AS Flashcards
(22 cards)
Frage
Antwort
Was sind Proteine und welche Hauptfunktionen erfüllen sie?
Baustoffe, Enzyme, Transportproteine (z. B. Hämoglobin), Immunabwehr (Antikörper), Muskelbestandteile (Aktin, Myosin).
Wie ist eine Aminosäure chemisch aufgebaut?
Aminogruppe (–NH₂), Carboxygruppe (–COOH), Wasserstoffatom, variabler Rest (–R); alle am α-C-Atom.
Warum spricht man von α-Aminosäuren?
Weil die Aminogruppe am α-C-Atom sitzt – dem ersten C-Atom nach der Carboxygruppe.
Was sind proteinogene Aminosäuren?
Die 20 Aminosäuren, die direkt in Proteine eingebaut werden.
Welche Aminosäuren sind essentiell?
Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan, Valin.
Wie lautet der Merksatz für die essentiellen Aminosäuren?
Phänomenale Isolde trübt mitunter Leutnant Valentins liebliche Träume.
Wie entsteht eine Peptidbindung?
COOH der einen Aminosäure reagiert mit NH₂ der anderen → –CO–NH– + H₂O (Kondensationsreaktion).
Was ist der Unterschied zwischen N-Terminus und C-Terminus?
N-Terminus: freie Aminogruppe; C-Terminus: freie Carboxygruppe; Richtung N → C.
Was ist ein Peptid, was ein Protein?
Peptid: bis ca. 100 Aminosäuren; Protein: mehr als 100 Aminosäuren.
Was ist die Primärstruktur eines Proteins?
Lineare Aminosäuresequenz von N- bis C-Terminus.
Was ist die Sekundärstruktur eines Proteins?
Lokale Faltungen durch H-Brücken: α-Helix oder β-Faltblatt.
Wie entsteht eine α-Helix?
Wasserstoffbrücken zwischen NH und CO der Peptidbindung (4 Reste Abstand).
Was ist die Tertiärstruktur eines Proteins?
3D-Faltung der gesamten Peptidkette durch Wechselwirkungen der R-Gruppen.
Welche Wechselwirkungen stabilisieren die Tertiärstruktur?
Hydrophobe WW, H-Brücken, ionische Bindungen, Disulfidbrücken.
Wie entstehen Disulfidbrücken?
Oxidation zweier Cysteinreste (–SH + –SH → –S–S–).
Was ist die Quartärstruktur eines Proteins?
Zusammenlagerung mehrerer gefalteter Untereinheiten (z. B. Hämoglobin = Tetramer).
Welche Struktur bestimmt letztlich die Funktion eines Proteins?
Die Tertiärstruktur (durch Faltung und R-Gruppen-Wechselwirkungen).
Anzahl an Aminosäuren
Anzahl an Aminosäuren
2 Dipeptid
3 Tripeptid
< 20 Oligopeptid
20–100 Polypeptid
> 100 Protein
🔸 a) Primärstruktur
🔸 a) Primärstruktur
• = Aminosäuresequenz eines Proteins
• Also die lineare Abfolge der Aminosäuren von N- zum C-Terminus
• Diese Reihenfolge wird in der Proteinbiosynthese durch die mRNA vorgegeben (Kap. 6.3.5)
📌 Wichtig: Die Primärstruktur bestimmt alle weiteren Strukturebenen und somit letztlich auch die Funktion des Proteins.
🔸 b) Sekundärstruktur
🔸 b) Sekundärstruktur
• Lokale Faltung der Peptidkette durch Wasserstoffbrücken zwischen Atomen der Peptidbindung:
o H-Atom am Stickstoff (positiv polarisiert)
o O-Atom am Carbonyl (negativ polarisiert, freies Elektronenpaar)
➡️ Typische Sekundärstrukturen:
• α-Helix (schraubenförmig gewundene Struktur)
• β-Faltblatt (gefaltete, parallele oder antiparallele Stränge)
📌 Diese Strukturen sind nicht willkürlich, sondern entstehen durch die chemischen Eigenschaften der Peptidbindung selbst.
🔸 c) Tertiärstruktur
• Die räumliche Anordnung der gesamten Peptidkette (inkl. Sekundärstrukturabschnitten)
• Verantwortlich für die dreidimensionale Form eines Proteins
