Chapitre 7 - Métabolisme bactérien Flashcards
(38 cards)
Métabolisme
Somme des réactions chimiques qui se déroulent dans un organisme vivant
Catabolisme
Réactions qui produisent de l’énergie en dégradant des molécules complexes en molécules plus simples
Anabolisme
Réactions qui requièrent de l’énergie afin de synthétiser des molécules plus simples en molécules complexes
Sources d’énergie des bactéries
- Phototrophe : lumière
- Chimiotrophe : composés chimiques
Sources de carbone des bactéries
- Autotrophes: CO2 atmosphérique ou dissous
- Hétérotrophes: composés organiques
Interdépendance des types nutritionnels
- Phototrophes (producteurs)
- Hétérotrophes (consommateurs)
Photoautotrophes
- Cyanobactéries (photosynthèse)
- Bactéries vertes et pourpres sulfureuse (photosynthèse anoxygénique)
Photohétérotrophes
- Bactéries vertes et pourpres non sulfureuses (anoxygéniques)
Chimioautotrophes
Énergie de composés inorganiques réduits
Chimiohétérotrophes
- Saprophytes (matière en décomposition)
- Parasites (hôtes vivants)
Voies métaboliques des bactéries
- Peuvent être cataboliques ou anaboliques
- Produit final d’une étape est le point de départ de la prochaine
- chaque étape est associé à une enzyme spécifique
Enzymes?
-Augmentent la vitesse des réactions biochimiques
-diminue énergie d’activation nécessaire
- sans enzymes, bactéries ne seraient pas viables
Structures d’une enzyme
- Apoenzyme (protéine inactive)
- Coenzyme (molécule org.)
- Cofacteur (Ion métallique)
- Holoenzyme (active)
Qu’est ce qui rend active l’apoenzyme?
Cofacteur, coenzyme ou les deux ensemble
Réactions enzymatiques
- Interactions substrat/site actif
- Formation complexe enzyme substrat
- Transformation substrat
- Détachement produit
- Enzyme demeure intacte et prête à recommencer
Spécificité et efficacité des enzymes
- possède spécificité pcq forme tridimensionnelle du substrat et site actif s’épouse l’une et l’autre
- Fréquence d’échange variable d’une enzyme à l’autre (nb max de molécules de substrat convertis en produit par molécule d’enzyme en une seconde)
- Transformation de un ou quelques substrats
- Lieu de catalyse
Lieu de catalyse enzymes
- Enzymes intracellulaires
- Enzymes extracellulaires (externe à la membrane interne, mais pas à la bactérie)
- dans cellule
- extérieur ou espace périplasmique
À quoi est sensible une enzyme?
- Température (dépasse T optimale = dénaturation)
- pH
- C de substrat
- Inhibiteurs
Régulation enzymatique
1- Activité enzymatique
2- Synthèse des enzymes
Activité enzymatique
- Inhibition compétitive: molécule occupe site actif (substrat peut pas occuper), Attachement réversible ou irréversible
- Inhibition non compétitive: Changement de conformation, site allostérique, qté substrat pas d’influence, possible activation enzymatique
Rétro-inhibition (contrôle des voies métaboliques)
- Produit final agit comme inhibiteur non compétitif
- produit final inhibe activité d’une enzyme qui intervient près du début de la voie (souvent site allostérique qui en est la cible)
- bonne méthode de conservation d’énergie
Synthèse des enzymes
- utilisation d’activateur ou d’inhibiteur de transcription
- pas toutes enzymes produites en permanence
- Arrangement gènes en opérons
Enzymes constitutives
- Transcrites/traduites en permanence
- Associées aux processus vitaux (glycolyse)
Enzymes inductibles
- Transcrites/traduites au besoin car conservation énergie, espace entreposage limité (cytoplasme, ne pas encombrer enzymes pas nécessaires)
- Régulation pré transcriptionnelle (signaux moléculaires internes ou externes)