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Inmunologia > 2. Inmunoglobulinas > Flashcards

2. Inmunoglobulinas Flashcards

1
Q

1- Que son las inmunoglobulinas

A

1- Las inmunoglobulinas o anticuerpos son glucoproteinas sintetizadas por los linfocitos B (en los que se puede encontrar en forma de receptores de membrana) y células plasmáticas (que los secretan como proteínas solubles) en respuesta al estímulo antigénico.

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2
Q

2- Cuáles son las características de las inmunoglobulinas

A

1- Su característica fundamental es que tienen la propiedad de unirse específicamente el antígeno que indujo a su formación, son por ello uno de los elementos fundamentales de la respuesta inmunitaria específica.

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3
Q

3- Por qué se denominan inmunoglobulina

A

1- Se las denomina inmunoglobulinas porque son proteínas formadas por grupos globulares y son capaces de transferir pasivamente la inmunidad al administrarse a otro individuo.

2- Clásicamente, reciben también el nombre de gammaglobulinas por su migración electroforética en la fracción gamma, en un proteinograma.

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4
Q

4- Qué tipos de inmunoglobulinas existe

A

1- Existen cinco clases básicas o isotipos de inmunoglobulina que, agrupadas de mayor a menor concentración en el suero de un adulto normal, son:

  • IgG
  • IgA
  • IgM
  • IgD
  • IgE

2- La frecuencia de una determinada clase de inmunoglobulina en los mielomas es directamente proporcional a la concentración de dicha inmunoglobulina en suelo: G, A, M, D, E.

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5
Q

5- Cuál es la reglas mnemotécnica de las cinco clases básicas de inmunoglobulina

A

1- La regla de las cinco clases básicas de inmunoglobulina es:

• GAMDE.

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6
Q

6- Cuál es la estructura de las inmunoglobulinas

A

1- Primeramente hay que referirse, como modelo básico, a la molécula de IgG, y posteriormente se analizarán las diferencias de esta con las otras clases.

2- Se trata de un tetrámero (está formado por cuatro cadenas pépticas), formado por:

• 2 cadenas pesadas “H” idénticas entre sí en una misma molécula de inmunoglobulina (de Heavy: pesado, en inglés) y 2 cadenas ligeras “L” (de Light: ligero), también idénticas, que se ensamblan adoptando una configuración espacial en forma de “Y”.

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7
Q

7- Características de las cadenas pesadas que conforman las inmunoglobulinas

A

1- La secuencia de aminoácidos de la cadena pesada es la que determina la clase y la subclase de la inmunoglobulina, es decir: IgG4, IgD…

2- Existen cinco clases básicas de cadenas pesadas, que se designa con la letra minúscula griega homóloga de la latina con la que se nombra la molécula de inmunoglobulina completa:

  • Gamma (γ) o IgG.
  • Alfa (α) o IgA.
  • Mu (μ) o IgM.
  • Delta (δ) o IgD.
  • Épsilon (ε) o IgE.

2- A su vez existen 4 subclases de cadena gamma y 2 de cadena alfa.

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8
Q

8- Cuáles son las características de las cadenas ligeras de las inmunoglobulinas

A

1- Únicamente existen 2 tipos de cadenas ligeras:

  • Kappa (κ)
  • Lambda (λ)

2- Las Ig con cadenas ligeras kappa predominan sobre las de tipo lambda, en una proporción aproximada de 2:1.

3- En una molécula de inmunoglobulina determinada, las dos cadenas ligeras son siempre idénticas, independientemente de las cadenas pesadas a las que estén unidas; es decir, que pueden existir moléculas de inmunoglobulina de clase G con cadenas ligeras kappa y moléculas de inmunoglobulina de clase G con cadenas ligeras lambda y así para cada clase de inmunoglobulina.

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9
Q

9- Cómo se unen las cadenas ligeras con las cadenas pesadas

A

1- Cada cadena ligera está unida a una de las pesadas mediante enlaces disulfuro.

2- Las cadenas pesadas también están unidas entre sí por puentes disulfuro.

3- Éstos puentes disulfuro son uniones o enlaces covalentes que constituyen las regiones bisagra de las inmunoglobulinas, siendo estas las zonas más sensibles a la degradación enzimática.

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10
Q

10- Cuáles son las regiones que se pueden presentar en las cadenas de las inmunoglobulinas

A

1-Las cadenas de las inmunoglobulinas, tanto pesadas como ligeras, presentan:

  • Una región variable (V) en el extremo aminoterminal.
  • Una región constante (C) en la porción carboxiterminal.

2- Se nombra como VL y CL para las cadenas ligeras y VH y CH para las cadenas pesadas.

3- Ésta región variable es la que determina la especificidad de la inmunoglobulina por el antígeno.

4- El conjunto de inmunoglobulinas de un individuo es capaz de reconocer millones de antígenos diferentes, pero cada molécula es específica para un único antígeno.

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11
Q

11- Cómo se hace la digestión enzimática de las inmunoglobulinas

A

Se puede realizar con dos sustancias:

1- Papaína: obteniéndose así tres fragmentos.

2- Pepsina.

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12
Q

12- Cuáles son los fragmentos que se obtienen mediante la digestión enzimática de las inmunoglobulinas con papaína

A

A- Si la digestión enzimática de la Simon o globulinas se realiza con papaína, se obtiene tres fragmentos:

1- Dos idénticos llamados Fab:

  • Cada fragmento Fab contiene la zona de la molécula responsable del unión al antígeno (fracción antigen binding).
  • Un Fab está constituido por la mitad aminoterminal de una cadena pesada unida a la cadena ligera (contiene los dominios variables y un dominio constante de la cadena pesada y de la ligera)

2- un fragmento Fc (fracción cristalizable):

  • Formado por las dos mitades carboxiterminales de las cadenas pesadas, por tanto, sólo contiene dominios constantes.
  • Ejercer las funciones efectoras de las inmunoglobulinas.
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13
Q

13- Cuáles son las funciones efectoras de las inmunoglobulinas

A

1- Activación del complemento.

2- Unión a receptores de Fc presentes en las membranas de algunas células.

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14
Q

14- Cuáles son los fragmentos que se obtienen mediante la digestión enzimática de las inmunoglobulinas con pepsina

A

1- Con pepsina se consigue los siguientes fragmentos:

  • Un fragmento bivalente que reconoce dos antígenos, llamado F(ab)2 o fracción Fab doble.
  • Dos pépticos grandes llamados pFc’.
  • Pequeños fragmentos pépticos que derivan de la zona de la molécula situada entre F(ab)2 y pFc‘.
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15
Q

15- Cuáles son las funciones de las inmunoglobulinas

A

1- Las inmunoglobulinas funcionan como enlace entre el antígeno que reconocen mediante el Fab y la respuesta inmunitaria que desencadenan a través del Fc, que pueden interactuar con diversos componentes solubles (complemento) y celulares (macrófagos, células NK) a los que activa.

2- Por lo tanto, en concreto, tiene dos funciones:

  • Unión específica con el antígeno.
  • Funciones efectoras.
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16
Q

16- Cuáles son las características de la función de unión específica con el antígeno de las inmunoglobulinas.

A

1- Unión específica con el antígeno:

  • Esta función reside en el fragmento Fab, en una hendidura que se forma en la conjunción de la regiones VH y VL, es decir, los dominios variables de las cadenas ligera y pesada.
  • El grado de complementariedad para el antígeno (Ag) que presenta esta hendidura es lo que determina la especificidad del anticuerpo.
  • Dentro de las regiones VH y VL existen tres regiones hipervariables (HR 1, 2 y 3), que son las que forman las paredes del sitio de combinación con el antígeno y determinan su complementariedad para este.
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17
Q

17- Cuáles son las características de las funciones efectoras de las inmunoglobulinas

A

1- Las funciones efectoras están mediadas por los dominios constantes de las cadenas pesadas, concretamente CH2 y CH3, que pertenecen a la región Fc.

2- Las más importantes son:

  • Activación del complemento (vía clásica).
  • Unión a los receptores para el Fc de las células fagocíticas, con lo que facilita la fagocitosis.
  • Unión a los receptores para el Fc de los mastocitos, basófilos y eosinofilos, induciendo así su degranulación.
  • Unión a los receptores para el Fc de la membrana de las células NK.
  • Capacidad de atravesar membranas del organismo, como la placenta (sólo la IgG).
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18
Q

18- Recuerda cuál es la zona de la inmunoglobulina a la que se fija el complemento

A

1- La región Fc.

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19
Q

19- Cuáles son las características de la Ig G

A

1- La Ig predominante en el suero y en el espacio extravascular es la IgG.

2- La IgG se difunde muy bien a través de las membranas y es también la que predomina en las secreciones internas.

3- Es la única Ig que atraviesa la placenta: la IgG procedente de la madre es la principal inmunoglobulina del feto y del recién nacido, y persiste en la circulación del niño durante los primeros 6-8 meses de vida.

4- Existe cuatro subclases de IgG, determinadas por pequeños cambios de aminoácidos en sus cadenas pesadas, denominadas:

  • IgG1
  • IgG2
  • IgG3
  • IgG4

5- Es importante recordar que la subclase IgG4 es la única IgG que no fija el complemento por la vía clásica.

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20
Q

20- Cuál es la proporción de los subtipos de inmunoglobulina G

A

1- La proporción respecto del total de IgG sérica es:

  • IgG1: 70%
  • IgG2: 20%
  • IgG3: 6%
  • IgG4: 4%

2- Es decir, son tanto más abundantes cuanto menor es el número de su subtipo.

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21
Q

21- Recuerda cuál es la inmunoglobulina de mayor vida media

A

1- La IgG

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22
Q

22- Cuáles son las cinco características de la inmunoglobulina G que se debe diferenciar de acuerdo a su subclase

A

1- Porcentaje de la inmunoglobulina G en el suero.

2- Paso de la placenta.

3- Fijación del complemento.

4- Unión a Fc de células.

5- Vida media (días).

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23
Q

23- Cuáles son las características de la IgG1

A

1- 70% de la inmunoglobulina G en el suero.

2- Tiene paso a través de la placenta (+++).

3- Puede fijar el complemento (+++).

4- Tiene unión a la Fc de células (+++).

5- Tiene una vida media de 23 días.

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24
Q

24- Cuáles son las características de la IgG2

A

1- 20% de la inmunoglobulina G en el suero.

2- Tiene paso por la placenta (+).

3- Puede fijar el complemento (+).

4- Unión a Fc de células (+).

5- Vida media de 23 días.

25
Q

25- Cuáles son las características de la IgG3

A

1- 6% de la inmunoglobulina G en el suero.

2- Atraviesan la placenta (+++).

3- Puede fijar el complemento (+++).

4- Puede unirse al FC de celular (+++).

5- Tiene vida media de 7 días, es la única IgG que tiene vida media de 7 días, el resto de las IgG tiene una vida media de 23 días.

26
Q

26- Cuáles son las características de la IgG4

A

1- 4% de la inmunoglobulina G en el suero.

2- Puede atravesar la placenta (+++).

3- No fija el complemento, de hecho es la única Ig G que no fija el complemento.

4- Puede unirse a la Fc de las células (+).

5- Tiene una vida media de 23 días.

27
Q

27- Cuales son las características de la IgM.

A

1- La forma secretada es un pentámero de 5 moléculas de IgM.

2- También existe en su forma monomerica, como proteína de membrana en la superficie de los LB.

3- Cada uno de los cinco monómeros de la forma secretada se mantiene unido gracias a puentes de disulfuro intermonómeros, situados en el dominio CH3.

4- La polimerización está determinada por la cadena J (del inglés junction), que es sintetizada por las propias células secretoras de anticuerpos (células plasmaticas) y que se une covalentemente a través de un puente disulfuro a la cadena pesada μ.

5- El carácter pentamerico confiere a los anticuerpos de clase IgM una gran eficiencia para activar el complemento y para aglutinar Ag particulados, ya que, al contener cinco regiones Fc, lógicamente son 5 veces más potentes que una forma monomérica.

6- Como desventaja, por su gran peso molecular, la IgM no difunde fuera de los vasos, siendo por ello exclusivamente intravascular y no cruzando tampoco la barrera fetoplacentaria.

28
Q

28- Cuáles son las características de la IgA

A

1- Está presente en suero y secreciones.

2- Es la Ig predominante en las mucosas y secreciones externas, donde actúa localmente neutralizando posibles patógenos:

  • Tubo digestivo
  • Árbol traqueobroquial
  • Nasofaringe
  • Leche y calostro.
  • Saliva
  • Lágrimas
  • Bilis
  • Flujo vaginal

3- Existen 2 subclases de IgA.

29
Q

29- Cuáles son las subclases de IgA

A

1- Existen dos subclases de IgA: IgA1 e IgA2, en función de cambios de aminoácidos en su cadena pesada α.

2- La IgA2 constituye solo el 10% de la IgA sérica, mientras que en la secreciones es algo superior al 50%.

3- La IgA sérica es, en su mayor parte, monomerica (más del 80%); no obstante, existe también una IgA dimérica, que es la forma mayoritaria en las secreciones, que está constituida por dos moléculas de IgA unidas por una cadena J.

4- Esta IgA dimérica predominante en las secreciones y mucosas contiene, además, un polipéptido denominado componente secretor (CS), que no es sino un fragmento que proviene del receptor de la membrana basal de la célula epitelial de las mucosas a través de la que ésta capta de forma selectiva a la IgA dimérica para ser secretada.

5- La unión del CS a la IgA confiere además una mayor resistencia al ataque de enzimas proteoliticas presentes en el medio extracelular. Al cubrir zonas sensibles a dicho ataque, como la “región bisagra”, lo que permite es que los Ac de clase IgA puedan actuar en las secreciones y proteger las mucosas, impidiendo o bloqueando la adhesión de los microorganismos.

• Algunos autores sostienen que la IgA también puede actuar como una barrera contra alergenos alimentarios.

30
Q

30- Cuales son las características de la IgD

A

1- Su concentración sérica es muy baja en los sujetos sanos.

2- Los linfocitos B vírgenes, cuando alcanzan el estadio de plena madurez inmunológica, coexpresan IgD de memebrana junto con IgM.

3- Se sugiere que el papel fisiológico de la IgD reside, sobre todo, en actuar como receptor de LB para el Ag.

31
Q

31- Cuáles son las características de la IgE

A

1- La concentración sérica de la IgE es muy pequeña en sujetos sanos.

2- Interviene fundamentalmente en la defensa frente a helmintos, gracias a su unión a receptores de membrana específicos para la Fc de la IgE (RFcIgE) presentes en los eosinofilos.

• La activación de los eosinofilos por medio de estos receptores produce la liberación de la proteína cationica del eosinofilo (PCE).

3- También genera las reacciones alérgicas, por su capacidad para unirse a los basófilos y mastocitos, mediante receptores de gran afinidad que estas células poseen para su extremo Fc.

• Activación de los mastocitos y basofilos por medio de estos receptores produce la liberación de múltiples moléculas vasoactivas e inflamatorias, destacando la histamina.

32
Q

32- Características generales de la IgG

A

1- Concentración en suero (mg/dl):

• 1200.

2- Vida media en suero (días):

• 23

3- Pasó por la placenta:

• +

4- Actividad reaginicas (es decir que se une a basofilo, mastocitos, eosinofilos):

• ¿?

5- Actividad antibacteriana:

• +

6- Actividad antivirica:

• +

7- Zona bisagra sensible a enzimas proteoliticas:

• +++

33
Q

33- Características generales de la IgA

A

1- Concentración en suero (mg/dl):

• 200.

2- Vida media en suero (días):

• 6

3- Pasó por la placenta:

• -

4- Actividad reaginicas:

• -

5- Actividad antibacteriana:

• +

6- Actividad antivirica:

• +++

7- Zona bisagra sensible a enzimas proteoliticas:

• +++

34
Q

34- Características generales de la IgM

A

1- Concentración en suero (mg/dl):

• 120.

2- Vida media en suero (días):

• 5

3- Pasó por la placenta:

• -

4- Actividad reaginicas:

• -

5- Actividad antibacteriana:

• +++

6- Actividad antivirica:

• +

7- Zona bisagra sensible a enzimas proteoliticas:

• -

35
Q

35- Características generales de la IgD

A

1- Concentración en suero (mg/dl):

• 3

2- Vida media en suero (días):

• 3

3- Pasó por la placenta:

• -

4- Actividad reaginicas:

• -

5- Actividad antibacteriana:

• ¿?

6- Actividad antivirica:

• ¿?

7- Zona bisagra sensible a enzimas proteoliticas:

• +++

36
Q

36- Características generales de la IgE

A

1- Concentración en suero (mg/dl):

• 0,05.

2- Vida media en suero (días):

• 2

3- Pasó por la placenta:

• -

4- Actividad reaginicas:

• +++

5- Actividad antibacteriana:

• ¿?

6- Actividad antivirica:

• ¿?

7- Zona bisagra sensible a enzimas proteoliticas:

• -

37
Q

37- Definiciones que debes conocer

A

1- Antígeno.

2- Inmunogeno.

3- Epitopo

4- Idiotipo

5- Haptenos

6- Isotipo

38
Q

38- Definición de antígeno

A

1- Supone cualquier molécula que pueda ser reconocida por una Ig o por el receptor de la célula T (RCT).

39
Q

39- Definición de inmunogeno

A

1- Son aquellos Ag capaces de desencadenar una respuesta inmunitaria, de manera más concreta se suele aplicar a aquellos Ag capaces de inducir la activación del clon de LB, que lo ha reconocido de manera específica.

2- No todos los Ag son inmunógenos.

40
Q

40- Definición de epitopo

A

1- Representa la región concreta del Ag a la que se une el anticuerpo (entre 15 y 20 aminoácidos)

2- Un Ag puede tener varios epitopes distintos, que serán reconocidos por distintos Ac.

3- A los epitopos también se les llama determinantes antigenicos.

41
Q

41- Definición de idiotipo

A

1- Es la zona del Ac que se une al epitopo (se localiza en los dominios variables de las cadenas pesadas y ligeras)

42
Q

42- Definición de hapteno

A

1- Son sustancias no proteicas de poco peso molecular, que por sí solas no son inmunogenas, pero que pueden comportarse como tales si se unen covalentemente a otra molécula más grande (a la que se denomina portador o carrier)

43
Q

43- Definición de Isotipo

A

1- Es sinónimo de clase de la Ig y viene definido por el tipo de cadena pesada que lleve ( G, A, M, D, E).

44
Q

44- Dentro de la unión Ag-Ac, debemos conocer:

A

1- La Unión antígeno-anticuerpo se produce por enlaces débiles o no covalentes, siendo por lo tanto reversible.

2- Debemos conocer dos términos:

  • Afinidad.
  • Avidez.
45
Q

45- Definición de Afinidad.

A

1- Afinidad es la fuerza de unión entre el epítopo y el Ac.

2- Pueden existir Ac de igual especificidad, pero diferente afinidad.

3- La afinidad aumenta en las sucesivas reexposiciones al antígeno (ésta es precisamente una de las características de la respuesta inmunitaria secundaria).

46
Q

46- Definición de avidez

A

1- Avidez es la fuerza de unión global del Ac por el Ag.

2- Un conjunto de anticuerpos de baja afinidad (por ejemplo IgM pentamerica) pueden dar lugar al reconocimiento de un Ag con avidez alta.

47
Q

47- Cómo se produce el cambio de clase de inmunoglobulina?

A

1- Los linfocitos B maduros pero vírgenes, que presentan como receptores de membrana IgM e IgD, tras el reconocimiento específico del antígeno, sufren un proceso de activación, proliferación e interacción con los linfocitos T.

2- Durante este proceso dejan de expresar IgD y las células plasmaticas pasan a sintetizar la misma IgM que antes se expresaba en la membrana, pero ahora en forma de moléculas de secreción.

3- Algunos miembros del clon experimentan el cambio de clase de la Ig, pasando a secretar IgG o IgA en lugar de IgM, pero conservando la misma región VH-VL propia de dicho clon, es decir, la misma especificidad de reconocimiento del Ag.

4- Este cambio de clase es inducido en el LB por la interacción en la sinapsis inmunológica con el LT de los receptores de membrana CD4, del LB con CD40L (CD154) del LT.

5- El mecanismo genético de base es una reordenación en la que intervienen las regiones S (conmutador, del inglés switch) que existen delante de cada gen C.

48
Q

48- El cambio de clase de Ig es inducido en el LB por …

A

1- Este cambio de clase es inducido en el LB por la interacción en la sinapsis inmunológica con el LT de los receptores de membrana CD4, del LB con CD40L (CD154) del LT.

2- LB: CD4——LT:CD40L(CD154).

49
Q

49- Donde se localiza el mecanismo genético del cambio de clase de Ig

A

1- El mecanismo genético de base es una reordenación en la que intervienen las regiones S (conmutador, del inglés switch) que existen delante de cada gen C.

50
Q

50- Que es exclusión Isotipica?

A

1- Una misma célula B y su clon (células derivadas de una misma célula progenitora por división celular) solamente expresan cadenas ligeras κ o λ, y jamás ambos tipos simultáneamente.

51
Q

51- Que es exclusión alelica?

A

1- Una célula B sólo expresa los genes de las cadenas pesadas y ligeras de uno de los alelos de los cromosomas homólogos (el materno o el paterno).

2- Em otro alelo jamás será expresado por esa célula.

52
Q

52- Ideas clave sobre las clases de Ig

A

1- Existen cinco clases de Ig que, ordenadas de mayor a menor abundancia en el suero, son:

  • IgG
  • IgA
  • IgM
  • IgD
  • IgE
53
Q

53- Cuál es la Ig prototipo?

A

1- La Ig prototipo está formada por dos cadenas pesadas (H) y dos cadenas ligeras (L).

2- Existen cinco tipos de cadenas pesadas (gamma, alfa, mu, delta y épsilon)

54
Q

54- La clase de Ig viene determinada por…

A

1- la cadena pesada que tiene.

55
Q

55- Cómo se forma la zona de unión del Ag del Ac

A

1- La zona de unión al Ag se forma en el extremo terminal de las cadenas ligera y pesada.

56
Q

56- Cuál es la primera Ig que se fabrica en respuesta a un Ag..

A

1- La primera Ig que se fabrica en respuesta a un Ag es la IgM.

2- Las otras Ig se secreta fundamentalmente en la respuesta secundaria.

57
Q

57- Cuál es la Ig de las secreciones externas?

A

1- La IgA es la Ig de las secreciones externas (mucosa, leche materna…).

2- En las secreciones se presenta como dimeros, mientras que en el suero predomina la forma monomérica.

58
Q

58- Cuáles son las únicas Ig capaces de activar el complemento por vía clásica?

A

1- Las únicas Ig capaces de activar el complemento por la vía clásica son la IgG (excepto la IgG4) y la IgM.

59
Q

59- Que Ig Predomina en el medio interno?

A

1- La IgG Predomina en el medio interno: suero, medio extracelular y fluidos corporales (LCR, líquido pleural …)

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