Digestão de proteínas e Biossíntese de AA Flashcards

(24 cards)

1
Q

Descreva qual classe de enzimas é responsável pela hidrólise de proteínas. Cite as 3 principais

A

Peptidases no intestino delgado. Podem ser:
- Endopeptidases - clivam as ligações peptídias internas
- Carboxipeptidases - retiram um AA de cada vez do terminal -COOH
- Aminopeptidases - retiram um AA de cada vez do terminal -NH2

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2
Q

Descreva como ocorre a digestão de proteínas

A

Início no estômago
1) Proteínas estimulam a mucosa gástrica a secretar GASTRINA, que estimula a secreção de HCl e Pepsinogênio (precursor inativo na pepsina)

2) A acidez do suco gástrico atua como agente desnaturante facilitando a hidrólise das ligações peptídicas

3) Pepsinogênio é convertido em Pepsina que hidrolisa as proteínas formando grandes fragmentos de peptídeos e AA livres.

Pâncreas e Intestino
4) pH baixo leva a secreção de SECRETINA que estimula o pâncreas a secretar BICARBONATO no intestino delgado oR neutralizar a acidez do HCl gástrico

5) No duodeno, a COLECISTOCININA (CCK) estimula a secreção de enzimas pancreáticas na forma de zimogênio (Tripsinogenio…)

6) Tripsinogênio é convertido em Tripsina (forma ativa) que continua a hidrólise dos peptídeos a AA

7) A digestão final de di e oligopeptídeos ocorre no intestino delgado pelas endopeptidases, dipeptidases e aminopeptidases.

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3
Q

Descreva como ocorre a absorção dos AA

A

Para os enterócitos:
- Simporte de H+ dependente: transporte ativo de di e tripeptideos para dentro do enterocito

  • Simporte Na+ dependente: AA livres - absorção ligada ao bombeamento de Na+ATP-dependente, para fora da membrana basolateral

Para o sistema porta:
- Transportadores Na+ independentes na superficie basolateral - permite o transporte facilitado de AA para o sistema porta

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4
Q

Quais condições metabólicas afetam o metabolismo de AA?

A
  • Síntese e degradação normais de proteínas
  • Dieta rica em proteínas
  • Jejum ou DM não controlado
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5
Q

De onde provém a energia metabólica gerada nos tecidos?

A
  • Carboidratos e Lipídeos - 90%
  • AA - 10%
    Proteínas endógenas (3/4) e exógenas (1/4)
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6
Q

Quais os destinos dos AA no catabolismo

A

1) Unidades monomericas para a biossintese de proteinas

2) Metabolismo energético - esqueletos de C viram intermediários para a formação de Glicose na Gliconeogenese

3) Grupo amino - precursores de AA e compostos nitrogenados como heme, aminas, nucleotídeos e coenzimas (NADH). Ao final a ureia é o produto de excreção do Nitrogênio.

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7
Q

Os AA são armazenados?

A

Não, o excesso de proteína é excretado ou convertido em gordura e carboidrato para ser armazenado

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8
Q

Explique os destinos metabólicos dos grupos amino, bem como a regulaçao da principal enzima envolvida

A

No fígado os grupos amino são metabolizados:
1) Transferidos para o α-cetoglutarato formando GLUTAMATO (intermediario no Ciclo de Krebs, assim como a glutamina, alanina e aspartato)

2) Glutamato sofre uma transdesaminação pela GLUTAMADO DESIDROGENASE, liberando íon amonio que vai para o Ciclo da Ureia e α-cetoglutarato que vai para o Ciclo de Krebs ou Gliconeogênese.

*Regulação da GLUTAMATO DESIDROGENASE:
+ ATP
- GTP

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9
Q

Descreva quais são as moléculas necessárias para a formação de um AA

A

Necessário uma fonte de:
- Grupo amino: advinda de Glutamato ou Glutamina
- Esqueleto de Carbono: advindo de intermediários do Ciclo de Krebs, Glicólise ou via das Pentoses fosfato

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10
Q

Cite quais são os 5 AA não essenciais e cite 3 exemplos de AA essenciais e condicionalmente essenciais

A

Não essenciais:
1. Alanina
2. Asparagina
3. Aspartato
4. Glutamato
5. Serina

Essenciais:
- Triptofano
- Treonina
- Lisina

Condicionalmente essenciais:
- Glutamina
- Glicina
- Prolina

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11
Q

Descreva como ocorre a biossíntese de AA

A

1) Formação dos esqueletos de carbono - Ciclo de Krebs, Glicólise e Via das pentoses fosfato fornecem os esqueletos para formar a base dos AA

2)Incorporação do Nitrogênio - Glutamato ou Glutamina sofrem transdesaminação e doam seu grupo amino

3) Modificações adicionais - Algumas vias envolvem reações de metilação, hidroxilação ou redução para gerar o aminoácido final.

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12
Q

Explique como ocorre o metabolismo do Nitrogênio

A
  • AA, purinas e pirimidinas livres formados na renovação metabólica de proteínas e ácidos nucleicos são REUTILIZADOS
  • O ciclo do N permite a manutenção de sua forma biologicamente disponível
  • Plantas e bactérias tem a enzima nitrato e nitrito-redutase que captam e reduzem nitrito e nitrato a amônia, que é incorporada nos AA pelas plantas. Animais usam plantas como fonte de AA
  • A amônia é incorporada em biomoléculas via Glutamato e Glutamina
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13
Q

Qual a importância do Glutamato e Glutamina no metabolismo de AA e quais são seus precursores?

A

São os pontos de entrada para a incorporação de nitrogenio nos AA e outras moléculas. O glutamato fornece grupos amino para a maioria dos AA por meio de reações de transaminação ( AMINO-TRANSFERASE).

Precursores:
Glutamato - α-cetoglutarato (Ciclo de Krebs)
Glutamina - Glutamato

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14
Q

Descreva como ocorre a síntese de Glutamato

A

A partir da Glutamina pelas bactérias e plantas por uma ação catalisada pela GLUTAMATO-SINTASE (animais não tem)

Também pode ser formado pela reação entre α-cetoglutarato e NH4+, catalisada pela L-GLUTAMATO DESIDROGENASE (em todos os seres)

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15
Q

Descreva como ocorre a síntese de glutamina e como ocorre a regulação enzimática

A

GLUTAMINA-SINTETASE cataliza a reação entre Glutamato e NH4+ produzindo Glutamina

GLUTAMINA-SINTETASE - regula o metabolismo do nitrogenio, tem em todos os seres
*Regulação alostérica e modificação covalente

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16
Q

Descreva como ocorre a biossíntese de AA e seus precursores

A

Ciclo de Krebs
1) α-cetoglutarato

Glutamato

Glutamina, Prolina, Arginina

2) Oxaloacetato

Aspartato

Asparagina

Glicólise
1) 3- Fosfoglicerato

Serina

Glicina e Cisteína

2) Piruvato

Alanina

  • Prolina - derivado cíclico do Glutamato
  • Arginina pode dar origem à Prolina
17
Q

Como ocorre a sintese de arginina a partir do glutamato?

A

ARGINASE converte a arginina da dieta em Ornitina+ureia
Arginina é sintetizada a partir do
glutamato, via ornitina, usando reações do
ciclo da ureia nos animais.

18
Q

Descreva como ocorre a biossíntese de AA a partir do 3-Fosfoglicerato

A

Forma-se Serina, Glicina e Cisteína
1) Oxidação - 3-Fosfoglicerato a 3-Fosfo-hidroxipiruvato pela FOSFOGLICERATO DESIDROGENASE

2) Transaminação - 3-Fosfo-hidroxipiruvato a 3-Fosfosserina pela FOSFOSSERINA AMINOTRANSFERASE
* Glutamato doa N

3) Hidrólise - 3-Fosfosserina a Serina pela FOSFOSSERINA FOSFATASE

4) Conversão de Serina em Glicina pela SERINA HIDROXIMETIL-TRANSFERASE

  • A síntese de Cisteína depende de 2 AA de Metionina que fornece o grupo enxofre e a Serina o esqueleno de C.
    Homocisteína (formada a partir de Metionina) + Serina = Cisteína
19
Q

Descreva quais os derivados de AA com relevância biológica

A
  1. Neurotransmissores
  2. Creatina
  3. Óxido nítrico
  4. Heme
  5. Purinas e Pirimidinas
20
Q

Descreva como ocorre a formação de GABA e Histamina e qual o cofator necessário

A

Cofator em ambas é a vitamina B6

  • GABA formado a partir do Glutamato pela ação da GLUTAMATO DESCARBOXILASE
  • Histamina formada a partir da Histidina pela ação da HISTIDINA DESCARBOXILASE
21
Q

Descreva como ocorre a biossíntese de Serotonina, como a via é regulada e qual a diferença entre o precursor e produto final

A

A partir do Triptofano
1) Hidroxilação do Triptofano em 5-hidroxitriptofano pela TRIPTOFANO HIDROXILASE (TPH)

2) Descarboxilação do 5-hidroxitriptofano em Serotonina pela DESCARBOXILASE DOS AA AROMÁTICOS

  • TRIPTOFANO HIDROXILASE - limitante da velocidade da reação
  • Triptofano tem um grupo carboxila
    *Serotonia tem um grupo hidroxila
22
Q

Descreva como ocorre a biossíntese das catecolaminas e quais as principais diferenças bioquímicas entre elas

A

A partir da Tirosina que produzimos a partir da Fenilalanina (essencial)

1)Hidroxilação da Tirosina em Dopa pela TIROSINA HIDROXILASE

2) Descarboxilação de Dopa em Dopamina pela DESCARBOXILASE DOS AA AROMÁTICOS cofator Vit. B6

3) Hidroxilação de Dopamina em Noradrenalina pela DOPAMINA B-HIDROXILASE Cofator Vit. C

4) Metilação de Noradrenalina em Adrenalina pela transferase PNMT Cofator Aldo Met

Diferenças bioquímicas:
*Dopamina ≠ Tirosina - tem hidroxila e não tem carboxila
*Noradrenalina ≠ Dopamina - tem uma hidroxila a mais
* Adrenalina ≠ Noradrenalina - tem um grupo metil

23
Q

Descreva qual a importancia da Creatina, como ocorre sua biossíntese, excreta e regulação enzimática

A
  • A fosfocreatina serve como um tampão energético no músculo
  • ↑ a performance esportiva pois serve como reserva energética rápida antes do músculo ativar as vias glicolíticas

Biossíntese:
Glicina+Arginina+grupo metila=Creatina
1. Sintese a partir de Glicina + Arginina
2. Meionina doa o grupo metila
3. CREATINA CINASE fosforila a Creatina em Fosfocreatina
*Por processos não enzimáticos creatina e fosfocreatina convertem-se em creatinina que é excretada na urina

Regulação CREATINA CINASE
*Fosforilada - armazena energia em repouso
*Desfosforilada - disponibiliza a energia durante o esforço muscular

24
Q

Descreva a importância do oxido nítrico e cite qual o AA precursor

A

Importante mensageiro biológico. Atua na neutrotransmissão, coagulação sanguínea e controle da PA.

Precursor é a Arginina