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BioStruct1 > Chapitre 4 > Flashcards

Chapitre 4 Flashcards

1
Q

Combien de résidus d’acide aminé possèdent les peptides?

A

2 à 50 résidus

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Q

Combien de résidus d’acide aminé possèdent les protéines?

A

plus de 50 résidus

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3
Q

Comment appelle-t-on le polymère constitué de 13 à 20 résidus d’acide aminé?

A

Oligopeptide

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4
Q

Combien de résidus d’acide aminé ont les polypeptides?

A

au moins 20 résidus

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5
Q

Combien de résidus contiennent la majorité des protéines?

A

100 à 1000 résidus

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6
Q

Combien de résidus doit contenir au minimum une molécule avec une structure tri-dimentionnelle stable?

A

au moins 40 résidus

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7
Q

qu’est-ce qu’une protéine monomérique?

A

une protéine constituée d’une seule chaîne polypeptidique

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8
Q

Protéine constituée de plusieurs chaînes poplypeptidiques

A

protéine multimérique

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9
Q

Comment appelle-t-on chaque chaine d’une protéine multimérique?

A

sous-unité

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10
Q

Qu’est-ce que la structure primaire?

A

Séquence linéaire des résidus d’acides aminés d’une chaine peptidique

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11
Q

Comment se fait l’union des acides aminés entre eux dans une chaine peptidique?

A

entre la fonction a-carboxyle du premier acide aminé et la fonction a-amine d’un 2e acide aminé (création d’une liaison amide –> peptidique)
l’acide aminé suivant est toujours ajouté à l’extrémité c-terminale du peptide

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12
Q

Combien de groupement -COOH et de groupement -NH2 contient un polypeptide ou une protéine? Où ces groupements sont-ils

A

1 de chaque, respectivement aux extrémités C-terminale et N-terminale

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13
Q

Vrai ou Faux

Les acides aminés s’ionisent en milieu aqueux

A

Vrai

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14
Q

Vrai ou Faux

Les molécules d’eau sont inclus à l’intérieur d’un polypeptide.

A

Faux, elles sont exclues

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15
Q

Quelle est la molécule antioxydante majeure des cellules?

A

Le glutathion

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16
Q

À quoi servent les peptides hormonaux? donnez 3 exemples.

A

servent de messagers chimiques

glucagon, ocytocine et vasopressine

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17
Q

Nommez 2 peptides ayant des fonctions de neurotransmetteurs et de neuromodulateur.

A

endorphine

substance P

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18
Q

Qu’est-ce que l’aspartame?

A

Dipeptide synthétique utilisé dans l’industrie agroalimentaire comme édulcorant.

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19
Q

Les molécules d’une protéine en particulier peuvent représenter quel pourcentage du poids sec d’une cellule?

A

moins de 1%

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20
Q

Quelle est la masse moléculaire moyenne d’un Acide Aminé?

A

110 Da

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21
Q

qu’est-ce que la composition?

A

Réfère à la nature des acides aminés qui composent le peptide ou la protéine.

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22
Q

qu’est-ce que la séquence?

A

Ordre dans lequel les résidus d’acides aminés sont attachés à partir de l’extrémité N-terminale

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23
Q

Quelles sont les 8 étapes de la technique de séquençage des protéines?

A
  1. Bris des ponts disulfures
  2. Bris des interactions non-covalentes
  3. Composition en acides aminés
  4. Caractérisation des extrémités N- et C- terminales
  5. Fragmentation des chaînes polypeptidiques
  6. Séquençage des fragments
    (répéter étapes 5 à 6 avec une 2e méthode de fragmentation)
  7. Reconstruction de la séquence
  8. Localisation des ponts disulfures
24
Q

Qu’est-il possible d’obtenir sans jamais purifier et manipuler la protéine?

A

Structure primaire
Masse moléculaire
Point isoélectrique

25
Q

Qu’est-ce que des protéines homologues?

A

Lorsqu’elles possèdent un degré significatif de similarité de séquence. Elles sont dérivées d’un ancêtre commun.

26
Q

que sont les protéines orthologues?

A

même fonction, organismes différents

27
Q

Que sont les protéines homologues?

A

retrouvé dans un même organisme, protéine homologue qui ont des rôles différents.
Provient de la duplication d’un gène et de sa spécialisation subséquente

28
Q

Qu’est-ce que la substitution conservatrice?

A

lorsqu’un individu est remplacé par un autre ayant des caractéristiques semblables.

29
Q

Quelle est le type d’organisation et de sous-unité de l’insuline?

A

sous unités: alpha et bêta

Organisation: hétéromultimère

30
Q

Quelle est le type d’organisation et de sous-unité de la myoglobine?

A

sous-unité: alpha

organisation: monomérique

31
Q

Quelle est le type d’organisation et de sous-unité de la chymotrypsine?

A

sous-unité: alpha, bêta et gamma

organisation: hétéromultimère

32
Q

Quelle est le type d’organisation et de sous-unité de l’hémoglobine?

A

sous-unité: 2 alpha et 2 bêta

organisation: hétéromultimère

33
Q

Quelle est le type d’organisation et de sous-unité de la glutamine synthase?

A

sous unités: 12 alpha

organisation: monomérique

34
Q

Combien de liaisons peptidiques contient un polypeptide de 20 résidus?

A

19

un polypeptide contient toujours n-1 résidus de lien peptidique

35
Q

D’où proviennent les protéines homologue?

A

De la duplication d’un gène et de sa spécialisation subséquente.

36
Q

que permettent d’illustrer les arbres phylogéniques?

A

la différence évolutive entre les organismes

37
Q

Selon quelles propriétés physico-chimiques la purification des protéines est-elle basée? (4)
Quels méthodes emploient ces principes?

A

Solubilité (salting-out, précipitation, centifugation)
Taille (chromato d’exclusion)
Charge (chromato à échange d’ion)
Affinité (chromato d’affinité avec ligand)

38
Q

À quel point la solubilité d’une protéine est-elle minimale?

A

Au point isoélectrique, lorsqu’elle est sous la forme zwitterion

39
Q

Que permettent les ions de sels à faible force ionique?

A

Solubiliser les acides aminés et les protéines

40
Q

Que se passe-t-il lorsque la concentration en sel devient plus élevé dans une solution aqueuse contenant des protéines?

A

Les ions de sels accaparent l’eau, rendant ces molécules moins disponibles pour la solubilisation de la protéine. (phénomène de salting out)

41
Q

quel(s) acide aminé absorbe la lumière à 260 nm?

A

phénylalanine

42
Q

quel(s) acide aminé absorbent la lumière à 280 nm?

A

tryptophane et tyrosine

43
Q

Vrai ou Faux

En spctrophotométrie, l’absorbance est inversement proportionnelle à la concentration

A

Faux

elle est directement proportionnelle

44
Q

3 facteurs influencent la migration d’une molécule en électrophorèse. Lesquels?

A

Charge
Masse moléculaire
Forme

45
Q

Que permet l’électrophorèse sur gel de polyacrylamide?

A

Vérifier la pureté d’une solution protéique

46
Q

que permet l’ajout de SDS dans une électrophorèse?

A

Détergent qui permet l’uniformisation des charges ( il est chargé -) pour permettre la migration seulement selon la masse. Il brise les liens non-covalents.
Assure le maintien de la dénaturation

47
Q

Que permet la méthode SDS-PAGE?

A

Séparation des protéines selon leur masse moléculaire uniquement.
Donne des indices sur la structure 3D de la molécule

48
Q

Que permet la focalisation électrique et quel est le principe de cette méthode?

A

Permet de déterminer le point isoélectrique d’une molécule. Le gel contient un gradient de pH et la molécule cesse sa migration lorsqu’elle a atteint son PI.

49
Q

Qu’est-ce que l’électrophorèse 2D?

A

Focalisation isoélectrique suivi d’un SDS-Page

50
Q

que permet la spectrométrie de masse? Que mesure-t-on avec cette méthode?

A

Déterminer la masse moléculaire et la structure primaire des peptides. On mesure le temps que prend une molécule chargée en phase gazeuse pour traverser un tube.

51
Q

À quoi sert l’iodoacétate dans le processus de dénaturation des échantillons avec le b-mercaptoétanol

A

empêche la reformation des ponts disulfures en bloquant les SH.

52
Q

Quel est le rôle de la chaleur dans la dénaturation des protéines?

A

La chaleur permet de briser les liens non-covalents

53
Q

Quelle est la limite de l’hydrolyse acide? Dans quelles conditions doit-elle être faite?

A

Ne permet pas de différencier le glutamate de la glutamine et l’aspartate de l’asparagine.
Condition extrême (Chaleur, pH acide)

54
Q

Que permet le PITC?

A

Reconnaitre l’extrémité N-terminale

55
Q

Que permet d’identifier l’extrémité C-terminale?

A

Réaction avec la carbopeptidase

56
Q

Que permettent les endopeptidases?

A

Coupure des liens peptidiques à l’intérieur de la chaîne.

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