Traduction Et Repliement Des Protéines

Question 1

Comment est-il possible de lasser de nucleotides aux acides aminés?

Answer 1

Les ARNm sont décodés en groupes de 3 bases (codons) qui codent pour des acides amines

Question 2

Vrai ou faux. Différents codon peuvent coder pour un même acide amine?

Answer 2

Vrai (sauf pour la methionine et la tryptophane)

Question 3

Quel codon signale l’initiation?

Answer 3

AUG (methionine)

Question 4

Quels condoms signalent stop?

Answer 4

UAA, UAG, UGA

Question 5

Vrai ou faux. Les plantes et les humaines n’ont pas le même code génétique?

Answer 5

Faux, le code génétique est universel

Question 6

Quelle est la structure d’un ARNm?

Answer 6

Coiffe
5’ UTR
AUG
Région codante (synthèse protéique)
UAA, UAG, UGA
3’ UTR
Queue poly-A

Question 7

Pour quoi est-ce que 3’ UTR permet la stabilité de l’ARNm?

Answer 7

Ribosome est beaucoup plus gros qu’un cordon, donc 3’ UTR permet de soutenir le ribosome après stp

Question 8

Comment est-ce que le ribosome reconnaît AUG?

Answer 8

Il se déplace sur la coiffe à la recherche d’un AUG

Question 9

Qu’est-ce qu’un cadre de lecture ouvert?

Answer 9

ATG (ou AUG) suivis de plein de codons avant un cordon stop

Question 10

Combien de cadres de lectures possibles il y a pour une molécule ARNm?

Answer 10

3 (enlève 1 nucleotide à chaque fois par mutation)

Question 11

Quelles sont les mutations dans le cadre de lecture au niveau de l’ADN?

Answer 11

Silencieuse : change une base mais pas d’impact sur l’acide aminé
Faux-sens : change une base et l’acide aminé
Non-sens : change une base qui entraîne un acide aminé stop (problème si ça arrive trop tôt dans la protéine)
Continuation : change un cordon stop en acide aminé (en général la synthèse protéines s’arrête pas longtemps après)
Insertion : ajout d’une base donc déplacement du reading frame
Deletion : élimination d’une base donc déplacement du reading drame

Question 12

Qu’est-ce qui permet la lecture du code génétique?

Answer 12

ARNt : adaptateurs moléculaires qui assortissent les acides aminés aux codons

Question 13

Combien y a t’il de codon?

Answer 13

64 codons
61 codent pour 20 acides amines
3 codons stop
1 codon initiation

Question 14

Pour quoi le code génétique est dit dégénéré?

Answer 14

Il y a une redondance : certains acides aminés ont plus qu’un ARNt

Question 15

Comment le cadre de lecture est-il lu?

Answer 15

Aminoacyl-ARNt-synthétase (activité ATPase) reconnaît et couple un acide aminé à son ARNt spécifique = processus de chargement

Question 16

Comment se caractérise la liaison entre le groupe amino acide et l’ARNt?

Answer 16

Riche en énergie dinc très réactive

Question 17

Qu’est-ce qu’un ARNt chargé?

Answer 17

Une ARNt avec son acide aminé

Question 18

Une fois que l’assortissement est fait, comment se fait la traduction?

Answer 18

Reconnaissance et appariement entre les codons de l’ARNm et les anticodons de l’ARNt

Question 19

Où se fait la lecture du cadre de lecture?

Answer 19

Dans les ribosomes (permet la proximité et donc force le lien entre l’acide aminé et l’ARNt)

Question 20

Quelles sont les composantes de ribosomes?

Answer 20

Gros complexe composé de 4 arn (tiennent protéines ensemble) et de plus de 80 protéines
Deux sous-unîtes : grande et petite
Arn pèsent plus que les protéines dans la masse du ribosome

Question 21

Quels sont les sites du ribosome?

Answer 21

1 site de liaison a l’ARNm
3 sites de liaison a l’ARNt : A (accepteur), P (transition) et E (exit)

Question 22

Quelles sont les 3 phases majeures de la traduction?

Answer 22

Initiation : chargement du ribosome
Élongation : lié le code génétique pour associer les aa
Terminaison : trouve stop et se dissocie

Question 23

Quelles sont les étapes de l’élongation ?

Answer 23

Dans site À, ARNt nouvellement chargé présente son anticodon au codon
Rapprochement entre les acides aminés des arnt du site À et P
Formation d’un lien entre ces acides aminés
Déplacement du ribosome pour que le ARNt qui n’a plus d’acide aminé soit dans le site E
Expulsion de celui-ci
Et on recommence

Question 24

Comment est-ce que la traduction se termine?

Answer 24

Ribosome arrive à un colon stop et aucun ARNt n’y correspond
Facteur de libération se lie au site À (où il y a un cordon stop) met fin à la traduction
Libération du polypeptide achevé et dissociation des sous-unîtes du ribosome

Question 25

Que sont les polysomes?

Answer 25

Série de ribosomes qui traduit simultanément une même molécule d’ARNm
Effet : plus grande efficacité de la traduction

Question 26

Quand commence le repliement des protéines?

Answer 26

Tout de suite après que l’ARNm mature sort du ribosome

Question 27

Qu’est-ce qui peut affecter le repliement de protéines?

Answer 27

Environnement (selon leurs propriétés qui varient selon le pH, le sel, la température, le statut oxydatif, etc.)
Mutations (changement de la séquence) héréditaires ou non

Question 28

Quel impact à la grandeur des protéines?

Answer 28

Plus la protéine est grande, plus elle est complexe et donc plus les erreurs de repliement sont fréquentes

Question 29

Vrai ou faux. Dans certaines maladies, le taux d’erreur de repliement augmente de façon bénéfique ?

Answer 29

Faux, de façon nefaste

Question 30

Comment est-ce qu’une mutation peut affecter le repliement de protéines?

Answer 30

Change le cordon donc change l’acide aminé
Changement majeur parce que les différents acides aminés ont des propriétés spécifiques qui ne s’avancent pas de la même façon ensemble

Question 31

Nomme des exemples de mauvais repliement de protéines?

Answer 31

Anémie falciforme (maladie genetique)
Cataracte (repliement des protéines affecte avec l’âge)

Question 32

Que sont les cristallines?

Answer 32

Protéines structurales solubles dans l’eau se trouvant dans la lentille et la cornée de l’œil permettant la transparence

Question 33

Quelle protéine empêche les cataractes?

Answer 33

Alpha-cristalline : chaperone moléculaire ayant la capacité d’empêcher la précipitation des protéines dénaturées et d’augmenter leur tolérance au stress cellulaire

Question 34

Que sont les cataractes?

Answer 34

Déclin des fonctions de l’alpha-cristalline (avec l’âge), ce qui cause une précipitation des protéines dans la lentille
Donc plus de maintien de la transparence de la lentille parce que les protéines solubles ne sont pas maintenues

Question 35

Quelle partie de la protéine est repliée en premier?

Answer 35

N-terminal (synthétise en premier donc sort du ribosome en premier)
C-terminal replié après

Question 36

Quelles sont les étapes du repliement d’une protéine ?

Answer 36

Formation (par replis indépendants) dès éléments de la structure secondaire (hélice alpha, feuillet bêta, boucle et coudes)
Formation des domaines
Ajustement des domaines pour repliement final

Question 37

Qu’est-ce qui permet aux protéines nouvellement synthétisées d’acquérir leur conformation correcte?

Answer 37

Protéines chaperones moléculaires (hsp70)

Question 38

Quel est le rôle des chaperones moléculaires?

Answer 38

Prévenir l’agrégation en s’attachant à des parties prones à s’agréger telles que les régions hydrophobes (qui veulent sortir du cytoplasme parce que elles interagissent très mal avec le milieu aqueux)

Question 39

Comment se fait la consommation d’énergie lors du repliement des protéines?

Answer 39

Fixation des chaperones au polypeptide en synthèse : pas de consommation d’ATP
Délogement des chaperones de la protéine : consommation d’ATP

Question 40

Vrai ou faux. Toutes les protéines sont correctement repliées grâce à hsp70?

Answer 40

Faux, le repliement est complexe et ça demande moins d’énergie de faire plein de protéines meme si beaucoup d’entre elles seront mal repliées que de toutes les avoir correctement repliées

Question 41

Que se passe-t-il avec les protéines mal repliées?

Answer 41

Degradation par l’UPS (pour pas d’accumulation de protéines incorrectes)

Question 42

Comment se fait en gros la dégradation des protéines mal repliées ?

Answer 42

E3 reconnaît les protéines mal repliées pour promouvoir l’attachement de l’ubiquitine (habituellement 4 pour s’assurer qu’on ne dégrade epas une protéine pour rien)
Protéine avec ubiquitine passe dans le tube du proteasome où les proteases hydrolysent les protéines en petits peptides

Question 43

Quelles maladies peuvent être causées par des mutations affectant le repliement des protéines?

Answer 43

Fibrose kystique
Maladie de Huntington (maladie génétique neurodegenerative)
Maladie de Alzheimer (protéines mal repliées qui ne sont pas éliminées)
Maladies causées par des prions ( protéines en plusieurs conformations dont une est auto réplicative)

Question 44

Quel est le rôle de la Huntingtine?

Answer 44

Réguler diverses fonctions cellulaires comme le trafic vésiculaire et la sécrétion de facteurs neurotrophiques

Question 45

Que se passe-t-il dan sle cas de maladie de Hungtington?

Answer 45

Huntingtine s’agrége (à cause d’expansions du triplet CAG qui code pour la glutamine) en formant des fibres amyloïdes (toxiques) et donc perte de sa fonction, ce qui engendre la mort de neurones par Apoptose (pas de renouvellement des neurones)

Question 46

Qu’est-ce qui cause la maladie de l’Alzheimer?

Answer 46

Diminution de l’efficacité du repliement et la dégradation de protéines avec l’âge
Formation de plaques amyloïdes (toxiques) détruisant les neurones environnant
Donc perte de fonction dès neurones et leur mort

Question 47

Comment fonctionne la maladie de prion ?

Answer 47

Changement de conformation d’une protéine prion (donc une correct et l’autre mal repliee)
Celle mal repliée se réplique et peut former des plaques amyloïdes qui induit l’apoptose des neurones

Question 48

Pourquoi est-ce important que les protéines soient repliées dès qu’elles sortent du ribosome?

Answer 48

Pour que les domaines hydrophobes ne s’agrègent et ne se précipitent pas dans la cellule
Les chaperonnes s’assurent de ça