Aminoacidos 1 Y 2

Question 1

¿Qué define a un aminoácido como esencial o no esencial?

Answer 1

Los esenciales no pueden sintetizarse en cantidad suficiente y deben obtenerse de la dieta. Ejemplo: la lisina es esencial y su deficiencia afecta la síntesis proteica.

Question 2

¿Qué es el valor biológico de una proteína?

Answer 2

Es una medida de cuán eficientemente una proteína dietaria entrega los aminoácidos esenciales. Depende de composición y cantidad de a.a. Esenciales, y de digestibilidad (animales suelen ser más digestibles que vegetales)
Ejemplo: el huevo tiene un VB de 100 vs Legumbres y Cereales (falta metionina/lisina y tienen factores antinutricionales como exceso de fibra).

Question 3

¿Qué es el balance nitrogenado y cómo se clasifica?

Answer 3

Es la diferencia entre el nitrógeno ingerido y el excretado. Positivo en crecimiento, negativo en ayuno o lesiones, y neutro en adultos sanos.

Question 4

¿Qué enzimas catalizan la transaminación y qué cofactor requieren?

Answer 4

Las aminotransferasas o transaminasas, que requieren piridoxal fosfato (vitamina B6). Ejemplo: ALT cataliza alanina + α-cetoglutarato → piruvato + glutamato.

Question 5

¿Cuál es la función central del glutamato en el metabolismo nitrogenado?

Answer 5

Actúa como colector de grupos amino mediante transaminación, y como donador en síntesis de aspartato, glutamina y urea. Ej: en el hígado, se convierte en α-cetoglutarato liberando NH4+.

Question 6

¿Qué rol cumple la glutamina en el transporte de amonio?

Answer 6

Transporta NH4+ desde tejidos al hígado y riñón. Ejemplo: el SNC sintetiza glutamina para evitar toxicidad por amonio.

Question 7

¿Qué es el ciclo de la alanina y cuál es su función?

Answer 7

Es un ciclo entre músculo e hígado que transporta nitrógeno y carbono vía alanina. Ejemplo: en ayuno, permite que el hígado sintetice glucosa desde alanina muscular.

Question 8

¿Cómo se clasifican los aminoácidos según su destino metabólico?

Answer 8

En glucogénicos (generan glucosa), cetogénicos (cuerpos cetónicos), o mixtos. Ej: Leucina es cetogénico; isoleucina es mixto; alanina es glucogénico.

Question 9

¿Qué es el balance nitrogenado?

Answer 9

Es la diferencia entre el nitrógeno ingerido y el nitrógeno excretado. Ejemplos: Equilibrio (adulto sano), positivo (embarazo, crecimiento), negativo (trauma, enfermedad, déficit de aa esenciales).

Question 10

¿Qué función metabólica principal tienen los aminoácidos?

Answer 10

Síntesis de proteínas y recambio proteico.

Question 11

¿Qué coenzima requieren las transaminasas?

Answer 11

Fosfato de piridoxal (PLP), derivado de vitamina B6.

Question 12

¿Qué aminoácido actúa como intermediario central en el metabolismo de los grupos amino?

Answer 12

Glutamato.

Question 13

¿Qué aminoácido transporta grupos amino desde el músculo al hígado?

Answer 13

Alanina, en el ciclo de la alanina.

Question 14

¿Qué enzima convierte glutamato en NH₄⁺ en el hígado?

Answer 14

Glutamato deshidrogenasa (GDH).

Question 15

¿Qué aminoácido transporta NH₄⁺ desde tejidos extrahepáticos?

Answer 15

Glutamina.

Question 16

¿Qué es un aminoácido glucogénico?

Answer 16

Aquel cuyo catabolismo genera piruvato o intermediarios del ciclo de Krebs que pueden usarse para gluconeogénesis.

Question 17

Nombra 2 aminoácidos puramente cetogénicos.

Answer 17

Leucina y Lisina.

Question 18

¿Dónde ocurre la síntesis de urea?

Answer 18

Exclusivamente en el hígado.

Question 19

¿Cuál es la enzima marcapasos del ciclo de la urea?

Answer 19

Carbamoilfosfato sintetasa I (CPS I), activada por N-acetilglutamato.

Question 20

¿Cuál es el costo energético del ciclo de la urea?

Answer 20

4 equivalentes de ATP por cada mol de urea sintetizado.

Question 21

¿Qué metabolito conecta el ciclo de la urea con el ciclo de Krebs?

Answer 21

Fumarato.

Question 22

¿Qué enzima regula el metabolismo de los aminoácidos y cómo?

Answer 22

Glutamato deshidrogenasa, activada por ADP y leucina, inhibida por GTP.

Question 23

Explique cómo un aumento en la concentración de NH₄⁺ afecta el ciclo de Krebs en las neuronas.

Answer 23

Aumenta la síntesis de glutamina, consume α-cetoglutarato, disminuye la actividad del ciclo de Krebs y la producción de ATP, lo que contribuye a encefalopatía hepática.

Question 24

¿Por qué los aminoácidos ramificados no se oxidan en el hígado?

Answer 24

Porque los hepatocitos no expresan transaminasas específicas para aminoácidos ramificados.

Question 25

Explique la función de la glutamina sintetasa en el manejo de la toxicidad del NH₄⁺.

Answer 25

Captura NH₄⁺ y lo incorpora en glutamina, permitiendo transporte seguro a hígado y riñón para su eliminación.

Question 26

Describa la relación entre la síntesis de N-acetilglutamato y la regulación del ciclo de la urea.

Answer 26

N-acetilglutamato activa CPS I. Su síntesis es estimulada por glutamato y arginina, proporcionando retroalimentación positiva al ciclo de la urea.

Question 27

¿Por qué en la fenilcetonuria se observa aumento en la excreción de fenilpiruvato?

Answer 27

Por acumulación de fenilalanina que es transaminada a fenilpiruvato debido a la deficiencia de fenilalanina hidroxilasa.

Question 28

¿Qué rol cumplen los aminoácidos ramificados en la señalización de la vía mTOR?

Answer 28

Leucina activa la vía mTOR, que promueve la síntesis proteica e inhibe la autofagia.

Question 29

¿Cómo se explica que leucina marcada con 14C produzca sólo β-hidroxibutirato en un experimento?

Answer 29

Porque leucina es puramente cetogénica; su catabolismo produce acetil-CoA que se convierte en cuerpos cetónicos, no en precursores de gluconeogénesis.

Question 30

Describa la interrelación entre el ciclo de Krebs y el ciclo de la urea a nivel metabólico.

Answer 30

El ciclo de Krebs aporta oxalacetato (para formar aspartato) y CO₂ (para carbamoilfosfato). El fumarato del ciclo de la urea regresa al ciclo de Krebs.

Question 31

En el contexto de ayuno prolongado, ¿qué cambios esperarías en la velocidad de la síntesis de urea?

Answer 31

Aumenta por mayor catabolismo proteico, liberación de NH₄⁺ y necesidad de eliminarlo, aunque en ayuno muy prolongado podría disminuir por reducción del catabolismo proteico.

Question 32

Explique por qué en hiperamonemia la síntesis de GABA se ve comprometida.

Answer 32

Porque el aumento de NH₄⁺ favorece la síntesis de glutamina a partir de glutamato, disminuyendo la disponibilidad de glutamato para la síntesis de GABA.

Question 33

¿Dónde se localizan las transaminasas en el hígado y qué relevancia tiene?

Answer 33

En el citosol y la mitocondria. La compartimentalización permite que en el citosol favorezca la síntesis de aminoácidos, y en la mitocondria, la degradación y eliminación de grupos amino.

Question 34

¿Por qué la reacción de las transaminasas es isoenergética?

Answer 34

Porque su ΔG° ≈ 0, con un Keq ≈ 1, permitiendo que el sentido de la reacción dependa sólo de las concentraciones de sustratos y productos.

Question 35

¿Qué diferencia existe entre el uso de NAD+ y NADP+ en la glutamato deshidrogenasa?

Answer 35

NAD+ se usa para desaminación oxidativa en situaciones catabólicas. NADP+ se usa en situaciones anabólicas o biosintéticas.

Question 36

¿Cómo regulan el ADP y el GTP la glutamato deshidrogenasa?

Answer 36

ADP activa la enzima para facilitar el catabolismo cuando hay baja energía. GTP inhibe la enzima cuando hay energía suficiente.

Question 37

¿Cuál es la función de la amoniogénesis renal?

Answer 37

Eliminar NH₄⁺ en la orina mediante la acción de la glutaminasa, que desamina glutamina para liberar NH₄⁺ en los túbulos renales.

Question 38

Describe las etapas del ciclo de la alanina.

Answer 38

1. Piruvato se transamina a alanina en el músculo. 2. Alanina viaja al hígado. 3. Alanina se transamina de vuelta a piruvato en el hígado. 4. Piruvato se convierte en glucosa (gluconeogénesis).

Question 39

Clasifique los aminoácidos puramente glucogénicos.

Answer 39

Alanina, cisteína, glicina, serina, asparagina, arginina, aspartato, metionina, valina, glutamato, glutamina, histidina.

Question 40

Clasifique los aminoácidos puramente cetogénicos.

Answer 40

Leucina y lisina.

Question 41

Clasifique los aminoácidos mixtos (glucogénicos y cetogénicos).

Answer 41

Fenilalanina, tirosina, triptófano, isoleucina, treonina.

Question 42

¿Qué rol cumple la lanzadera aspartato-malato en el metabolismo del nitrógeno?

Answer 42

Permite el transporte de aspartato (aportando N para la urea) y recuperación de fumarato hacia el ciclo de Krebs, integrando ambos ciclos.

Question 43

¿Dónde ocurren las reacciones del ciclo de la urea?

Answer 43

En la mitocondria: síntesis de carbamoilfosfato y citrulina. En el citosol: síntesis de argininosuccinato, arginina, urea y reciclaje de ornitina.

Question 44

¿Qué enzima está alterada en el albinismo y qué consecuencias tiene?

Answer 44

Tirosinasa. Su deficiencia impide la conversión de tirosina en DOPA, afectando la síntesis de melanina.

Question 45

¿Qué enzima está alterada en la alcaptonuria y cuál es el metabolito que se acumula?

Answer 45

Homogentisato dioxigenasa. Se acumula ácido homogentísico, que oscurece la orina y produce pigmentos en tejidos.

Question 46

¿Qué metabolito aumenta en la orina en la enfermedad del jarabe de arce y qué síntoma clave provoca?

Answer 46

Aumentan los α-cetoácidos de cadena ramificada. El olor característico a jarabe de arce en la orina es un síntoma distintivo.