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Proteínas Fibrosas Flashcards

1
Q

Ejemplos de proteínas fibrosas

A
  • Colágena

- Elastasa

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Q

Proteína más abundante del cuerpo humano

A

Colágena

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3
Q

Estrutura de la colágena

A
  • Una triple hélice

- 3 cadenas α

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4
Q

Función de la colágena en la MEC o humor vítreo

A

-Sostén

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5
Q

Función de la colágena en los tendones

A

-Proporciona gran fuerza

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6
Q

Función de la colágena en la córnea

A

Evita la dispersión de la luz

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7
Q

Número de proteínas que integran a la familia de la colágena

A

Más de 25

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8
Q

¿Qué mantiene unidas a las 3 cadenas α de la colágena?

A

Puentes de hidrógeno intercatenarios

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9
Q

Colágena más común

A

Tipo I

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10
Q

Cadenas de la colágena tipo I

A

2

  • α1
  • α2
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11
Q

Cadenas de la colágena tipo II

A

2 cadenas α1

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12
Q

Son colágenos fibrilares

A

Tipo I, II, III

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13
Q

¿Dónde se encuentran las fibras de colágena tipo I?

A

En los elementos de sostén de alta fuerza

  • Tendones
  • Córneas
  • Piel
  • Hueso
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14
Q

¿Dónde se encuentra la colágena tipo II?

A

Estruturas cartilaginosas

-Cartílago

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15
Q

¿Dónde se encuentra la colágena tipo III?

A

Tejidos con más distensión

-Vasos sanguíneos

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16
Q

Tipo de colágena del disco intervertebral

A

Tipo II

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17
Q

Tipo de colágena del músculo

A

Tipo III

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18
Q

Tipo de colágena de la piel

A

Tipo I y III

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19
Q

Tipo de colágena de los huesos

A

Tipo I

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20
Q

Colágenas que forman fibrillas definidas

A

I, II, III

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21
Q

Colágenas que forman mallas tridimensionales

A

IV

VIII

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22
Q

Colágena de la membrana basal

A

IV

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23
Q

Función de la membrana basal

A
  • Proporcionar apoyo mecánica

- Barrera de filtración semipermeable

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24
Q

Colágenas que se unen a la superficie de las fibrillas de colágeno

A

IX

XII

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25
Q

Aa de los que es rica la colágena

A
  • Prolina

- Glicina

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26
Q

¿Por qué la prolina ayuda a la formación de la colágena?

A

-Su estructura anular causa torceduras en las cadenas p

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27
Q

Facilita la formación helicoidal de la colágena

A

Prolina

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28
Q

¿Qué establece la presencia de prolina en la colágena?

A

Que la estuctura helicoidal de la cadena α NO es una hélice-α

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29
Q

¿Dónde se encuentra la glicina en la colágena?

A
  • En cada 3ra posición de la cadena

- En donde las 3 cadenas α encajan

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30
Q

Los 3 aminoácidos frecuentemente encontrados en la colágena

A

-glicina-prolina-hidroxiprolina o hidroxilisina

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31
Q

¿Cómo puede representarse la secuencia de las cadenas α de la colágena?

A

(Gly-Pro-Hyp-)333

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32
Q

Aminoácidos NO estándar en la colágena

A
  • Hidroxiprolina

- Hidroxilisina

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33
Q

¿De dónde surgen los aa no estándar de la colágena?

A

De la modificación postradución (hidroxilación) de lisina y prolina

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34
Q

Beneficios de la formación de hidroxiprolina

A

Maximiza la formación de puentes de H intercatenarios

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35
Q

¿En dónde ocurre la glucosidación en forma enzimática de la colágena?

A

En los grupos OH de la hidroxilisina

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36
Q

En la glucosidación de la colágena ¿cómo se unen la glucosa y galactosa?

A

Antes de la formación de la triple hélice

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37
Q

¿Dónde se sintetiza la colágena?

A

En

  • Fibroblasto
  • Condroblasto
  • Osteoblastos
38
Q

¿Qué se necesita para la formación de la triple hélice de la olágena antes de ser liberada a la MEC?

A

Acción enzimática

39
Q

¿Cómo se agrupan las fibrillas de colágeno extracelulares maduras?

A

Formando enlaces cruzados

40
Q

¿Qué son las cadenas prepro-α?

A

Los precursores recién sintetizados de las cadenas α de la colágena

41
Q

¿En dónde se encuentra la secuencia señal especial que dirigen a las cadenas prepro-α?

A

N-amino terminal

42
Q

¿Hacia dónde dirige, la secuencia señal, a la cadena prepro-α? ¿Luego qué ocurre?

A
  • A la luz del ER

- La señal se rompe en la luz y proporciona el precursor cadena pro-α

43
Q

Tipo de enlace presente en la extensión C-terminal del propétido α de la colágena

A

Enlaces disulfuro

44
Q

¿Cómo está constituida la tropocolágena?

A

Sin los N-terminal ni los C-terminales

45
Q

¿Qué se necesita para que ocurra la hidroxilación de la lisina y la prolina?

A
  • Oxígeno
  • Hierro ferroso
  • Vitamina C
46
Q

¿Por qué se necesita la vitamina C?

A

Actúa como agente reductor

Sin ella, las enzimas hidroxilantes no funcionan

47
Q

Enzimas hidroxilantes dependientes de vitamina C

A
  • Prolil hidroxilasa

- Lisil hidroxilasa

48
Q

¿Qué pasa si hay ausencia de vitamina C? (Como en el escorbuto)

A
  • NO se produce la hidroxilación de los residuos prolina-lisina
  • La formación de puentes de H se deteriora
  • La formación de la triple hélice se deteriora
  • Las fibrillas de colágena no pueden forman enlaces entreruzados
  • Reduce la fuerza de tensión de la fibra ensamblada
49
Q

¿Qué presentan con frecuencia los pacientes con escorbuto?

A

Equimosis

50
Q

¿Sobre cuál cadena α ocurre la hidroxilación y la glucosidación?

A

Sobre la pro-α

51
Q

¿Qué formarán después las cadenas pro-α?

A

Procolágena

52
Q

Características de la procolágena

A
  • Precursor de la colágena

- Triple hélice central flanqueada de N-terminal y C terminal

53
Q

¿Cuándo se inicia la formación de la tropocolágena?

A

Cuando se forman los puentes disulfuro entre las extensiones C-terminal de las cadenas pro-α

54
Q

¿Qué precursor de la colágena es la que es expulsada a la MEC?

A

Procolágena

55
Q

¿Cómo se le denominan a los N-terminales y C-terminales de la procolágena?

A

Propéptidos

56
Q

¿Qué ocurre después de la liberación de la procolágena a la MEC?

A

La N-C-procolágeno peptidasa elimina los propéptidos debido a que NO son helicoidales y forma a la tropocolágena

57
Q

¿Qué formarán las moléculas de tropocolágena?

A

Fibrillas de colágeno, ordenadas, paralelas, superpuestas

58
Q

Características de la lisil oxidasa

A

Tiene cobre

59
Q

¿Cómo actúa lisil oxidasa?

A

Desamina de manera oxidativa a residuos de lisina e hidroxilisina

60
Q

¿Qué resulta de la desaminación oxidativa de la lisina y la hidroxilisina?

A

Aldehídos reactivos

  • allisina
  • hidroxiallisina
61
Q

¿Con quién se unirán los reactivos resultantes de la desaminación?

A

Con los residuos lisina e hidroxilisina de la siguiente moléculas de colágena

62
Q

Tipo de enlace que es el cruzado de las fibrillas

A

Covalente

63
Q

Causa del latirismo

A

Inhibició de la lisis oxidasa por chícharos dulces

64
Q

Enfermedad causada por sobrecarga de cobre

A

Enfermedad de Wilson

65
Q

Enfermedad por deficiencia de cobre

A

Síndrome de Menkes ligada al X

66
Q

Tipo de proteína que es la colagenasa

A

Metaloproteínasas de matiz

67
Q

¿Cómo es la degradación del colágeno tipo I?

A

Es específica

Se generan fragmentos de 3/4 y 1/4 de su longitud para después ser degradados

68
Q

Ejemplos de colagenopatías

A
  • Síndrome de Ehlers-Danlos

- Osteogenesis imperfecta

69
Q

Posibles causas de SED

A
  • Deficiencia de enzimas que procesan el colágeno

- Mutación en la secuencia de aa de las colágenas tipo I,III y V

70
Q

Forma clásica de SED

A

Defectos de colágena tipo V

71
Q

Características de SED

A
  • Extensibilidad
  • Fragilidad.
  • Hipermovilidad articular
72
Q

Forma más grave de SED

A
  • Defectos colágeno tipo III

- La forma vascular

73
Q

Tipo de herencia de la SED clásica y vascular

A

Autosómica dominante

74
Q

¿Qué es el efecto dominante negativo?

A

La mutación de 1 sola cadena resulta en la degradación de la triple hélice de la colágena

75
Q

Causa de la osteogenesis imperfecta

A

Mutaciones en los genes que codifican para las cadenas α1y α2 de la colágena tipo I

76
Q

Colágena involucrada en la SED clásica

A

V

77
Q

Colágena involucrada en la SED vascular

A

III

78
Q

¿Qué suele pasar en la osteogenesis imperfecta con la secuencia de aa?

A

Se cambia glicina por un aa voluminoso

79
Q

OI más común

A

Tipo I

80
Q

Características de la OI tipo I

A
  • Esclerótica azul
  • Fragilidad ósea leve
  • Pérdida auditiva
81
Q

OI letal

A

Tipo II

82
Q

¿Cuándo aparecen las fracturas de la OI tipo II?

A

En la vida perinatal

83
Q

Aa que componen a la proelastina

A

Pequeños y NO polares

84
Q

Funciona como un armazón para la tropoelastina

A

La proteína fibrilina

85
Q

Enlaces que une a las tropoelastinas

A

Enlaces cruzados de desmosina

86
Q

Causa del síndrome de Marfan

A

Mutaciones en fribrilina 1

87
Q

Síndrome de Marfan

A

Deficiencia en la integridad estructural de

  • esqueleto
  • ojo
  • s. Cardiovascular
88
Q

¿A qué se debe la coloración azul de a esclera en OI, Marfan y SED?

A

Adelgazamiento de tejido que permite que el pigmento subyacente pueda apreciarse a través del ojo

89
Q

Función de la α1-antitripsina

A

Inhibir la elastasa de los neutrófilos

90
Q

¿Qué ocurre si hay ausencia de AAT?

A

Hay secreción excesiva de elastasa por neutrófilos y degradan a la elastina en gran proporción

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