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Flashcards in CH10 Deck (49):
1

Stratégies pour fonctionnement cellulaire efficace

1) Agréger les différentes enzymes requises pour catalyser une séquence particulière de réactions en un seul complexe protéique volumineux:
L’ADN polymérase, l’ARN polymérase, les polyribosomes
2) Confiner les différents processus métaboliques, et les protéines requises pour les réaliser, dans des compartiments distincts limités par des membranes (barrières semi-perméables

2

Compartiments intracell et fonctions

• Le noyau (2 membranes) :réplication ADN et synth ARN
• Le réticulum endoplasmique (lisse =Ca2+;rugueux=ribosomes); Synth MB, lipides et ports vers autres organites et MBplastique
• L’appareil de Golgi
• Lysosomes
• Les endosomes
• Les mitochondries (2 membranes) _ Synthèse ATp, oxydation
• Les peroxysomes
- Cytosol : Voies métaboliques + synth prots

3

3 mécanismes importation organites

1) Du RE aux aux autres organites et du syst endoMBaire à autre
- grâce à vésicules transport =bourgeonnement et fusion MBaire
2) Du cytosol au noyau àtravers pores nucléaires
- Les pores sont sélectifs et transportent des macromolécules spécifiques. Les petites molécules peuvent diffuser librement.
3) Du cytosol au RE, mitochondries et peroxysomes à travers leur propre membrane par des protéines de translocation située dans la membrane.

4

Fonctions du manteau qui recouvre vésicule

1. Il donne sa forme au bourgeon. La vésicule aura toujours à peu près la même taille.
2. Il facilite la capture des molécules à transporter. Concentration de récepteur de chargement dans le puits qui formera la vésicule
permet la sélection des molécules à transporter.

5

Les vésicules les plus étudiées sont les vésicules recouvertes de...

clathrine

6

Molécules du la formation et du relargage de vésicules recouvertes de catrhine

1) Récepteurs de chargement: récepteurs transmembranaires associés à la membrane de départ qui capturent les molécules luminalesou membranaire à transporter par la vésicule.
2) Adaptines : Adaptines: protéines de manteau à clathrinequi facilitent la capture des molécules spécifiques à transporter en piégeant les récepteurs de chargement, et qui fixent le manteau de clathrine à la vésicule.
3) Dynamine: protéine cytosoliqueà activité GTPase.
Recrutées par les clathrines, les dynamine-GTP se polymérisent pour former un anneau entre la vésicule en formation et la membrane de départ. L'hydrolyse du GTP conduit à la fission du manteau de clathrine, de l'anneau lui-même et au relargage de la vésicule dans le cytoplasme.

7

Décrire assemblage manteau

• Les molécules à transporter portent des signaux de transport spécifiques reconnus par les
récepteurs de chargement.
• Ces récepteurs chargés sont captés par des adaptines qui lient aussi les molécules de
clathrine à la face cytosolique de la vésicule en bourgeonnement.
• La membrane s’invagine profondément, formant un puits recouvert de clathrine.
• Les molécules à transporter liées à leur récepteur sont séquestrées à l’intérieur du puits par
les adaptines.

8

Décrire relargage

La dynamine, une petite protéine de liaison au GTP, forme avec d'autres protéines un
anneau autour du col de chaque puits recouvert.
• La dynamine hydrolyse alors son GTP lié, ce qui ressert l’anneau autour du puits
 fusion des feuillets non cytosoliques luminaux ou extracellulaires.
 Le puits se détache de la membrane, formant ainsi la vésicule.

9

Décrire désassemblage

À la suite du bourgeonnement complet, la vésicule retire son manteau, et pourra alors
fusionner avec la membrane cible.
• La clathrine et les adaptines sont recyclées.

10

Où se déplacent la vésicules transportée par protéines motrices?

le long des fibres du cytosquelette.

11

2 protéines de reconnaissance

1. Les protéines Rab: présentes sur la surface des vésicules de transport et reconnues par des PROTÉINE D'ATTACHE situées sur la face cytosoliquede la membrane cible.
2. Les protéines SNARE: les v-SNARE, portées par la vésicule de transport qui sont reconnues par des t-SNARE, portées par la membrane cible sur la face cytosolique.

12

Le mécanisme d'arrimage n'exige pas du tout d'Énerige. vrai ou faux

Vrai, suffi que deux membranes soient suffisamment proches.

13

Qu'est-ce qui permet rapprochement des membranes avant fusion?

Enroulement prots SNARE

14

Le mécanisme de fusion n'exige pas du tout d'énerige. vrai ou faux

faux, hautement défavorable plan É, mais recyclage

15

Qu'est-ce qui catalyse fusion?

Prots Rab : permettent travers barrière É en faciliant et régulant taux d'arrimage des vésicules. Accélère processus reconnaissance SNARE entre elles

16

Comment sont activées Port Rab?

liasion GTP associé à une MB

17

Une fois livraision charge vésicule, la vésicule se détache et s'en va. Vrai ou faux?

Faux! fusion MB vésicule avec Mb cible

18

Qu'est-ce qui détermine destinée protéine?

• Signal de tri! Ce signal est une séquence continue d’acide aminés (15 à 60 AA).
• Cette séquence signal est dans la plupart du temps enlevée de la protéine lorsque cette dernière est arrivée à sa destination.
• Toutes les séquences signal sont composées en AA hydrophobes ou chargés.
• Les protéines qui n’ont pas une séquence signal restent dans le cytosol.

19

Expliquer ce qu'est l'intervertion des séquences signales

prot RE donne séquence signal à prot cytosolique. Et prots changent de place.

20

Donner exemples de fonctions de signal

- Importation vers RE
- Rétention dans lumière RE
- Importation dans mitochondrie
- Importation dans noyau
- Importation dans peroxysmes

21

Quel est le point d'entrée aux protéines destinées au RE, à la MBplasmique et aux autres organites?

RE

22

Quelles sont les 2 sortes de protéines qui sont transférées du cytosol au RE?

1. Les protéines hydrosolubles qui sont complètement transloquéesà travers la BCL du RE.
Ces protéines sont destinées soit à être sécrétées hors de la cellule, soit à passer dans la lumière d’un organite.
2. Les protéines transmembranaires qui ne sont que partiellement transloquées à travers la BCL du RE.
Ces protéines sont destinées à résider soit dans la BCL:
o du RE
o d’un autre organite (appareil de Golgi, mitochondries, endosomes, lysosomes)
o de la membrane plasmique

23

Lorsqu'ils pénètrent dans le RE, les protéines sont compplètement synth. vrai ou faux?

Faux, Les protéines commencent à pénétrer dans la lumière du RE avant que la chaîne polypeptidique ne soit complètement synthétisée.
• Pour cela, les ribosomes qui synthétisent ces protéines sont liés à la membrane du RE, formant ainsi la région appelée réticulum endoplasmique rugueux.

24

Si la protéine n'est pas complétement synth, comment la protéine peu-elle se diriger sans signal tri?

Séquence en N terminaleC’est la séquence signal du RE présente dans la séquence de la chaîne polypeptidique en formation qui dirige le ribosome vers la membrane du RE

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Comment les ribosomes pénètrent dans la MB du RE

par l’intermédiaire de la chaîne
polypeptidique qui s’insère dans la membrane.

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Deux composantes sont nécessaires pour guider la séquence signal du RE vers la membrane du RE:

1. Une particule de reconnaissance du signal (SRP, signal recognition particle) présente dans le cytosolqui se lie à la séquence signal du RE quand elle est exposée à la surface du ribosome
2. Un récepteur de SRP inclus dans la membrane du RE et qui reconnaît la SRP.

27

Étapes pour prot rentre dans RE

1) Robosome +ARNm=traduction
2) Exposition signal RE à surface ribosome, SRP reconnaît signal et s'y fixe (N terminal) =interruption traduction
3) complexe se dirige vers RE
4) SRP se fixe sur récepteur SRP
5) SRP libéré+ transfert ribosome sur canal translocation dans MB RE
6) traduction recommence : polypeptide passe à trraver MB vers lumière RE

28

Translocation d'une prot soluble dans RE

1.La séquence signal se lie au canal de translocation et l’ouvre.
2.La séquence signal (aussi appelée peptide signal) reste liée au canal pendant que le reste de la chaîne polypeptidique rentre dans la lumière du RE, en formant une grande boucle.
3.À un moment donné, la séquence signal est clivée par une peptidase du signal située sur la face luminalede la membrane du RE.
4.La séquence signal est alors libérée dans la BCL et dégradée en acide aminés.
5.Quand l'extrémité C-terminale de la protéine est passée à travers la membrane, la protéine est libérée dans la lumière du RE.
6.Le canal de translocation se referme et les sous-unités ribosomiques sont libérées dans le cytosol.

29

Lors de la translocation d'une protéine à plusieurs segments transmembranaires, la séquence de départ n'est pas placée sur l'extrémité N-terminale et n'est jamais clivée par un peptidase signal

Vrai!

30

Quelles sont les modifications post-traductionnelles subies par les ponts disulfure?

Ponts disulfure :
- formés dans le RE par oxydation de paires de cystéines.
catalysée par une enzyme présente dans la lumière du RE.

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Utilité de ponts disulfures?

stabilisent prots
EX.: plus résistants à pH
EX(salive, larmes vs bactéries

32

Décrire et Rôle de la glycosylation des protéines

glycosylation : transformation en glycoprotéines par la fixation covalente de courtes chaînes d’oligosaccharides. RÔLE
1.Protection contre la dégradation.
2.Rétention dans le RE pour repliement correct.
3.Guider vers d’autres organites en servant de signal de transport pour son empaquetage dans la vésicule de transport appropriée.
4.Interaction intra-et extracellulaire: une fois présentes à la surface cellulaire, les oligosaccharides forment une partie de la couche de glucides de la cellule et peuvent permettre la reconnaissance d'une cellule par une autre.

33

Quelle est la caractéristique des protéines où un oligosaccaride est ajouté?

Site de glycosylation (Aspargine)

34

Quels sont les deux réseaux/empilement de l'appareil de Golgi?

Cis, face entrée : près du noyau
Trans, face sortie : vers MB plasmique

35

Rôle de l'appareil de Golgi dans la modification et le tri des protéines

1)Modifications :
continuent leur maturation post-traductionnelle :
1. Glycosylation ou déglycosylation(partielle).
2. Remodelage de motifs glycosylés.

2) Tri (à l'entrée et à la sortie) : en fonction de leur destination vers lysosomes ou vers surface cellulaire

36

Quelles sont les deux grandes voies de transport des prots

Endocytose et exocytose

37

Décrire voie exocytose constitutive

Elle permet la sécrétion des protéines:
oCelles qui adhèrent à la face externe de la membrane
oCelles qui sont incorporées dans la matrice extracellulaire
oCelles qui diffusent dans le liquide extracellulaire pour nourrir ou porter des signaux aux autres cellules.
• Cette voie fournit aussi à la MP des protéines et des lipides pour lui permettre de croitre quand la cellule grandit avant de se diviser.
• Cette voie est non sélective et les molécules à excréter par cette voie n’ont aucune séquence signal particulière.

38

Décrire voie exocytose régulée

Voies : cellules spécialisées pour sécrétion (hormones, mucus, enzymes digestives ou neurotransmetteurs)
-en réponse à un signal extracellulaire

39

Intérêt de l'agglutination sélective des protéines enmpaquetés dans vésicules sécrétoires?

Concentration plus élevée que celle ports non-agglutinées de lumière Golgi

40

Voie exocytose régulée : exemple insulien

Absorption du glucose et glycolyse.
2.Production d’ATP et fermeture de canaux K+ sensibles à l'ATP.
3.Dépolarisation de la membrane et ouverture de canaux Ca2+ dépendant du voltage.
4.Augmentation résultante de la concentration de Ca2+ cytosolique
5.fusion de vésicules de sécrétion avec la MP et libération d'insuline

41

Décrire phagocytose

- macromolécules
-Phagosome + lysosome = pahgolysosome

42

Où s'effectue principalement pinocytose? Décrire

- Puits recouverts de clathrine.
- Après leur détachement de la
membrane plasmique, les vésicules
retirent leur manteau et fusionnent
avec un endosome

43

Décrire endocytose dépendante d'un récepteur et exemples

Comme pinocytose, mais ligand se lie à récepteur, ce qui rend internalisation récepteur 1000 fois plus efficace que pinocytose
EXEMPLES
Endocytose dépendante du récepteur LDL, LDL-R. rentre cdans cell, dans vésicules recouvertes de clathrine---Vésicules enlèvent leur manteua et fusionne avec endosome----environnement acide---détachment récepteur de LDL---(recylcage récept)----LDL livré à lysosome ----hydrolyse---cholestérol libéré pour cells

44

Rôle de l'endosome?

Fonction de tri
1) endosomes précoces (prèss MB)
2) Endosomes tardifs (près de noyau)

45

Comment récepteurs se départent-ils de leur chargement dans endosome?

Acidité pH = 5-6
- Pompe H+ à ATP

46

Devenir des récepteurs et autres éléments endocytés?

Recyclage: membrane plasmique
–Dégradation: lysosome
–Transcytose: vers un domaine différent de la membrane plasmique

47

Devenir des ligands?

Les molécules qui restent liées à leur récepteur partagent leur destin alors que celles qui se dissocient de leur récepteur dans l'endosomesont vouées à la dégradation dans les lysosomes.

48

D'où provient ,atériel vers lysosymes?

1. Endosomes(vésicules à chlatrine)
2. Phagosomes (ingestion de bactéries ou virus)
3. Autophagosome(ingestion des organites)

49

Donner des exemples d'anomalie qui affectent a machinerie protéique dans le traffc intracellulaire

Les anomalies touchant le processus de tri des protéines
•Mucolipidose de type 2 (Maladie des inclusions cellulaires)
Anomalies du complexe protéine-revètement
•Maladie d’Hermansky-Pudlak
•Maladie de Chédiak-Higashi
Anomalies des protéines impliquées dans la signalisation du transport membranaire
•Maladie de Griscelli(RAB27A mutations)
Anomalies des protéines impliquées dans le mouvement membranaire
•Maladie de Griscelli(MYO5 mutations)
•Maladie d’Elejalde(MYO5 mutations)
Anomalies du processus d’arrimage et de fusion des vésicules de transport
•mutations des protéines contrôlant l’association membranaire aux Rab GTPasesdans la choroidérémieet le retard mental lié à l’X.
Maladies lipidiques perturbant le transport vésiculaire
•Syndrome oculocérébrorénalde Lowe (MIM.309000)
Les maladiesde la phagocytose
•Maladie granulomateuse chronique
•Syndrome de Chediak-Higashi
•Syndrome d’hyperIgE-infections récurrentes (syndrome de Job)
•Déficit en myéloperoxidase
•Déficit en récepteur du C3bi