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prope. tópicos de medicina > Bioquímica 1 > Flashcards

Bioquímica 1 Flashcards

1
Q
  • Compuestos químicos que forman a los seres vivos
  • Al unirse mediante enlaces químicos forman las biomoléculas
A

Bioelementos

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Q

Otro nombre para la inhibición acompetitiva (usada por el ponente)

A

Anti-competitiva

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3
Q

El inhibidor en la inhibición acompetitiva

A

El inhibidor afecta la afinidad del substrato y el sitio activo

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4
Q

Bioelementos (2 puntos clave)

A
  • Compuestos químicos que forman a los seres vivos
  • Al unirse mediante enlaces químicos forman las biomoléculas
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Q

Bioelementos (elementos)

A
  • C (carbono)
  • H (hidrógeno)
  • O (oxígeno)
  • N (nitrógeno)
  • P (fósforo)
  • S (azufre)
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6
Q

Biomoléculas orgánicas (exclusivas de la materia viva)

A
  • Elaboradas por el organismo
  • Sintetizadas principalmente por seres vivos
  • Contienen una estructura con base en carbono
  • Lípidos, ácidos nucleicos, proteínas y carbohidratos
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7
Q

Biomoléculas

A

Compuestos químicos que forman la materia viva

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8
Q

Las biomoléculas resultan de la unión de ____ por enlaces ____

A

1- Bioelementos
2- Químicos

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9
Q

Monosacáridos

A

Forma en la que nuestro cuerpo digiere los carbohidratos

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10
Q

Principal función de carbohidratos

A

Fuentes de energía

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11
Q

Bimoléculas inorgánicas (presentes en la materia viva y en la inerte)

A
  • Agua
  • Sales minerales
  • Oxígeno
  • Dióxido de carbono
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12
Q

Orden de abundancia de los CHONPS en el cuerpo humano
(muy preguntado)

A

1- Oxígeno
2- Carbono
3- Hidrógeno
4. Nitrógeno
5- Fósforo
6- Azufre

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13
Q

Biomoléculas
(muy preguntado)

A
  • Tienen estructuras con base de Carbono
  • Sintetizados por los seres vivos
  • Forman parte esencial de los seres vivos y su estructura
  • Ej. membrana celular
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14
Q

Biomoléculas inorgánicas

A
  • La mayoría no están formadas por carbono
  • Característica de la materia inerte aunque están presentes en los seres vivos
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15
Q

Las biomoléculas que poseen carbono no forman cadenas…

A

Con otros carbonos y con hidrógenos

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16
Q

Sales minerales
(roles en el cuerpo muy preguntados)

A
  • Anión + catión
  • Necesarias para la transmisión de impulsos nerviosos, contracción muscular, equilibrio osmótico, coagulación, equilibrio ácido base
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17
Q

Funciones de la sales minerales en el cuerpo
(muy preguntado) (3)

A
  • Transmisión de impulsos nerviosos (Sodio y Potasio)
  • Contracción muscular (Calcio)
  • Coagulación (Calcio)
  • Equilibrio osmótico
  • Equilibrio ácido base
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18
Q

Formas en las que pueden presentarse las sales minerales

A
  • Sales insolubles o no disociadas
  • Sales en forma disociada o sales solubles o disueltas
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19
Q

El ___ de nuestro peso corporal es agua

A

60%

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20
Q

Roles del agua

A
  • Disolvente
  • Amortiguador
  • Termorregulador
  • Medio de las reacciones químicas del metabolismo
  • Su interacción da ESTRUCTURA y propiedades de biomoléculas y componentes celulares
  • Medio de transporte de los nutrientes celulares
  • Reactivo en muchas reacciones químicas celulares
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21
Q

Molécula más abundante de los seres vivos

A

Agua

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22
Q

¿Dónde se encuentra el agua en el cuerpo?

A
  • Dentro de las células (espacio intersticial o intercelular)
  • O circulando por el organismo (sangre, linfa o saliva)
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23
Q

Características de la estructura de la molécula de agua

A
  • Es neutra en conjunto
  • Presenta bipolaridad
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24
Q

Punto de fusión (°C), punto de ebullición (°C) y calor de vaporización (J/g) del AGUA

A
  • Punto de fusión: 0°C
  • Punto de ebullición: 100 °C
  • Calor de vaporización: 2260 J/g
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25
Q

Funciones biológicas del agua (6)

A

RELACIONADAS CON SUS PROPIEDADES FISICOQUÍMICAS:
1- Función disolvente
2- Medio de reacción
3- Función transportadora
4- Función bioquímica
5- Función estructural
6- Función termorreguladora

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26
Q

División del 60% de agua que nos conforma

A
  • Intracelular: 40%
  • Extracelular: 20%
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27
Q

Ósmosis (definición)

A

Difusión de agua a través de una membrana semipermeable desde un sitio DE MENOR A MAYOR CONCENTRACIÓN DE SOLUTO

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28
Q

Solución hiptonica

A

Menos soluto fuera de la célula
(La célula se hincha)

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29
Q

Solución hipertónica

A

Más soluto fuera de la célula
(La célula se encoge)

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30
Q

Solución isotónica

A

No hay ósmosis

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31
Q

Enzimas (4 puntos clave)

A
  • Proteínas especializadas en llevar una reacción específica (grupo especializado de proteínas)
  • Catalizan una reacción
  • Diferentes tamaños y requerimientos
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32
Q

Factores que determinan la clasificación enzimática

A

1- Nombres referentes al órgano o tejido dónde se descubrieron
2- Al sustrato o a la acción desarrollada por la enzima
3- Unión Internacional de Bioquímica (1961)

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33
Q

Acción catalizadora de las enzimas

A

La presencia de un catalizador reduce la energía de activación requerida (la energía que requiere una reacción para llevarse a cabo)

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34
Q

Actividad enzimática

A

Es absolutamente necesaria para los sistemas vivos

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35
Q

Las reacciones, catalizadas o no, dependen para su desarrollo de…

A

Las leyes de la termodinámica

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36
Q

La actividad enzimática requiere de un estado de ___, donde el nivel de energía es ___ al del substrato

A

1- Transición
2- Superior

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37
Q

Formas que tienen de realizar su actividad (enzimática) las enzimas

A
  1. Unirse con el sustrato
  2. Facilitar la modificación del mismo para su cambio a producto
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38
Q

Mecanismo de la actividad de una enzima

A
  • Substrato + enzima
  • Complejo enzima-substrato
  • Producto
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39
Q

Centro o sitio activo

A

Región concreta de la enzima donde se sitúan las moléculas a modificar

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40
Q

Clasificación de las enzimas (6)

A
  • Oxidorreductasas
  • Transferasas
  • Hidrolasas
  • Liasas
  • Isomerasas
  • Ligasas
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41
Q

Mecanismos en los que se apoyan las enzimas para llevar a cabo la aceleración de la reacción (4)

A
  1. Disminución de la entropía
  2. Facilitación del medio ambiente o ambiente de reacción
  3. Introducción de tensión o distorsión sobre sustrato
  4. Existencia de grupos catalíticos específicos
42
Q

Enzmas hidrolasas

A

Rompen enlaces con H2O

43
Q

Enzimas liasas

A

Rompen enlaces

44
Q

Enzimas isomerasas

A

Cambian la estructura de la molécula

45
Q

La presencia del catalizador provoca…

A

Una disminución en la energía de activación requerida

46
Q

Velocidad Máxima

A

Punto en el que todas las enzimas están saturadas (ya no hay más disponibles)

47
Q

Ejemplos de amilasa en el cuerpo (isoenzimas)

A
  • Amlisa salival
  • Amilasa pancrática

(ambas digieren carbohidratos)

48
Q

Factores que modifican la actividad de las enzimas / la velocidad de reacción

A
  • pH
  • Temperatura
49
Q

Desnaturalizan a las enzimas

A

pH y temperatura

50
Q

Enlaces glucosídicos

A

Enlaces entre monosacáridos

51
Q

Actividad enzimática

A

Disminuyen la energía de activación requerida

52
Q

Formas en las que las enzimas realizan sus actividades catalíticas

A
  • Se unen con el sustrato
  • Facilitan la modificación del sustrato para su cambio a producto
53
Q

Las moléculas que van a reaccionar con la enzima se ubican en el ___ ___

A

Sitio activo

54
Q

Propiedades de las enzimas que son dadas por el sitio o centro activo

A
  • Especificidad
  • Acción catalizadora
55
Q

Mecanismo de catálisis enzimática (4 puntos clave)

A
  • Disminución de la entropía
  • Facilitación del medio ambiente o ambiente de reacción
  • Introducción de tensión o distorsión sobre sustrato
  • Existencia de grupos catalíticos específicos
56
Q

Enzimas vs catalizadores no biológicos

A

Las enzimas son catalizadores con una eficacia muy alta comparados con los catalizadores no biológicos

57
Q

Cinética enzimática

A

Estudio de la actividad enzimática que implica el análisis de la velocidad de actuación de la enzima y de los factores que la afectan

58
Q

Relación entre la cantidad de sustrato y la velocidad de reacción

A
  • Si la cantidad de sustrato aumenta, la velocidad de reacción aumenta
  • Hasta llegar al punto de saturación de las enzimas (Vmax)
    –> La conc. de sustrato afecta de manera muy importante la velocidad de la enzima
59
Q

Isoenzimas

A
  • Enzimas que realizan la misma reacción pero su cinética es diferente gracias a sus diferencia estructurales
  • Pueden existir en distintas partes del cuerpo (pero catalizando siempre la misma reacción)
60
Q

Inhibición enzimática

A
  • Conjunto de moléculas que disminuyen la actividad enzimática
  • Controla el grado de actividad de una enzima
  • Hay 2 tipos (que dependen del tipo de unión que establezcan los inhibidores con la enzima)
61
Q

Tipos de inhibición enzimática

A
  • Reversible (la reacción puede continuar tras la inhibición temporal)
  • Irreversible (la reacción se interrumpe totalmente)
62
Q

Inhibición reversible

A

La reacción continúa tras la inhibición temporal

63
Q

Inhibición irreversible

A

La reacción se interrumpe totalmente

64
Q

Inhibiciones reversibles (3)

A
  • Inhibición competitiva
  • Inhibición no competitiva
  • Inhibición acompetitiva /anti-competitiva
65
Q

Inhibición competitiva (3 puntos clave)

A
  • Un inhibidor competitivo normalmente es similar a la enzima en tamaño y forma
  • La velocidad de reacción se reduce
  • Cuanto más inhibidor hay presente, más complejo enzima-inhibidor y menos producto se forma
66
Q

¿Por qué la inhibición competitiva reduce la velocidad de reacción?

A

Baja la proporción de moléculas unidas al sitio activo

67
Q

Inhibición no competitiva (3 ‘puntos clave)

A
  • El sustrato y el inhibidor se enlazan a la enzima pero en sitios diferentes
  • La acción del inhibidor afecta el sitio activo donde se une el sustrato, afecta la estructura de la enzima y ya no hay un funcionamiento eficiente
  • La efectovidad de la reacción disminuye
68
Q

Inhibición acompetitiva (3 puntos clave)

A
  • El inhibidor se enlaza al centro / sitio activo después de que el sustrato lo hizo
  • El inhibidor y el sustrato no compiten
  • El inhibidor aumenta la afinidad del sustrato por el enzima, dificultando su disociación e impidiendo la formación de productos
69
Q

Inhibición irreversible

A

Los inhibidores se unen a la enzima mediante ENLACES COVALENTES EN EL CENTRO ACTIVO o en cualquier otro lugar

70
Q

Ejemplo importante de inhibición irreversible

A

Penicilina y otros antibacterianos impidiendo la actividad de síntesis de la pared bacteriana

71
Q

Enzimas reguladoras

A

Responden aumentando o disminuyendo su actividad catalítica en respuesta a determinados moduladores o moléculas señal

72
Q

Se denominan enzimas ___ a aquellas cuya unión con el modulador es reversible

A

Alostéricas

73
Q

Enzimas alostéricas

A

Poseen un sitio activo para la unión del substrato y un sitio alostérico para el regulador

74
Q

Tipos de enzimas alostéricas

A
  • Homotrópicas
  • Heterotrópicas
75
Q

Enzimas alostéricas homotrópicas

A

Cuando el sustrato actúa como modulador

76
Q

Enzimas alostéricas heterotrópicas

A

Cuando el sustrato y el modulador son moléculas diferentes

77
Q

Las enzimas reguladoras reguladas por modificación covalente

A

Cuando la unión del modulador es una unión covalente

78
Q

Enzimas que se secretan de manera inactiva

A

Cimógenos o proenzimas

79
Q

¿Cuándo se activan los cimógenos?

A

Se activan al ser expuestos a ciertas condiciones específicas

80
Q

Ejemplos de zimógenos (2)

A
  • El pepsinógeno es un zimógeno gástrico que al entrar en contacto con el ácido del estómago se activa y se convierte en pepsina
  • El quimiotripsinógeno es un zimógeno que se activa por la tripsina al llegar al tracto digestivo y se convierte en π-quimotripsina
81
Q

Carbohidratos

A
  • Moléculas formadas por Carbono, Hidrógeno y Oxígeno
  • Existen 3 categorías principales distinguibles por el número de unidades de azúcar que los conforman
82
Q

Categorías principales de carbohidratos

A
  • Monosacáridos
  • Oligoacáridos
  • Polisacáridos
83
Q

Monosacáridos (4 características clave)

A
  • Biomoléculas orgánicas compuestas por Carbono, Hidrógeno y Oxígeno
  • Soluciones cristalinas, solubles en agua y de sabor dulce generalmente
  • Carbs. más sencillos –> AZÚCARES SIMPLES
  • Forma en la que se pueden absorber los carbohidratos
  • Clasificación: aldosas y cetosas
84
Q

Los monosacáridos se encuentran como soluciones…

A

Cristalinas, solubles y dulces

85
Q

Forma en la que se pueden absorber los carbohidratos

A

Monosacáridos

86
Q

Funciones de los carbohidratos

A
  • Energética (4 kcal)
  • Estructural
  • Forman moléculas más complejas
87
Q

Unidad de carbohidratos

A

Monosacáridos

88
Q

Oligosacáridos

A

10-20 monosacáridos

89
Q

Polisacáridos

A

> 20 monosacáridos

90
Q

Clasificación de los monosacáridos

A
  • Monosacáridos simples
  • Otros grupos de monosacáridos
91
Q

Clasificación monosacáridos

A
  • Aldosas: Poseen un grupo aldehído
  • Cetosas: Poseen un grupo carbonilo
92
Q

Átomos de carbono que tienen los monosacáridos más abundantes

A

Tienen entre 3 y 6 átomos de carobono

93
Q

Monosacáridos importantes (3)

A
  • Glucosa
  • Galactosa
  • Fructosa
94
Q

Oligocosacáridos (4 puntos clave)

A
  • Formados por la unión de varios monosacáridos, se forma un ENLACE GLUCOSÍDICO
  • Formados por la unión de unas pocas hexosas
  • Los más relevantes son los disacáridos
  • Son cristalinos, solubles en agua y de sabor dulce
95
Q

Monosacárido + monosacárido =

A

Disacárido

96
Q

Uniones que forman a los disacáridos

A

Unión de unos pocos monosacáridos, 6 carbonos y hexosas

97
Q

Enlace que se forma por la unión de monosacáridos

A

Glucosídicos

98
Q

Polisacáridos (5 puntos clave)

A
  • POLÍMEROS formados por muchos monosacáridos
  • Gran cantidad de moléculas hexosa unidos por enlaces glucosídicos
  • Almacenan energía (glucógeno y almidón)
  • Son CRISTALINOS, INSOLUBLES en agua y NO POSEEN SABOR DULCE
  • Componentes estructurales
99
Q

Principal reserva energética de carbohidratos

A

Glucógeno

100
Q

Moléculas hexosas

A

Tienen 6 carbonos

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