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Physio d Mos Flashcards

(87 cards)

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1
Q

Beispiele für gesättigte FS:

A

Ameisensäure
Buttersäure
Essigsäure

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2
Q

Kondensation /Hydrolyse

A

Kondesation: Monomer wird angelagert durch die Abspaltung eines H20
Hydrolyse: Durch Wassereinlagerung wird ein Monomer abgespalten

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3
Q

Endergone Reaktion

A

Delta G= positiv; Die freie Energie der Produkte ist höher als jene der Edukte. Die Reaktion kann nicht von selbst ablaufen.

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4
Q

Durch welche Prozesse nimmt das Protonenpotenzial (delta p) innerhalb der Zelle zu?

A

Atmung
Photosynthese
ATP- Hydrolyse

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5
Q

Elektronenturm

A

Oben: stärksten Reduktionsmittel (will e- abgeben)- negatives Redoxpotential
Unten: stärkstes Oxidationsmittel- positives Redoxpotential

Je weiter Elektronen von der Spitze bis zum Akzeptor fallen, desto größer ist die Differenz des Redoxpotential- und desto mehr Energie wird frei

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6
Q

NAD+/NADH Kreislauf

A

= Coenzym und Elektronenüberträger

NAD+= die oxidierte Form, e- können darauf übertragen werden, wird zu reduzierten Form NADH
NADH gibt Elektronen weiter (zbsp ETK)- wieder oxidierte Form NAD+

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7
Q

2 Hauptfunktionen von Enzymen

A
  1. Beschleunigen v Reaktionen (durch Herbasetzen der AE)
  2. Regelung (durch Enzymspezifität)
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8
Q

Warum gibt es Reaktionen die exergon ablaufen?

A

Weil sie energetisch günstig sind und die Entropie erhöhen.
Wichtig, da nur so endergone Reaktionen angetrieben werden können

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9
Q

Was besagen die Hauptsätze der Thermodynamik

A

1: Die Energie bleibt in einem geschlossenen System erhalten
2: Die Entropie nimmt im System immer zu

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10
Q

Wie werden allosterische Enzyme geregelt?

A

Durch Moleküle welche an allosterische Bindestellen binden. Enzymaktivität kann dadurch sowohl

Gehemmt werden (negative Allosterie)
Verstärkt werden (positive Allosterie)

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11
Q

Was sind irreversible Inhibitoren

A

Binden kovalent an Enzym, wird dadurch irreversibel gehemmt.
Insektizide, Nervengase

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12
Q

Enzymklassen mit Beispielen

A

Oxidoreduktasen (Dehydrogenasen)

Transferasen (Kinasen)

Hydrolasen (Pyrophosphatase)

Lyasen (Decarboxylase)

Isomerasen (Racemasen)

Ligasen (Synthetasen)

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13
Q

2 Arten der Enzymregulation

A

Langsam: Enzymmenge (Abbau oder Transkription)
Schnell: Enzymaktivität (allosterisch/ kovalente Modifikation)

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14
Q

3 Arten von Enzymspezifität

A

Substratspeztifisch: low
Stereospezifität: high
Reaktionsspezifität: very high

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15
Q

3 Hauptgruppen der reversiblen Enzymhemmung

A

Kompetitive Hemmung: ->2 Formen:
- klassisch: E und I streiten um Bindestelle auf S -> vmax bleibt gleich, km höher
- nicht klassisch: I bindet an separate Bindestelle, dadurch ändert sich allerdings Bindestelle für E ->vmax kleiner, km größer

Unkompetitive Hemmung: I bindet nur an ES Komplex -> vmax kleiner, km kleiner

Nicht Kompetitive Hemmung: I bindet an ES Komplex oder an S -> vmax kleiner, km konstant

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16
Q

Wie unterscheidet sich die ZW von Archaeen zu der von Bakterien

A

Pseudopeptidoglykan statt Peptidoglykan/ Murein

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17
Q

Definition Osmose

A

Gerichter Fluss von Wasser durch eine semipermeable Membran, in Richtung der höheren Konzentration von Ionen.

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18
Q

Bestandteile der ZW von Pilzen

A

Alkalilösliche Fraktion: Glycane, Heteroglycane, Mannoproteine
Alkaliunlösliche Fraktion: Chitin, Cellulose, unlösliche Glycane

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19
Q

Was sind Endotoxine und wo kommen sie vor?

A

Kommen in der äußeren Membran gram- Bakterien vor
Werden nur frei wenn Zelle lysiert -> führt zu Symptomen wie Fieber, Durchfall, Erbrechen

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20
Q

Lysozym

A

= ein Enzym, welches zbsp im Speichel vorkommt.
Spaltet die Beta 1,4 glycosidischen Bindungen und löst daduch die ZW von gram+ Bakterien (ZW leichter zugänglich) -> Zelle lysiert

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21
Q

Wie unterscheiden sich chemisch die Plasmamembran von Bakterien und Archaeen?

A

Bakterien:
Phospholipiddoppelschicht
Hydrophiles Glycerinhosphat + über Estherverbindung an hydrophobe Fettsäure

Archaeen:
Lipide über Ether, statt Estherverbindungen an Glycerin gebunden.
Keine Fettsäuren als Seitenketten sondern Isopren Grundeinheiten.
Membran besteht entweder aus Glycerindiether oder Diglycerintetraether -> Monolayer

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22
Q

Wie verhält sich das OF/ Volumen Verhältnis, wenn der Radius der Zell um das doppelte zunimmt?

A

Es halbiert sich, -> ungünstiger für die Zelle

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23
Q

In welchem Organismus findet man S- layer

A

In Archaeen Bestandteil der ZW, bei manchen Bakterien zusätzlich zur ZW.
= eine parakristaline Schicht aus einem Protein
Dient, ähnlich wie die äußere Membran der gram- Bacteria zum Rückhalt wertvoller Proteine und dem Verhindern von Eindringen von großen Partikeln (Viren)

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24
Q

Bestandteile der Bakterien ZW

A

Peptidoglycan (N- Acetylglucosamin+ N- Acetylmureinsäure über Beta glykosidische Bindung verbunden)
Teichonsäure (gram+), Lipopolysaccharide (gram-)
Lipide+ Proteine

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25
Welche Rolle spielen Teichonsäuren
ZW von gram+ =negative geladen -> negative OF= wichtig für Adhäsion, Pathogenität, Antigene
26
Unterschied Cellulose/ Stärke
Cellulose: Beta 1,4 glykosidisch verbunden Gibt Zw Struktur Kann nur durch Cellulase abgebaut werden Stärke: Alpha 1,4 glykosydisch verbunden Energiespeicher Kann durch Amylasen gespaltet werden.
27
Gram + oder gram - , wer hält größeren Drücken stand?
Gram +! 25bar Gram - nur 5bar
28
Warum haben kleine Organismen, gegenüber Großen einen Vorteil?
Größere OF zu Volumen-> nehmen effizienter Stoffe auf und geben Abfallstoffe leichter ab. Bessere Diffusionsrate, schnellere Generationszeit
29
Wie wird primärer Transport angetrieben?
Unter Enrgieaufwand. Zbsp: Redoxreaktion/ photochemische Reaktion/ ATP Hydrolyse
30
Bsp für einen Symporter
Beta Galactosidase/ H+ Symporter
31
Welche 2 aktiven Transporte unterscheidet man
Primärer Transport: nutzt Energie für TP- meist direkt an chemische Reaktion gekoppelt Sekundärer Transport: Nutzt einen, durch primären TP erzeugten, Gradient. Uni- Sym und Antiporter
32
Wirkungsweise Bindeproteintransporter:
= ABC Transporter (ATP binding casette) Bindeportein befindet sich außerhalb der Zelle, bindet an zu transportierende Substrat. -> Bindung führt zu Konformationsänderung- führt dazu dass ATP binden kann. -> Energie für TP. Nach Abgabe von Substrat-> wieder Ausgangskonformation
33
Aufgaben Zellmembran
Hält Konzentrationsgefälle aufrecht Transport - Selektivitätsbarriere Proteinverankerung - Flagellum
34
Primäre Transporter
Redox o. Lichtreaktion ATP- Synthese oder Hydrolyse Na+ Transport durch Decarboxylierung
35
Q- Zyklus
Entscheidende Rolle während ETK. Zyklischer Prozess während Komplex 3. Dabei werden: 2 el- auf Cytochrom c übertragen. 2 H+ aus Matrix entnommen + 4 weitere H+ durch d Membran transloziert.
36
Ablauf der Atmungskette bei aerober Atmung:
Findet bei Eukaryoten in den Mitochondrien statt. Elektronen werden im Rahmen von Redoxreaktion über Proteienkomplexe an einen terminalen e- Akzeptor übertragen. Die, durch die Redoxreaktionen entstandene Energie wird in Form eines Protonengradienten gespeichert.
37
Was sind die zentralen Elektronencarrier in der ETK
Ubiquinon + Cytocrom c
38
Welche Komplexe der ETK erzeugen einen Protonengradienten?
1,3 und 4
39
Was passiert bei der Substratkettenphosphorylierung? Nenne Bsp.
SKP= eine Reaktion, mit der chemische Energie gespeichert werden kann. = ineffizient, kann aber ohne externen e- Akzeptor ablaufen. Zbsp. In Glykolyse: Übertragen einer Phophatgruppe: PEP + ADP-> ATP+ Pyruvat
40
E- Speicherung; E- Konservierung?
E- Speicherung= pmf, energiereiche Verbindung (ATP) E- Konservierung= Substratkettenphosphorylierung, Elektronentransportphosphorylierung
41
Vorteil der SKP?
= es wird kein externer e- Akzeptor gebraucht
42
Chemische Bestandteile der Atmungskette nennen
Quinone Cytochrome Flavoproteine Eisen- Schwefelproteine
43
Nenne Voraussetzungen für Atmung
Externer e- Akzeptor Elektronentransportkette ATP- Synthase
44
Welches Enzym überträgt e- vom Citratzyklus auf die ETK?
Succinat- Dehydrogenase (=Oxidoreduktase)
45
Nenne E- Akzeptor+ Donor der Annamoxreaktion
Donor: NH4+ Akzeptor: No2-
46
3 e- Donoren/ 3 e- Akzeptoren
E- Donoren: H2O, Co2, S, Fe2, Nh4 E- Akzeptoren: Nitrat(No3), O2, Fe3
47
Welcher Stoff dient am häufigsten als N- Speicher bei M‘o?
Glutamat
48
Welches ist das zentrale Enzym für die N- Assimilation?
Glutaminsynthetase
49
Beschreibe die Lebensweise eines photolithoautotrophen Organismus
Photo: Energiequelle= Licht Litho: E- Donator= anorganische Verbindung Autotroph= Kohlenstoffqulle= Co2, und keine organische Verbindung
50
Welche Mo‘s betreiben oxygene PS?
Ausschließlich die Cyanobakterien mit PS1 und PS2
51
Welche Mo‘s verwenden das PS1, welche PS2?
Alle betreiben anoxygene PS! PS1: Grüne- Schwefel- Bakterien, Heliobacteria PS2: Grünen- nicht Schwefelbakterien, Purpurbakterien
52
Wie verwerten Archaea Lichtenergie?
Nutzen Bacteriorhodopsin, nur zur Erzeugung von ATP. Nicht für Synthese von Biomasse.
53
Lebensformen von: E-coli; Cyanobakterien, nicht- Schwefelpurpurbakterien
E coli: chemoorganoheterotroph Cyanobact.: Photolithoautotroph Nicht Schwefel Purpurbakterien: Photoorganoheterotroph
55
Erkläre rückläufigen Elektronentransport. Wie hängt das mit Purpurbakterien zusammen?
Der Elektronendonor ist nicht enegetisch hoch genug um NAD zu NADH zu reduzieren. Es werden daher e- gegen das Redoxpotential vom Quinon auf NAD übertragen. Pmf dient als die antreibende Kraft dafür. = Mechanismus im PS2 (verwenden Purpurbacterien)
56
Welche Arten von Arbeit verrichtet die Zelle?
Mechanische Arbeit- Bewegung Transportarbeit- gegen einen Konzentrationsgradienten Chemische Arbeit- endergone Reaktionen
57
Was sind die 2 Gruppen der e- Überträger?
1. Membrangebundene prosthetische Gruppen (Chinone, Cytochrome) 2. frei diffundirbare Coenzyme (NAD)
58
Wie ist ATP aufgebaut. Wieviel Energie wird frei wenn eine Phophatgruppe abgegeben wird. Wieviel ATP verbraucht ein Mensch pro min?
Eine Base Adenin, 5er Zucker, 3 Phophatgruppen. Hohes Bestreben Phophatgruppen abzugeben -> Energiereich Deposphorylierung: -30 kj/mol 0,5kg ATP/min
59
Wozu benötigt ein phototropher Organismus Photpigmente
PS kann nur ablaufen wenn eine Substanz vorhanden ist, welche die Lichtenergie absorbieren kann. Bsp Chlorophyll (oxygene PS); Bacterioclorophyll (anoxygene PS)
60
Was sind Chlorosomen
Spezielle Membranstrukturen in phototrophen Bakterien für die Photosynthese. Enthalten Photosynthesepigment (zbsp Bacterioclorophyll)
61
Anpassungen von thermophilen Mo‘s
Heat shock proteine: (Chaperone falten richtig) Einbau gesättigter FS in Membran Hitzestabile Enzyme
62
3 Wege zum Zuckerabbau
Pentose Phosphatweg Glykolyse Milchsäuregärung
63
Hauptaufgaben des Pentose Phosphatwegs
Umwandlung Hexosen in Pentosen Bereitstellung von NADPH
64
3 Anpassungsstrategien von psychrophilen Mo‘s?
Ungesättigte FS in Membran Eiskristalbildung außerhalb der Zelle fördern - ice nucleation proteins Intrazellulär Eiskristallbildung verhindern-> compatible Solutes
65
Erklärung vmax und km
Km= die Substratkonzentration bei der die Reaktionsgeschwindigkeit vmax/2 erreicht hat Vmax= die Maximalgeschwindigkeit, mit der ein Enzym eine Reaktion katalysieren kann.
66
Wozu haben obligate Gärer eine ATPase
Bauen dadurch einen Protonengradienten auf um eine H+ zu transportieren (Geiselbewegung, Ionentransport)
67
Nenne 3 wichtige C- Assimilationswege
Calvin Zyklus reverser Citratzyklus Hydroxypropionatweg
68
Was ist eine Katabolismusrepression?
Eine Art der Genregulation, bei der katabolische Enzyme gehemmt werden, bis energetisch günstigeres Substrat vorhanden ist.
69
Formel freie Energie
G= H- Tx S G… freie Energie H… Enthalpie (innere Energie) T… Temperatur S… Entropie Um freie Energie zu erhöhen, muss die der Umgebung reduziert werden.
70
Chemischer Aufbau eines Phospholipids
An Glycerin 2 FS + 1 Posphat (Lipide= 3 FS)
71
Chemischer Aufbau eines Proteins
Zentraler C- Aminogruppe Carboxylgruppe
72
Chemischer Aufbau einer Nukleinsäure
Base Pentose Phosphatgruppe
73
In welche 2 Gruppen werden Cofaktoren unterschieden
Essenzielle Ionen Coenzyme
74
Der pH- Wert kann entscheiden dafür sein, ob eine Membran für einen Stoff permeabel ist. Welcher pH Wert muss vorliegen dass eine Membran für Essigsäure (pKs 4,5), bzw Ammonium (pKs 9,2) durchlässig ist?
Essigsäure= pH unter 4,5 Ammonium= pH über 9,2
75
Was ist die erleichterte Diffusion
Enzym- ähnliche Proteine fungieren als Kanäle in der Membran. Wirken via Konformationsänderung- daher kein e- Aufwand
76
Was definiert die Michaelis Menten Kinetik
Die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzymreaktion von der Substratkonzentration. Niedrige affiner Transporter-> hohes km
77
Bsp für einen Antiporter
Lactat/ Malat Antiporter (Milchsäurebakterien)
78
Voraussetzung für Atmung?
Externer e- Akzeptor Elektronentransportkette ATP- Synthase
79
Auf welche 3 Wege kann Elektronenfluss mit H+ Translokation gekoppelt sein?
Protonenpumpen Redoxreaktionen Kopplung von Dehydrogenase und Reduktase
80
Was ist der wichtigste Komplex der N- Fixierung?
Nitrogenase (=Enzymkomplex, Oxidoreduktase)
80
Welche Funktion haben Carotinoide und Phicobilisome
= Hilfspigmente Haben Schutz (O2 Radikale) und Antennenfunktion (weiterleiten der Lichtenergie zu reaktiven Zentren)
81
Was findet man in allen aeroben Organismen
Enzyme zum Abbau von Sauerstoffradikalen
82
Qorum sensing
AHL wird nur von Zellen die QS betreiben produziert. Zelle bestimmt so Zelldichte, um ihr Verhalten daran anzupassen
83
Akzepor+ Donor der Anammox Reaktion
Donor: NH4 Akzeptor: No2
84
Definition pH- Wert
Negativer dekadischer Log der H+ Konzentration (Mol H+ pro L)
85
Wie regulieren alkaliphile Mo‘s einen zu hohen PH- Wert
Neben den passiven Mechanismen (Impermeabilität der Membran, Pufferfunktion) Aktiver Mechanismus: H+ werden für Na+ Ionen in die Zelle gepumpt -> senkt den pH Wert
86
Was ist das SSR
Starvation stress response. Mechanismus von Mo‘s, reduzieren Stoffwechsel, erleichtert die Induktion weiterer Stressantworten.
87

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