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Microbiologie (MCB100) > Chapitre 7 - Métabolisme bactérien > Flashcards

Chapitre 7 - Métabolisme bactérien Flashcards

1
Q

Métabolisme

A

Somme des réactions chimiques qui se déroulent dans un organisme vivant

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2
Q

Catabolisme

A

Réactions qui produisent de l’énergie en dégradant des molécules complexes en molécules plus simples

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3
Q

Anabolisme

A

Réactions qui requièrent de l’énergie afin de synthétiser des molécules plus simples en molécules complexes

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4
Q

Sources d’énergie des bactéries

A
  • Phototrophe : lumière
  • Chimiotrophe : composés chimiques
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Q

Sources de carbone des bactéries

A
  • Autotrophes: CO2 atmosphérique ou dissous
  • Hétérotrophes: composés organiques
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6
Q

Interdépendance des types nutritionnels

A
  • Phototrophes (producteurs)
  • Hétérotrophes (consommateurs)
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7
Q

Photoautotrophes

A
  • Cyanobactéries (photosynthèse)
  • Bactéries vertes et pourpres sulfureuse (photosynthèse anoxygénique)
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8
Q

Photohétérotrophes

A
  • Bactéries vertes et pourpres non sulfureuses (anoxygéniques)
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9
Q

Chimioautotrophes

A

Énergie de composés inorganiques réduits

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10
Q

Chimiohétérotrophes

A
  • Saprophytes (matière en décomposition)
  • Parasites (hôtes vivants)
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11
Q

Voies métaboliques des bactéries

A
  • Peuvent être cataboliques ou anaboliques
  • Produit final d’une étape est le point de départ de la prochaine
  • chaque étape est associé à une enzyme spécifique
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12
Q

Enzymes?

A

-Augmentent la vitesse des réactions biochimiques
-diminue énergie d’activation nécessaire
- sans enzymes, bactéries ne seraient pas viables

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13
Q

Structures d’une enzyme

A
  • Apoenzyme (protéine inactive)
  • Coenzyme (molécule org.)
  • Cofacteur (Ion métallique)
  • Holoenzyme (active)
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14
Q

Qu’est ce qui rend active l’apoenzyme?

A

Cofacteur, coenzyme ou les deux ensemble

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15
Q

Réactions enzymatiques

A
  • Interactions substrat/site actif
  • Formation complexe enzyme substrat
  • Transformation substrat
  • Détachement produit
  • Enzyme demeure intacte et prête à recommencer
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16
Q

Spécificité et efficacité des enzymes

A
  • possède spécificité pcq forme tridimensionnelle du substrat et site actif s’épouse l’une et l’autre
  • Fréquence d’échange variable d’une enzyme à l’autre (nb max de molécules de substrat convertis en produit par molécule d’enzyme en une seconde)
  • Transformation de un ou quelques substrats
  • Lieu de catalyse
17
Q

Lieu de catalyse enzymes
- Enzymes intracellulaires
- Enzymes extracellulaires (externe à la membrane interne, mais pas à la bactérie)

A
  • dans cellule
  • extérieur ou espace périplasmique
18
Q

À quoi est sensible une enzyme?

A
  • Température (dépasse T optimale = dénaturation)
  • pH
  • C de substrat
  • Inhibiteurs
19
Q

Régulation enzymatique

A

1- Activité enzymatique
2- Synthèse des enzymes

20
Q

Activité enzymatique

A
  • Inhibition compétitive: molécule occupe site actif (substrat peut pas occuper), Attachement réversible ou irréversible
  • Inhibition non compétitive: Changement de conformation, site allostérique, qté substrat pas d’influence, possible activation enzymatique
21
Q

Rétro-inhibition (contrôle des voies métaboliques)

A
  • Produit final agit comme inhibiteur non compétitif
  • produit final inhibe activité d’une enzyme qui intervient près du début de la voie (souvent site allostérique qui en est la cible)
  • bonne méthode de conservation d’énergie
22
Q

Synthèse des enzymes

A
  • utilisation d’activateur ou d’inhibiteur de transcription
  • pas toutes enzymes produites en permanence
  • Arrangement gènes en opérons
23
Q

Enzymes constitutives

A
  • Transcrites/traduites en permanence
  • Associées aux processus vitaux (glycolyse)
24
Q

Enzymes inductibles

A
  • Transcrites/traduites au besoin car conservation énergie, espace entreposage limité (cytoplasme, ne pas encombrer enzymes pas nécessaires)
  • Régulation pré transcriptionnelle (signaux moléculaires internes ou externes)
25
Q

Régulation prétranscriptionnelle (expression génique)

A

Diminuer (répression) ou augmenter (induction) transcription

26
Q

Répression

A
  • Diminue synthèse enzymes
  • répresseurs qui bloquent transcription
  • au niveau arn polymérase
27
Q

Induction

A
  • stimule synthèse enzymes
  • inducteurs
  • arn polymérase (facilite recrutement promoteur)
28
Q

Opéron

A
  • Ensemble constitué par un promoteur, un opérateur et des gènes structuraux régulés par les composantes en amont
29
Q

Le gène régulateur a son propre _______ qui est indépendant de celui qui contrôle la transcription des gènes structuraux

A

promoteur

30
Q

Opéron répressible (opéron trp)

A
  • Peu de tryptophane = répresseur inactif = opérateur actif pour synthétiser tryptophane
  • Assez de tryptophane = répresseur/corépresseur actif = opéron inactif (arrêt de synthèse des enzymes de l’opéron, donc du tryptophane)
31
Q

Lorsqu’il y a assez de tryptophane,…

A

corépresseur (tryptophane) se lie avec le répresseur protéique. répresseur devient actif et se lie à l’opérateur ce qui empêche la transcription de l’opéron

32
Q

Opéron inductible (opéron lac)
- lacl
- p
- o
- lacZ
- lacY
- lacA

A
  • répresseur qui se lie à l’opérateur
  • promoteur; lieu de liaison de arn polymérase
  • opérateur; lieu de liaison répresseur lacl
  • transforme lactose en glucose et galactose
  • transporte lactose à travers membrane cyto
  • transforme galactosides
33
Q

Répression opéron inductible

A
  • quand absence de lactose
  • arnm du répresseur lacl est produit de façon constitutive car sous controle d’un autre promoteur
  • Résultat: diminution de la synthèse des Arnm structuraux (bloquer transcription)
34
Q

levée de la répression opéron inductible

A
  • présence de lactose (constamment produit)
  • répresseur lacl produit constitutivement ne peut pas se lier à opérateur à cause de lactose (allolactose=inducteur)
  • arn poly a champ libre, peut se lier au promoteur et commencer transcription
35
Q

Régulation + ; opéron lac

A
  • absence/présence de lactose (associé à une réaction globale du catabolisme)
  • CAP: protéine activatrice de catabolisme
  • AMPc: adénosine monophosphate cyclique (2nd messager)
  • CAP+AMPc ensembles activent transcription
36
Q

Régulation positive (en détails)

A

Dépend de la qté de glucose dans le milieu (influe sur taux AMPc). Enzymes qui métabolisent glucoses = constitutives. Quand plus de glucose, AMPc s’accumule dans cellule et se lie au site allostérique (CAP). CAP se fixe au promoteur (lac) ce qui amorce transcri (qui exige à la fois présence de lactose et absence de glucose)

37
Q

Bactérie doit utiliser ______ avant_______

A

glucose
lactose
(forcer utilisation glucose, ensuite lactose)

38
Q

Répression catabolique

A
  • Influence de la présence/absence de glucose sur l’opéron lac.
  • Les enzymes pour le métabolisme du glucose sont constitutives.
  • En présence de glucose, par souci d’économie d’énergie, l’opéron lactose est exprimé à son niveau minimal ou pas du tout… jusqu’à ce que le glucose ne vienne qu’à manquer.
  • L’absence de glucose fait augmenter la concentration d’AMPc qui lie le CAP (catabolic
    activator protein). Ensembles (AMPc+CAP) se joignent au promoteur et facilitent
    l’attachement de l’ARN polymérase.
  • Les gènes structuraux sont transcrits et traduits en protéines si le lactose est présent

Microbiologie (MCB100) (15 decks)

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