protéines Flashcards
(174 cards)
1
Q
Quels sont les problèmes de santé associés à une carence protéique sévère ?
A
Les carences protéiques sévères peuvent causer des problèmes tels que le marasme et le kwashiorkor
2
Q
Quels sont les risques liés à un excès de protéines dans l’alimentation ?
A
problèmes de santé tels que la fragilité osseuse et des atteintes rénales
3
Q
Quels sont les rôles majeurs des protéines dans l’organisme ? (3)
A
La synthèse (assemblage) des protéines.
La dégradation et la réutilisation des acides aminés.
Des rôles vitaux pour maintenir une homéostasie optimale.
4
Q
Explique le métabolisme global des protéines dans le corps.
A
Alimentation : Les protéines alimentaires sont dégradées en acides aminés.
Pool d’acides aminés : Les acides aminés sont utilisés pour la synthèse des protéines endogènes dans les cellules.
Foie : Les acides aminés en excès sont transformés en urée (groupement amine) et en squelette carboné, qui peut devenir une source énergétique (acides gras ou glucose).
Rein : L’urée est excrétée par le rein.
5
Q
Quelle est la fonction principale de l’ADN ?
A
contient l’ensemble des gènes qui dictent notre phénotype. Il sert à coder des informations spécifiques pour gouverner les fonctions de l’organisme
6
Q
Qu’est-ce que l’ARNm et à quoi sert-il ?
A
L’ARNm est une copie de l’ADN. Il sert de matrice pour la synthèse des protéines en traduisant les informations génétiques.
7
Q
Quelles sont les différences entre l’ADN et l’ARNm au niveau de leur structure?
A
ADN :
- Double brin.
- Sucre : désoxyribose.
- Bases azotées : cytosine, guanine, adénine, thymine
ARNm :
- Simple brin.
- Sucre : ribose.
- Bases azotées : cytosine, guanine, adénine, uracile
8
Q
Quelles bases azotées sont communes entre l’ADN et l’ARNm ? Quelles sont spécifiques à chacun ?
A
Communes : Cytosine, guanine, adénine
Spécifiques :
ADN : Thymine.
ARNm : Uracile.
9
Q
Quelle est la première étape de la synthèse des protéines ?
A
L’ARNm quitte le noyau pour s’attacher à un ribosome afin de commencer la traduction
10
Q
Quelle est la deuxième étape de la synthèse des protéines ?
A
La liaison entre le codon de l’ARNm et l’anticodon pour amener l’acide aminé correspondant et former la chaîne polypeptidique
11
Q
Combien de codons sont présents dans le code génétique ?
A
64
12
Q
Que représente un codon ?
A
Un codon est un assemblage de 3 bases nucléiques (A, C, G, U)
13
Q
Qu’est-ce que le code génétique dégradé ?
A
plusieurs codons peuvent coder pour un même acide aminé
14
Q
Qu’est-ce que le métabolisme ?
A
ensemble des réactions biochimiques qui convertissent les nutriments en énergie ou signal cellulaire. Ces réactions sont catalysées par des protéines spécifiques
15
Q
Que représente l’exposome/environnement dans le contexte de l’interaction gènes/environnement ?
A
L’exposome/environnement influence l’expression des gènes et des processus métaboliques
16
Q
Qu’est-ce que le génome ?
A
l’ensemble des gènes (codants et non codants)
17
Q
Qu’est-ce que le transcriptome ?
A
ensemble des transcrits, c’est-à-dire les ARN messagers
18
Q
Qu’est-ce que le protéome ?
A
ensemble des protéines produites dans une cellule ou un organisme
19
Q
Qu’est-ce que le métabolome/lipidome ?
A
l’ensemble des métabolites et des lipides présents dans une cellule ou un organisme.
20
Q
Que signifie “du génotype au phénotype” ?
A
la relation entre les gènes (génome) et les caractéristiques observables (phénotype) d’un individu, influencées par l’environnement
21
Q
En quoi consiste le cycle de Krebs ?
A
une série de réactions biochimiques qui se produisent dans la mitochondrie pour produire de l’énergie à partir des nutriments. Il est essentiel pour la respiration cellulaire
22
Q
Qu’est-ce que le polymorphisme ?
A
les variantes d’un même gène qui apparaissent fréquemment dans la population (plus de 1%), avec une transmission héréditaire et un caractère non pathogène
23
Q
Quel est l’impact du polymorphisme sur le phénotype ?
A
Le polymorphisme crée de la diversité dans une population. Il est non pathogène, mais peut rendre certains individus plus sensibles au développement de certaines maladies
24
Q
Qu’est-ce qu’une mutation ?
A
variante rare d’un gène (fréquence inférieure à 1%), qui peut être soit génétique (héréditaire), soit somatique (acquise)
25
Quelle est la différence entre mutation germinale et mutation somatique ?
Mutation germinale : Transmise à la descendance via un gamète, elle est héréditaire.
Mutation somatique : Acquise au cours de la vie d'un individu, elle affecte les cellules non reproductrices et peut causer des cancers.
26
Quelle est la conséquence des mutations sur le produit du gène ? (3)
Les mutations peuvent avoir un effet neutre.
Elles peuvent améliorer une fonction, favorisant la diversité ou l'évolution.
Elles peuvent altérer une fonction, entraînant une pathologie.
27
Où se produisent les mutations germinales et somatiques ?
Germinales : Dans les gamètes (cellules reproductrices, mâle ou femelle)
Somatiques : Dans les cellules non reproductrices (elles ne sont pas transmises à la descendance)
28
Qu'est-ce que l'épigénétique ?
modifications qui influencent l'expression des gènes sans changer la séquence d'ADN, souvent sous l'influence de l'environnement
29
Comment l'environnement influence-t-il l'épigénétique ?
L'environnement peut modifier les régulations épigénétiques, comme la modification des histones (méthylation, acétylation) et les modifications de l'ADN ou de l'ARNm
30
Qu'est-ce que la méthylation des histones ?
La méthylation des histones est un processus chimique qui peut rendre la chromatine plus compacte et moins accessible pour l'activation des gènes, affectant leur expression
31
Qu'est-ce que l'écriture "Euchromatine" et "Hétérochromatine" dans le contexte épigénétique ?
Euchromatine : Chromatine moins compacte, plus accessible pour la transcription des gènes.
Hétérochromatine : Chromatine plus compacte, moins accessible pour la transcription des gènes
32
Quel est l'impact des ARN non codants dans l'épigénétique ?
Les ARN non codants peuvent réguler la dégradation ou la répression de l'ARNm, influençant ainsi la traduction des gènes
33
Qu'est-ce que la nutrigénétique?
La nutrigénétique étudie l'impact des variations génétiques individuelles sur la réponse à l'alimentation et les nutriments, établissant des liens entre gènes, nutrition et risque de maladies
34
Qu'est-ce que la nutrigénomique?
analyse l'effet de l'alimentation sur l'expression des gènes, visant à comprendre comment la nutrition influence la santé et les maladies
35
Quelle est la structure de base d'un acide aminé ?
- groupement amine (-NH₂),
- groupement carboxylique (-COOH)
- radical (R) spécifique à chaque acide aminé
36
Qu'est-ce qui distingue les acides aminés essentiels des non essentiels ?
Les acides aminés essentiels ne peuvent pas être synthétisés par le corps humain et doivent être obtenus par l'alimentation. Les non essentiels peuvent être synthétisés par le corps
37
Quelles sont les catégories d'acides aminés en fonction de leur structure ?
Neutres (ex. glycine, alanine)
Soufrés (ex. méthionine, cystéine)
Cycliques (ex. proline)
Aromatiques (ex. phénylalanine, tyrosine)
Basiques (ex. lysine, arginine)
Acides (ex. acide glutamique, acide aspartique)
Branched (ex. valine, leucine, isoleucine)
38
Qu'est-ce qu'un acide aminé non protéinogène?
Les acides aminés non protéinogènes sont des intermédiaires du métabolisme, n'étant pas utilisés pour former des protéines mais ayant des effets biologiques importants
39
Donnez des exemples d'acides aminés non protéinogènes.
Des exemples incluent l'ornithine, la citrulline, l'homocystéine, l'hydroxyproline, et la 3-méthylhistidine
40
Quel est le rôle de l'homocystéine dans l'organisme ?
L'homocystéine est un produit du catabolisme de la méthionine et est un facteur de risque pour les maladies cardiovasculaires. Une trop grande concentration est liée à des niveaux bas de vitamines B6, B9, et B12.
41
Qu'est ce qu'un acide aminé conditionnellement essentiel?
Un acide aminé est considéré comme conditionnellement essentiel quand, bien que normalement synthétisé à partir d’un autre acide aminé, une condition anormale ne le permet plus. Alors, une approche nutritionnelle est indispensable
42
Qu'est ce que l'ornithine et la citrulline?
Intermédiaires majeurs du cycle de l'urée, impliqués dans l'élimination des déchets azotés
43
Quel est le rôle de l'hydroxyproline et de l'hydroxylysine dans le corps?
- modification post-traductionnelle ajoutant un groupement -OH à la lysine et la proline
- composants importants du collagène, une protéine structurale
44
Pourquoi la 3-méthylhistidine est-elle importante?
La 3-méthylhistidine est un indicateur de la quantité de protéines musculaires myosines et reflète l'augmentation de la masse musculaire. Son dosage urinaire est utilisé pour suivre l'intégrité des protéines musculaires
45
Quelle est la relation entre la phénylcétonurie et la tyrosine?
La phénylcétonurie est une condition où la phénylalanine ne peut pas être convertie en tyrosine à cause d'un déficit en phénylalanine hydroxylase. Cela entraîne une accumulation de phénylalanine et une carence en tyrosine, qui est conditionnellement essentielle dans ce cas
46
Que faut-il éviter et favoriser dans le cas de la phénylcétonurie ?
- éviter: aliments riches en protéines (et en phénylalanine)
- favoriser les aliments pauvres en phénylalanine, comme certains compléments alimentaires, ainsi que des sources de tyrosine telles que la spiruline, le dinde, le fromage, et le saumon
47
Quelle est la structure primaire des protéines ?
séquence d'acides aminés qui forme la chaîne polypeptidique
48
Qu'est-ce que la structure secondaire d'une protéine ?
se forme lorsque la chaîne polypeptidique se replie ou s'assemble, formant des motifs comme des hélices alpha ou des feuillets bêta, stabilisés par des liaisons hydrogène
49
En quoi consiste la structure tertiaire des protéines ?
forme tridimensionnelle résultante du repliement et de l'assemblage de la chaîne polypeptidique, qui dépend des interactions entre les différents groupes des acides aminés
50
Qu'est-ce que la structure quaternaire des protéines ?
La structure quaternaire est l'assemblage de plusieurs chaînes polypeptidiques pour former une protéine fonctionnelle, par exemple l'hémoglobine, qui comprend quatre sous-unités
51
Qu'est-ce que le turnover des protéines ?
Le turnover des protéines désigne le processus constant de synthèse et de dégradation des protéines dans le corps. Il implique l'absorption des acides aminés, leur transformation dans le foie, puis leur utilisation pour la synthèse des protéines dans les cellules ou leur excrétion sous forme d'urée
52
Comment l'excès d'acides aminés est-il traité dans le corps ?
L'excès d'acides aminés est transformé en groupes amines qui sont ensuite convertis en urée dans le foie. L'urée est ensuite excrétée par les reins
53
Que deviennent les groupements amines produits par les acides aminés excédentaires ?
Les groupements amines sont convertis en urée dans le foie, puis excrétés par les reins. Le squelette carboné des acides aminés peut être utilisé comme source énergétique, sous forme d'acides gras ou de glucose
54
Quels sont les facteurs qui influencent les besoins nutritionnels en protéines et acides aminés (3)?
1. Renouvellement des protéines corporelles et autres substances azotées
2. Formation de nouveaux tissus
3. Qualité des protéines alimentaires (incluant les besoins en acides aminés essentiels)
55
Pourquoi le renouvellement des protéines corporelles et des substances azotées est-il important ?
La teneur en protéines doit être suffisante pour remplacer les pertes d'azote. Les protéines alimentaires sont essentielles pour maintenir l'équilibre du bilan azoté
56
Comment la formation de nouveaux tissus influence-t-elle les besoins en protéines ?
Les besoins en protéines dépendent des besoins en renouvellement des protéines endogènes et du degré de synthèse de nouveaux tissus. Par exemple, la croissance, la grossesse et l'allaitement augmentent les besoins en protéines
57
Qu'est-ce que la qualité des protéines alimentaires ?
elle dépend de l'apport en acides aminés essentiels et de la capacité du corps à les synthétiser ou à les obtenir par l'alimentation. Les protéines de haute qualité contiennent tous les acides aminés essentiels dans des proportions adéquates
58
Qu'est-ce qui définit la qualité d'un apport alimentaire en protéines ?
l'apport en acides aminés essentiels dans des proportions optimales pour l'organisme
59
Qu'est-ce qu'une protéine de haute qualité ?
une protéine qui contient tous les acides aminés essentiels dans les bonnes proportions
60
Qu'est-ce qu'une protéine de basse qualité ?
déficiente en un ou plusieurs acides aminés essentiels. Ces protéines proviennent généralement d'origines végétales, comme les légumineuses, sauf pour les protéines de soja, qui sont de qualité relativement bonne
61
Pourquoi est-il important de diversifier et de complémenter les protéines végétales ?
pour s'assurer qu'elles couvrent tous les acides aminés essentiels. Par exemple, les légumineuses manquent souvent de certains acides aminés comme la méthionine
62
Comment évaluer la qualité chimique des protéines ?
en comparant le score chimique (exprimé en %) de l'apport en acides aminés essentiels avec les besoins de l'organisme. Un score plus élevé indique une meilleure qualité
63
Qu'est-ce qu'un acide aminé limitant?
celui qui est présent en quantité insuffisante par rapport aux autres acides aminés essentiels nécessaires pour la synthèse des protéines.
64
Quelles méthodes sont utilisées pour évaluer la qualité des protéines?
- Méthodes chimiques : Utilisation de scores chimiques pour déterminer la qualité des protéines.
- Méthodes biologiques : Mesure de l'efficacité protéique, prenant en compte la composition en acides aminés et la digestibilité, ainsi que le gain de poids corporel et les protéines ingérées.
- Utilisation protéique nette (UPN) : Mesure de la quantité de protéines alimentaires utilisées par l'organisme, incluant l'azote retenu et l'azote ingéré
65
Qu'est-ce que la digestibilité des protéines ?
la capacité de notre tube digestif à absorber les acides aminés issus des protéines. Elle est influencée par plusieurs facteurs, tels que la taille des particules, la cuisson, et le type de protéines
66
Quels sont les facteurs qui influencent la digestibilité des protéines ?
Taille des particules
Cuisson
Réaction de Maillard
Ingestion de fibres
Type de protéines
Composition en acides aminés
67
Comment la taille des particules influence la digestibilité des protéines?
- grains moulus augmentent la digestibilité en exposant les protéines aux enzymes digestives
68
Comment la cuisson influence la digestibilité des protéines?
- modification de la structure des protéines
- dépend de la température de cuisson
- plus la température augmente, plus la protéine se dénature
69
Comment la réaction de Maillard influence la digestibilité des protéines?
- diminue la digestibilité et la qualité des protéines
70
Comment l'ingestion de fibres influence la digestibilité des protéines?
diminue la digestibilité
71
Comment le type de protéines influence la digestibilité des protéines?
- animale est plus grande que végétale
- selon la présence d'inhibiteurs d'enzymes digestives comme le soja
72
Comment la composition en acides aminés influence la digestibilité des protéines?
digestibilité augmente avec la teneur en acides aminés essentiels
73
Comment l'indice chimique corrigé est-il calculé pour les protéines ?
- est calculé en fonction de la teneur en acides aminés essentiels, de l'acide aminé limitant, et de la digestibilité de la protéine
- calcul donne un pourcentage de la protéine réellement utilisée par l'organisme
74
Pourquoi certains aliments doivent être combinés pour obtenir un apport complet en acides aminés essentiels ?
Certains aliments manquent d'acides aminés essentiels, nécessitant une combinaison pour couvrir tous les besoins
75
Quels aliments sont riches en méthionine et cystéine mais pauvres en lysine ?
Graines et céréales comme le riz, le sésame et l'avoine
76
Quels aliments sont riches en lysine mais pauvres en méthionine et cystéine ?
Lentilles, pois, cacahuètes
77
Quels acides aminés sont présents dans les légumineuses et les céréales ?
Valine, leucine, isoleucine
78
Où commence la digestion des protéines ?
La digestion des protéines commence dans l'estomac, où l'acidité (pH 2.5) déstructure les protéines et favorise l'action de la pepsine, qui hydrolyse les protéines en peptides et acides aminés
79
Quel rôle jouent la trypsine et la chymotrypsine dans l'intestin ?
Elles sont activées dans l'intestin et clivent davantage les protéines en peptides plus petits et en acides aminés individuels
80
Quel est le rôle des cellules intestinales dans la digestion des protéines ?
- absorbent les petits peptides et acides aminés
- transport dans la circulation sanguine pour les envoyer aux tissus où ils seront utilisés dans la formation de nouvelles protéines
81
Que devient le squelette carboné des acides aminés excédentaires?
Il est transformé en substrats énergétiques, tels que des acides gras ou du glucose, qui peuvent être utilisés comme source d'énergie
81
Comment le pancréas contribue-t-il à la digestion des protéines ?
Le pancréas sécrète des proenzymes (trypsinogène et chymotrypsinogène) dans l'intestin, qui seront activées pour aider à la digestion des protéines
81
Que se passe-t-il avec les acides aminés excédentaires ?
- ils sont dégradés dans le foie, où les groupements amines sont transformés en urée et excrétés par les reins
- le squelette carboné est converti en acides gras ou en glucose pour fournir de l'énergie
82
Pourquoi l'ammoniac (NH₃) est-il dangereux ?
L'hyperammoniémie est toxique, notamment pour le cerveau, pouvant entraîner des troubles comme l'encéphalopathie hépatique
83
Que devient l'ammoniac produit lors du catabolisme des acides aminés ?
il est converti en urée dans le foie et excrété par les reins
84
Que se passe-t-il avec le squelette carboné des acides aminés ?
Il peut être utilisé pour la biosynthèse d'acides gras ou de glucose, ou être dégradé en CO₂ et H₂O pour produire de l'énergie
85
Quelles sont les deux principales réactions impliquées dans la dégradation des acides aminés ?
Les réactions de transamination et de désamination oxydative
86
Qu'est-ce que la transamination ?
La transamination est le transfert du groupe amine d'un acide aminé à un α-cétoglutarate, produisant du glutamate et un α-cétoacide
87
Quel est le rôle de la vitamine B6 dans la transamination?
La vitamine B6 (sous forme de phosphate de pyridoxal, PLP) est un coenzyme essentiel pour la réaction de transamination
88
Quelles transaminases sont utilisées pour évaluer la fonction hépatique ?
L'alanine aminotransférase (ALT) et l'aspartate aminotransférase (ASAT) sont des indicateurs clés
89
Qu'est-ce que la désamination oxydative ?
C'est la dégradation du glutamate en α-cétoglutarate, avec la libération de NH₃ (ammoniac), dans la mitochondrie, en présence de NAD⁺
90
Quel est le rôle de la glutamate déshydrogénase dans la désamination oxydative ?
La glutamate déshydrogénase catalyse la conversion du glutamate en α-cétoglutarate, libérant NH₃
91
Que se passe-t-il en cas de déficit énergétique dans la désamination oxydative ?
Cela active la production d'énergie, en stimulant le catabolisme et la formation d'énergie
92
Où a lieu la désamination oxydative ?
Elle a lieu dans la mitochondrie, avec la présence de NAD⁺ pour faciliter la réaction
93
Pourquoi la transformation de l'azote en urée est-elle essentielle chez l'homme ?
L'homme est un organisme urotélique, et la transformation de l'azote en urée est essentielle pour éviter la toxicité de l'ammoniac (NH₃), qui est neurotoxique et peut provoquer des lésions cérébrales
94
Qu'est-ce qu'un organisme urotélique ?
un organisme qui transforme l'ammoniac en urée, qui est ensuite excrétée par les reins
95
Comment les animaux aquatiques éliminent-ils l'azote ?
Les animaux ammoniothéliques, comme les poissons, excrètent l'ammoniac directement dans l'eau, où il est dilué, ce qui réduit sa toxicité
96
Quelle est la particularité de l'élimination de l'azote chez les oiseaux et les reptiles ?
Les oiseaux et les reptiles sont des animaux uricotéliques, excrétant l'azote sous forme d'acide urique, ce qui est moins toxique et plus concentré
97
Quel est l'impact de l'excès d'ammoniac dans le cerveau ?
Un excès d'ammoniac dans le cerveau consomme de l'α-cétoglutarate et perturbe les réactions de transamination, entraînant des lésions cérébrales
98
Que provoque la déplétion de l'intermédiaire du cycle de Krebs ?
La déplétion de cet intermédiaire du cycle de Krebs associé à un dysfonctionnement de la mitochondrie entraine une moins bonne production énergétique pouvant conduire à la mort neuronale
99
Quelles conditions peuvent affecter le bilan azoté ?
Le bilan azoté peut être déséquilibré en cas de malnutrition, infection, cancer ou traumatisme, avec des besoins accrus en protéines
100
Que se passe-t-il en cas de bilan azoté positif ?
Un bilan azoté positif indique que l'apport en protéines est supérieur à l'excrétion, ce qui est souvent observé pendant la croissance, la grossesse ou la récupération après une blessure
101
Que se passe-t-il en cas de bilan azoté négatif ?
Un bilan azoté négatif signifie que l'excrétion d'azote dépasse l'apport, ce qui peut être dû à la malnutrition, une maladie ou une perte de protéines corporelles
102
Qu'est-ce qu'un bilan azoté normal indique chez un adulte sain ?
Un bilan azoté normal indique un équilibre entre l'apport et l'excrétion de protéines, ce qui est caractéristique d'un adulte en bonne santé, sans carence ni excès de protéines
103
Quelles sont les autres voies d'élimination de l'azote ?
L'azote est éliminé par les matières fécales, la peau, la sueur, et les menstruations
104
Comment l'azote est-il éliminé par les matières fécales?
- bcp de protéines se retrouvent dans le tube digestif dont les enzymes et les protéines des cellules épithéliales qui forment la partie interne du tube digestif
- elles se renouvellent continuellement et même si la majorité des protéines résultantes sont digérées et réabsorbées, une partie est éliminée par les matières fécales
105
Comment l'azote est-il éliminé par la peau?
L'azote est éliminé par les protéines contenues dans les cellules épidermiques mortes, comme les cheveux et les poils
106
Quel est le rôle de la sueur dans l'élimination de l'azote?
La sueur excrète une petite quantité d'azote, principalement sous forme de composés azotés
107
Comment l'azote est-il éliminé par les menstruations?
Lors des menstruations, une petite quantité d'azote est éliminée via les cellules sanguines et utérines
108
Quel rôle joue le foie dans le métabolisme des acides aminés ?
Le foie transforme les chaînes carbonées des acides aminés en glucose ou en acides gras, selon les besoins énergétiques de l'organisme
109
Quand le foie transforme-t-il les acides aminés en glucose ?
Lorsque les réserves de glycogène sont faibles et que le corps a besoin de maintenir un taux de glucose sanguin stable, notamment lors de jeunes prolongés
110
Quand le foie transforme-t-il les acides aminés en acides gras ?
Lorsque l'organisme est en surplus énergétique, le foie transforme les chaînes carbonées des acides aminés excédentaires en acides gras pour stocker l'énergie sous forme de graisse
111
Quelle est l'utilisation directe de l'ATP au niveau des unités contractiles ?
L'ATP est directement utilisé pour la contraction des fibres musculaires, permettant ainsi le mouvement
112
Quel est le rôle des corps cétoniques dans le corps?
Les corps cétoniques agissent comme des substrats énergétiques dans les tissus extra-hépatiques, comme le cerveau et les muscles
113
Qu'est ce qu'un acide aminé cétogénique?
par sa contribution à la formation d’acétylCoA qui agit comme un précurseur de la formation des corps cétoniques
114
Quels acides aminés sont exclusivement cétogéniques ?
La lysine et la leucine
115
Quel est le rôle du cycle glucose-alanine ?
Le cycle glucose-alanine est une coopération entre le muscle et le foie, où l'alanine est transportée vers le foie pour être convertie en glucose et réutilisée par les muscles
116
Quand le cycle glucose-alanine devient-il particulièrement actif?
Ce cycle est particulièrement actif lorsque le bilan azoté est négatif, par exemple pendant un jeune prolongé ou lors de la détoxification de l'ammoniac (NH₃)
117
Quels sont les principaux substrats dans la synthèse des acides aminés non essentiels ?
des intermédiaires de la glycolyse ou du cycle de Krebs
118
Quels sont les rôles généraux des protéines dans le corps ?
Les protéines jouent des rôles dans le transport, la régulation hormonale, la catalyse enzymatique, la structure cellulaire, l'équilibre des fluides et des acides-bases, et la défense immunitaire
119
Donnez un exemple de protéine impliquée dans le transport.
lipoprotéine
120
Quel rôle jouent les protéines dans l'équilibre des fluides ?
Les protéines régulent l'équilibre des fluides dans l'organisme en maintenant la pression osmotique.
121
Quel est le rôle des protéines dans la régulation de l'équilibre acide-base ?
Les protéines agissent comme des tampons pour maintenir l'équilibre acide-base dans le corps, en neutralisant les acides ou les bases.
122
Quelle est la fonction des anticorps ?
Les anticorps sont des protéines qui jouent un rôle clé dans la défense immunitaire en identifiant et en neutralisant les agents pathogènes.
123
Quel rôle jouent les protéines en tant qu'enzymes ?
Les enzymes sont des protéines qui catalysent des réactions biochimiques, en transformant des substrats en produits.
124
Quel est le rôle des protéines dans la structure des cellules ?
Les protéines contribuent à la structure cellulaire en formant des structures comme les membranes et le cytosquelette
125
Quelles sont les protéines du cytosquelette ?
Les protéines du cytosquelette incluent les filaments d'actine, les microtubules et les filaments intermédiaires, qui confèrent forme et soutien aux cellules.
126
Quelle est la fonction des filaments d'actine ?
Les filaments d'actine sont des protéines du cytosquelette qui participent à la forme cellulaire, à la mobilité et à la division cellulaire
127
Quel est le rôle des microtubules dans la cellule ?
Les microtubules sont des structures protéiques du cytosquelette qui aident au transport intracellulaire, à la division cellulaire et à la structure des cellules.
128
Quelles sont les protéines motrices et quel est leur rôle ?
Les protéines motrices, comme la kinésine, utilisent l'énergie de l'hydrolyse de l'ATP pour effectuer un travail mécanique, comme le transport de molécules le long des microtubules.
129
Exemple de protéine motrice ?
La kinésine, qui se déplace le long des microtubules en utilisant l'ATP pour transporter des molécules.
130
Quelles sont les protéines fibreuses et leur fonction ?
Les protéines fibreuses, comme la kératine, forment de longs filaments et sont responsables de la structure et de la solidité des cellules. Elles sont insolubles dans l'eau.
131
Exemple de protéine fibreuse ?
La kératine, qui constitue les phanères (poils, ongles, cheveux, cornes, etc.)
132
Quelle est la fonction des protéines dans les fonctions cellulaires ?
Les protéines cellulaires assurent la signalisation, la prolifération, la survie cellulaire, la contraction, et le contrôle de l'expression des gènes.
133
Quels sont les rôles des protéines membranaires ?
Elles agissent comme récepteurs, canaux et échangeurs pour transporter des molécules et coordonner les réponses cellulaires
134
Quelle est la fonction des enzymes ?
Les enzymes catalysent des réactions chimiques en transformant un substrat en produit.
135
Quel rôle les protéines jouent-elles dans le métabolisme ?
Les protéines enzymes participent aux processus métaboliques en facilitant les réactions nécessaires à la production d'énergie et à la biosynthèse.
136
Quel est le rôle des anticorps ?
Les anticorps sont des protéines qui aident à protéger l'organisme contre les agents pathogènes en les identifiant et en les neutralisant
137
Quel est le rôle des lipoprotéines ?
Les lipoprotéines, qui sont une association de protéines et de lipides, favorisent le transport des lipides, comme les triglycérides et le cholestérol, dans la circulation sanguine.
138
Quelles sont les principales lipoprotéines et leur fonction ?
- VLDL et LDL : Transportent les lipides vers les tissus périphériques.
- HDL : Transporte les lipides du sang vers le foie.
- Chylomicrons : Transportent les lipides de l'intestin vers le foie.
139
Quels autres exemples de protéines sont impliquées dans le transport ?
Transferrine pour le fer, hémoglobine pour l'oxygène, et albumine pour les acides gras et plusieurs vitamines.
140
Comment les protéines influencent-elles l'équilibre hydrique dans le corps ?
Les protéines, notamment l'albumine, circulent dans le sang et favorisent la rétention d'eau dans les vaisseaux en maintenant une pression oncotique.
141
Que se passe-t-il si la concentration d'albumine dans le sang est trop basse ?
Une faible concentration d'albumine entraîne la diffusion de l'eau hors des vaisseaux sanguins, ce qui provoque un œdème (gonflement des tissus environnants)
142
Quelle est l'importance de la concentration d'albumine dans les vaisseaux sanguins ?
Une concentration d'albumine optimale aide à maintenir l'eau dans les vaisseaux sanguins, évitant ainsi l'œdème.
143
Que se passe-t-il lorsque le pH sanguin devient trop acide ou trop alcalin ?
- Acidose : Les protéines agissent pour neutraliser l'excès d'ions H⁺.
- Alcalose : Les protéines agissent pour neutraliser les ions H⁺ manquants
144
Quel rôle jouent les protéines dans le maintien du pH sanguin ?
Les protéines servent de tampon pour maintenir le pH sanguin stable autour de 7,4, en équilibrant les concentrations d'ions H⁺
145
Qu'est-ce qu'une acidose ou alcalose métabolique ?
Ce déséquilibre acido-basique résulte de la perturbation du métabolisme, comme une accumulation de CO₂ dans le cas de l'acidose ou un excès de bicarbonates dans le cas de l'alcalose.
146
Quel est le rôle des acides aminés dans la synthèse des produits azotés ?
Les acides aminés servent de précurseurs pour la synthèse de produits azotés comme la créatine, les purines et pyrimidines, les hormones, la mélanine, et les neurotransmetteurs.
147
Quels acides aminés sont des précurseurs des neurotransmetteurs ?
- Tyrosine : dopamine, noradrénaline, adrénaline.
- Tryptophane : sérotonine.
- Histidine : histamine.
- Glutamate : acide γ-aminobutyrique (GABA).
148
Quel est le rôle des neurotransmetteurs ?
Les neurotransmetteurs transmettent des informations chimiques entre les neurones et ont un impact sur le fonctionnement des organes.
149
Que provoque une carence en protéines ou en énergie (Kwashiorkor) ?
Le Kwashiorkor est causé par une grave carence en protéines, entraînant des symptômes comme la stéatose hépatique, la cachexie, la perte de poids, et un retard de croissance.
150
Quelles sont les conséquences de la malnutrition (Kwashiorkor) ?
La malnutrition dans le Kwashiorkor conduit à une diminution de la résistance aux infections, des changements dans les cheveux, un œdème périphérique et une peau fine et fragile.
151
Quelles sont les recommandations pour traiter le Kwashiorkor ?
La réintroduction progressive de protéines et une surveillance médicale sont nécessaires pour traiter le Kwashiorkor
152
Qu'est-ce que le marasme ?
Le marasme est une malnutrition entraînant une déficience protéique et énergétique globale, favorisée par des infections, des parasites et des facteurs socio-économiques.
153
Quels sont les signes du marasme ?
Les signes incluent une perte musculaire sévère, un retard de croissance, une absence de réserves lipidiques, une anxiété et un manque d'œdème.
154
Quelles sont les conséquences d'un excès de protéines dans le corps ?
Un excès de protéines peut entraîner une acidification du sang, une hypercalciurie, un risque accru d'ostéoporose, et de néphrolithiase (calculs rénaux).
155
Quel est l'impact de l'excès de protéines sur les reins ?
L'excès de protéines augmente le travail des reins pour éliminer les substances azotées, ce qui peut favoriser la formation de pierres aux reins, surtout en cas d'insuffisance rénale ou de diabète
156
Quelles sont les conséquences métaboliques d'une déficience d'une des 5 enzymes du cycle de l'urée ?
Cela entraîne une accumulation de substances azotées, une augmentation de l'ammoniaque (hyperammoniémie), et une concentration élevée d'un intermédiaire du cycle de l'urée.
157
Quels sont les symptômes cliniques d'une déficience dans le cycle de l'urée ?
Les symptômes incluent des vomissements, une irritabilité, une incapacité à ingérer des protéines, de l'ataxie, de l'irritabilité, des troubles mentaux, et des risques de coma.
158
Quelle est l'intervention nutritionnelle recommandée pour une déficience dans le cycle de l'urée ?
Un rationnement des protéines alimentaires est nécessaire, en privilégiant les protéines de haute qualité mais en quantités réduites.
159
Qu'est-ce que l'hyperammoniémie dans le contexte d'une erreur du métabolisme de l'urée ?
L'hyperammoniémie résulte de l'incapacité d'éliminer l'ammoniac par le cycle de l'urée, ce qui conduit à des niveaux élevés de cet acide azoté toxique dans le sang.
160
Quelles enzymes sont impliquées dans le cycle de l'urée ?
Les enzymes impliquées sont :
- ASS1 : argininosuccinate synthétase
- CPS1 : carbamyl phosphate synthétase
- OTC : ornithine transcarbamylase
Arginase : catalyse la formation d'urée
161
Quelles sont les erreurs spécifiques du métabolisme de l'urée ?
Acidurie orotique : Une erreur liée à la déficience de CPS1 ou d'OTC, qui empêche l'élimination de l'ammoniac.
Citrullinémie : Accumulation de citrulline.
Hyperammoniémie : Accumulation d'ammoniac dans le sang.
Hyperargininémie : Accumulation d'arginine.
Acidurie arginosuccinique : Accumulation d'arginosuccinate.
162
Que se passe-t-il en cas d'acidurie orotique ?
L'acidurie orotique résulte d'une déficience de CPS1, menant à une accumulation de composés azotés et une perturbation du cycle de l'urée.
163
Qu'est-ce que la citrullinémie ?
La citrullinémie est une maladie génétique causée par une accumulation excessive de citrulline, due à une déficience de l'enzyme ASS1
164
Quels sont les symptômes caractéristiques des erreurs du métabolisme des acides aminés ?
- Elles sont causées par une déficience d'une enzyme clé du métabolisme des acides aminés
- se caractérisent par une accumulation de certains acides aminés dans l'urine
165
Quelles sont les conséquences de la phénylcétonurie si elle n'est pas traitée ?
Dans la phénylcétonurie, l'accumulation de phénylalanine dans l'urine donne une odeur de souris. Si elle n'est pas traitée, elle peut provoquer un retard mental sévère et des troubles neurologiques.
166
Quels sont les symptômes de la tyrosinémie de type I ?
accumulation de tyrosine dans l'urine, qui dégage une odeur de chou. Elle entraîne un retard mental, une kératite et une pigmentation noire des tissus.
167
Quels sont les signes caractéristiques de l'alcaptonurie ?
Dans l’alcaptonurie, l'urine dégage une odeur de Norit (charbon actif). Elle est associée à une pigmentation noire des tissus, ainsi qu'à des douleurs articulaires.
168
Quels sont les symptômes de la cétolurie à odeur de sirop d'érable ?
- déficience dans le métabolisme des acides aminés à chaînes ramifiées (leucine, isoleucine, valine)
- peut entraîner des troubles neurologiques comme des problèmes de mémoire, des psychoses et de l'anxiété
169
Pourquoi la leucine s'accumule-t-elle dans le cerveau en cas de cétolurie ?
L'accumulation de leucine dans le cerveau est un facteur majeur dans les symptômes neurologiques observés dans la cétolurie à odeur de sirop d'érable. Le transport de la leucine est perturbé par une déficience dans le système de transport du large acide aminé neutre (LAT1)
170
Que se passe-t-il dans la tyrosinémie de type II ?
un déficit en tyrosine aminotransférase conduit à l'accumulation d'un acide homogentisique. Cela peut entraîner des dommages oxydatifs importants
171
Qu'est-ce que l'alcapturie et quelles sont ses conséquences ?
caractérisée par l'oxydation du homogentisate, entraînant des dépôts dans les tissus et des douleurs articulaires. Le traitement diététique est crucial pour minimiser l'impact de cette maladie
172
Quel est le lien entre l'albinisme et le métabolisme de la tyrosine ?
L'albinisme est lié à un défaut dans la production de mélanine, résultant d'une perturbation dans le métabolisme de la tyrosine. Les individus atteints ont une peau plus claire et sont sensibles aux rayons UV
