Protéines et méthodes d'étude

Question 1

Définition protéine ?

Answer 1

Macromolécule constituée de séquences d’acides aminés réunis par des liaisons peptidiques ( AA > 50)

Question 2

Si la protéine possède 2 à 50 AA c’est ?

Answer 2

Un peptide

Question 3

Si la protéine possède plus de 50 AA c’est ?

Answer 3

Un polypeptide

Question 4

Protéines globulaires ?

Answer 4

= sphéroprotéine

• majorité des protéines
• solubles dans l’eau
• forme sphérique / ovoïde compacte
• seules à acquérir une structure tertiaire
• rôle de transporteur, récepteur et d’enzyme

Question 5

Protéines fibreuses ?

Answer 5

= fibrillaires = scléroprotéine

• protéines très allongées
• rôle structural

Question 6

Holoprotéines ?

Answer 6

Constituée exclusivement d’acides aminés

• solubles : globulaire (albumine, histone) ; fibreuse (fibrinogène plasmatique, actine, myosine)
• insolubles : (kératine) fibreuse mais peut être globulaire

Question 7

Hétéroprotéines ?

Answer 7

= protéines conjuguées
- Une ou pls chaînes polypeptidiques (=apoprotéine) + partie non protéique (groupement prosthétique) liés de façon covalente

Question 8

Phosphoprotéine ?

Answer 8

• hétéroprotéine
  = protéine + acide phosphorique
• groupement phosphate ajouté sur sérine, thréonine et tyrosine
  ex: caséine, vitelline

Question 9

Glycoprotéine ?

Answer 9

• hétéroprotéine
  = protéine + glucide
• très nombreuses
  ex : hormones, enzymes, protéines membranaires

Question 10

Lipoprotéine ?

Answer 10

• hétéroprotéine

ex : lipoprotéine de structures membranaires cellulaires, de transport du cholestérol dans le sang

Question 11

Chromoprotéine ?

Answer 11

• hétéroprotéine
  = liée à 1 pigment
  ex : hémoglobine, myoglobine, cytochromes, catalase

Question 12

Structure primaire ?

Answer 12

• enchaînement d’acides aminés liés par des liaisons peptidiques dans la chaîne protéique

Question 13

Liaison peptidique ?

Answer 13

• Groupement carboxylique d’un AA réagit avec le groupement amine d’un autre AA = liaison peptidique de type amide + libération d’eau
• plane, rigide (6 atomes coplanaires)
• longueur entre CO et NH = 1,32 Å
• longueur entre 2 du Cα = 3,5 à 3,6 Å
• rotation autour de Cα-N (Φ) et autour de Cα-CO (Ψ)

Question 14

Cas particulier proline ?

Answer 14

• Groupement amine engagé dans structure cyclique donc plus de rotation libre entre azote de ce groupement et carbone α
• Présence proline provoque formation d’un coude + changement de direction au niveau de la chaine peptidique

Question 15

Nomenclature chaîne peptidique ?

Answer 15

• Les AA de la chaîne = résidus
• chaine peptidique vectorisée
• De gauche à droite : N-terminal (fonction amine libre) -> C-terminal (fonction carboxyle libre)

Question 16

Structure secondaire ?

Answer 16

• Repliement local, périodique et régulier d’une partie de la chaine peptidique (hélice α et feuillet β)
• Existe exceptions = repliements non périodiques et non régulières = tours et boucles
• Structure secondaire maintenue par liaisons ioniques et liaisons H entre groupement CO et NH de liaisons peptidiques de résidus différents

Question 17

Hélice α ?

Answer 17

• Structure périodique
• 3,6 AA/tour d’hélice et de 5,4 Å par tour d’hélice
• diamètre = 0,5 nm
• pas = 0,54 nm (ou 0,51 nm si protéine fibreuse)
• Φ = - 57°
• Ψ = - 47°
• stabilisée par liaisons H intra-chaine (entre chaque O d’un groupement carboxyle d’un AA de la chaine principale avec l’H de l’amide du 4e AA située plus en avant)

Question 18

Feuillet plissé β ?

Answer 18

• structure périodique
• 2 ou plusieurs brins β représentés par une flèche
• forme de zig-zag
• structure étirée
• liaison H entre O d’un groupe carboxyle d’un AA d’un brin et l’H de l’amide appartenant à un brin voisin (liaisons H interbrins)
• Plissement feuillets au niveau de chaque Cα d’un AA, chaînes latérales se distribuent de part et d’autre du plan
• Feuillet β parallèles (sens peptidique identique) : Φ = - 119° et Ψ = 113°
• Feuillet β anti-parallèles (sens peptidique contraire) : Φ = - 139° et Ψ = 135° (+ stables)

Question 19

Boucles et tours ?

Answer 19

• structures non périodiques
• Tour = 3-4 AA ; connecte 2 feuillets antiparallèles ; comporte glycine et proline
• Boucle = + longue ; + de 4 AA ; connecte hélices entre lles ou hélice α avec brins β de feuillet différent

Question 20

Pelote statistique ?

Answer 20

= acides aminés non engagés dans une structure secondaire

Question 21

Défaut de kératine ?

Answer 21

diminution de la solidité de la peau

Question 22

Carence en vitamice C ?

Answer 22

• synthèse anormale du collagène qui ne peut plus former des fibres sous forme de triple hélice
• symptômes = lésions de la peau, gencives, déchaussement des dents, fragilité des vaisseaux sanguins avec hémorragie et cicatrisation laborieuse

Question 23

Prion normal (PrPc) ?

Answer 23

• 209 AA
• 3 hélices α droites
• 2 brins β antiparallèles
• • pelote statistique
• dans les neurones, joue un rôle dans la prolifération cellulaire et la mort cellulaire

Question 24

Modification structurale du prion en forme pathologique PrPsc ?

Answer 24

• enrichissement en feuillet β plissé (2 hélices α et 4 brins β)
• anomalie de la dégradation de la protéine prion qui tend à s’accumuler et s’agrège -> mort des neurones -> maladie de Creutzfeldt Jacob (Homme) et encéphalopathies spongiforme = vache folle (animaux)
• contact forme infectieuse-forme normale = changement de conformation en forme pathologique

Question 25

Structure super secondaire ?

Answer 25

= motif structural formé par le regroupement de quelques éléments de structures secondaires - associé à une fonction - uniquement chez protéines globulaires (mais pas toutes)

Question 26

Les 3 motifs simples ?

Answer 26

- Épingle (ββ) : coude très bref (2 à 5 AA) ; 2 brins β antiparallèles (chez immunoglobulines) - Hélice-tour-hélice : (αα) - Motif βαβ : 2 brins β parallèles sont connectés par une hélice α (association de deux motofs = pli de Rossman βαβαβ)

Question 27

Les 3 motifs complexes ?

Answer 27

- pli de Rossman (βαβαβ) : liaison entre déshydrogénases et coenzymes NAD(P)+ - structure zinc finger = en doigt de gant = en doigt de zinc (ββα) : doigt qui se loge dans le grand sillon de l'ADN et agit sur la transcription de gènes cibles / spécifique de très nombreux facteurs de transcription - Clé grecque (ββββ) : présente dans la triose phosphate isomérase (glycolyse) pour fixer le substrat

Question 28

Domaine ?

Answer 28

unité structurale indépendante du reste de la protéine ayant acquis son propre repliement tridimensionnel et qui présente une fonction propre

Question 29

Structure tertiaire ?

Answer 29

- L'arrangement spatial des structures secondaires aboutit à la forme globale tridimensionnelle spécifique de la protéine qui déterminera sa fonction biologique. - s'applique surtout aux protéines globulaires - stabilisé par liaisons H, ioniques, hydrophobes et ponts SS

Question 30

Structure quartenaire ?

Answer 30

= association de sous-unité dans une même molécule protéique - Si sous unité à l'état libre = monomère - Si sous-unités identiques = protéine oligomérique / oligomère - Si sous-unités différentes = protéine multimérique / multimère

Question 31

Hémoglobine (Hb) ?

Answer 31

- 4 sous unités : 2α et 2β chez l'homme adulte - structure quartenaire = hétérotétramère - 8 hélices α par sous-unité - hétéroprotéine, chromoprotéine : apoprotéine = globine + groupement prosthétique = hème contenant un atome de fer par sous-unité - Fe2+ au centre de la porphyrine contenue dans l'hème - 4 molécules d'hèmes par molécule d'Hb = peut fixer 4 molécules d'O (Myoglobine = 1 sous unité et fixe le dioxygène) - état T tendu ( quartenaire de la désoxyhémoglobine) = hémoglobine n'a pas fixé oxygène - état R relâché (quartenaire de l'oxyhémoglobine) = hémoglobine a fixé oxygène - 2,3 Bisphosphoglycérate conserve hémoglobine sous forme T

Question 32

Propriétés des protéines ?

Answer 32

- poids moléculaire : dépend séquence AA - chimiques : dépend nature AA, peuvent réagir avec certaines substances dans des réactions colorées - électriques : N-term et C-term ionisables ainsi que les chaines R, K, E, D, H, C, Y= possède un pHi auquel protéine est neutre - solubilité dans l'eau : un grand nb de protéines insolubles dans l'eau ; insoluble dans solvants organiques (éthanol) ; solubilité minimale au pHi - spectrale : AA aromatiques absorbent dans l'UV( F 260nm et W, Y à 280nm) - dénaturation : agents physiques (chaleur, UV) ou chimiques (acides forts, sels de métaux lourds, urée, guanidine, solvants organiques, détergents (β-mercaptoéthanol) => ont permis de déterminer des méthodes d'étude des protéines

Question 33

Fonction de structure ?

Answer 33

collagène | kératine

Question 34

Fonction de contraction ?

Answer 34

actine | myosine

Question 35

Fonction de transport ?

Answer 35

albumine | hémoglobine

Question 36

Fonction d'immunité ?

Answer 36

immunoglobulines | cytokines

Question 37

Fonction hormonal ?

Answer 37

insuline | adrénaline

Question 38

Fonction de transduction du signal ?

Answer 38

récepteurs | protéines G

Question 39

Fonction de régulation de l'expression des gènes ?

Answer 39

facteurs de transcription

Question 40

Fonction enzymatique ?

Answer 40

peptidase | catalase