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Principe d'enzymologie Flashcards

(83 cards)

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1
Q

Vrai ou faux

Une grande proportion de réaction biochimique sont sous la dépendance d’un catalyseurs biochimiques appelés enzymes

A

Vrai

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Q

Quelle est la différence entre une enzyme (catalyseur biologique) et un catalyseur chimique? (4)

A

Les enzymes ont les propriétés suivantes :

  1. Les vitesses de réaction sont plus grandes
  2. Les conditions de réaction sont plus douces
  3. La spécifité de réaction est plus grande
  4. Il existe plusieurs possibilités de régulation
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Q

Nommez trois conditions douces pour une réaction

A

T inférieure à 100 ºC

Pression atmosphérique

pH proche de neutralité (~ 7)

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4
Q

Définissez les possibilités de régulation

Donnez des exemples

A

Variation d’activités catalytiques en réponse aux concentrations de substances autres que leurs substrats et produits

contrôle allostérique, modification convalente des enzymes, variation des quantités d’enzymes synthétisées

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Q

Vrai ou faux

L’histoire de l’enzymologie ne coïncide pas avec celle de la biochimie

A

Faux

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6
Q

En quelle année fut identifiée la première enzyme et par qui?

A

En 1835 par Jacob Berzélius sur les études de l’hydrolyse de l’amidon

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7
Q

Louis Pasteur découvit les enzymes à l’aide de quelle expérimentation?

A

La fermentation

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8
Q

Vrai ou faux

L’enzyme connu sous le nom de α-amylase était anciennement nommé diastase

A

Vrai

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9
Q

L’α-amylase catalyse quelle réaction?

A

L’hydrolyse de l’amidon en maltriose, maltose et glucose

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10
Q

Quelle enzyme fut la première à être séquencée et en quelle année?

A

La ribonucléase A de pancréas bovin a été séquencée en 1963

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11
Q

Vrai ou faux

La première structure identifiée d’une enzyme fut celle du lysozyme du blanc d’oeuf d’un rouge gorge

A

Faux, c’est d’une poule

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12
Q

En quelle année fut découvert la structure du lysozyme?

A

En 1965

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13
Q

Vrai ou faux

Que quelques centaines d’enzymes ont été purifiées et caractérisées

A

Faux, plusieurs milliers

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14
Q

Quel fut la découvert d’Emil Fischer en 1894?

A

L’enzyme glycolyse est capable de distinguer des sucres stéréisomères

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15
Q

La découverte d’Emil Fischer fut importante, pourquoi?

A

Elle permis de formuler l’hypothèse de la clef et de la serrure, soit de la spécificité d’une enzyme pour son substrat grâce à des formes géométriques complémentaires

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16
Q

Qu’est-ce qui permet la liaison de substrats aux enzymes?

A

Complémentarité géométrique

Forces non convalentes, comme :

  • force de Van der Waals
  • intéractions électrostatiques
  • liaisons et interactions hydrophobes
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17
Q

Dans l’exemple de la clé et de la serrure, le substrat et l’enzyme sont lesquelles?

A

Enzymes - serrure

Substrats - clé

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18
Q

Sur l’imge qui suit, où ce trouve une intéraction électrostatique?

A
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19
Q

Les enzymes sont spécifiques pour quoi? (2)

A

Lier des substrats chiraux

Catalyser leurs réactions

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20
Q

D’où vient la capacité de stéréospécificité?

A

Elle vient de leur chiralité inhérente (protéines ne sont formées que d’acides aminés de forme L) qui forment des sites actifs asymétriques

Un bon exemple est la glycolyse qui est spécifique que pour les résidus D-glucose

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21
Q

Vrai ou faux

Les enzymes ont une stéréospécificité absolue dans les réaction qu’ils catalysent

A

Vrai

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22
Q

Définissez la distinction prochirale

A

On commence avec une molécule qui n’a pas de chiralité et l’on finit avec une molécule qui en a

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23
Q

Vrai ou faux

Que certaines enzymes permettent une distinction prochirale

A

Faux, les enzymes au sens large peuvent

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24
Q

Les groupements fonctionnels des enzymes participent à quoi? (3)

A
  • Réactions acide-base
  • Formation de liaisons convalentes transitoires
  • Intéraction entre les charges
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25
Pour catalyser des réactions d'oxydo-réduction et de transfert de groupe on besoin de la participation de quoi?
Des cofacteurs
26
Quelles sont les deux catégories de cofacteurs?
Ions métalliques et coenzymes
27
Comment appele-t-on un cofacteur qui ne s'associent que transitoirement à une enzyme? Donnez un exemple
Cosubstrat NAD+
28
Vrai ou faux Certains cofacteurs peuvent être associés permenament avec leur partie protéique grâce à des liaisons convalentes
Vrai
29
Comment appele-t-on des cofacteurs qui sont associés permenament avec leur protéine?
Groupements prostétiques
30
Puisque les coenzymes sont modifiés chimiquement, que doivent-elle faire pour assurées le cycle catalytique?
Revenir à leur état initial
31
Vrai ou faux Les enzymes qui peuvent se dissocier de l'enzyme sont "vidanger" par le corps puisqu'elles ne servent plus à rien.
Faux Il peut y avoir une réaction de régénération qui peut être catalyser par une autre enzyme
32
Comment appelle-t-on le **complexe enzyme-cofacteur** catalytiquement **actif**?
Holoenzyme
33
Comment appelle-t-on le **complexe enzyme-cofacteur** catalytiquement **inactif**?
Apoenzyme
34
Vrai ou faux La majorité des être vivant sont capable de synthétiser tous les cofacteurs indispensables pour leur survie
Faux De nombreux organismes sont incapables de synthétiser certaines parties de cofacteurs indispensables. On les obtient dans l'alimentation sous forme de vitamines
35
Quelle est la conséquence d'une carence en vitamine?
Cela peut provoquer certaines maladies
36
La coenzyme nicotinamide permet de réaliser quelle réaction?
Réaction d'oxydation-réduction
37
Sur quel carbone que le nicotinamide va se réduire?
Sur le carbone 4
38
Comment s'appelle la vitamine qui fourni la coenzyme nicotinamide?
Nicotinamide
39
Comment se nomme la maladie qui est causé par une déficience de la nicotinamide?
Pellagra
40
La nicotinamide peut être synthétisé à partir de quoi? Soyez précis
Une acide aminé, soit la **tryptophane**
41
Vrai ou faux La déficience à la nicotinamide fut observée de façon fréquente?
Vrai Fun fact, toute déficience qui à un nom est une déficience qui fut observé fréquemment. Comme le scorbut
42
Quelle est une capacité qu'un organisme doit avoir quand ça vient en lien avec les enzymes?
Avoir la capacité à réguler les activités catalytiques de ses enzymes afin de coordonner ses nombreuses voies métaboliques
43
Quelles sont les deux manières de réguler sont activités métaboliques?
1. Contrôle de la disponibilité en enzyme 2. Contrôle de l'activité enzymatique
44
Décrivez en vos mots la régulation par contrôle de disponbilité en enzyme
La quantité d'enzyme donnée dans une cellule dépends à la fois de sa vitesse de synthèse et de celle de sa dégradation
45
Décrivez en vos mots la régulation par contrôle de l'activité enzymatique
L'activité catalytique d'une enzyme peut être régulée directement par des modifications conformationnelles ou structurales
46
Vrai ou faux La vitesse d'une réaction enzymatique est **directement proportionnelle** à la **concentration** de son **complexe [ES]**
Vrai
47
Vrai ou faux Le complexe [ES] dépend de la concentration en enzyme et en substrat ainsi que de l'affinité de la liaison au substrat
Vrai
48
Qu'est-ce la régulation allostérique?
C'est une modification de l'activité catalytique de l'enzyme par modification de l'affinité de la liaison du substrat à l'enzyme par la liaison de petites molécules effectrices.
49
Quel effet que peut avoir une réguation allostérique sur la réaction?
Peut modifier l'activité catalytique positivement ou négativement
50
Quelles sont les différentes classifications d'enzymes? (6) *Indice, ici on cherche des classifications en lien avec leur effet sur la réaction.* Nommez les effets des différentes classes
1. Oxidoréductases : réaction d'oxidoréduction 2. Transférases : tranfer d'un groupement fonctionnel 3. Hydrolases : réaction d'hydrolyse 4. Lyases : élimination d'un groupement pour former une liaison double 5. Isomérases : isomérisation 6. Ligases : Formation d'un lien à l'aide de l'hydrolyse d'un ATP
51
Qu'est-ce la cinétique?
L'étude des vitesses des réactions chimiques. Elle permet d'expliquer les mécanismes réactionnels
52
Vrai ou faux La vitesse de réaction varie en fonction de différentes conditions liées à la voie suivie de réaction
Vrai
53
Est-ce que la cinétique enzymatique obéit aux mêmes lois que la cinétique chimique? Pourquoi?
Oui puisque c'est une branche de la cinétique chimique
54
Vrai ou faux Les études cinétiques permettent de déterminer les affinités de liaison à l'enzyme, des substrats et des inhibiteurs.
Vrai
55
Est-ce qu'une réaction commence avec des réactifs et finit avec des produits tout simplement?
Oui et non. Pour la majorité des réactions biochimiques, on retrouve des intermédiaires avant de finir avec des produits.
56
Donnez l'équation de vitesse et identifiez les variables la composant
**V=k[A]a[B]b...[Z]z** ## Footnote V : vitesse k : constante de vitesse exposant : ordre de réaction [A] : concentration du substrat A [B] : concentration du substrat B [Z] : concentration du substrat B
57
C'est quoi l'état de transition?
C'est le moment où la liaison convalente entre A-B est sur le point de rompre et que la liaison B-C est sur le bord de se former
58
L'étude de la cinétique a commencé en quelle année? Quel était les travaux qu'Adrian Brown a travaillé dessus lors de ses études?
En 1902 Vitesse de l'hydrolyse du sucrose par enzyme invertase
59
Quelles sont les deux réactions élémentaires dans une réaction globale?
E + S ⇔ ES → E + P 1. Formation du complexe ES 2. Décomposition du complexe ES en E et P
60
La vitesse de réaction enzymatique dépend de quoi?
Elle dépend de la concentration de E et S
61
Quand [S] n'est pas limitante, qu'arrive-t-il avec l'équation de Michaelis-Menten?
v = k2**[ES]**
62
À quel moment que la vitesse maximale est obtenue?
Elle est obtenue à : * De forte concentration de substrat * Lorsque l'enzyme est saturée
63
Donnez l'équation de Michaelis-Menten
vo = vmax[S] / Km+[S]
64
Définissez Km
Constante de Michaelis : concentration [S] pour laquelle la vinitale de la réaction est égale à la moitié de la vitesse maximale Km = vmax/2
65
Comment interprétons des données cinétiques?
1/vo = [Km/vmax] \* 1/[S] + 1/vmax **Représentation Lineweaver-Burk** [Km/vmax] : pente (a) 1/vmax : interception avec l'axe des y (b) ce qui donne y = ax + b
66
Définissez Kcat
Nombre de moécules de substrat converties en produit par unité de temps par un seul site actif de l'enzyme à saturation
67
Définissez Kcat/Km
C'est l'affinité du substrat envers son enzyme
68
Comment appelle-t-on une substance qui diminuent l'activité enzymatique?
Un inhibiteur
69
Quelles sont les trois grandes classes d'inhibiteur?
Compétitive Non compétitive Incompétitive
70
Définissez l'action d'un inhibiteur compétitif
C'est une substance qui entre en compétition directement avec un substrat pour un site de liaison enzymatique
71
Vrai ou faux Un inhibiteur compétitif est irréversible
Faux Ça peut être réversible ou irréversible
72
Comment peut-on surmonter un inhibiteur compétitif?
En augmentant [S]
73
Quels sont les trois mécanismes d'un inhibiteur compétitif?
1. Liaison au site actif 2. Liaison à un site allostérique (a) 3. Liaison à un site allostérique (b)
74
Identifiez le mécanisme d'inhibition suivant
Inhibiteur compétitif, liaison à un site actif
75
Identifiez le mécanisme d'inhibition suivant
Inhibition compétitif, liaison à un site allostérique (a)
76
Identifiez le mécanisme d'inhibition suivant
Inhibiteur compétitiif, liaison à un site allostérique (b)
77
Qu'arrive-t-il au variable de la réaction lorsqu'on ajoute un inhibiteur compétitif?
Km augmente en fonction de [inhibiteur compétitif] Vmax de l'enzyme ne change pas
78
Définissez l'action d'un inhibiteur non compétitif
L'inhibiteur non compétitif va empêcher l'enzyme de changer de conformation ce qui l'empêche d'accélérer la réaction. Il se lie de manière réversible
79
Quel est l'effet sur les variables réactionnelles suite à l'ajout d'un inhibiteur non compétitif?
Vmax diminue en fonction de [inhibiteur non compétitif] Km de l'enzyme ne change pas
80
Qu'arrive-t-il lorsqu'un inhibiteur non compétitif diminue la liaison du substrat au site actif?
C'est une inhibition mixte qui va se produire (compétitif et non compétitif) où le Vmax est diminuer et la Km est augmenté
81
Définissez l'action d'un inhibiteur incompétitif
L'inhibiteur va se lier directement au complexe ES, sans pouvoir se lier à l'enzyme seul, et va donc modifier l'activité catalytique de l'enzyme
82
Quel est l'effet de l'inhibiteur incompétitif sur les variables et sur la réaction elle-même?
Vmax et Km sont diminués L'équilibre de la réaction est déplacé pour favoriser la formation du complexe ES
83
À quel zone de pH que les enzymes sont actives?
Entre 5 et 9

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