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Enzimas Flashcards

1
Q

¿Qué tipo de enzima lleva a cabo la conversión de piruvato a oxalacetato?

A

Ligasa

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Q

¿Qué tipo de enzima lleva a cabo la conversión de lactato a piruvato?

A

Oxidoreductasa

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3
Q

¿Qué tipo de enzima lleva a cabo la conversión de serina a glicina?

A

Tranferasa

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4
Q

¿Qué tipo de enzima lleva a cabo la conversión de piruvato a acetaldehído?

A

Liasas

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Q

Función de la enzimas

A

Incrementan la velocidad de una reacción química

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6
Q

¿Cómo permanece la enzima durante la rxn?

A

Inalterada, NO se consume

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7
Q

2 perspectivas de ver el mecanismo de acción enzimática

A
  • Las enzimas proporcionan una vía alterna energéticamente favorable
  • Sitio activo facilita químicamente la catálisis
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8
Q

Barrera de energía que separa a los reactivos de los productos

A

Energía de activación

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9
Q

¿Qué es la velocidad de una rxn?

A

La tasa entre (% de sustrato que se convierte en producto)/ t

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10
Q

¿Cómo se expresa la v de una rxn?

A

Micromol por minuto

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11
Q

Forma de la curva de la enzimas que siguen la cinética de Michaelis-Menten

A

Hiperbólica

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12
Q

Enzimas que NO siguen la cinética de Michaelis-Menten

A

Alostéricas

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13
Q

Forma de la curva de las enzimas alostéricas

A

Sigmoidea

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14
Q

Aumenta la la tasa de a reacción catalizada (velocidad)

A

La % del sustrato

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15
Q

¿Qué refleja la velocidad máxima?

A
  • La eficiencia enzimática

- Saturación enzimática

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16
Q

Factores que afecta la velocidad de una rxn

A
  • % de sustrato
  • Temperatura
  • El pH
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17
Q

¿A qué se debe que la v de la rxn aumente con la temperatura?

A

Al mayor # de moléculas energéticas suficientes

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18
Q

¿Qué provocara un aumento ulterior en la v de la rxn?

A

Provoca disminución en la v debido a la desnaturalización de la enzima

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19
Q

Temperatura óptima para la mayoría de las enzimas humanas

A

35-40 grados

40 grados ya empieza a desnaturalizarse

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20
Q

Efecto del pH en la v de la rxn

A
  • Debido a que cambia lo estados ionizados de las cadenas laterales
  • Valores extremos inducen a desnaturalización
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21
Q

¿De qué depende la estructura de la molécula proteíca catalíticamente activa?

A

Del carácter iónico de las cadenas laterales de los aa

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22
Q

¿Qué describe la ecuación de Michaelis-Menten?

A

Cóo varía la v en relación a la % del sustrato

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23
Q

¿A qué es igual la velocidad de formación de la ES?

A

Es igual a la de la descomposición ES

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24
Q

¿Cuando se dice que un intermediaria en una rxn está en estado estacionario?

A

Cuando su velocidad de síntesis es igual a. Su velocidad de degradación

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25
Q

¿Cuándo se empieza a medir la velocidad de la rxn?

A

En cuanto la enzima se mezcla con el sustrato

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26
Q

¿Qué es la Km?

A

La constante de Michaelis

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27
Q

¿Qué refleja la Km?

A

La afinidad de la enzima por el sustrato

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28
Q

¿A qué es igual, numéricamente, la Km?

A

La % de sustrato al cual la v de la rxn es igual a 1/2Vmáx.

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29
Q

Característica de la Km

A

La Km

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30
Q

Velocidad que se utiliza para analizar la rxn enzimática

A

Velocidad inicial

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31
Q

¿A qué es igual a Km?

A

% de sustrato en 1/2 Vmáx

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32
Q

% que no altera la Km

A

La % de la enzima

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33
Q

Valor de la Km que refleja una afinidad elevada de la enzima por el sustrato

A

Un bajo valor de Km

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34
Q

¿Por qué un valor de Km bajo representa un valor de afinidad alto?

A

Porque a bajas concentración de sustrato se alcanza la mitad de la Vmáx

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35
Q

¿A qué es directamente proporcional la velocidad de la reacción?

A

A la % de la enzima a todas las % del sustrato

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36
Q

¿Qué pasa si se divide la % de la enzima a la mitad?

A

Se reduce a la mitad la velocidad inicial de la rxn y la Vmáx

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37
Q

Finalidad de la representación de Lineweaver-Burk

A
  • Hacer la gráfica lineal representando 1/Vo respecto a 1/[S]
  • Poder calcular la Vmáx
  • Poder calcular la Km
  • Poder determinar mecanismo de acción de los inhibidores enzimáticos
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38
Q

En la ecuación de Lineweaver-Burk, representa el eje de las x

A

-1/Km

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39
Q

En la ecuación de Lineweaver-Burk, representa el eje de las Y

A

1/Vmáx

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40
Q

En la ecuación de Lineweaver-Burk, representa la pendiente

A

Km/Vmáx

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41
Q

¿Qué es un inhibidor enzimático?

A

Cualquier sustancia que pueda disminuir la v de una rxn catalizada

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42
Q

¿Cómo pueden ser los inhibidores?

A

Reversibles o irreversibles

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43
Q

¿Cómo se unen a la enzima los inhibidores irreversibles?

A

De manera covalente

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44
Q

Ejemplo de inhibidor irreversible

A

El plomo.

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45
Q

¿Qué es la ferroquelasa?

A

Enzima involucrada en la síntesis del grupo hemo

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46
Q

¿Cómo actúa el plomo en la ferroquelasa?

A

Se une a ella de manera irreversible

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47
Q

Se hace referencia a ellos como inhibidores suicidas

A

Inhibidores irreversibles

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48
Q

¿Cómo se unen los inhibidores reversibles a la enzima?

A

De manera covalente

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49
Q

Tipos de inhibición reversible

A
  • Competitiva

- NO competitiva

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50
Q

¿Cómo es la inhibición competitiva?

A
  • Cuando el inhibidor se une al sitio activo de manera reversible
  • Compite con el sustrato por el sitio activo
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51
Q

Efecto de un inhibidor competitivo sobre la Vmáx

A

Se necesita más [S] para alcanzar la misma Vmáx antes de la unión del IC

52
Q

Efecto en la Km de un inhibidor competitivo

A
  • Aumenta la Km
  • Se necesita más [S] para alcanzarla 1/2 de Vmáx
  • Disminuye la afinidad
53
Q

¿Qué se mantiene durante la inhibición competitiva?

A

La Vmáx

54
Q

¿Qué muestra la inhibición competitiva en la gráfica de Lineweaver-Burk?

A
  • Hay corte transversal en el eje de las Y (debido a que la Vmáx es constante)
  • Los valores del eje de las x (-1/Km) de la inhbidora son más positivos
55
Q

¿En qué punto de la rxn se suelen aproximar los inhibidores competitivos?

A

En el punto de transición

56
Q

¿Qué tipo de inhibidores la estatina?

A

Inhibidor reversible competitivo

57
Q

Tipo de sustancia que es la estatina

A

Antihiperlipidémica

58
Q

Acción de la estatina

A

-Inhibe de manera competitiva el paso limitante o más lento en la síntesis del colesterol

59
Q

¿Quién cataliza el paso limitante de la síntesis del colesterol?

A

Hidroximetilgutaril-CoA reductasa

60
Q

Ejemplo de estatinas

A
  • Atorvastatina

- Pravastatina

61
Q

¿Con quién compiten las estatinas?

A

HMGCoA reductasa

62
Q

¿Cómo compiten las estatinas con la HMGCoA reductasa?

A

Las estatinas son análogos del sustrato de estas enzima

63
Q

Producto de la inhibición de la HMGCoA

A
  • Inhibición de la síntesis de novo del colesterol

- Se reduce niveles plasmáticos de colestrol

64
Q

Tipo de inhibidor que tiene un efecto característico en la Vmáx

A

La inhibición reversible NO competitiva

65
Q

¿Cuándo se produce inhibicion NO competitiva?

A

Cuando el inhibidor y el sustrato se unen a sitios diferentes de la enzima

66
Q

¿A dónde se puede unir el inhibidor NO competitivo?

A
  • Enzima libre

- Complejo enzimático

67
Q

Se mantiene constante en la inhibición NO competitiva

A

La Km

68
Q

¿Por qué la Km se mantiene constante en la inhibición NO competitiva?

A

Porque la inhibición no interfiere en la unión ES

69
Q

Enzima de degradación de la purina

A

Xantina oxidasa

70
Q

Ejemplo de Inhibidor NO competitivo

A

Oxipurinol

71
Q

¿A quién inhibe el oxipurinol?

A

A la xantina oxidasa

72
Q

Tipo de antibiótico que son la penicilina y amoxicilina

A

Antibióticos ß-lactámicos

73
Q

Antibióticos que actua como Inhibidores

A

Penicilina y amoxicilina

74
Q

¿Cómo actúan la penicilina y amoxicilina?

A

Inhiben la síntesis de la pared celular

75
Q

Los fármacos que actúan como inhbidores enzimáticos ¿qué pueden inhibir específicamente?

A

Las rxn extracelulares

76
Q

¿Cómo actúan los fármacos que reducen la presión arterial?

A
  • Inhiben las rxn extracelulares

- Inhiben a la ECA

77
Q

¿Qué provocan los fármacos que inhiben a la ECA?

A

Vasodilatación

78
Q

Ejemplos de fármacos que inhiben a la ECA

A
  • Captopril
  • Enalapril
  • Lisinopril
79
Q

¿Cómo actúa la aspirina?

A

Inhiben irreversiblemente la síntesis de prostaglandinas

80
Q

¿Cómo está el nivel de sustratos intracelulares?

A

En el intervalo de la Km

81
Q

¿A qué inducirá un aumento en la [S]?

A

Aumento en la velocidad de la rxn

82
Q

¿Qué ocurre a momento de aumentar la velocidad de la rxn debido al aumento en la [S]?

A

El aumento de velocidad devolverá a la [S] a sus niveles normales

83
Q

¿A qué responden la mayoría de las tasas de las enzimas?

A

A cambios en [S]

84
Q

Moléculas que regulan a las enzimas alostéricas

A

Efectores

85
Q

¿Cómo se unen los efectores de las enzimas enzimáticas?

A
  • De manera NO covalente

- En sitios distintos al SA

86
Q

Características de las enzimas alostéricas

A
  • Múltiples subunidades

- Sitios reguladores

87
Q

¿Dónde se puede localizar del sitio regulador al que se une el efector de la enzima alostérica ?

A

En una subunidad que no tenga actividad catalítica

88
Q

Actividad catalítica máxima

A

Vmáx

89
Q

Efectores que inhiben a las enzimas alostéricas

A

Efectores negativos

90
Q

¿Cómo influyen los efectores de las enzimas alostéricas?

A
  • Pueden influir en en la afinidad de la enzima por el sustrato (K0.5)
  • Influyen en la actividad catalítica máxima (Vmáx)
  • Influyen en ambos
91
Q

¿Qué es el efecto homótropo en las enzimas alostéricas?

A

Cuando el propio sustrato es el efector

92
Q

¿Cómo es más común que funcione un sustrato alostérico?

A

Como efector positivo

93
Q

Forma de la curva de las enzimas alostéricas con efectores positivos

A

Sigmoidea

94
Q

¿Cómo pueden ser reguladas as enzimas?

A

Mediante modificación covalente

95
Q

¿Cómo puede ser la regulación enzimática mediante modificacion covalente?

A

Añadiendo o extrayendo

  • PO4
  • Serinas
  • Treonitas
  • Tirosinas
96
Q

Vía principal por medio de las que cual se regulan los procesos celulares

A

Fosforilación

97
Q

¿Qué utilizan las cinasas para fosforilar?

A

El P del ATP

98
Q

Enzima que desfosforila

A

Fosfoproteinfosfatasa

99
Q

Función de la glucógeno fosforilasa

A

Degrada glucógeno

100
Q

¿Qué ocurre si es fosforilada la glucógeno fosforilasa?

A

Aumenta su actividad

101
Q

Enzima que sintetiza glucógeno

A

Glucógeno sintasa

102
Q

¿Qué ocurre si se fosforila la glucógeno sintasa?

A

Disminuye su actividad

103
Q

¿Cómo, las células, pueden modificar la cantidad de enzimas presentes?

A

Alterando

  • Velocidad de degradación
  • Velocidad de síntesis
104
Q

¿Cómo son as alteraciones enzimáticas por regulación de su síntesis?

A

Suelen ser lentas

105
Q

¿Qué es retroinhibición?

A

Inhibición por producto final de la vía

106
Q

¿Qué es un cimógeno?

A

Precursor inactivo

107
Q

¿Qué provocan las enfermedades tisulares?

A

Aumento en la liberación de enzimas intracelulares al plasma

108
Q

¿Qué son las isoenzimas?

A

Enzimas que catalizan misma rxn

109
Q

Caraterísticas de las isoenzimas

A
  • Misma función
  • Diferentes propiedades físicas
  • Diferencias genéticas
  • Diferencia en la secuencia de aa
110
Q

Enzima que es útil para el diagnóstico del infarto de miocardio

A

Creatina cinasa

111
Q

Isoenzimas de la CK

A

3

  • CK1
  • CK2
  • CK3
112
Q

¿Cómo están formadas las isoenzimas de la CK?

A

Un dímero de 2 polipéptidos, B y M

  • CK1 (BB)
  • CK2 (B)
  • CK3 (MM)
113
Q

¿Cómo es la movilidad electroforética de las isoenzimas CK?

A

Cada una tiene una electroforesis caraterística

114
Q

Isoforma de CK en el cerebro

A

Isoforma BB

115
Q

Isoforma de CK en el MEE

A

MM

116
Q

Isoforma de CK en el MC

A

1/3 MB

2/3 MM

117
Q

Se usa en el diagnóstico de IM

A

Medición de los niveles sanguíneos de proteínas con especificidad cardiaca (biomarcadores)

118
Q

Actividad de la CK2 en el músculo cardiaco

A

Arriba del 5% de la actividad total de la CK como isoenzima CK2 (MB)

119
Q

Presencia de esta isoenzima en plasma demuestra IM

A

CK2

120
Q

Después del IM agudo ¿cuánto tiempo después aparece la CK2 e plasma?

A
  • De 4-8 h después del infarto
  • Alcanza pico de actividad a las 24 h
  • Regresa a la basal después de 48-72 h
121
Q

Isoforma de la troponina liberada por respuesta a daño cardiaco

A

La cTn

122
Q

Después del IM ¿cuándo aparece la cTn en plasma?

A
  • De 4-6 h después de IM
  • Alcanza el pico en 24-36 h
  • Permanece elevada de 3-10 días
123
Q

¿Cuál es el estándar de oro para el diagnóstico de IM?

A
  • La cTn elevada
  • Presentación clínica
  • Cambios en ECG
124
Q

¿Cómo incrementan la velocidad de la rxn las enzimas?

A

Disminuyendo la energía de activación o del estado de transición

125
Q

¿Por qué las enzimas NO cambian el equilibrio de la rxn??

A

Porque no cambian la energía libre de los reactivos ni productos

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