metabolisme du fer Flashcards
(32 cards)
fer
11mg/j
10% absorbé au niveau intestinal
1- majoritairement sous forme heminique : 2 atome de fer liés au noyau peripherique
- 4 noyau héme associé à 2 chaines (2 alpha et 2 beta
- le fer libre non heminique
2 formes du fer
- ferreuse- Fe2+
->forme reduite
- ferrique Fe3+
- le fer est jamais dans la forme libre dans l’organisme
- liée à des proteines en raison de sa capacité à generer des especes reactive de l’oxygene
fer
Apport quotidien et absorption
Apport recommandé : L’apport quotidien recommandé en fer est d’environ 11 mg pour les hommes et les femmes post-ménopausées, et il peut être plus élevé pour les femmes en âge de procréer en raison des pertes menstruelles.
Taux d’absorption : Environ 10 % du fer ingéré est absorbé au niveau intestinal. Cela signifie que sur 11 mg de fer consommé, environ 1,1 mg est effectivement absorbé par l’organisme.
2. Formes de fer
Le fer dans l’alimentation et dans l’organisme existe principalement sous deux formes :
a) Fer héminique
Source : Le fer héminique provient principalement des sources animales, comme la viande, le poisson et les produits laitiers. Il est plus facilement absorbé par l’organisme que le fer non héminique.
Structure : Le fer héminique est constitué de deux atomes de fer liés à un noyau périphérique, qui est une structure appelée hème.
Hémoglobine : Dans l’hémoglobine, il y a quatre noyaux hème associés à deux chaînes alpha et deux chaînes bêta, formant une structure qui permet le transport de l’oxygène dans le sang.
b) Fer non héminique
Source : Le fer non héminique se trouve principalement dans les aliments d’origine végétale, comme les légumineuses, les céréales, les légumes à feuilles vertes et les fruits secs.
Formes : Le fer non héminique peut exister sous deux formes :
Ferreux (Fe²+) : C’est la forme réduite du fer, qui est plus soluble et mieux absorbée par l’intestin.
Ferrique (Fe³+) : C’est la forme oxydée du fer, qui est moins soluble et moins bien absorbée. Pour être absorbé, le fer ferrique doit être réduit en ferreux.
3. Gestion du fer dans l’organisme
Absence de fer libre : Dans l’organisme, le fer n’existe jamais sous forme libre en raison de sa capacité à générer des espèces réactives de l’oxygène (ERO), qui peuvent causer des dommages cellulaires et oxydatifs. Pour cette raison, le fer est toujours lié à des protéines.
Protéines de transport et de stockage :
Transferrine : C’est la principale protéine de transport du fer dans le sang. Elle se lie au fer et le transporte vers les tissus où il est nécessaire.
Ferritine : C’est la principale protéine de stockage du fer dans l’organisme. Elle stocke le fer de manière sécurisée et le libère lorsque le corps en a besoin.
Role du fer dans l’oxygene
- transport de l’oxygene
- hemoglobine
- myoglobine - metabolism oxydative (peroxidase, catalase, cytochrome)
myoglobine * - capacité de stockage O2 dans les muscles
Rôle du fer dans le transport de l’oxygène
Le fer est un composant essentiel de deux protéines clés impliquées dans le transport de l’oxygène : l’hémoglobine et la myoglobine.
a) Hémoglobine
Structure : L’hémoglobine est une protéine présente dans les globules rouges du sang. Elle est composée de quatre sous-unités, chacune contenant un groupe hème, qui est une structure contenant un atome de fer (Fe²+).
Fonction : L’hémoglobine se lie à l’oxygène dans les poumons, où la concentration en oxygène est élevée, et le transporte vers les tissus et les organes, où l’oxygène est libéré pour être utilisé par les cellules.
Rôle du fer : L’atome de fer dans le groupe hème est responsable de la liaison de l’oxygène. Chaque molécule d’hémoglobine peut transporter jusqu’à quatre molécules d’oxygène.
b) Myoglobine
Structure : La myoglobine est une protéine présente dans les muscles, qui contient également un groupe hème avec un atome de fer.
Fonction : La myoglobine a une fonction de stockage de l’oxygène dans les muscles. Elle libère l’oxygène lorsque les muscles en ont besoin, par exemple lors d’un exercice physique intense.
Capacité de stockage : La myoglobine a une affinité plus élevée pour l’oxygène que l’hémoglobine, ce qui lui permet de stocker l’oxygène et de le libérer lorsque la demande en oxygène augmente.
2. Métabolisme oxydatif
Le fer est également un cofacteur essentiel dans plusieurs enzymes impliquées dans le métabolisme oxydatif, qui est crucial pour la production d’énergie dans les cellules.
a) Peroxydases
Rôle : Les peroxydases sont des enzymes qui utilisent le fer pour catalyser des réactions d’oxydation, aidant à décomposer les peroxydes et à protéger les cellules contre le stress oxydatif.
b) Catalases
Rôle : Les catalases sont des enzymes qui décomposent le peroxyde d’hydrogène (H₂O₂) en eau et en oxygène, protégeant ainsi les cellules des effets nocifs des radicaux libres.
c) Cytochromes
Rôle : Les cytochromes sont des protéines contenant du fer qui jouent un rôle clé dans la chaîne de transport des électrons dans les mitochondries. Ils sont essentiels pour la production d’ATP (énergie) par phosphorylation oxydative.
le metabolisme du fer
4g de fer pour un homme de 70kg
distribution du fer dans l’org
reserve fonctionnelle :
65% hemoglobine
3% myoglobine
1% enzyme du metabolisme oxydative
transport:
1% lié à la transferrine
reserve mobilisable :
25-30% dans les macrophages de la rate , foie, et moelle osseuse sous forme de ferritine (permet de sequestrer le Fe2+ et hemosidermie
stockage du fer dans le macrophage
Réserves fonctionnelles de fer
Le fer est principalement utilisé dans les protéines et enzymes essentielles :
Hémoglobine (65%) :
Rôle : L’hémoglobine est la principale protéine de transport de l’oxygène dans le sang. Chaque molécule d’hémoglobine contient quatre atomes de fer, qui se lient à l’oxygène dans les poumons et le transportent vers les tissus.
Importance : La majorité du fer dans l’organisme est stockée sous forme d’hémoglobine, ce qui est crucial pour le transport efficace de l’oxygène.
Myoglobine (3%) :
Rôle : La myoglobine est une protéine présente dans les muscles qui stocke l’oxygène et le libère lors de l’activité musculaire.
Importance : Bien que la quantité de fer dans la myoglobine soit inférieure à celle de l’hémoglobine, elle est essentielle pour la fonction musculaire, en particulier lors d’efforts physiques.
Enzymes du métabolisme oxydatif (1%) :
Rôle : Le fer est un cofacteur pour plusieurs enzymes impliquées dans le métabolisme oxydatif, comme les cytochromes, qui sont essentiels pour la production d’énergie dans les mitochondries.
Importance : Ces enzymes jouent un rôle clé dans la chaîne de transport des électrons et la production d’ATP.
2. Transport du fer
Transferrine (1%) :
Rôle : La transferrine est la principale protéine de transport du fer dans le sang. Elle se lie au fer ferrique (Fe³+) et le transporte vers les tissus où il est nécessaire.
Importance : La transferrine permet de réguler la disponibilité du fer pour les cellules et d’éviter la toxicité associée à des niveaux élevés de fer libre.
3. Réserve mobilisable de fer
Ferritine (25-30%) :
Rôle : La ferritine est une protéine de stockage du fer qui se trouve principalement dans le foie, la rate et la moelle osseuse. Elle permet de stocker le fer sous une forme non toxique et de le libérer lorsque le corps en a besoin.
Importance : La ferritine joue un rôle crucial dans la régulation des niveaux de fer dans l’organisme, en séquestrant le fer (Fe²+) et en le protégeant contre l’oxydation.
Hemosidérine :
Rôle : L’hemosidérine est une forme de stockage du fer qui se forme lorsque les réserves de ferritine sont saturées. Elle est généralement moins accessible que la ferritine pour la libération de fer.
Importance : L’hemosidérine est souvent observée dans des conditions de surcharge en fer, comme l’hémochromatose.
4. Stockage du fer dans les macrophages
Macrophages : Les macrophages dans la rate, le foie et la moelle osseuse jouent un rôle clé dans le stockage et la régulation du fer. Ils phagocytent les globules rouges âgés et libèrent le fer stocké dans la ferritine.
Régulation : Les macrophages contribuent à la régulation de la disponibilité du fer dans l’organisme, en libérant du fer dans la circulation sanguine lorsque cela est nécessaire.
ferritine
- apoproteine + fe3+
proteine hydrosoluble
saturation physiologique 30%
mouvement de fer dans l’organisme
- abs du fer au niveau deodenal 10% du fer ingere
mobil ferrine - forme de stockage du fer dans les erithrocytes
Voici une explication intégrée du métabolisme du fer dans l’entérocyte, en incluant le rôle de la mobilferrine, du transporteur IREG1 (ferroportine) et du récepteur de la transferrine (RTF), ainsi que les processus d’absorption et de transport du fer.
Métabolisme du fer dans l’entérocyte
1. Absorption du fer
Sources de fer : Le fer est présent dans l’alimentation sous deux formes : le fer héminique (provenant des sources animales) et le fer non héminique (provenant des sources végétales).
Transport dans l’intestin : L’absorption du fer non héminique se produit principalement dans l’intestin grêle, où il est transporté à travers la membrane apicale des entérocytes (cellules intestinales) par le transporteur DCT1 (Divalent Cation Transporter 1), qui transporte le fer sous sa forme réduite (Fe²+).
2. Transformation et stockage du fer
Mobilferrine : Une fois à l’intérieur de l’entérocyte, le fer ferreux (Fe²+) peut être lié à la mobilferrine, une protéine qui aide à transporter le fer à travers le cytoplasme de la cellule. La mobilferrine joue un rôle clé dans le transport intracellulaire du fer, facilitant son utilisation ou son stockage.
Stockage : Le fer peut également être stocké sous forme de ferritine, une protéine qui permet de stocker le fer de manière non toxique.
3. Transport du fer dans le sang
IREG1 (ferroportine) : Pour que le fer soit libéré dans la circulation sanguine, il doit être transporté à travers la membrane basolatérale de l’entérocyte. Cela se fait par l’intermédiaire de la ferroportine (IREG1), qui est un transporteur de fer. La ferroportine permet le passage du fer ferreux (Fe²+) dans le sang, où il est ensuite oxydé en fer ferrique (Fe³+) par l’enzyme hephaestine.
Transferrine : Une fois dans le sang, le fer ferrique se lie à la transferrine (sidérophiline), qui transporte le fer vers les tissus où il est nécessaire, comme le foie, la moelle osseuse et les muscles.
4. Rôle du récepteur de la transferrine (RTF)
Liaison et internalisation : Les cellules qui ont besoin de fer expriment des récepteurs de la transferrine (RTF) à leur surface. Lorsque la transferrine se lie à ces récepteurs, le complexe est internalisé par endocytose, permettant au fer d’être libéré à l’intérieur de la cellule.
Régulation : L’expression du RTF est régulée en fonction des niveaux de fer dans l’organisme. Lorsque les niveaux de fer sont faibles, l’expression du RTF augmente pour favoriser l’absorption du fer.
Le métabolisme du fer héminique et la libération de l’hème sont des processus essentiels dans l’organisme, en particulier pour le transport de l’oxygène et le stockage du fer. Voici une explication détaillée de ces processus :
- Métabolisme du fer héminique
Sources de fer héminique : Le fer héminique provient principalement des aliments d’origine animale, tels que la viande, le poisson et les produits laitiers. Il est présent dans les protéines comme l’hémoglobine et la myoglobine.
Absorption : Le fer héminique est absorbé plus efficacement que le fer non héminique. Il est transporté à travers la membrane apicale des entérocytes (cellules intestinales) par un transporteur spécifique, souvent par un mécanisme d’endocytose. - Libération de l’hème
Dégradation de l’hémoglobine et de la myoglobine : Lorsque les globules rouges vieillissent ou sont détruits, l’hémoglobine est dégradée dans les macrophages de la rate et du foie. De même, la myoglobine est dégradée dans les muscles.
Formation de l’hème : L’hémoglobine et la myoglobine contiennent des groupes hème, qui sont des structures contenant un atome de fer. Lors de la dégradation, l’hémoglobine est décomposée en hème et globine.
Libération du fer : L’hème est ensuite dégradé par l’enzyme hème-oxygénase, qui clive l’hème pour libérer le fer ferreux (Fe²+) et produire du monoxyde de carbone (CO) et de la biliverdine (un pigment biliaire). - Utilisation du fer libéré
Stockage : Le fer libéré peut être stocké sous forme de ferritine dans les macrophages ou d’autres cellules, ou il peut être transporté dans le sang.
Transport : Le fer ferreux (Fe²+) peut être oxydé en fer ferrique (Fe³+) pour se lier à la transferrine, la principale protéine de transport du fer dans le sang. La transferrine transporte le fer vers les tissus où il est nécessaire, comme le foie, la moelle osseuse et les muscles. - Régulation du métabolisme du fer héminique
Homéostasie du fer : Le métabolisme du fer héminique est régulé pour maintenir l’équilibre du fer dans l’organisme. Lorsque les niveaux de fer sont suffisants, la production de transferrine et l’absorption du fer peuvent être réduites.
Rôle des macrophages : Les macrophages jouent un rôle clé dans le recyclage du fer héminique, en dégradant les globules rouges et en libérant le fer pour être réutilisé par l’organisme.
perte de fer
perte quotidienne non regulable (1mg/j)
- desquamation des cellules - renouvellement de cellules de intestin
- selles
- lors des menstruation
- circuit du fer est majoritarement un circuit fermé de recyclage via pahgocytose des hematies
erythrophagocytose (recyclage)
Rôle des macrophages
Macrophages : Ces cellules immunitaires sont présentes dans divers tissus, notamment dans la rate, le foie et la moelle osseuse. Ils jouent un rôle clé dans le système immunitaire et dans le recyclage des cellules sanguines.
Érythrophagocytose : Les macrophages reconnaissent et éliminent les globules rouges qui ne fonctionnent plus correctement, ce qui est crucial pour prévenir l’accumulation de cellules sanguines mortes et pour maintenir un équilibre dans le système circulatoire.
2. Étapes de l’érythrophagocytose
a) Reconnaissance et adhésion
Signalisation : Les globules rouges âgés ou endommagés présentent des marqueurs spécifiques à leur surface qui signalent aux macrophages qu’ils doivent être éliminés. Ces marqueurs peuvent inclure des modifications de la membrane, comme l’exposition de phosphatidylsérine.
Adhésion : Les macrophages se lient aux globules rouges via des récepteurs spécifiques qui reconnaissent ces marqueurs.
b) Phagocytose
Engloutissement : Une fois que le macrophage a reconnu et adhéré au globule rouge, il l’engloutit par un processus appelé phagocytose. Cela implique la formation de pseudopodes (prolongements cellulaires) qui entourent le globule rouge et le forment en une vésicule intracellulaire appelée phagosome.
c) Dégradation
Fusion avec les lysosomes : Le phagosome fusionne avec des lysosomes, qui contiennent des enzymes digestives. Cette fusion forme un phagolysosome.
Digestion : Les enzymes lysosomales dégradent les composants du globule rouge, y compris l’hémoglobine, les lipides et les protéines.
3. Métabolisme du fer
a) Libération de l’hème
Dégradation de l’hémoglobine : L’hémoglobine est dégradée en hème et globine. La globine est décomposée en acides aminés, qui peuvent être réutilisés par l’organisme.
Libération du fer : L’hème est ensuite dégradé par l’enzyme hème-oxygénase, qui libère le fer ferreux (Fe²+), du monoxyde de carbone (CO) et de la biliverdine (un pigment biliaire).
b) Recyclage du fer
Stockage : Le fer libéré peut être stocké sous forme de ferritine dans les macrophages ou d’autres cellules, ou il peut être transporté dans le sang.
Transport : Le fer ferreux est oxydé en fer ferrique (Fe³+) et se lie à la transferrine, qui transporte le fer vers les tissus où il est nécessaire, comme la moelle osseuse pour la synthèse de nouveaux globules rouges.
4. Régulation de l’érythrophagocytose
Homéostasie du fer : L’érythrophagocytose joue un rôle crucial dans la régulation des niveaux de fer dans l’organisme. En recyclant le fer des globules rouges, l’organisme peut maintenir des réserves adéquates de fer pour la production de nouvelles cellules sanguines.
Réponse immunitaire : Les macrophages impliqués dans l’érythrophagocytose participent également à la réponse immunitaire en éliminant les globules rouges infectés ou endommagés.
necessaire pour erythropoise - 25mg/j
plasma transferrine - 24mg/j
absorption intestinal - 1mg/j
que apres vont former les reserves de ferritine
role de la hormone hepcidine
- hormone peptidique
- stimule l’abs du fer dans les enterocytes
et
inhibe la sequestration du fer dans les macrophages
(pour dim la biodisponibilité du fer en cas d’infection)
inflamation augmente l’hepcidine
en cas de carence l’hepcidine diminue
en cas
Définition et production
Hepcidine : La hepcidine est une hormone produite principalement par le foie. Elle est synthétisée en réponse à divers stimuli, notamment les niveaux de fer dans le sang, l’inflammation et l’état nutritionnel.
Structure : La hepcidine est un peptide de 25 acides aminés, et sa structure est conservée à travers les espèces.
2. Fonction de la hepcidine
Régulation de l’absorption du fer : La hepcidine joue un rôle crucial dans la régulation de l’absorption du fer au niveau intestinal. Elle agit en se liant à la ferroportine (IREG1), un transporteur de fer situé à la surface des entérocytes (cellules intestinales) et des macrophages.
Inhibition de la ferroportine : Lorsque la hepcidine se lie à la ferroportine, elle induit sa dégradation, ce qui empêche le fer de passer dans la circulation sanguine. Cela réduit l’absorption du fer dans l’intestin et la libération de fer par les macrophages.
3. Régulation de la production de hepcidine
Niveaux de fer : La production de hepcidine est stimulée par des niveaux élevés de fer dans le sang. Lorsque les réserves de fer sont suffisantes, la hepcidine est sécrétée pour réduire l’absorption du fer et limiter sa libération.
Inflammation : La hepcidine est également augmentée en réponse à des cytokines pro-inflammatoires, comme l’interleukine-6 (IL-6). Cela peut expliquer pourquoi les infections et les maladies inflammatoires peuvent entraîner une anémie, car la hepcidine inhibe la disponibilité du fer.
État nutritionnel : La hepcidine peut être influencée par l’état nutritionnel, notamment par la présence de certaines protéines alimentaires et de l’acide ascorbique (vitamine C), qui peuvent affecter l’absorption du fer.
4. Importance clinique
Anémie ferriprive : Une production insuffisante de hepcidine peut entraîner une absorption excessive de fer, ce qui peut être bénéfique dans les cas d’anémie ferriprive, mais peut également conduire à une surcharge en fer si les niveaux de fer deviennent trop élevés.
Surcharge en fer : À l’inverse, une production excessive de hepcidine peut contribuer à une carence en fer, car elle limite l’absorption et la libération du fer. Cela peut se produire dans des conditions telles que l’hémochromatose, où le fer s’accumule dans les tissus.
Maladies inflammatoires : Dans des conditions inflammatoires chroniques, des niveaux élevés de hepcidine peuvent contribuer à l’anémie de l’inflammation, où le fer est séquestré et devient moins disponible pour la synthèse des globules rouges.
facteurs que influencent l’absorption du fer
le Fe3+ forme complexes insolubles avec des anions (forme reactive peut donner un H )
le Fe2+ à ph 7-8 reste soluble
dans l’intestin l’acide ascorbique change le Fe3+ en Fe2+ et augmente l’abs du fer
les tanins du thé dim l’abs du fer
en cas de carence de fer il y a une expresssion ++++ de DTC1 et IREG 1
Forme chimique du fer
Fer ferrique (Fe³+) : À pH physiologique (environ 7-8), le fer ferrique (Fe³+) a tendance à former des complexes insolubles avec des anions (comme les phosphates et les carbonates), ce qui limite son absorption. De plus, le fer ferrique peut réagir avec des composés réactifs, ce qui peut le rendre moins disponible pour l’absorption.
Fer ferreux (Fe²+) : Le fer ferreux (Fe²+) est la forme réduite du fer et reste soluble à pH 7-8, ce qui favorise son absorption dans l’intestin. La solubilité du fer ferreux est essentielle pour qu’il soit absorbé efficacement par les entérocytes (cellules intestinales).
2. Rôle de l’acide ascorbique (vitamine C)
Réduction du fer : L’acide ascorbique est un puissant agent réducteur qui peut convertir le fer ferrique (Fe³+) en fer ferreux (Fe²+). Cette conversion augmente la solubilité du fer et, par conséquent, son absorption dans l’intestin.
Synergie : La consommation d’aliments riches en vitamine C (comme les agrumes, les fraises et les poivrons) en même temps que des aliments contenant du fer peut améliorer l’absorption du fer.
3. Inhibiteurs de l’absorption du fer
Tannins : Les tannins présents dans le thé et certains autres aliments peuvent inhiber l’absorption du fer. Ils se lient au fer et forment des complexes insolubles, réduisant ainsi la quantité de fer disponible pour l’absorption.
Phytates : Les phytates, présents dans les céréales et les légumineuses, peuvent également se lier au fer et diminuer son absorption.
Calcium : Le calcium peut interférer avec l’absorption du fer lorsqu’il est consommé en grande quantité en même temps que des aliments riches en fer.
4. Régulation de l’absorption du fer en cas de carence
DCT1 (Divalent Cation Transporter 1) : En cas de carence en fer, l’expression du transporteur DCT1 augmente dans les entérocytes. DCT1 est responsable de l’absorption du fer ferreux (Fe²+) dans les cellules intestinales, ce qui permet d’augmenter l’absorption du fer lorsque les niveaux de fer sont faibles.
IREG1 (ferroportine) : IREG1 est un transporteur de fer qui permet le passage du fer dans la circulation sanguine à partir des entérocytes. En cas de carence en fer, l’expression de ferroportine augmente, facilitant la libération du fer absorbé dans le sang pour être utilisé par les tissus.
Conclusion
exploration fonctionnelle du fer
dans le hemogramme :
- bilan martial
1. dosage de la fer ferritine serique -> + sensible à la carence martiale (hypoferritimenie )
ferritine - etat des reserves en fer
ferritine augmente en cas de CRP elevée
- independement des reserves martiales
2.dosage du fer circulant - sidermie
- dosage de la transferrine
coefficient de saturation de transferrine CST
= fet totale / capacité total de fixation de la transferrine
en cas d’anemie - fer total dim donc transferrine dim et CST dim
mais le recepteur soluble à la transferrine augmente
extra info
Composants du bilan martial
Le bilan martial comprend plusieurs tests sanguins qui mesurent différents aspects du métabolisme du fer :
a) Ferritine
Définition : La ferritine est une protéine qui stocke le fer dans l’organisme. Elle est considérée comme un indicateur des réserves de fer.
Interprétation : Des niveaux de ferritine faibles peuvent indiquer une carence en fer, tandis que des niveaux élevés peuvent suggérer une surcharge en fer ou une inflammation.
b) Transferrine
Définition : La transferrine est la principale protéine de transport du fer dans le sang. Elle se lie au fer ferrique (Fe³+) et le transporte vers les tissus.
Interprétation : Des niveaux élevés de transferrine peuvent indiquer une carence en fer, car l’organisme augmente la production de transferrine pour transporter le fer disponible. Des niveaux bas peuvent être observés en cas de surcharge en fer ou d’inflammation.
c) Capacité totale de fixation du fer (CTFF)
Définition : La CTFF mesure la capacité totale du sang à se lier au fer. Elle est déterminée en mesurant la quantité de fer qui peut être ajoutée à un échantillon de sérum saturé en transferrine.
Interprétation : Une CTFF élevée peut indiquer une carence en fer, tandis qu’une CTFF normale ou basse peut être observée en cas de surcharge en fer.
d) Saturation de la transferrine
Définition : La saturation de la transferrine est le rapport entre le fer sérique et la capacité totale de fixation du fer, exprimé en pourcentage.
Interprétation : Une saturation faible (généralement inférieure à 20 %) peut indiquer une carence en fer, tandis qu’une saturation élevée peut indiquer une surcharge en fer.
e) Fer sérique
Définition : Le fer sérique mesure la quantité de fer circulant dans le sang.
Interprétation : Des niveaux de fer sérique faibles peuvent indiquer une carence en fer, tandis que des niveaux élevés peuvent être observés en cas de surcharge en fer.
2. Interprétation du bilan martial
Carence en fer : Un bilan martial indiquant une ferritine basse, une transferrine élevée, une saturation de transferrine faible et un fer sérique bas suggère une carence en fer, souvent associée à l’anémie ferriprive.
Surcharge en fer : Un bilan martial montrant une ferritine élevée, une transferrine basse ou normale, une saturation de transferrine élevée et un fer sérique élevé peut indiquer une surcharge en fer, comme dans l’hémochromatose.
Inflammation : Il est important de noter que des niveaux de ferritine peuvent être élevés en cas d’inflammation, ce qui peut compliquer l’interprétation du bilan martial.
3. Importance clinique
Le bilan martial est essentiel pour diagnostiquer et gérer les troubles liés au fer. Il aide les médecins à évaluer les réserves de fer, à identifier les carences ou les surcharges, et à orienter le traitement approprié, qu’il s’agisse de suppléments de fer, de modifications alimentaires ou d’autres interventions.
bilan martiale du fer
L’exploration fonctionnelle du fer dans un hémogramme, souvent appelée bilan martial, est essentielle pour évaluer l’état des réserves de fer dans l’organisme et diagnostiquer les troubles liés au fer, tels que l’anémie ferriprive ou la surcharge en fer. Voici une explication détaillée des différents composants du bilan martial que vous avez mentionnés :
- Dosage de la ferritine sérique
Définition : La ferritine est une protéine qui stocke le fer dans l’organisme. Le dosage de la ferritine sérique mesure la quantité de ferritine présente dans le sang.
Sensibilité à la carence martiale : La ferritine est un indicateur sensible des réserves de fer. Une hypoferritinémie (baisse des niveaux de ferritine) indique généralement une carence en fer.
Élévation en cas d’inflammation : Il est important de noter que les niveaux de ferritine peuvent augmenter en cas d’inflammation, comme dans les infections ou les maladies chroniques, en raison de la réponse inflammatoire. Cela peut masquer une carence en fer, car la ferritine peut être élevée indépendamment des réserves martiales. - Dosage du fer circulant (sidermie)
Définition : La sidermie mesure la quantité de fer circulant dans le sang. Cela donne une indication des niveaux de fer disponibles pour les processus métaboliques.
Interprétation : Des niveaux de fer circulant bas peuvent indiquer une carence en fer, tandis que des niveaux élevés peuvent être observés en cas de surcharge en fer. - Dosage de la transferrine
Définition : La transferrine est la principale protéine de transport du fer dans le sang. Le dosage de la transferrine mesure la quantité de transferrine présente dans le plasma.
Régulation : En cas de carence en fer, le corps augmente la production de transferrine pour maximiser le transport du fer disponible. À l’inverse, en cas de surcharge en fer, la production de transferrine diminue. - Coefficient de saturation de la transferrine (CST)
Calcul : Le coefficient de saturation de la transferrine est calculé comme suit :
CST
=
Fer total
Capacit
e
ˊ
totale de fixation de la transferrine
×
100
CST=
Capacit
e
ˊ
totale de fixation de la transferrine
Fer total
×100
Interprétation :
En cas d’anémie ferriprive, le fer total diminue, ce qui entraîne une diminution de la saturation de la transferrine. Cela signifie que moins de fer est disponible pour être transporté par la transferrine.
En cas de surcharge en fer, la saturation de la transferrine peut être élevée. - Récepteur soluble à la transferrine
Augmentation en cas d’anémie : Le récepteur soluble à la transferrine (sTfR) est une forme circulante du récepteur de la transferrine. En cas d’anémie ferriprive, les niveaux de sTfR augmentent, car le corps essaie d’augmenter l’absorption du fer en augmentant le nombre de récepteurs disponibles pour capter le fer.
Utilité clinique : Le dosage du sTfR peut être utile pour évaluer l’état du fer, en particulier dans les cas où la ferritine est élevée en raison d’une inflammation.
anemie ferriprive
taux d’hemoglobine dans le sang inferieur aux valeurs de reference est de stade ultime de la carence martiale
signes cliniques et biologiques de la anemie microcytaire
- anemie microcytaire - dim du VGM
avec un dim de la taille des GR
Signes cliniques :
asthenie
malaise
paleur
tachycardie
population a risque; femmes enceinte 3eme trimestre , vegetaliens et vegetariens , saignements repetés , insuffisance des apports ou malabs
Chronologue de l’instalation de l’anemie
- epuisement des reserves en fer
- dim de la ferritine ,
- sidermie normale
-erythropoiese preservée
- pas d’anormalie dans l’hemogramme - insuffisance du transport du fer auc celulles de la moelle osseuse
- dim sidermie
- aug compensation transferrine
- aug CST - fer insuffisant pour l’erythropoiese
- ddim de la synthese de hemoglobine
- aug de l’exposition membranaire du recepteur TF
- dim du contenu en hemoglobine des hematies avec division cellulaire maintenu
resulte dans une hypochromie
hemoglobine cyto inferieur à la normale
microcytose - dim de VGM
4, substituition non assurée par hematies veillisantes
- substituit par des GR anormaux - anemie instalée
sommaire
L’anémie ferriprive se développe généralement en plusieurs étapes, chacune caractérisée par des changements spécifiques dans les réserves de fer, la synthèse de l’hémoglobine et les paramètres hématologiques. Voici une chronologie détaillée de l’installation de l’anémie ferriprive, basée sur les points que vous avez fournis :
- Épuisement des réserves en fer
Diminution de la ferritine : La ferritine, qui est le principal indicateur des réserves de fer dans l’organisme, commence à diminuer lorsque les réserves de fer s’épuisent. Cela peut être causé par une alimentation insuffisante en fer, des pertes sanguines chroniques ou des besoins accrus en fer (comme pendant la grossesse).
Sidermie normale : À ce stade précoce, les niveaux de fer circulant (sidermie) peuvent encore être normaux, car le corps utilise les réserves de fer stockées pour maintenir les niveaux de fer dans le sang.
Érythropoïèse préservée : La production de globules rouges (érythropoïèse) est encore normale, car le corps compense la diminution des réserves de fer en utilisant le fer disponible. - Insuffisance du transport du fer aux cellules de la moelle osseuse
Diminution de la sidermie : À mesure que les réserves de fer s’épuisent, les niveaux de fer circulant commencent à diminuer, car il y a moins de fer disponible pour être transporté.
Augmentation de la transferrine : En réponse à la diminution des niveaux de fer, le corps augmente la production de transferrine, la protéine de transport du fer, pour maximiser l’absorption et le transport du fer vers les tissus, y compris la moelle osseuse.
Augmentation du coefficient de saturation de la transferrine (CST) : Le coefficient de saturation de la transferrine peut augmenter, car la transferrine est produite en plus grande quantité, mais le fer disponible pour se lier est insuffisant. - Fer insuffisant pour l’érythropoïèse
Diminution de la synthèse de l’hémoglobine : Avec des niveaux de fer insuffisants, la synthèse de l’hémoglobine est compromise. L’hémoglobine est essentielle pour le transport de l’oxygène dans les globules rouges.
Augmentation de l’expression membranaire du récepteur de la transferrine (TF) : En réponse à la carence en fer, les cellules de la moelle osseuse augmentent l’expression des récepteurs de la transferrine pour capter le fer disponible.
Diminution du contenu en hémoglobine des érythrocytes : En raison de la réduction de la synthèse de l’hémoglobine, le contenu en hémoglobine des globules rouges diminue, ce qui entraîne une hypochromie (globules rouges pâles).
Microcytose : Les globules rouges deviennent plus petits (microcytose) en raison de la réduction de l’hémoglobine. Cela se traduit par une diminution du volume globulaire moyen (VGM).
TTT
supplementation en fer
autres formes d’anemie
causes
1. hemolytique
- destruction trop importante des gr
- hemorragique
- anemie par inssufisance de produit
- regenerative - moelle osseuse integre
- anemie carentielle - fer , B12, B6 , B9 - aregenerative - anemie inflammatoire
- aplasie medullaire
- anemie endocrinienne - hyper thyroidie , hypocorticisme
Anémie hémolytique
Définition : L’anémie hémolytique est causée par la destruction excessive des globules rouges (GR) dans le sang. Cette destruction peut être due à divers facteurs, y compris des maladies auto-immunes, des infections, des anomalies génétiques, ou des toxines.
Mécanisme : La destruction des globules rouges peut se produire dans la circulation sanguine (hémolyse intravasculaire) ou dans la rate et le foie (hémolyse extravasculaire).
Conséquences : L’anémie hémolytique entraîne une diminution du nombre de globules rouges, ce qui peut provoquer des symptômes d’anémie, tels que fatigue, pâleur et essoufflement.
2. Anémie hémorragique
Définition : L’anémie hémorragique résulte d’une perte de sang, qui peut être aiguë (par exemple, suite à un traumatisme ou une chirurgie) ou chronique (par exemple, en raison de saignements gastro-intestinaux ou menstruels).
Mécanisme : La perte de sang entraîne une diminution du nombre de globules rouges et, par conséquent, une réduction de la capacité de transport de l’oxygène dans le sang.
Conséquences : Les symptômes peuvent inclure des signes de choc hypovolémique dans les cas aigus, ou des symptômes d’anémie dans les cas chroniques.
3. Anémie par insuffisance de production
Cette catégorie d’anémie est due à une incapacité de la moelle osseuse à produire suffisamment de globules rouges. Elle peut être subdivisée en deux types : régénérative et arégénérative.
a) Anémie régénérative
Définition : Dans l’anémie régénérative, la moelle osseuse est fonctionnelle et capable de produire des globules rouges, mais il y a une carence en nutriments essentiels.
Causes :
Anémie carentielle :
Carence en fer : La carence en fer est la cause la plus fréquente d’anémie dans le monde. Elle peut résulter d’une alimentation insuffisante, de pertes sanguines ou d’une absorption altérée.
Carence en vitamine B12 : La carence en B12 peut entraîner une anémie mégaloblastique, où les globules rouges sont plus gros que la normale.
Carence en vitamine B6 et B9 (acide folique) : Ces vitamines sont également essentielles pour la production de globules rouges et leur carence peut contribuer à l’anémie.
b) Anémie arégénérative
Définition : Dans l’anémie arégénérative, la moelle osseuse ne produit pas suffisamment de globules rouges en raison de divers facteurs.
Causes :
Anémie inflammatoire : Les maladies inflammatoires chroniques peuvent inhiber la production de globules rouges en raison de l’augmentation de la production de cytokines pro-inflammatoires, qui affectent la réponse de la moelle osseuse.
Aplasie médullaire : Cette condition se produit lorsque la moelle osseuse est endommagée ou détruite, entraînant une réduction de la production de toutes les lignées cellulaires, y compris les globules rouges.
Anémie endocrinienne : Certaines conditions endocriniennes, comme l’hyperthyroïdie ou l’hypocorticisme (insuffisance surrénalienne), peuvent également affecter la production de globules rouges.
synthese des GR
- cellules sanguines sont prod dans la moelle osseuse ,
-des os plats (sternum, cote, osilique du bass), - epiphyse proximale des os longs (humeur , fermur
hematopoiese
`processus de synthese continue des cellules sanguines
L’hématopoïèse est le processus par lequel les cellules sanguines sont produites à partir de cellules souches hématopoïétiques dans la moelle osseuse. Ce processus est essentiel pour maintenir un approvisionnement constant en globules rouges, globules blancs et plaquettes, qui sont nécessaires pour diverses fonctions physiologiques dans l’organisme. Voici une explication détaillée de l’hématopoïèse, y compris ses étapes, ses types de cellules et sa régulation.
- Localisation de l’hématopoïèse
Moelle osseuse : L’hématopoïèse se produit principalement dans la moelle osseuse rouge, qui se trouve dans les os plats (comme le sternum, le bassin et les côtes) et les extrémités des os longs.
Organes lymphoïdes : Bien que la moelle osseuse soit le principal site de production des cellules sanguines, d’autres organes, comme la rate et les ganglions lymphatiques, jouent également un rôle dans la maturation et la prolifération des cellules sanguines, en particulier des lymphocytes. - Cellules souches hématopoïétiques
Définition : Les cellules souches hématopoïétiques (CSH) sont des cellules indifférenciées capables de se diviser et de donner naissance à toutes les lignées cellulaires du sang.
Types de CSH :
CSH multipotentes : Elles peuvent se différencier en plusieurs types de cellules sanguines.
CSH unipotentes : Elles se différencient en un seul type de cellule sanguine. - Processus d’hématopoïèse
L’hématopoïèse se déroule en plusieurs étapes, impliquant la différenciation des cellules souches en différentes lignées cellulaires :
a) Lignée myéloïde
Globules rouges (érythrocytes) : Les cellules souches se différencient en progéniteurs érythroïdes, qui donnent naissance aux globules rouges. Ce processus est stimulé par l’érythropoïétine (EPO), une hormone produite par les reins en réponse à une hypoxie.
Globules blancs (leucocytes) : Les cellules souches peuvent également se différencier en différentes lignées de globules blancs, y compris :
Granulocytes : Neutrophiles, éosinophiles et basophiles, qui jouent un rôle dans la réponse immunitaire.
Monocytes : Qui se différencient en macrophages et en cellules dendritiques.
Plaquettes (thrombocytes) : Les cellules souches se différencient également en mégacaryocytes, qui produisent des plaquettes par un processus appelé thrombopoïèse.
b) Lignée lymphoïde
Lymphocytes : Les cellules souches hématopoïétiques peuvent se différencier en lymphocytes T et B, qui sont essentiels pour la réponse immunitaire adaptative. Les lymphocytes T mûrissent dans le thymus, tandis que les lymphocytes B mûrissent dans la moelle osseuse.
4. Régulation de l’hématopoïèse
Facteurs de croissance : L’hématopoïèse est régulée par divers facteurs de croissance et cytokines, qui stimulent la prolifération et la différenciation des cellules souches. Parmi ces facteurs, on trouve :
Érythropoïétine (EPO) : Stimule la production de globules rouges.
Thrombopoïétine (TPO) : Stimule la production de plaquettes.
Facteurs de croissance granulocytaire (G-CSF) et facteurs de croissance macrophagique (M-CSF) : Stimulent la production de granulocytes et de monocytes, respectivement.
5. Importance de l’hématopoïèse
Maintien de l’homéostasie : L’hématopoïèse est essentielle pour maintenir un équilibre dans le nombre de cellules sanguines, ce qui est crucial pour le transport de l’oxygène, la réponse immunitaire et la coagulation sanguine.
Réponse aux besoins physiologiques : En cas de perte de sang, d’infection ou d’autres stress physiologiques, l’hématopoïèse peut être augmentée pour répondre aux besoins accrus en cellules sanguines.
