Module 9 Flashcards
(128 cards)
1
Q
Pourquoi les organismes conserventet utilisent-ils précieusement les groupements amines?
A
Parce que peu d’organismes peuvent convertir l’azote atmosphérique en une forme biologiquement utilisable.
2
Q
De quel groupement est dérivé un groupement amine?
A
Un groupement ammoniaque (NH3) dont certains H ont été remplacés par un groupement carboné.
3
Q
Quelles molécules contiennent des groupements amines qui sont réutilisés?
A
Acides aminés (protéines)
Acides nucléiques (purines et pyrimidines)
4
Q
Quelle est la destinée de acides aminés?
A
Synthèse des protéines
Synthèse de composés azotés tels que les bases des nucléotides
5
Q
Les acides aminés en excès peuvent-ils être entreposés ou excreétés?
A
Non
6
Q
Qu’arrive-t-il aux acides aminés en excès?
A
Il sont dégradés pour produire de l’énergie. Les squelettes carbonés sont convertis en intermédiaires métaboliques de la glycolyse ou du cycle de Krebs qui peuvent être oxydés ou servir de précurseurs. Les groupements amines (NH2) sont transformés en urée.
7
Q
Quelle proportion de l’énergie métabolique totale provient de l’oxydation des acides aminés?
A
Cela varie selon les organismes et conditions physiologiques. Chez les carnivores près de 90% et chez les plantes près de 0%.
8
Q
Qu’est-ce que le cycle de l’azote?
A
L’ensemble des processus métaboliques de différents organismes qui permettent de récupérer et réutiliser l’azote.
9
Q
Quels sont les processus du cycle de l’azote?
A
Fixation Nitrification Ammonification Assimilation Décomposition Dénitrification
10
Q
Qu’est-ce que la fixation?
A
Fixation de l’azote via la nitrogénase de certains organismes (diazotrophesqui convertit le N2 gazeux en NH3.
11
Q
Qu’est-ce que la nitrification?
A
La conversion du NH3 en NO3- par les microorganismes.
12
Q
Qu’est-ce que l’ammonification?
A
La nitrate réductase et la nitrite réductase de divers microorganismes et plantes convertissent le NO3- en NH3.
13
Q
Qu’est-ce que l’assimilation?
A
La conversion du NH3 en molécules biologiques azotées par divers microorganismes et plantes.
14
Q
Qu’est-ce que la décomposition?
A
La conversion des biomolécules azotées en NH3 par divers microorganismes.
15
Q
Qu’est-ce que la dénitrification?
A
La conversion du NO3- en N2 par divers microorganismes.
16
Q
Pourquoi la fixation, soit la première étape du cycle d’azote, est-elle aussi coûteuse énergétiquement?
A
Elle requiert le bris d’une triple liaison, ce qui requiert au moins 16 ATP.
17
Q
Pourquoi retrouve-ton majoritairement l’azote sous forme NO2- et NO3- alors que la majorité des organismes vivants peuvent utiliser l’ammoniaque produit par la fixation?
A
Les bactéries du sol produisent leur énergie en oxydant l’ammoniaque, via la nitrification, et ces bactéries sont très abondantes. Par contre, le NO2- et le NO3- sont reconvertis en ammoniaque via d’autres organismes avec l’ammonification.
18
Q
Sous quelle forme est assimilée l’ammoniaque par les organismes et comment appelle-t-on ce processus?
A
Sous forme d’acides aminés via l’assimiliation.
19
Q
Quelles bactéries assurent la décomposition?
A
Les bactéries nitrificatrices qui transforment les protéines en nitrite et en nitrate.
20
Q
Sous quelle forme retrouve-t-on principalement l’ammoniaque NH3 à pH neutre?
A
Sous sa forme protonée NH4+ appelée ammonium.
21
Q
Quels organismes maintiennent l’équilibre entre l’azote fixé et l’azote atmosphérique et via quel processus?
A
Certains bactéries du sol qui convertissent le nitrate en N2 puisque le nitrate leur sert d’accepteur final d’e- en conditions anaérobiques. Le processus impliqué est la dénitrification.
22
Q
Quel est le facteur limitant la productivité biologique des océans et des organismes terrestres?
A
La disponibilité de l’azote fixé sous la forme de nitrate (NO3-), de nitrite (NO2-) ou d’ammonium (NH4+).
23
Q
Quels organismes peuvent fixer l’azote atmosphérique?
A
Les cyanobactéries dans le sol, l’eau douce et l’eau salée
Les archaebactéries méthanogènes
Les bactéries symbiotiques (rhizobium)
Certaines bactéries du sol (Azobacter)
24
Q
Est-ce que la fixation de l’azote atmosphérique par les microorganismes représente tout l’apport d’azote de la planète?
A
Non, 40% est généré par les éclairs, radiations ultraviolettes et les procédés industriels/fertilisants.
25
Dans les conditions normales, N2 est-il inerte ou très actif chimiquement?
Pratiquement inerte puisque la fixation de l'azote est un processus exergonique et que l'énergie d'activation est extrêmement grande.
26
Comment est-ce que la fixation de l'azote industrielle varie-t-elle de la fixation naturelle?
Fixation naturelle: Température et pression compatibles avec la vie
Fixation industrielle: Températures de 400 à 500 degrés Celsius pression d,azote de dizaine de millier de kilopascals.
27
Comment la fixation de l'azote se fait-elle dans la nature étant donné la haute énergie d'activation requise?
Le complexe protéique de la nitrogénase est formé de 2 protéines, une réductase t une nitrogénase. L'hydrolyse de 16 ATP par la réductase favorise les changements conformationnels nécessaire à un transfert d'e- et une réduction de la hauteur des barrières d'énergie d'activation.
28
Quel est le rôle de la réductase du complexe de la nitrogénase, la ferrédoxine réductase?
La ferrédoxine réductase fournit les e- de haut pouvoir réducteur.
29
Quel est le rôle de la nitrogénase du complexe de la nitrogénase?
Elle utilise les e- fournis par la ferrédoxine réductase pour réduire le N2 en NH3.
30
Combien d'e- sont mis en jeu lors de la réduction d'un N2 et combien d'ATP sont associés à chaque e-?
6 e- mais réellement 8e- puisqu'on doit produire 1 mole de H2
2 ATP par e-
Donc 16 ATP par réduction de N2
31
Qu'arrive-t-il au complexe nitrogénase, surtout sa S-U réductase, lorsqu'elle est exposée à l'air, soit à l'oxygène?
La réductase a une demi-vie de 30 secondes.
32
Comment les microorganismes assurent-ils que le complexe de la nitrogénase n'est jamais exposée à l'oxygène?
1) Les organismes vivent qu'en absence d'O2 ou répriment la synthèse de la nitrogénase en présence d'O2
2) Une certaine partie de e- de la synthèse d'ATP sert à brûler l'O2 dès son entrée
3) Production de cellules spécialisées (comme les hétérocystes) qui limitent la diffusion d'O2 et qui sont connectés aux autres cellules non différenciées par des pores
4) Formation de symbiose pour que la bactérie puisse se concentrer à fixer l'azote et non produire de l'énergie
5) La présence de leghémoglobine, une solution qui fixe réversiblement l'O2, dans les nodules
33
De quelles contraintes tient compte la relation symbiotique entre les plantes légumineuses et les bactéries fixatrices d'azote?
Les besoins en ATP du complexe de la nitrogénase
| Instabilité du complexe de la nitrogénase en présence d'O2
34
À quoi sert l'azote fixé par les bactéries fixatrices d'azote en symbiose avec des plantes?
Elle sert premièrement à approvisionner la plante en azote. L'azote en excès enrichi le sol environnant.
35
Quels acides aminés sont le point d'entrée principal de l'azote réduit?
Le glutamate
| La glutamine
36
Quel est l'intérêt du glutamate en relation avec l'azote?
Elle fournit le groupement alpha-amine de la plupart des acides aminés, via des réactions de transamination.
37
Quel est l'intérêt de la glutamine en relation avec l'azote?
Elle fournit l'atome d'azote, par l'intermédiaire de son groupement amide, nécessaire à la biosynthèse de toute une série de composés importants dont certains acides aminés.
38
Pourquoi retrouve-t-on jusqu'à 10X plus de glutamate et de glutamine que de tout autre acide aminé dans la majorité des cellules et des fluides extra cellulaires?
Parce que ces acides aminés permettent la synthèse de plusieurs autres acides aminés.
39
Expliquez le sentier de l'assimilation de l'ammoniaque en glutamate.
1) La glutamine synthétase catalyse la condensation du glutamate et de l'ammoniaque pour former le glutamine.
2) La glutamate synthase transforme la glutamine en glutamate par l'alpha-cétoglutarate qui accepte le groupement amine de la glutamine.
40
Que retrouve majoritairement chez les plantes et les bactéries, le glutamate ou la glutamine?
Le glutamate
41
Que retrouve majoritairement chez les animaux, le glutamate ou la glutamine?
La glutamine puisqu'ils n'ont pas de glutamate synthase et peuvent maintenir la glutamine grâce à une transamination de l'alpha cétoglutarate lors du catabolisme des acides aminés.
42
Les animaux peuvent-ils assimiler directement l'ammoniaque?
Non, puisqu'ils n'ont pas de glutamate synthase donc l'azote provient des protéines qu'ils ingèrent.
43
Où a lieu la dégradation des protéines ingérées en acides aminés chez l'humain?
Dans le tractus gastro-intestinal. L'entrée des protéine dans l'estomac stimule la muqueuse gastrique à sécréter une hormone, la gastrine, qui à son tour stimule la production d'acide chlorhydrique (HCl) par les cellules pariétales et de pepsinogène par les glandes gastriques. Le pepsinogène, un précurseur inactif, est converti en pepsine active par clivage autocatalytique en pH acide. La pepsine hydrolyse les protéines ingérées à l'extrémité aminoterminale des liens peptidiques impliquant des résidus aromatiques, ce qui produit un mélange de peptides.
44
Qu'engendre le pH du suc gastrique?
Son pH de 1,0 à 2,5 est à la fois un antiseptique et un agent dénaturant qui provoque le dépliement des protéines globulaires rendant les liens peptidiques internes accessibles aux enzymes protéolytiques (protéases).
45
Comment appelle-t-on un précurseur inactif?
Zymogène
46
Quels sont les résidus aromatiques?
Phe
Trp
Tyr
47
Quel est le rôle de la muqueuse gastrique?
Protéger l'estomac contre le pH acide et la pepsine.
48
Qu'arrive-t-il au contenu acide de l'estomac quand il passé dans le petit intestine?
Le pH acide déclenche la secretion d'une hormone, la sécrétine, dans le sang. La sécrétine stimule le pancreas à sécréter du bicarbonate dans le petit intestine pour neutraliser rapidement le HCl et la digestion des proteins peut alors se poursuivre.
49
Qu'arrive-t-il une fois que les peptides sont dans le duodénum?
Cela cause le relâchement dans la circulation sanguine d'une autre hormone, la cholécystokinine, qui stimule la secretion de plusieurs proteases pancréatiques don't l'activité est optimale entre pH 7 et 8.
50
Quelles protéases sont sécretées dans le duodénum?
La trypsinogène, le chymotrypsinogène et les procarboxypeptidases A et B, soit les zymogènes de la trypsine, la chymotrypsine et des carboxypeptidases A et B. Elles sont secretées par les cellules exocrines du pancreas.
51
Quelle enzyme protéolytique converti le trypsinogène en sa forme active?
L'entéropeptidase qui est aussi secrete par les cellules pancréatiques.
52
Qu'est-ce qui converti le chymotrypsinogène et les procarboxypeptidases enleurs forms actives respectives?
La trypsine
53
Qu'est-ce qui poursuit la digestion des peptides produits dans l'estomac?
La trypsine et la chymotrypsine
54
Comment sont degrades les petits peptides?
Les carboxypeptidases à partir de leur extrémité C-terminale et d'une aminopeptidase qui les hydrolyse à partir de leur extrémité N-terminale.
55
Suite à la digestion complete des proteins, où sont transportés les acides amines?
Transportés aux cellules épithéliales qui bordent le petit intestin, puis éventuellement au foie via la circulation sanguine.
56
Pourquoi la degradation des protéines est-elle un mécanisme aussi élaboré?
La synthèse des enzymes protéolytiques dans une forme inactive protégé les cellules exocrines de l'action destructrice de ces enzymes. Le pancreas se protégé aussi en produisant un inhibiteur spécifique de la trypsine qui minimise plus la production premature des forms actives des enzymes protéolytiques.
57
Comment chaque groupe d'organismes obtient et utilise-t-il les acides amines?
Carnivores: 90% de l'énergie provident de l'oxydation des acides amines
Plantes: peu d'énergie obtenue par les protéines
Microorganismes: récupèrement acides amines de l'environnement
58
Quelle est l'utilité des acides amines pour les plantes?
Le catabolisme des acides amines sert à produire des metabolites pour d'autres sentiers de biosynthèse.
59
Dans quelles circonstances est-ce que les acides amines sont oxydés chez les animaux?
1) Quand la diète est riche enprotéines et que les acides amines ingérés excèdent les besoins requis pour la synthèse protéique, le surplus est catabolise et entreposé.
2) Durant la synthèse et la degradation des protéines cellulaires (protein turnover) une fraction des acides amines sont relâches et ne sont pas requis pour la synthèse de nouvelles protéines, ils sont oxydés.
3) Durant un jeûne ou en cas de diabète, quand les glucides ne sont plus disponibles ou pas utilises adéquatement, les protéines cellulaires sont utilises pour fabriquer du carburant.
60
Qu'arrive-t-il aux acides amines quand ils sont oxydés?
Ils perdent leur groupement alpha-amine pour former des acides alpha-cétoniques, les squelettes carbonés des acides amines. Ces acides alpha-cétoniques sont oxydés en CO2 ou H2) ou fournissent des unites à 3 ou 4 carbones qui peuvent être convertis en glucose.
61
Où sont metabolisés la majorité des acides amines?
Dans le foie
62
Qu'arrive-t-il à l'ammoniaque généré par la métabolisation des acides amines?
Une partie est recycle et utilise dans une multitude de voies de biosynthèse alors que le surplus est excrete directement ou transformé en urée ou acide urique avant d'être excrete. L'excès d'ammoniaque dans les autres tissus (tissus extrahépatiques) doit être transporté jusqu'au foie sous forme d'amine pour être converti sous forme qui peut être excrete, soit en groupement amide de la glutamine, qui peut être transportée jusqu'au foie, puis aux mitochondries.
63
Quels acides amines jouent un role central dans le métabolisme de l'azote?
Glutamate
Glutamine
Alanine
Aspartate
64
Quelles est l'importance des 4 acides amines principaux du métabolisme de l'azote?
Ils sont les plus facilement convertibles en intermédiaires du cycle de Krebs, le glutamate et glutamine en alpha-cétoglutarate, l'alanine en pyruvate et l'aspartate en oxaloacetate.
65
Qu'arrive-t-il aux groupements des acides amines dans le cytosol de hepatocytes?
Ils sont transférés à l'alpha-cétoglutarate pour former du glutamate, qui est transporté aux mitochondries pour libérer sont groupement alpha-amine.
66
Qu'arrive-t-il à l'excès de groupements amines dans le muscle squelettique?
Il est généralement transféré sur le pyruvate pour former de l'alanine qui est transporté jusqu'au foie.
67
Comment se fait globalement l'élimination de l'azote chez les vertébrés terrestres?
Les groupements amines sont convertis en urée dans le cycle de l'urée. L'urée est acheminée aux reins par la circulation sanguine où elle est excrete dans l'urine.
68
Combien de groupements amines sont nécessaires pour la biosynthèse de l'urée?
2 groupements amines
1) Il entre dans le cycle sous forme de carbomoyl phosphate
2) provident de l'aspartate
69
Combien d'étapes forment le cycle de l'urée et où ont-elles lieu?
4 étapes qui débutent et terminent avec l'ornithine.
| La première étape a lieu dans la matrice mitochondriale et les 3 autres ont leiu dans le cytosol.
70
Quelle est l'étape préparaoire du cycle de l'urée?
Condensation d'ammonium et de bicarbonate (ions)
| Formation d'un carbamoyl phosphate via la carbamoyl phosphate synthétase I
71
Quelle est l'étape 1 du cycle de l'urée?
Transfert du groupement carbamoyl à l'ornithine et formation de la citrulline catalysée par l'ornithine transcarbamoylase.
72
Quelle est l'étape 2 du cycle de l'urée?
Condenstion de la citrulline et de l'aspartate et formation de l'argininosuccinate via l'argininosuccinate synthétase.
73
Quelle est l'étape 3 du cycle de l'urée?
Clivage de l'argininosuccinate,liberation de fumarate et formation d'arginine via l'argininosuccinase.
74
Quelle est l'étape 4 du cycle de l'urée?
Clivage de l'arginine, liberation de l'urée et formation de l'ornithine via l'arginase.
75
Où se trouvent les atomes de carbone des acides amines degrades?
```
Pyruvate
Acétate
Acétoacétate
Alpha-cétoglutarate
Succinyle CoA
Fumarate
Oxaloacétate
```
76
Que peut-il arriver intermédiaires métaboliques forms à l'aide des atomes de C des aicdes amines degrades?
Ils peuvent être complètement oxydés via le cycle de Krebs ou être transformés en corps cétoniques, glucose ou acides gras.
77
Les acides amines sont-ils glucogéniques ou cétogéniques?
L'un, l'autre ou les 2 à la fois.
Glucogénique: les produits de leur degradation peuvent server à synthétiser du glucose via la gluconéogenèse.
Cétogénique: la degradation des acides amines crée de l'acétate ou de l'acétoacétate. Ces 2 produits ne peuvent server de substrat à la gluconéogenèse chez les mammifères.
78
Qu'arrive-t-il aux acides aminés en excès?
Ils ne peuvent être ni entreposés, ni excrétés donc ils doivent être dégradés.
79
Quelle caractéristique distingue la voie de dégradation des acides aminés des autres processus cataboliques?
Chaque acide aminé possède un groupement a-amine et tous les sentiers de dégradation des acides aminés inclent une étape clé qui consiste à séparer ce groupement a-amine du squelette carboné et à l'acheminer vers des voies métaboliques qui utilisent les groupements a-amines ou vers le cycle de l'urée.
80
Quels sont les destins possibles des squelettes carbonés?
1) Oxydtion en CO2 et H2O via le cycle de Krebs
2) Fournir des unités à 3 ou 4 C qui seront convertis en glucose par la gluconéogenèse
3) Servir à la synthèse des lipides
81
Quelle est la première étape du catabolisme de la majorité des acides aminés?
Le transfert de leur groupement alpha-amine sur le C alpha de l'alpha-cétoglutarate pour produire du glutamate et de l'alpha-cétoacide correspondant à l'acide aminé donneur.
82
Où et par quelle enzyme est catalysée la première étape du catabolisme de la majorité des acides aminés? Est-ce que la réaction est réversible?
Dans le cytosol des hépatocytes(foie) par des transaminases ou aminotransférases dont les réactions sont réversibles.
83
Pourquoi le glutamate peut-il agir comme donneur de groupement alpha-amine lors de la biosynthèse de certaines molécules, dont certains acides aminés?
Puisque la première étape du catabolisme de la majorité des acides aminés est réversible.
84
Existe-t-il plusieurs types d'aminotransférases?
Oui, qui sont nommées d'après le nom du donneur du groupement alpha-amine.
85
Quel est le cofacteur utilisé par toutes les transaminases?
Pyridoxal-5'-phosphate (PLP), qui est un dérivé de la pyridoxine (vitamine B6).
86
Comment est lié le PLP à son enzyme?
Il est lié au site actif de l'enzyme via un lien covalent avec le groupement epsilon-amine à l'alpha-cétoacide.
87
Quelle est la forme aminée du PLP et à quoi sert-elle?
La pyridoxamine phosphate qui est produite temporairement durant les réactions de transamination. Elle permet de transférer le groupement alpha-amine à l'alpha-cétoacide.
88
Quelle est la fonction du PLP?
Il participe à diverses réactions impliquant le C alpha, beta et gamma des acides aminés en rompant le lien C alpha, ce qui entraine la perte d'un proton ou d'un carboxyle. Puis, la paire d'e- restante sur le C alpha forme un carbanion instable qui est stabilisé par résonance par le PLP.
89
Quels types de réactions ont lieu au carbone alpha?
Transaminations
Racémisations (interconversion des formes D- et L- des acides aminés)
Décarboxylations
90
Comment le PLP peut-il délocaliser/répartir la charge négative sur le C alpha?
Il peut le faire puisqu'il est un système hautement conjugué.
91
Quel groupe d'organisme est le plus efficace pour recycler leurs groupements aminés?
Les plantes
92
Comment se fait l'excrétion des groupements alpha-aminés des microorganisme et espèces aquatiques?
Ils sont ammonotéliques et les groupements alpha-aminés sont excrétés directement sous la forme d'ammonium.
93
Comment se fait l'excrétion des groupements alpha-aminés des oiseaux et des reptiles terrestres?
Ils sont uricotéliques et les groupements alpha-aminés en excès sont éliminés sous forme d'acide urique.
94
Comment se fait l'excrétion des groupements alpha-aminés des homme et de la plupart des animaux terrestres?
Ils sont urotéliques et les groupements alpha-aminés en excès sont éliminés sous forme d'urée. L'urée en ensuite acheminée via la circulation sanguine jusqu'aux reins où elle est excrétée dans l'urine.
95
Vrai ou faux? Les animaux ne forment aucun ammoniaque (NH4+).
Faux, certains tissus comme le cerveau, les intestins et les reins libèrent du NH4+ dans le sang, ce qui est toxique. Ainsi, le foie peut convertir l'ammoniaque en urée.
96
Si les groupements alpha-aminés ne sont pas réutilisés pour la synthèse de nouveaux acides aminés ou d'autres produits azotés, qu'arrive-t-il au glutamate produit ultérieurement?
Le glutamate entre dans la mitochondrie et est désaminé pour donner du NH4+ et de l'alpha-cétoglutarate, ce qui est catalysé par la glutamate déshydrogénase.
97
Dans la majorité des tissus, comment les groupements alpha-amines en excès aident-ils à former la glutamine?
Ils forment le groupement amide de glutamine en s'ajoutant au glutamate.
98
Combien d'étapes sont nécessaire pour ajouter un groupement alpha-amine au glutamate pour former la glutamine et quelle enzyme catalyse cette/ces réactions?
2 étapes
| Glutamine synthétase
99
Qu'arrive-t-il à la glutamine un foie qu'elle est formée dans un tissu?
Elle est transportée au foie via la circulation sanguine, puis dans les mitochondries du foie. Par la suite, la glutaminase libère le groupement amide et régénère le glutamate.
100
Qu'arrive-t-il aux groupements alpha-amines en excès dans les muscles squelettiques?
Ils sont transférés au pyruvate par l'alanine aminotransférase pour former de l'alanine qui joue un rôle clé dans le transport des groupes alpha-amines jusqu'au foie.
101
Où ont lieu le 4 réactions de la synthèse de l'urée?
1) matrice mitochondriale
| 2,3 et 4) cytosol
102
Combien de groupements amines se trouvent dans la molécule d'urée et d'où proviennent-elles?
2 groupements amines qui proviennent de l'ammonium et de l'aspartate.
103
Quel est le premier des 2 groupements alpha-aminé entrant dans le cycle de l'urée?
Le NH4+ libre produit dans la matrice mitochondriale principalement par la glutamate déshydrogénase et la glutaminase.
104
Quelle est l'étape préliminaire au cycle de l'urée et combien d'ATP requiert-elle?
Le NH4+ réagit immédiatement avec le CO2 sous forme de HCO3- produit par la respiration mitochondriale, pour produire du carbamoyl phosphate grâce à la carbamoyl phosphate synthétase I. Ceci requiert 2 ATP.
105
Quelle est la première étape du cycle de l'urée?
Le carbamoyl phosphate transfère sont groupement carbamoyl à l'ornithine transcarbamoylase. La citrulline passe alors de la mitochondrie au cytosol.
106
Quelle est la deuxième étape du cycle de l'urée?
Le 2e groupement alpha-amine provient de l'aspartate qui est condensé avec le groupement uréido de la citrulline pour former l'argininosuccinate via l'argininosuccinate synthétase et un ATP.
107
Où et comment est formé l'aspartate qui sert de 2e groupement alpha-amine pour le cycle de l'urée?
Produit dans la mitochondrie par transamination et exporté dans le cytosol.
108
Quelle est la troisième étape du cycle de l'urée?
L'argininosuccinate est clivé par l'argininosuccinase pour donner l'arginine et du fumarate.
109
Qu'arrive-t-il au fumarate produit à l'étape 3 du cycle de l'urée?
Dans le cytosol il peut être converti en malate et retourné à la mitochondrie pour être métabolis en oxaloacétate dans le cycle de Krebs.
110
Quelle est la quatrième et dernière étape du cycle de l'urée?
L'arginase clive l'arginine pour donner l'urée et l'ornithine. L'ornithine retourne à la mitochondrie pour initier un nouveau cycle de l'urée.
111
Quelle est la seule réaction réversible du cycle de l'urée?
La 3e étape.
| Argininosuccinate -> arginine et fumarate
112
Comment se relient les intermédiaires du cycle de l'urée?
Les enzymes cytosoliques se lient entre elles et les enzymes mitochondriales se lient entre elles pour former des complexes de canalisation des intermédiaires.
113
Combien d'ATP sont requis pour l'entièreté du cycle de l'urée?
4 équivalents ATP puisqu'il faut 4 liaisons phosphates de haute énergie.
114
Pourquoi dit-on qu'en réalité, il faut moins de 4 ATP pour le cycle de l'urée?
Parce que ce cycle est interconnecté au cycle de Krebs. Ainsi, le fumarate généré par le cycle de l'urée est converti en malate et retourné à la mitochondrie. Dans la matrice mitochondriale, du NADH (2,5 éq. ATP) est généré avec la malate déshydrogénase.
115
Comment s'assure-t-on que les concentrations de chacun des 20 acides aminés correspondent aux besoins de la cellule?
Chacun des sentiers est régulé de façon distincte par des mécanismes de rétro-inhibition et d'allostérie.
116
Comment varie le flux d'azote dans le cycle de l'urée?
Selon la diète de l'individu.
117
Qu'arrive-t-il si la diète constitue principalement de protéines?
Les squelettes carbonés sont utilisés pour produire de l'énergie, ce qui génère beaucoup d'urée à partir des groupements a-amines en excès.
118
Qu'arrive-t-il en période de jeûne prolongé?
L'organisme utilise les protéines des muscles squelettiques pour combler ses besoins énergétiques, ce qui entraîne un production accrue d'urée. Ainsi, le cycle de l'urée augmentera pour répondra au catabolisme des acides aminés. À long terme, cela augmente la transcription des gènes et donc le nombre de molécules des 4 enzymes du cycle de l'urée et de la CPS 1 (étape préliminaire).
119
Comment est régulé le flux d'azote à court terme?
La régulation allostérique de la CPS 1 via le N-acétylglutamate, synthétisé à partir du glutamate et de l'acétyle, permet la régulation.
120
Les niveaux de N-acétylglumate sont déterminés par quoi?
La concentration de glutamate, d'acétyle CoA et d'arginine.
121
Combien de produits sont formés par la dégradation des 20 acides aminés et quels sont-ils?
```
7 produits métaboliques
Pyruvate
Acétyle CoA
Acétoacétyle CoA
alpha-cétoglutarate
Succinyle CoA
Fumarate
Oxaloacétate
```
122
À quoi servent les 7 produits de la dégradations des acides aminés?
Ils sont utilisés pour la gluconéogenèse, la cétogenèse ou ils sont oxydés en CO2 et H2O via le cycle de Krebs et la phosphorylation oxydative.
123
Le squelette carboné d'un acide aminé peut-il avoir plus d'une destinée?
Oui
124
Quels acides aminés sont dit glucogéniques?
Ceux qui sont convertis en pyruvate, alpha-cétoglutarate, succinyle CoA, fumarate ou oxaloacétate.
125
Quels acides aminés sont dit cétogéniques?
Ceux convertis en acétyle CoA ou acétoacétate CoA puisqu'ils provoquent une augmentation des corps cétoniques et des acides gras.
126
Lesquelles des 20 acides aminés sont uniquement cétogènes?
Leucine
Lysine
Ils ne peuvent donc pas servir comme précurseurs à la gluconéogenèse.
127
Où sont dégradés les acides aminés ramifiés (leucine, isoleucine et valine)?
Pas dans le foie comme d'habitude mais plutôt dans les tissus extra hépatiques tels que le muscle, le tissu adipeux, le rein et le cerveau où ils sont oxydés pour générer du carburant métabolique. Ceci est du au fait que le foie n'a pas d'aminotransférase capable d'agir sur les acides aminés ramifiés.
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Pourquoi la 2e enzyme de la voie de dégradation des acides aminés ramifiés est-elle aussi intéressante évolutivement?
La déshydrogénase des acides aminés ramifiés est un complexe multienzymatique comme la PDC et le complexe de l'alpha-cétoglutarate déshydrogénase. Ainsi, ces sentiers ont du être empruntées via la duplication de gènes.
