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BioStruct1 > Chapitre 5 > Flashcards

Chapitre 5 Flashcards

1
Q

Qu’es-ce qui détermine la fonction des protéines?

A

La structure tridimentionnelle

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Q

Comment peut-on altérer la séquence d’une protéine?

A

Parfois en changeant un seul acide aminé de la séquece, on peut altérer la structure 3D et la rendre complètement inactive.

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3
Q

Que faut-il qu’il se produise pour changer la CONFIGURATION d’une protéine?

A

Une liaison covalente doit être brisée et reformée autrement.

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4
Q

Que faut-il qu’il se produise pour changer la CONFORMATION d’une protéine?

A

Aucun lien covalent n’est brisé. Il y a rotation autour d’un lien covalent simple.

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5
Q

qu’est-ce que la structure primaire?

A

c’est la séquence en acide aminé de la chaîne polypeptidique spécifiée par l’information génétique.

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6
Q

Quel(s) type(s) de lien fait intervenir la structure primaire?

A

Uniquement les liens covalents

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7
Q

Qu’est-ce que la structure secondaire?

A

Arrangement spatial des acides aminés adjacents dans une région donnée de la chaîne polypeptidique.

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8
Q

Comment sont stabilisés les structures secondaires?

A

Par des liens H entre les atomes du groupement peptidique.

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9
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire?

A

Décrit l’arrangement 3D de tous les atomes formant une chaîne polypeptidique.

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10
Q

Comment est stabilisé la structure tertiaire?

A

Interactions covalente et ponts disulfures entre les chaînes latérales de résidus éloignés dans la structure primaire.

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11
Q

Quelles types de protéines peuvent former une structure quaternaire?

A

les protéines constituées d’au moins 2 chaînes polypeptidiques

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12
Q

que décrit la structure quaternaire?

A

l’association et l’arrangement spatiale des sous-unités dans l’espace.

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13
Q

qu’est-ce qui stabilise la structure quaternaire?

A

les interactions non-covalentes et les ponts disulfures entre les chaînes latérales

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14
Q

Nommez 2 façon de déterminer la structure 3D d’une protéine?

A

Cristallographie à rayon X

Spectroscopie par RMN

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15
Q

Quelle est la limite de la cristallographie à rayon X

A

Difficulté à obtenir un cristal de qualité pour certaines protéines. Les cristaux de protéines diffractent les rayon X différemment selon la structure de la protéine.

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16
Q

À quoi sert la spectroscopie par RMN?

A

étude de la structure d’une protéine en solution et étude de ses changements de conformation. Ne nécessite pas la production d’un cristal.

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17
Q

VRAI OU FAUX?

les protéines sont des entités statiques

A

Faux

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18
Q

Quelle est la limite de la RMN?

A

l’analyse avec des protéines de grandes tailles est plus difficile.

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19
Q

De quoi dépend l’arrangement spatial des acides aminés adjacents?

A

Géométrie des liens peptidiques

Nature des chaînes latérales

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20
Q

Que comprend le groupement peptidique?

A

2 atomes directement impliqués dans le lien peptidique et leur 4 substituants.
Il faut ignorer les chaînes latérales des résidus lorsqu’on emploi ce terme.

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21
Q

Vrai ou Faux

Le groupement peptidique est polaire

A

Vrai

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22
Q

Quelle est la séquence répétée du squelette peptidique?

A

-N-Ca-Co-

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23
Q

Quelles sont les 3 liens covalents impliqués dans le squelette peptidique? quels sont leur angle respectif?

A

N-Ca- (angle phi)

  • Co-N- (angle omega)
  • Ca-Co- (angle psi)
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24
Q

Quelles sont les caractéristiques partielles des liaisons incluses dans le squelette peptidique?

A

C-N est plus cours qu’un lien CN standard, mais plus long qu’un lien C=N
le lien C=O est plus long qu’un lien C=O standard, mais plus cours qu’un lien C-O

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25
Q

Quelle est le pourcentage des liens peptidiques qui sont de configuration trans en l’absence de proline?

A

99%

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26
Q

Quelle est le pourcentage des liens peptidiques impliquant le groupement imino de la proline sont dans la configuration cis?

A

6%

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27
Q

Vrai ou Faux

Il peut y avoir des rotations autour du lien peptidique dans une configuration trans?

A

Faux

il est donc impossible de passer d’une configuration trans a une configuration cis

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28
Q

Comment faut-il s’y prendre pour passer de la conformation cis à la conformation trans?

A

En utilisant les isomérases.
Ils provoquent une déstabilisation temporaire de l’hybride se résonnance permettant ainsi la rotation temporaire autour du lien peptidique

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29
Q

Sous quels types de lien du squelette peptidique la rotation est-elle possible?

A

Ca-Co

N-Ca

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30
Q

Que décrit le diagramme de Ramachadran?

A

la distribution des liens psi et phi.

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31
Q

les valeurs permises pour les angles phi et psi varient selon quoi?

A

a nature des chaînes latérales

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32
Q

en quoi la proline est un cas particulier, si on considère les liens N-Ca

A

l’anneau pyrrolidine restreint la rotation de la liaison, elle confère donc de la rigidité à une chaîne peptidique.

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33
Q

Quelle est la structure secondaire la plus connue et la plus abondante chez les protéines?

A

L’hélice alpha

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34
Q

Comment sont agencés les liens dans une hélice alpha?

A

Le C=O d’un résidu x forme une liaison hydrogène avec le NH d’un résidu x+4
Les liens H sont parallèle au grand axe et stabilise la structure
4 N-H à une extrémité et 4 C=O à l’autre

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35
Q

Combien mesure le pas d’hélice?

A

0,54 nm

36
Q

Quelle est la distance parcourue par l’hélice à chaque résidu?

A

0,15 nm

37
Q

À combien de résidus correspond un tour d’hélice?

A

3,6 résidus

38
Q

Vrai ou Faux

Les hélices alpha sont presque toutes des hélices à droite

A

vrai

39
Q

Pourquoi la glycine est plus souvent présente au début ou à la fin de l’hélice?

A

Parce qu’elle confère trop de possibilité de rotation, ce qui nuit à la stabilité de la structure

40
Q

Quel est le résidu le moins commun des dans les hélices? Pourquoi?

A

La proline. Elle n’a pas de N-H disponible pour les liaisons hydrogènes.
La présence d’une proline provoque souvent l’interruption de l’hélice.

41
Q

Vrai ou Faux

Les hélices sont amphipatiques

A

Vrai, on retrouve souvent les résidus hydrophobe d’un côté de l’hélice et les résidus hydrophiles de l’autre côté.

42
Q

Qu’est-ce qu’un brin b?

A

Élément constitutif d’un feuillet bêta. c’est une portion de la chaîne polypeptidique dans une conformation étendue en zig zag.

43
Q

Combien de résidus compte en moyenne un brin b?

A

6 résidus, mais il peut en contenir plus de 15.

44
Q

Pourquoi la structure d’un brin b n’est pas très stable?

A

absence d’interaction non covalente entre les résidus.

45
Q

Quels sont les 2 principaux types de feuillet b et comment peut-on les différencier?

A

Feuillet B parallèle: Les brins sont orientés dans le même sens
Feuillet B anti-parallèle: les brins sont orientés en sens inverse

46
Q

Comment se forment les liens H dans les feuillets b?

A

Les liens H se forment entre les brins voisins et non entre les résidus voisins comme l’hélice alpha.

47
Q

quel type de feuillet b est le plus stable?

A

Les feuillets b anti-parallèle. Les liens H sont plus linéaires

48
Q

Dans les protéines globulaires, quel est le pourcentage des résidus d’acide aminé sont organisés sous forme d’hélice alpha ou de feuillet bêta

A

50%

49
Q

Comment se nomme les boucles contenant 5 résidus ou moins?

A

Coude ou tour

50
Q

Qu’est-ce qui façonne la structure 3D finale de la protéine?

A

l’agencement des structures secondaires entre-elles

51
Q

Où retrouve-t-on les résidus non polaire dans la protéine?

A

À l’intérieure de la protéine.

Les résidus chargés = en surface de la protéine tout comme les groupements polaires et non chargés

52
Q

Qu’est-ce qu’un motif?

A

certains arrangements de structures secondaires plus présents que la moyenne

53
Q

Qu’est-ce qu’un domaine?

A

segment de la chaine polypeptidique qui se replient indépendamment les uns des autres

54
Q

Qu’est-ce qu’une protéine multimérique?

A

association de plusieurs chaines polypeptidiques

55
Q

Pourquoi la fabrication des protéines sous forme multimérique est avantageuse pour la cellule?

A

La synthèse de plusieurs chaînes plus courtes est plus efficace que la synthèse d’une seule chaîne plus longue.

Les protéines multimériques sont habituellement plus stables que les sous-unités dissociées

La possibilité de modifier l’agencement des sous-unités favorise l’évolution.

Les interactions entre les sous-unités facilitent la régulation de l’activité des protéines

L’association de différentes sous-unités catalysant des réactions successives rend possible la canalisation métabolique.

56
Q

Chez E-Coli, quel pourcentage des protéines sont des monomères?

A

19%

57
Q

les homodimères représentent quel pourcentage de tous les protéines?

A

31%

58
Q

qu’est-ce que la dénaturation des protéines?

A

perte de la conformation native suite au bris des interactions non covalentes

59
Q

Nommez 4 agents dénaturants et expliquez comment ils agissent sur la protéine

A

Chaleur: vibration des molécules, bris des liens non-covalent
Variation pH: changement de la charge des chaïnes latérale, brisant des liens
agents chaotropiques: perturbent les liens faibles en augmentant la solubilité des groupements non polaires
détergents: altèrent les interactions hydrophobes en formant des micelles qui augmentent la solubilité des résidus hydrophobes

60
Q

Vrai ou Faux

La dénaturation affecte la structure primaire de la protéine

A

Faux

La dénaturation ne touche pas aux liens covalents

61
Q

Comment les ponts disulfures agissent sur la stabilité de la protéine?

A

ils rendent les protéines moins suceptibles à la dénaturation

62
Q

où retrouve-t-on l’information nécessaire au repliement d’une protéine?

A

Dans la structure primaire

63
Q

Que permet l’effondrement hydrophobe?

A

Formation des poches hydrophobes
Assure le rapprochement des résidus éloignés dans la structure primaire, ce qui entraine la formation d’interaction entre différentes structures secondaires.

64
Q

qu’est-ce qu’un globule fondu?

A

Intermédiaire lors du repliement des protéines. Molécule qui n’a pas encore atteint la conformation native, mais qui n’est pas une protéine dénaturée

65
Q

Pourquoi peut-on dire que le repliement est un phénomène de coopérativité?

A

la formation d’une partie de la structure aide à la formation de la structure restante

66
Q

Quel est le facteur le plus important pour le repliement des protéines?

A

Les interactions hydrophobes.

l’exclusion des interactions hydrophobes sert de force motrice au repliement.

67
Q

Où se forment les liaisons ioniques et que stabilisent-elles?

A

Stabilisent la structure de la protéine. Se forment entre les quelques chaînes latérales chargées retrouvées à l’intérieur de cette dernière.

68
Q

Que permettent les chaperonnes?

A

Faciliter le repliement des grosses protéines en empêchant la formation d’Intermédiaire mal agencé.
Aider les protéines dénaturées à se renaturer
Entraîner la dégradation de la chaîne polypeptidique si elle ne peut se replier correctement.

69
Q

Quel est la limite de la spectroscopie RMN?

A

il est difficile d’analyser les plus grosses molécules.

70
Q

Quelle est la particularité du lien C-N dans le squelette peptidique

A

il est plus court qu’un lien C-N standard, mais il est plus long qu’un lien C=N

71
Q

Quelle est la particularité du lien C=O dans le squelette peptidique?

A

Le lien C=O est plus long qu’un lien C=O standard, mais il est plus court qu’un lien C-O.

72
Q

Quel est le type de boucle le plus courant?

A

les coudes B

fait souvent le lien entre 2 brins d’un feuillet b anti-parallèle.

73
Q

Combien de résidus comptent les coudes B et par quoi sont-ils stabilisés?

A

4 résidus

ils sont stabilisés par des liens H

74
Q

Comment les protéines se replient-elles?

A

De façon à être le plus stable possible en utilisant le moins d’énergie libre.

75
Q

Comment sont les forces de Van der Waals?

A

Ubiquitaire

76
Q

Quels sont les 3 groupes distinguables par la classification selon la forme et la solubilité?

A

Protéines fibreuses
Protéines globulaires
Protéines membranaires

77
Q

Quelles sont les caractéristiques des protéines fibreuses?

A

1 seul type de structure secondaire
Degré de pontage élevé (bcp d’interactions covalentes et non covalentes)
Filiformes
Insoluble dans l’eau
Rôle structural: grande résistance mécanique

78
Q

Donnez 3 exemples de protéines fibreuses et leur structure.

A

Kératine (hélice alpha)
Fibroïne de soie (feuillet B)
Collagène (triple hélice)

79
Q

Expliquer la structure de la Kératine

A

hélice alpha pas de droite
se surenroulent –> superhélice à gauche
se surenroulent –> protofibrille
se surenroulent –> microfibrille

80
Q

Expliquer la structure de la fibroïne de soie

A

Feuillets b antiparallèles superposés en couches très serrées (structure mille-feuille)

81
Q

Expliquer la structure du collagène

A

Hélice à gauche (pas une hélice alpha)
forment des triples hélice a droite –> tropocollagène (stabilisés par liens H inter-chaine)
forment des microfibrilles (stabilisation base de schiff)
forment des fibrilles
Pas stabilisé par des liaisons intercaténaires

82
Q

Expliquer la structure des protéines globulaires

A

Structures secondaires variées (plusieurs types)
forme sphéroïdale
Solubles dans l’eau
Fonctions diverses

83
Q

Le collagène est une protéine conjuguée. À quoi se lie-t-il et comment appelle-t-on ce type de protéine?

A

Glucide

Glycoprotéine

84
Q

Quels est la répétition en acide aminé de la structure du collagène?

A

Gly-X-Y (x: proline ; y: hydroxy proline ou lysine)

85
Q

Quel est le rôle de la vitamine C pour le collagène?

A

Provoque la réaction d’hydroxylation nécessaire à la glycosylation.

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