T7 - Mecanismo de Tradução em Eucariotas Flashcards
Quais os únicos aminoácidos que não são codificados por mais de um codão?
- Metionina (Met) e Triptofano (tRP).
Completa as seguintes frases:
- A tradução inicia-se num …….. que é o …….
- Um codão é composto por ………
- O código genético é a correspondência entre ……. e ………..
- ponto fixo ….. codão iniciador.
- 3 nucleótidos.
- codões ….. aminoácidos.
Em que dois processos está dividido o processo da Tradução?
- Processo de transferência de informação: a sequência de nucleótidos de RNA determina uma sequência de aminoácidos.
- Processo químico: os aminoácidos são ligados uns aos outros através de uma enzima específica que forma a ligação peptídica.
Quem faz a correspondência entre os codões presentes no mRNA e os aminoácidos?
- RNA de transferência (tRNA).
Qual o papel da Aminoacil-tRNA sintetase?
- É a enzima responsável por catalisar a ligação de um aminoácido no respetivo tRNA.
- A reação ocorre em duas etapas:
⭢ Primeiro o aminoácido é ativado por uma ATP para formar um aminoacil adenilado.
⭢ De seguida, o grupo aminoacil é transferido para a extremidade terminal da ribose do tRNA.
Complete as frases seguintes em relação ao tRNA:
- Cada tRNA é constituído por um ….., que irá reconhecer e ligar-se ao …… do mRNA.
- O aminoácido correspondente ao codão reconhecido está ligado na extremidade …….
- anticodão …… codão complementar;
- 3’ do tRNA.
Indique as principais fases da Iniciação do processo da tradução.
- Começa quando a extremidade 5’ alterada (cap) do mRNA é reconhecida por um fator de elongação: elF4F.
- Este vai ligar-se ao cap, recrutando também os fatores elF4A e elF4B.
- Este conjunto de proteínas associadas à zona 5’ do RNA mensageiro cria uma zona de ligação para o tRNAMet (a metionina é o aminoácido que inicia a cadeia proteica).
- Por sua vez, ligam-se os fatores de elongação elF2, eF3 e eF5 (estes dois últimos estão associados à subunidade ribossomal 40S).
- Este complexo final forma o complexo de iniciação 48S.
- Este complexo move-se de 5’ para 3’ até que haja associação do anticodão ao codão iniciador (AUG).
Indique as principais fases da Elongação do processo da tradução.
- Primeiro, há recrutamento de um novo tRNA que corresponde ao codão seguinte do mRNA mensageiro.
- Este tRNA posiciona-se no sítio A e liga-se ao codão correspondente.
- Nesta altura, o aminoácido metionina associado ao tRNA que se encontra no sítio P liga-se ao aminoácido em cima do tRNA que se encontra no sítio A.
- Isto acontece devido à atividade da peptidil transferase, formando uma ligação peptídica.
Este processo chama-se ribozima! - Nesta altura, o complexo ribossomal move-se mais um codão.
- Isto faz com que o tRNAMet (sem a metionina) fique posicionado no sítio E e o tRNA que estava no sítio A se mova para o sítio P. Isto permite a ligação de outro tRNA no sítio A.
Indique as principais fases da Terminação do processo da tradução.
- Quando o codão stop aparece no sítio A:
1. O tRNA que contém a cadeia polipeptídica encontra-se no sítio P.
2. O fator de libertação RF reconhece o codão stop.
▪ Nos eucariotas o fator é o eRF1 (ou TB3-1)
3. Este fator catalisa a inserção de uma molécula água, formando a extremidade C-terminal da proteína, que é libertada do ribossoma.
4. A hidrólise do GTP dá a energia necessária para cortar a cadeia peptídica.
Complete as seguintes frases com os conceitos associados à Tradução:
- O mRNA é traduzido de ………..
- O polipéptido vai se enrolando numa estrutura chamada de ………, que é formado pela subunidade …….. do ribossoma (consegue incluir cerca de 35 aminoácidos).
- Ao emergir do túnel, a proteína é associada a outros complexos proteicos, como os ……….. e os ………, que asseguram o correto …….. da proteína.
- 5’ para 3;
- túnel/grande;
- chaperones/chaperonins/folding.
Qual o papel da Peptidil transferase em procariotas?
- Ela cataliza 2 reações biológicas essenciais para a síntese de proteínas: a formação de ligações peptídicas entre aminoácidos e a libertação da proteína completa.
Qual o papel da Peptidil transferase em eucariotas?
- É uma aminoaciltransferase, que tem a sua função primária na subunidade grande do ribossoma.
- Ela forma ligações peptídicas entre aminoácidos adjacentes.
- É um processo que não necessita de proteínas ribossomais, mas é mediado por RNA ribossomal, sendo por isso uma atividade ribozima.
Quais as famílias principais de Chaperones moleculares?
- Chaperones moleculares são proteínas que garantem o folding correto de proteínas recém-sintetizadas.
- Elas atuam em condições de stresse, como por exemplo o aumento da temperatura corporal.
- As 2 principais: proteínas de choque térmico (HSP) e as proteases:
⭢ As HSP têm como principal função garantir que as proteínas recém formadas adquirem o folding e estrutura tridimensional corretas.
⭢ As proteases (como o proteossoma) têm como função** contribuir para que todas as proteínas que não estão em estruturas tridimensionais corretas sejam degradadas/destruídas** de forma a que os seus aminoácidos voltem para o pool, evitando a formação de agregados.
As HSPs estão classificadas em 6 famílias diferentes de acordo com o seu peso molecular. Mas existem 2 grupos principais, quais?
- As de alto peso molecular são conhecidas como ATP-dependent chaperones, importantes tanto no folding de proteínas recém sintetizadas como de proteínas que, por motivos de stress, sofreram danos, necessitando de ser rearranjadas para adquirirem o folding correto.
- Os de pequeno peso molecular são conhecidas como ATP-independent fashion.
O que acontece quando uma proteína recém-sintetizada adquire um folding incorreto?
- A chaperone recupera a proteína, fazendo com que esta adquira a sua função.
- Ou a proteína fica irremediavelmente desagregada, sendo enviada para degradação.
