Postttanslationale Modifikation

Question 1

Was versteht man unter Primärstruktur eines Proteins?

Answer 1

Aminosäuresequenz (AS-Abfolge)

Question 2

Was versteht man unter Sekundärstruktur eines Proteins?

Answer 2

α-Helix und β-Faltblatt, stabilisiert durch Wasserstoffbrücken

Question 3

Was beschreibt die Tertiärstruktur eines Proteins?

Answer 3

3D-Faltung der Polypeptidkette

Question 4

Was versteht man unter Quartärstruktur eines Proteins?

Answer 4

Zusammenlagerung mehrerer Polypeptidketten (Proteinuntereinheiten)

Question 5

Warum benötigen viele Proteine molekulare Chaperone?

Answer 5

Stabilisieren ungefaltete Polypeptidketten und verhindern Fehlfaltung

Question 6

Was ist die Funktion von Hitzeschockproteinen (Hsps)?

Answer 6

Binden an hydrophobe Bereiche ungefalteter Proteine, verhindern Fehlfaltung, hydrolysieren ATP

Question 7

Was macht die Hsp70-Familie der Chaperone?

Answer 7

Stabilisiert ungefaltete Ketten während Translation, schützt hydrophobe Bereiche bis korrekte Faltung erreicht ist

Question 8

Was macht die Hsp60-Familie der Chaperone (Chaperonine)?

Answer 8

Fassförmige Struktur, bietet isolierte Umgebung zur korrekten Faltung

Question 9

Welche Krankheiten können durch Fehlfaltung von Proteinen entstehen?

Answer 9

Alzheimer, Parkinson, Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, BSE

Question 10

Was sind die 5 Hauptarten posttranslationaler Modifikationen laut Vorlesung?

Answer 10

1. Faltung, 2. Kovalente Modifikation, 3. Bindung an andere Proteinuntereinheiten, 4. Kofaktorbindung, 5. Proteolytische Spaltung

Question 11

Was ist eine kovalente Modifikation?

Answer 11

Addition funktioneller Gruppen oder komplexer Moleküle zur Proteinregulierung, -faltung, -transport etc.

Question 12

Wo finden viele kovalente Modifikationen statt?

Answer 12

Im Lumen des ER und im Golgi-Apparat

Question 13

Welche AS werden am häufigsten phosphoryliert?

Answer 13

Serin, Threonin, Tyrosin

Question 14

Was macht eine Kinase?

Answer 14

Überträgt Phosphatgruppe von ATP auf Aminosäureseitenkette

Question 15

Was macht eine Phosphatase?

Answer 15

Entfernt Phosphatgruppen von Proteinen

Question 16

Wie wirkt Phosphorylierung auf Proteinaktivität?

Answer 16

Kann Proteine ein- oder ausschalten

Question 17

Welche Proteine werden durch Phosphorylierung reguliert?

Answer 17

Zellzyklusregulatoren (z.B. Cyclin-Cdk-Komplexe)

Question 18

Was ist der MAP-Kinase-Weg?

Answer 18

Phosphorylierungskaskade, reguliert viele zelluläre Prozesse

Question 19

Was ist die Funktion von Disulfidbrücken?

Answer 19

Stabilisierung von Sekundär- und Tertiärstrukturen, Verbindung von Domänen oder Untereinheiten

Question 20

Was sind Kofaktoren?

Answer 20

Nicht-Protein-Bestandteile von Enzymen, z.B. Ionen (Ca²⁺, Zn²⁺) oder organische Moleküle (Koenzyme)

Question 21

Unterschied Prothesengruppe und Koenzym?

Answer 21

Prothesengruppe dauerhaft gebunden; Koenzym vorübergehend gebunden und wird nach Reaktion freigesetzt

Question 22

Was ist proteolytische Spaltung?

Answer 22

Aktivierung oder Strukturänderung eines Proteins durch Abspaltung eines Peptidabschnitts

Question 23

Was sind Zymogene?

Answer 23

Inaktive Enzymvorstufen, die durch proteolytische Spaltung aktiviert werden

Question 24

Nenne Beispiele für Zymogene.

Answer 24

Verdauungsenzyme (Trypsin, Chymotrypsin), Prokollagen, Gerinnungsfaktoren, Insulin-Vorläufer

Question 25

Welche Funktion haben Signalpeptide?

Answer 25

Lenken Proteine in das richtige zelluläre Kompartiment

Question 26

Wie lang sind Signalpeptide typischerweise?

Answer 26

16–30 Aminosäuren

Question 27

Aus welchen Regionen besteht ein Signalpeptid?

Answer 27

N-region (positiv geladen), H-region (hydrophob), C-region (neutral/polar)

Question 28

Wie erfolgt Proteintranslokation?

Answer 28

Kotranlational oder posttranslational ins ER

Question 29

Welche Arten der posttransl. Modifikation gibt es?

Answer 29

1. Faltung 2. Kovalente Modifikation (funkt. Gruppen) 3. Bindung an andere Proteinuntereinheiten --》 Komplexe 4. Kofaktorbindung 5. Proteolytische Spaltung