèse de novo des purines?

A

Foie

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14
Q

Fonction des pyrimidines?

A
  1. Blocs structuraux de l’ADN et de l’ARN
  2. Leurs dérivés sont des intermédiaires dans des réactions de synthèse
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15
Q

À quoi sert UDP-glucose?

A

Précurseur dans la synthèse du glycogène

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16
Q

Que sont les produits du catabolisme des pyrimidines?

A
  • Béta-alanine
  • Ammoniac
  • CO2
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17
Q

Est-ce que les produits du catabolisme des pyrimidines précipitent?

A

Non

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18
Q

Est-ce que NH4 est toxiques? Si oui, qu’est-ce que le corps fait avec?

A

Oui, urée

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19
Q

Décrit la synthèse de novo des pyrimidines.

A
  • À partir des a.a. des organes et tissus
  • Plus intense que pour les purines
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20
Q

Décrit la voie de sauvetage des pyrimidines.

A
  • Réutilisation des nucléosides intratissulaire
  • Relativement faible
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21
Q

Pourquoi la synthèse de novo des pyrimidines est plus intense que celle des purines?

A

Les pyrimidines sont mal recyclées, mais il faut quand même qu’il y ait un nb égal de pyrimidines et de purines donc on doit en produire davantage

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22
Q

Une partie des nucléosides sont dégradés en quoi dans le métabolisme des pyrimidines?

A

Ribose et bases

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23
Q

Les bases pyrimidiques sont…

A

catabolisées

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24
Q

Qu’est-ce qui se passe quand les bases pyrimidiques sont catabolisés?

A

Leur anneau est ouvert et leur catabolisme génère des composés solubles

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25
Q

Produit du catabolisme des cytosines?

A

Uracil
NH4

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26
Q

Produit du catabolisme des uracils?

A

Béta alanine

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27
Q

Que donne la béta alanine?

A

Acétyl coA
NH4
CO2

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28
Q

Produits du catabolisme de la thymine?

A

Succinyl coA
NH4
CO2

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29
Q

Que font l’acétyl coA et le succinyl coA une fois sécrétés?

A

Vont vers le cycle de Krebs

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30
Q

Est-ce que la dégradation des bases pyrimidiques causent un problème clinique? Pourquoi?

A

Non, les produits de dégradation sont très solubles

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31
Q

Le catabolisme des pyrimidines ne génère pas de quantité significative d’_________.

A

énergie

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32
Q

Nomme les deux purines principales.

A

Adénine
Guanine

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33
Q

Comment existent les purines?

A
  • Seules
  • Associées à un pentose (nucléoside)
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34
Q

Nomme les fonctions des purines.

A
  • Composantes des cofacteurs
  • Composantes des composés énergétiques
  • Composantes des facteurs de régulation
  • Composantes des neurotransmetteurs
  • Composantes des signaleurs
  • Blocs structuraux de l’ADN et de l’ARN
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35
Q

Nomme les cofacteurs que composent les purines.

A

NAD+
FAD+
CoA

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36
Q

Nomme les composés énergétiques que composent les purines.

A

ATP
CTP
AMP

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37
Q

Nomme les facteurs de régulation que composent les purines.

A

ATP
ADP
NAD+

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38
Q

Nomme les composantes de neurotransmetteurs que composent les purines.

A

cGMP

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39
Q

Nomme les composantes de signaleurs que composent les purines.

A

cAMP
cGMP
GTP
protéine G

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40
Q

Décrit la synthèse de novo des purines.

A

Dans les hépatocytes à partir des a.a.

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41
Q

Décrit les voies de sauvetage des purines.

A
  • Origine alimentaire
  • Adénosine du turnover des acides nucléiques des tissus
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42
Q

Pourquoi les voies de sauvetages sont les mécanismes prédominants chez les purines?

A

Structure très complexe et couteuse à produire de novo

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43
Q

Est-ce que les purines d’origine alimentaire sont utilisées de façon significative?

A

Non

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44
Q

En quoi, dans quoi et par quoi sont dégradés les purines alimentaires?

A

Dégradé en acide urique
Dans la cellule intestinale
Enzyme xanthine oxidase

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45
Q

Que fait le corps avec l’Acide urique?

A

Excrétion dans l’urine

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46
Q

Localisation du catabolisme des purines?

A

Foie
Rein

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47
Q

Nomme les grandes étapes du catabolisme des purines.

A
  1. Dégradation de la nucléotide AMP et GMP
  2. Formation de produits solubles
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48
Q

Décrit la dégradation de la nucléotide AMP et GMP.

A

Retrait du groupe phosphate et du groupe ribose et libération du groupe aminé

49
Q

Décrit la dégradation de AMP.

A

AMP = IMP = inosine = hypoxanthine

50
Q

Décrit la dégradation de GMP.

A

GMP = guanosine = guanine = xanthine

51
Q

Qu’est-ce qui se passe avec l’hypoxanthine et la xanthine si XO intervient?

A

hypoxanthine = xanthine = acide urique

52
Q

Est-ce que l’acide urique est soluble?

A

NON

53
Q

En quoi existe l’acide urique?

A

En urate de sodium

54
Q

Qu’entraine la cristallisation de l’urate de sodium dans les tissus?

A

Arthrite: réaction inflammatoire intra-articulaire
La Goutte

55
Q

L’hyperuricémie est fréquente et le plus souvent _________________.

A

asymptomatique

56
Q

Qu’est-ce qui se passe quand il y a diminution de l’excrétion rénale d’acide urique?

A

Les concentration plasmatiques augmentent ce qui fait cristalliser l’acide urique dans les articulations

57
Q

Qu’induit la présence de dépôts de cristaux d’urate de sodium dans les articulations?

A

Une réponse inflammatoire sévère qui se manifeste comme une attaque aigue d’arthrite

58
Q

Qui est le plus touché par la goutte?

A

Le gros orteil

59
Q

Symptômes du patient atteint de goutte au gros orteil?

A

Articulation rouge et enflée
Très très douloureux

60
Q

Comment pouvons-nous poser le diagnostic de la goutte?

A

Ponctionner l’articulation et analyser au laboratoire

61
Q

Traitement de la goutte?

A

Inhibition de la XO par l’allopurinol

62
Q

Que sont les porphyrines?

A

Molécules cylindriques formées de 4 anneaux pyrrole liés ensemble pour former la protoporphyrine

63
Q

Que forme l’ajout d’un atome de fer central au centre de l’anneau de la protoporphyrine?

A

Ferroprotoporphyrine (hème)

64
Q

Nomme les protéines formées à partir du gr prosthétique qu’est l’hème.

A
  • Cytochromes P450
  • Enzymes
  • Hémoglobine
  • Myoglobine
65
Q

Que confère l’hème?

A

Fonctions de réduction/oxydation et de transfert d’e-

66
Q

Que confère l’hème de l’hémoglobine?

A

La capacité de se lier de façon réversible à l’oxygène, permettant aux GR de le distribuer

67
Q

Localisation de la synthèse de l’hème?

A

Foie
Moelle osseuse

68
Q

Localisation de 85% de la production de l’hème?

A

Cellules érythroides de la moelle osseuse pour son incorporation dans l’hémoglobine

69
Q

Localisation de 15% de la production de l’hème?

A

Par les hépatocytes pour l’utiliser pour la synthèse des cytochromes et autres enzymes

70
Q

Localisation de la première et des 3 dernières réactions de la synthèse de l’hème?

A

Mitochondrie

71
Q

Localisation des 4 autres réactions de la synthèse de l’hème?

A

Cytosol

72
Q

Est-ce que TOUTES les cellules peuvent produire de l’hème?

A

Non, pas les globules rouges (pas de mitochondries)

73
Q

Explique la première étape (dans la mito) de la synthèse de l’hème.

A

8 glycine + 8 succinyl coA → enzyme ALA synthase → 8 moles de ALA qui partent pour le cytosol

74
Q

Explique la réaction dans le cytosol de la synthèse de l’hème.

A

Condensation des 8 ALA → 4 PBG → uroporphyrinogène III → coproporphyrinogène

75
Q

Expliques les dernières étapes (dans la mito) de la synthèse de l’hème.

A

coproporphyrinogène → protoporphyrinogène IX → protoporphyrine IX + fer → hème

76
Q

Le contrôle de la synthèse s’exerce par l’activité de la…

A

ALA synthase

77
Q

L’activité de la ALA synthase est inhibée par quoi?

A

Concentration ↑ d’hème

78
Q

Qu’est-ce que la porphyrie?

A

Maladies dû à une mutation des gènes codants pour les enzymes qui interviennent dans la biosynthèse de l’hème

79
Q

À quoi sont associés les porphyries?

A
  • Déficience partielle dans l’une des enzyme de synthèse de l’hème
  • Diminution de synthèse de hémoglobine
  • Anémie
80
Q

Que donne la porphyrie aigue intermittente?

A

Attaques de douleur abdominale
Symptômes neuropsychiatriques
Confusion
Psychose
Teint pâle
Photosensibilité

81
Q

Qu’avait les loups-garou?

A

Une porphyrie!

82
Q

Quelle est la structure de l’hémoglobine?

A

4 chaines de protéines
Groupe hème
Atome de fer

83
Q

De quelle couleur est l’hémoglobine?

A

Rouge à cause du fer

84
Q

De quoi est responsable l’hémoglobine?

A

Du transport de l’O2 dans le corps

85
Q

Chaque atome de fer peut se lier de façon _________ à une molécule d’oxygène.

A

réversible

86
Q

Pourquoi le sang est-il rouge?

A

C’est la présence du fer de l’hème, constituant de l’hémoglobine, qui donne la couleur rouge au sang.

87
Q

Qu’est-ce qui se passe lorsque le sang passe par les poumons?

A

L’hème se lie à l’oxygène, le sang est rouge vif

88
Q

Couleur du sang veineux?

A

Rouge foncé

89
Q

D’où vient l’hème à dégrader?

A

GR sénescent (85%)
Turnover des cytochromes et autre protéines (15%)

90
Q

Combien de temps de vie pour un GR?

A

90-120 jours

91
Q

Vie d’un atome de fer dans le corps?

A

10 ans

92
Q

Par quoi sont dégradés les vieux GR?

A

Macrophages du système réticuloendothélial principalement de la rate mais aussi du foie et du système réticulo-endothélial

93
Q

En quoi est catalysée l’hémoglobine?

A

Globine
Hème

94
Q

En quoi est catabolisé la globine?

A

Acides aminés réutilisés pour la biosynthèse des protéines ou transformés en différents intermédiaires

95
Q

Que va faire le fer de l’héme?

A

Il va rejoindre la transferrine, protéine de transport plasmatique du fer, qui va le redistribuer aux sites tissulaires pour sa réutilisation.

96
Q

Que devient l’hème libérée de son fer?

A

protoporphyrine IX

97
Q

Qu’est-ce qui se passe avec la protoporphyrine IX dans le système RE?

A

Anneau clivé → biliverdine (vert)

98
Q

La biliverdine est par la suite réduite en ________________.

A

bilirubine (pigment jaune-orangé)

99
Q

La bilirubine _______ est liée à l’albumine dans le sang et elle s’en va dans le _____.

A

lipophilique
foie

100
Q

Qu’est-ce qui se passe avec la bilirubine dans le foie?

A

Elle est conjuguée (ajout de 2 acides glucoroniques) et devient soluble

101
Q

Localisation de la sécrétion de bilirubine conjuguée?

A

Canaux biliaire
Vésicule biliaire

102
Q

Avec la stimulation du repas, la bile est excrétée dans le ___________.

A

petit intestin

103
Q

Qu’est-ce qui se passe avec la bilirubine dans le gros intestin?

A

La bilirubine se retrouve vite dans le gros intestin où elle est digérée par les bactéries pour former l’urobilinogène.

104
Q

Qu’est-ce qui se passe avec la plus grande partie de l’urobilinogène?

A

Oxidée par des bactéries et devient la stercobilines (brun des selles)

105
Q

Qu’est-ce qui se passe avec une petite portion de l’urobilinogène?

A

Réabsorbé vers le sang et échappe au foie pour se rendre au rein
Devient urobiline (jaune de l’urine)

106
Q

La bilirubine et ses métabolites colorés forment la famille des ___________.

A

pigments biliaires

107
Q

Le stercobilinogène est oxidé en stercobiline par les enzymes des bactéries de _____________

A

la flore intestinale.

108
Q

La majorité de l’urobilinogène reste dans l’intestin où il devient du ________________.

A

stercobilinogène (aussi incolore)

109
Q

Qui est le produit ultime de la dégradation de l’hème de l’hémoglobine?

A

La stercobiline

110
Q

Vrai ou faux? En circonstances normales, le foie est en mesure de conjuguer toute la bilirubine produite et assume son catabolisme et son élimination.

A

Vrai

111
Q

Cause d’hyperbilirubinémie?

A
  • Destruction importante GR
  • Insuffisance du foie
  • Blocage du foie
112
Q

Symptômes d’hyperbilirubinémie?

A
  • Peau jaune
  • Yeux jaunes
  • Ictère (jaunisse)
  • Urine orange
113
Q

Qu’est-ce qu’un bleu?

A

Hématome

114
Q

Qu’est-ce qui permet de suivre la progression d’un hématome?

A

La couleur

115
Q

Hématome jour 0?

A

rouge en raison de la présence du sang oxygéné

116
Q

Hématome jour 1-2?

A

bleu/mauve/ noir car l’oxygène a quitté

117
Q

Hématome jour 5-10?

A

verdâtre-jaunâtre car l’hème est métabolisée en biliverdine et en bilirubine

118
Q

Nom de la précipitation de bilirubine?

A

Hemosiderin

MMD 1043 Examen 1 (12 decks)

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