Chapitre 7 - Métabolisme bactérien Flashcards

(38 cards)

1
Q

Métabolisme

A

Somme des réactions chimiques qui se déroulent dans un organisme vivant

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2
Q

Catabolisme

A

Réactions qui produisent de l’énergie en dégradant des molécules complexes en molécules plus simples

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3
Q

Anabolisme

A

Réactions qui requièrent de l’énergie afin de synthétiser des molécules plus simples en molécules complexes

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4
Q

Sources d’énergie des bactéries

A
  • Phototrophe : lumière
  • Chimiotrophe : composés chimiques
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Q

Sources de carbone des bactéries

A
  • Autotrophes: CO2 atmosphérique ou dissous
  • Hétérotrophes: composés organiques
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6
Q

Interdépendance des types nutritionnels

A
  • Phototrophes (producteurs)
  • Hétérotrophes (consommateurs)
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7
Q

Photoautotrophes

A
  • Cyanobactéries (photosynthèse)
  • Bactéries vertes et pourpres sulfureuse (photosynthèse anoxygénique)
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8
Q

Photohétérotrophes

A
  • Bactéries vertes et pourpres non sulfureuses (anoxygéniques)
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9
Q

Chimioautotrophes

A

Énergie de composés inorganiques réduits

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10
Q

Chimiohétérotrophes

A
  • Saprophytes (matière en décomposition)
  • Parasites (hôtes vivants)
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11
Q

Voies métaboliques des bactéries

A
  • Peuvent être cataboliques ou anaboliques
  • Produit final d’une étape est le point de départ de la prochaine
  • chaque étape est associé à une enzyme spécifique
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12
Q

Enzymes?

A

-Augmentent la vitesse des réactions biochimiques
-diminue énergie d’activation nécessaire
- sans enzymes, bactéries ne seraient pas viables

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13
Q

Structures d’une enzyme

A
  • Apoenzyme (protéine inactive)
  • Coenzyme (molécule org.)
  • Cofacteur (Ion métallique)
  • Holoenzyme (active)
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14
Q

Qu’est ce qui rend active l’apoenzyme?

A

Cofacteur, coenzyme ou les deux ensemble

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15
Q

Réactions enzymatiques

A
  • Interactions substrat/site actif
  • Formation complexe enzyme substrat
  • Transformation substrat
  • Détachement produit
  • Enzyme demeure intacte et prête à recommencer
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16
Q

Spécificité et efficacité des enzymes

A
  • possède spécificité pcq forme tridimensionnelle du substrat et site actif s’épouse l’une et l’autre
  • Fréquence d’échange variable d’une enzyme à l’autre (nb max de molécules de substrat convertis en produit par molécule d’enzyme en une seconde)
  • Transformation de un ou quelques substrats
  • Lieu de catalyse
17
Q

Lieu de catalyse enzymes
- Enzymes intracellulaires
- Enzymes extracellulaires (externe à la membrane interne, mais pas à la bactérie)

A
  • dans cellule
  • extérieur ou espace périplasmique
18
Q

À quoi est sensible une enzyme?

A
  • Température (dépasse T optimale = dénaturation)
  • pH
  • C de substrat
  • Inhibiteurs
19
Q

Régulation enzymatique

A

1- Activité enzymatique
2- Synthèse des enzymes

20
Q

Activité enzymatique

A
  • Inhibition compétitive: molécule occupe site actif (substrat peut pas occuper), Attachement réversible ou irréversible
  • Inhibition non compétitive: Changement de conformation, site allostérique, qté substrat pas d’influence, possible activation enzymatique
21
Q

Rétro-inhibition (contrôle des voies métaboliques)

A
  • Produit final agit comme inhibiteur non compétitif
  • produit final inhibe activité d’une enzyme qui intervient près du début de la voie (souvent site allostérique qui en est la cible)
  • bonne méthode de conservation d’énergie
22
Q

Synthèse des enzymes

A
  • utilisation d’activateur ou d’inhibiteur de transcription
  • pas toutes enzymes produites en permanence
  • Arrangement gènes en opérons
23
Q

Enzymes constitutives

A
  • Transcrites/traduites en permanence
  • Associées aux processus vitaux (glycolyse)
24
Q

Enzymes inductibles

A
  • Transcrites/traduites au besoin car conservation énergie, espace entreposage limité (cytoplasme, ne pas encombrer enzymes pas nécessaires)
  • Régulation pré transcriptionnelle (signaux moléculaires internes ou externes)
25
Régulation prétranscriptionnelle (expression génique)
Diminuer (répression) ou augmenter (induction) transcription
26
Répression
- Diminue synthèse enzymes - répresseurs qui bloquent transcription - au niveau arn polymérase
27
Induction
- stimule synthèse enzymes - inducteurs - arn polymérase (facilite recrutement promoteur)
28
Opéron
- Ensemble constitué par un promoteur, un opérateur et des gènes structuraux régulés par les composantes en amont
29
Le gène régulateur a son propre _______ qui est indépendant de celui qui contrôle la transcription des gènes structuraux
promoteur
30
Opéron répressible (opéron trp)
- Peu de tryptophane = répresseur inactif = opérateur actif pour synthétiser tryptophane - Assez de tryptophane = répresseur/corépresseur actif = opéron inactif (arrêt de synthèse des enzymes de l'opéron, donc du tryptophane)
31
Lorsqu'il y a assez de tryptophane,...
corépresseur (tryptophane) se lie avec le répresseur protéique. répresseur devient actif et se lie à l'opérateur ce qui empêche la transcription de l'opéron
32
Opéron inductible (opéron lac) - lacl - p - o - lacZ - lacY - lacA
- répresseur qui se lie à l'opérateur - promoteur; lieu de liaison de arn polymérase - opérateur; lieu de liaison répresseur lacl - transforme lactose en glucose et galactose - transporte lactose à travers membrane cyto - transforme galactosides
33
Répression opéron inductible
- quand absence de lactose - arnm du répresseur lacl est produit de façon constitutive car sous controle d'un autre promoteur - Résultat: diminution de la synthèse des Arnm structuraux (bloquer transcription)
34
levée de la répression opéron inductible
- présence de lactose (constamment produit) - répresseur lacl produit constitutivement ne peut pas se lier à opérateur à cause de lactose (allolactose=inducteur) - arn poly a champ libre, peut se lier au promoteur et commencer transcription
35
Régulation + ; opéron lac
- absence/présence de lactose (associé à une réaction globale du catabolisme) - CAP: protéine activatrice de catabolisme - AMPc: adénosine monophosphate cyclique (2nd messager) - CAP+AMPc ensembles activent transcription
36
Régulation positive (en détails)
Dépend de la qté de glucose dans le milieu (influe sur taux AMPc). Enzymes qui métabolisent glucoses = constitutives. Quand plus de glucose, AMPc s'accumule dans cellule et se lie au site allostérique (CAP). CAP se fixe au promoteur (lac) ce qui amorce transcri (qui exige à la fois présence de lactose et absence de glucose)
37
Bactérie doit utiliser ______ avant_______
glucose lactose (forcer utilisation glucose, ensuite lactose)
38
Répression catabolique
* Influence de la présence/absence de glucose sur l’opéron lac. * Les enzymes pour le métabolisme du glucose sont constitutives. * En présence de glucose, par souci d’économie d’énergie, l’opéron lactose est exprimé à son niveau minimal ou pas du tout... jusqu’à ce que le glucose ne vienne qu’à manquer. * L’absence de glucose fait augmenter la concentration d’AMPc qui lie le CAP (catabolic activator protein). Ensembles (AMPc+CAP) se joignent au promoteur et facilitent l’attachement de l’ARN polymérase. * Les gènes structuraux sont transcrits et traduits en protéines si le lactose est présent