Qu’arriverait-il si l’activité était simultanée entre les sentiers de la glycolyse et la gluconéogenèse?
Cela entrainerait une consommation d’ATP sans accomplir de travail utile et l’énergie chimique serait dissipée en chaleur.
Quelle est la somme des réactions opposées catalysées par la PFK-a et la FBPase-1?
ATP + H2O -> ADP + Pi + chaleur
De quel approvisionnement efficace et constant dépend le métabolisme énergétique des érythrocytes?
L’approvisionnement en glucose sanguin.
Comment est transporté le glucose à l’intérieur des érythrocytes?
Diffusion facilitée
Quel transporteur est responsable de l’entrée du glucose dans les érythrocytes?
GLUT1
Considère-t-on le transport du glucose comme une réaction enzymatique?
Oui
Si on considère le transport du glucose comme une réaction enzymatique, quel est le substrat, le produit et l’enzyme utilisée?
Substrat: glucose externe (Sout)
Produit: glucose interne (Sin)
Enzyme: transporteur GLUT1 (T)
Qu’arrive-t-il à la vitesse de capture de glucose aux concentrations élevées en glucose?
La vitesse de capture approche de sa vitesse maximale (Vmax).
Quelle est l’équivalent de la constante de Michaelis (Km) pour les transporteurs?
Kt
Les étapes du transport du glucose sont-elles réversibles?
Oui
Malgré le fait que les étapes du transport du glucose soient réversibles, le transport se fait toujours vers l’intérieur de la cellule. Pourquoi?
Le transport se fait dans le sens du gradient (plus concentré vers moins concentré).
Pourquoi l’intérieur de la cellule est-elle moins concentrée en glucose que l’extérieur?
Le glucose y et généralement métabolisé dès son entrée.
Vrai ou faux? GLUT1 est toujours saturé par le glucose et opère à Vmax.
Vrai
GLUT1 est le transporteur de quel glucose?
D-glucose
Qu’indique la valeur de Kt plus faible du transport du D-glucose par le GLUT1 que ceux du D-galactose, D-mannose et L-glucose?
GLUT1 possède les 3 caractéristiques du transport passif: vitesse élevée de diffusion, processus saturable et spécificité de substrat.
Combien de gènes codent pour des transporteurs passifs du glucose?
12 gènes avec des propriétés cinétiques uniques, une distribution tissulaire différente et une fonction propre.
Dans quelles régions corporelle trouve-t-on le transporteur GLUT2?
Cellules du pancréas
Cellules hépatiques
Cellules rénales
Le Kt du GLUT2 est-il élevé?
Oui, 17mM ou plus, donc le glucose entre dans les tissus avec une vitesse significative uniquement lorsque la concentration en glucose est élevée.
Quelle est la réponse de GLUT en relation avec la quantité de glucose corporelle?
GLUT2 importe le glucose quand la concentration du glucose sanguin est élevée et exporte le glucose en réponse à une augmentation de la concentration intracellulaire de glucose.
Dans quelles régions corporelle trouve-t-on le transporteur GLUT4?
Muscles squelettiques
Muscle cardiaque
Tissu adipeux
Quelle substance modifie l’activité de GLUT4 et comment?
L’insuline qui signale que la concentration en glucose sanguin est élevée, ce qui augmente l’activité de GLUT4.
Entre les repas, où est entreposé la majorité du GLUT4?
Dans des vésicules lipidiques spécialisées.
Expliquez le processus entre le GLUT4 et l’insuline.
L’insuline relâchée par le pancréas en réponse à l’élévation du glucose sanguin déclenche le mouvement des vésicules contenant le GLUT4 vers la membrane plasmique avec laquelle elles fusionnent, causant l’apparition de GLUT4 additionnel dans la membrane. L’apparition de GLUT4 est rapide et sa fixation au glucose également. Quand les niveaux de glucose reviennent à la normale, la sécrétion d’insuline par le pancréas ralentit et la majorité des GLUT4 sont extraites de la membrane plasmique et remises en vésicules.
Qu’arrive-t-il aux personnes atteintes du diabète?
Elles sont incapables de produire d’insuline et ainsi mobiliser GLUT4 donc elles ont un taux élevé de glucose sanguin qui perdure.
Qu’est-ce qu’un isoforme/isozyme/isoenzyme?
Deux enzymes qui catalysent la même réaction mais qui sont encodées par des gènes différents et qui se trouvent ou non dans les mêmes tissus ou cellules.
Comment se distinguent les isoenzymes?
Propriété cinétique Spécificité Régulation Cofacteur utilisé Distribution intracellulaire
Que représente la distribution des différents isoformes d’une enzyme donnée?
1) Différents patrons métaboliques dans différents organes
2) Localisation différentes et rôles différents dans une même cellule
3) Différents stades du développement des tissus embryonnaires ou foetaux et des tissus adultes
4) Des réponses distinctes des isozymes aux effecteurs allostériques
Quelles 2 enzymes dans le métabolisme du glycogène sont régulées?
Glycogène phosphorylase
Glycogène synthase
Comment sont régulées le glycogène phosphorylase et le glycogène synthase?
Allostérie
Phosphorylation/déphosphorylation
Quel composé contrôle la phosphorylation du glycogène phosphorylase et du glycogène synthase?
Épinéphrine
Glucagon
Quel composé contrôle la déphosphorylation du glycogène phosphorylase et du glycogène synthase?
Insuline
Le glycogène phosphorylase et le glycogène synthase sont-ils activés ou désactivés lorsque phosphorylés?
Glycogène phosphorylase: Activée
Glycogène synthase: Inhibée
Les modulateurs allostériques de la glycogène phosphorylase et de la glycogène synthase sont-ils identiques dans tous les tissus?
Non, ils varient selon le tissu.
La glycolyse et la gluconéogenèse sont-elles endergoniques ou exergoniques dans les conditions cellulaires?
Exergoniques, donc pas de barrières thermodynamiques à une activité simultanée.
Comment assure-t-on que les voies de la glycolyse et de la gluconéogenèse ne sont pas pleinement actives en même temps?
Les concentrations et activités de certaines enzymes sont contrôlées.
À quelles étapes les sentiers de la glycolyse et de la gluconéogenèse sont-elles régulées?
Hexokinase et glucose-6-phosphatase
PFK-1 et FBPase-1
Pyruvate kinase, pyruvate carboxylase et PEPCK
Combien y a-t-il d’isozymes de l’enzyme hexokinase (HK)?
4
Où retrouve-t-on majoritairement chacune des 4 hexokinases?
HK I: Tous les tissus
HK II: Forme prédominante dans les tissus sensibles à l’insuline (ex: muscles et adipocytes)
HK III: expression ubiquitaire et faible
HK IV (glucokinase/GK): Foie et cellules ß du pancréas
Autre que leur emplacement, quelles sont les différences majeures entre les différents isozymes d’hexokinase?
Affinité pour le substrat (Km)
Spécificité
Régulation
Pourquoi les HK I, II et III opèrent-elles presque toujours à Vmax aux concentrations physiologiques de glucose sanguin?
Elles ont une affinité forte pour le glucose (Km faible) et la [glucose] intracellulaire est toujours supérieure à la valeur Km de ces 3 HK.
Quel est l’effet du G6P, soit son produit, sur la réactions catalysée par les HK I, II et III?
La rétroinhibition (allostérie), ce qui maintient l’homéostasie.
Quelles propriétés différencient le HK IV/ glucokinase des autres HK?
1) catalyse la phosphorylation du glucose, du fructose et du mannose mais a une grande spécificité pour le D-glucose
2) affinité pour le glucose est très faible (K0,5 élevé)
3) non inhibé par G6P
Quel est l’intérêt d’un K0,5 aussi élevé chez GK?
Lorsque la [glucose sanguin] est élevée, la GK la convertit pour produire du glycogène et lorsque la [glucose sanguin] est basse, la GK ne peut pas capter le glucose produit par la gluconéogenèse, donc ce glucose peut quitter la cellule pour effectuer un travail.
Que représente le fait que la courbe de vitesse en fonction de la [substrat de GK] est sigmoïdale et non hyperbolique?
Cela indique que c’est une enzyme qui subit un changement de conformation induit par le substrat.
Comment est régulée l’activité de la GK?
Contrôle de sa localisation intracellulaire
Où peut-on retrouver la GK dans la cellule et à quel moment?
Quand la [glucose sanguin] est basse, la GK est séquestrée dans le noyau par une protéine nucléaire (glucokinase regulatory protein/GKRP), isolée des autres enzymes de la glycolyse dans le cytoplasme. Quand la [glucose sanguin] est élevée, GK-GKRP se dissocie et GK se trouve dans le cytoplasme pour phosphoryler le glucose.
Quels mécanismes de régulation sont impliqués dans la régulation de la GK?
Régulation par séquestration de l’enzyme
Régulation avec protéine de régulation
Association de la protéine régulatrice est sous contrôle allostérique (dans ce cas glucose et F6P)
Quel est le rôles des effecteurs allostériques dans la voie de la glycolyse?
Augmenter le flux de la glycolyse quand il y a besoin de générer de l’ATP et de l’inhiber quand l’ATP est produit plus rapidement qu’il n’est consommé.
Comment est-ce que l’ATP inhibe la PFK-1?
Elle se fixe sur un site allostérique, ce qui diminue l’Affinité de l’enzyme pour son substrat, le F6P. L’ADP et l’AMP relèvent l’inhibition par l’ATP.
Quel est l’effet du citrate sur la PFK-1?
Il amplifie l’effet inhibiteur de l’ATP puisqu’il est aussi un effecteur allostérique et diminue le flux de la glycolyse. Le citrate permet à la cellule de coordonner la glycolyse et le cycle de Krebs.
Combien de sous-unités forment la PFK-1?
4 où les sites catalytiques sont très éloignés des sites allostériques.
Quel composé ralentit l’activité de la FBPase-1 dans la gluconéogenèse?
L’AMP
Comment les actions catalysées par PFK-1 et FBPase-1 sont-elles régulées de façon coordonnée?
Puisque l’une, PFK-1, est inhibée par l’ATP et l’autre, FBPase-1, par l’AMP.
Quel est le rôle du foie dans le maintien des niveaux du glucose sanguin?
Quand le [glucose sanguin] est basse, le glucagon signale au foie de produire et relâcher plus de glucose et de cesser d’en consommer pour ses propres besoins. Quand le [glucose sanguin] est élevé, l’insuline signale au foie d’utiliser le glucose comme carburant et précurseur pour la synthèse et l’entreposage de glycogène et de triacylglycérols.
La régulation par l’insuline et le glucagon est exercée par quel composé?
Fructose-2,6-bisphosphate, un effecteur allostérique de la PFK-1 et de la FBPase-1.
Quel est l’effet du F2,6P sur la PFK-1 et la FBPase-1?
Le F2,6P qui se lie à la PFK-1 augment l’affinité de l’enzyme pour son substrat, le F6P, et réduit l’affinité des inhibiteurs allostériques ATP et citrate. Cet effet est opposé pour la FBPase-1.
Le F2,6P est-il essentiel pour l’activation du PFK-1 aux concentrations physiologiques?
Oui
Étant donné que la [F2,6P] dépend de la vitesse de sa synthèse et de sa dégradation, comment ces 2 processus sont-ils fait?
Synthétisé par phosphorylation du F6P catalysé par la phosphofructokinase-2 (PFK-2).
Dégradé par déphosphorylation par la fructose-2,6-bisphosphatase (FBPase-2).
Quel est l’effet de la présence d’insuline sur l’action de la PFK-2/FBPase-2?
Insuline active une phosphoprotéine phosphatase qui catalyse la déphosphorylation de la PFK-2/FBPase-2. Ainsi, la PFK-2 est active et il y a conversion du F6P en F2,6P et la glycolyse est activée.
Quel est l’effet de la présence de glucagon sur l’action de la PFK-2/FBPase-2?
Le glucagon active c-AMP dependent protein kinase/PKA qui catalyse la phosphorylation de la PFK-2/FBPase-2. Ainsi, la FBPase-2 est active et il y a conversion du F2,6P en F6P et la gluconéogenèse est activée.
Comment est-ce que le xylulose-5-phosphate régule-t-il la [F2,6P]?
Le xylulose-5-phosphate est un activateur allostérique de la protéine phosphatase 2 qui déphosphoryle la PFK-2/FBPase-2. Ainsi, le PFK-2 est activé et F2,6P/glycolyse augmente.
Quel est l’avantage de réguler la [F2,6P] via le xylulose–phosphate?
Cela permet de coordonner la voie des pentoses phosphate, la glycolyse et la synthèse des acides gras.
Comment varient les différentes isoformes de la pyruvate kinase?
Distribution tissulaire
Réponses aux modulateurs
Quel est l’effet de concentrations élevées en ATP, en acétyl CoA et en acides gras à longues chaînes sur les pyruvate kinases (PK)?
Elles sont toutes inactivées.
Quel est l’avantage de la régulation de la PK par l’alanine?
Cela permet de relier la glycolyse et le métabolisme des acides aminés.
Quel isozyme PK, forme L du foie ou M du muscle, est sujette à une régulation par phosphorylation et comment et pourquoi?
Isozyme du foie (forme L)
Une basse [glucose sanguin] cause la libération de glucagon, soit le PKA qui phosphoryle la forme L et l’inactive. Ceci ralentit l’utilisation du glucose comme carburant et le conserve pour l’exportation au cerveau et aux organes.
À part d’être un inhibiteur de la pyruvate kinase, quel est un autre rôle en tant qu’effecteur allostérique de l’acétyle CoA?
Activateur allostérique de la pyruvate carboxylase.
Quels 3 facteurs déterminent la vitesse d’une réaction biochimique?
Concentration des substrats (cofacteurs)
Concentration de l’enzyme
Activité catalytique de l’enzyme
Quels facteurs déterminent l’activité catalytique d’une enzyme?
Effecteurs allostériques
Modifications covalentes (ex: phosphorylation)
Liaison d’une protéine régulatrice
Quels facteur déterminent la concentration du substrat?
Les transporteurs
Quels facteurs déterminent la concentration des enzymes?
Régulation de la transcription de certains gènes
Vitesse de dégradation des ARNm et des protéines
Vitesse de traduction des ARNm
Vrai ou faux? Un gène n’est précédé que d’un élément de réponse et ainsi, répond à un seul facteur de transcription.
Faux, il peut être précédé de plusieurs éléments de réponse et ainsi répondre à plusieurs facteurs de transcription.
Quels facteurs déterminent la régulation de la transcription des gènes codants pour des enzymes du métabolisme énergétique?
Signaux extracellulaires: insuline et glucagon
Signaux intracellulaires: xylulose-5-phosphate
Pourquoi dit-on qu’un signal qui active un facteur de transcription peut activer ou inactiver la transcription de tous les gènes d’un même sentier?
Parce que les gènes codant pour les enzymes d’un même sentier partagent souvent le même élément de réponse reconnu par le même facteur de transcription.
Quel est l’effet du xylulose-5-phosphate et de l’insuline sur la transcription des gènes?
Puisqu’ils signalent tous les 2 une [glucose] élevée, ils activent des facteurs de transcription qui génèrent la transcription de plusieurs gènes de la glycolyse, de la voie des pentoses phosphate et de la synthèse des lipides.
Quel est l’effet du glucagon sur la transcription des gènes?
Puisqu’il signale une [glucose] faible, il active des facteurs de transcription qui génèrent la transcription de gène de la gluconéogenèse.
À quels 2 endroits du corps sont principalement stocké le glycogène?
Foie
Muscles squelettiques
Quelle est la fonction de la synthèse et de la dégradation du glycogène dans le foie?
Maintenir des taux de glucose sanguin capables de satisfaire les besoins de l’organisme dans son ensemble.
Quelle est la fonction de la synthèse et de la dégradation du glycogène dans les muscles?
Répondre aux besoins énergétiques des muscles en cas de stress ou d’activité physique intense.
Quelles 2 enzymes régulent le métabolisme du glycogène?
Glycogène phosphorylase (GP): dépolymérisation
Glycogène synthase (GS): synthèse
Comment sont régulées les 2 enzymes qui régulent le métabolisme du glycogène?
Par des effecteurs allostériques qui signalent l’état énergétique de la cellule et la disponibilité du glucose et du glucose-6-phosphate.
Par phosphorylation/déphosphorylation en réponse à des signaux extracellulaires tels que l’insuline, le glucagon et l’épinéphrine (adrénaline).
Sous quelles formes peut-on retrouver les 2 isozymes du muscle et du foie de la glycogène phosphorylase (GP)?
forme a: active et phosphorylée
forme b: peu active et déphosphorylé
En quoi se différencient les 2 formes, a et b, des isozymes de GP?
Ils diffèrent au niveau de leur structure secondaire, tertiaire et quaternaire. Ainsi, le site catalytique et l’activité catalytique sont altérées. Ce sont divers modulateurs allostériques qui causent ces variations.
Pourquoi la forme b est-elle moins active que la forme a pour GP?
Le site catalytique de la forme b est partiellement obstrué par une boucle qui est déplacée lors de la déphosphorylation.
Comment fait la conversion de la forme a à la forme b de la GP?
La phosphoprotéine phosphatase 1 (PP1) qui est activée en présence d’insuline et crée une déphosphorylation.
Comment fait la conversion de la forme b à la forme a de la GP?
La phosphorylase kinase qui est activée en présence de glucagon et d’épinéphrine et qui cause un phosphorylation.
Qu’est-ce qui cause une augmentation des niveaux d’épinéphrine?
Peur
Excitation
Exercice
Comment est modulée l’activité de la forme b de la GP musculaire?
Allostérie. En manque d’O, certains muscles peuvent mobiliser le glycogène sans conversion de la forme b à a et ainsi, l’ATP est bas et l’AMP est élevé. L’AMP se fixe au GP et l’active, ce qui permet la libération accrue du G1P à partir du glycogène.
Tout comme la GPb, la GP a est-elle affectée par les niveaux d’AMP, d’ATP et de G6P?
Non
Pourquoi n’y a-t-il pas de conversion entre les forme a et b de GP selon les niveaux de glucagon dans le muscle?
Le muscle ne contient pas de récepteurs de glucagon.
Sous quelle forme retrouve-t-on le GP lors du repos?
Forme b, puisqu’elle est moins active.
Qu’arrive-t-il au GP lors les niveaux de glucose sanguin sont bas?
Le glucagon déclenche une cascade de signalisation qui active la phosphorylase b kinase, qui à son tour convertit la forme b de la GP en sa forme a, avec comme conséquence le relâchement de glucose dans le sang.
Qu’arrive-t-il au GP lors les niveaux de glucose sanguin reviennent à la normale?
Le glucose entre dans les hépatocytes et se fixe sur un site allostérique à la forme a. Ceci entraîne un changement de conformation qui expose les résidus sérines phosphorylés à l’action de la PP1 et inhibe la GP.
Qu’arrive-t-il au GP lors les niveaux de glucose sanguin sont élevés?
L’insuline active la PP1 ce qui entraîne la déphosphorylation de la GP et une diminution de son activité.
L’activité de la forme b de la GP hépatique est-elle modifiée par l’AMP comme la forme b de la GP des muscles?
Non
Dans quelle sous-unité se trouve le site catalytique de la phosphorylase kinase, alpha, ß, gamma ou delta?
Gamma
Quelle sont les fonctions des sous-unités alpha, ß et delta de la phosphorylase kinase?
Fonction régulatrice
ß: activité de la phosphorylase kinase augmentée par phosphorylation de cette sous-unité
delta: composé de calmoduline, elle est sensible au calcium (Ca2+) et stimule l’activité de PK
À quel moment la phosphorylase kinase atteint-elle son activité maximale?
Lorsque la sous-unité ß est phosphorylée et la sous-unité delta est activée par fixation de calcium.
À quels type de récepteurs se lie l’épinéphrine?
1) Récepteur-ß-adrénergique du muscle et du foie
2) Récepteur alpha-adrénergique du foie
Quel processus est entamé par la fixation de l’épinéphrine ou du glucagon à un récepteur transmembranaire?
La voie de transduction de signal liée à l’adénylate cyclase est initée. L’adénylate cyclase catalyse la formation du second messager, l’AMP cyclique, à partir d’ATP. Un taux élevé d’AMP cyclique active la protéine kinase A (PKA) qui phosphoryle la phosphorylase kinase qui active la glycogène phosphorylase.
Comment se complète l’activation de la phosphorylase kinase dans le muscle et dans le foie?
Muscle: l’augmentation de [Ca2+] cytosolique de la contraction musculaire complète l’activation.
Foie: l’épinéphrine se fixe à un récepteur alpha-adrénergique qui active la voie du phosphoinositol phosphate et induit ainsi la libération du Ca2+ du réticulum sarcoplasmique.
Quelle est l’importance de la cascade de l’AMP cyclique?
Cette cascade amplifie le message transmit par les hormones.
Sous quelles formes peut-on retrouver les 2 isozymes du muscle et du foie de la glycogène synthase (GS)?
forme a: active et déphosphorylée
forme b: peu active et phosphorylée
Combien de kinases sont nécessaires pour phosphoryler l’entièreté des résidus serine de la GS?
11
Quelle est la kinase la plus importante de la GS?
Glycogène synthase kinase 3 (GSK3)
Quel est l’effet de GSK3 sur GS?
Elle phosphoryle GS en introduisant des charges négatives sur l’enzyme.
Quelles enzymes convertissent la GS en sa forme active dans les muscles et le foie?
Muscles: une phosphatase inconnue
Foie: PP1
Quelle forme de la GS hépatique est sensible à la régulation allostérique par le G6P?
Forme b inactive car la liaison du G6P au site allostérique fait de la GS un meilleur substrat pour la PP1 et cause son activation en forme a.
Comment se fait la régulation du G6P pour contrôle l’activation de la GS?
Il existe un détecteur de glucose qui permet de coordonner la synthèse et la dégradation selon la concentration intracellulaire de sucre.
Comment l’insuline cause-t-elle des changements intracellulaires?
Elle active la protéine kinase (PKB) qui phosphoryle et inactive la GSK3.
La protéine phosphatase 1 (PP1) se trouve-t-elle sous forme libre ou associée à d’autres protéines dans le cytosol?
Lié à d’autre protéines cibles (ses substrats) par l’intermédiaire de la protéine Gm qui se fixe au glycogène et à chacune des protéines suivantes: GP, GS et phosphorylase kinase.
Comment est régulé l’association/dissociation des sous-unités PP1 et G?
Allostérie
Modification covalente
Sous quelle conditions est-ce que la PP1 est active?
Lorsque le niveau de glucose sanguin est élevé (insuline et concentration de G6P élevée) et que le muscle n’a pas de besoin particulier en carburant (absence d’épinéphrine).
Quel est l’intérêt de la régulation du métabolisme?
1) Maintenir le niveau de glucose sanguin
2) Utiliser les glucides à des fin personnelles par les tissus autres que le foie
Quels sont les 2 effets immédiats de l’insuline dans le foie?
Inactiver la GSK3
Activer la PP1
Quel est l’effet final de l’insuline?
Activer au maximum la GS et ainsi, la synthèse du glycogène.
Quel est l’effet immédiat de l’activation de la PP1?
Inactiver la GP a et la phosphorylase kinase en les déphosphorylant, ce qui arrête la dégradation du glycogène.
Qu’est-ce qui cause la dissociation de la glucokinase de sa protéine régulatrice nucléaire?
Niveaux élevés de glucose intracellulaire par importation via le transporteur GLUT2 dans les hépatocytes.
Qu’arrive-t-il à la glucokinase suite à sa dissociation de sa protéine régulatrice nucléaire?
Elle entre dans le cytosol pour phosphoryler le glucose, ce qui stimule la glycolyse et fournit le précurseur pour la synthèse du glycogène.
Quelle enzyme est responsable de tous les effets du glucagon?
PKA
Dans quels organes se fait le relâchement de glucose et pourquoi?
Foie et reins car les autres tissus n’ont pas la glucose-6-phosphatase.
Quelles sont les 3 grandes différences physiologiques entre le foie et les muscles squelettiques?
1) Le muscle utilise le glycogène pour ses propres besoins
2) Quand le muscle devient actif, il subit de grands changements dans sa demande en ATP, qui est fournie par la glycolyse
3) Le muscle n’a pas la machinerie enzymatique requise pour effectuer la gluconéogenèse
Quelles sont les grandes différences enzymatiques chez les muscles squelettiques du foie?
1) Myocytes n’ont pas de récepteurs pour le glucagon
2) isozyme de la pyruvate kinase n’est pas phosphorylée par la PKA donc la glycolyse ralentie pas quand les niveaux de cAMP sont élevés
3) cAMP accélère la glycolyse en activant GP
4) L’épinéphrine active la PKA par élévation des niveaux de cAMP, ce qui active la glycogène phosphorylase kinase, puis la GP par phosphorylation (donc dégradation du glycogène)
5) Accumulation de G6P favorise la glycolyse
Quelle particularité des muscles assure la dégradation suffisante du glycogène pour l’activité musculaire?
Lors des contractions musculaires du Ca2+ est relâché et active la phosphorylase kinase qui assure la dégradation.
Les myocytes et les hépatocytes possèdent-elles des réserves intracellulaire de GLUT4?
Myocytes: oui
Hépatocytes: non
Comment les myocytes contribuent-elles à abaisser les niveaux de glucose sanguin?
Elles permettent d’augmenter la capture de glucose, la synthèse de glycogène et la glycolyse puisqu’elles libèrent des GLUT4 dans la cellule lorsqu’elles sont transférées dans la membrane cytoplasmique par l’insuline.
