1
Q
Was sind die Grundlagen der Enzymwirkung?
A
- beschleunigen eine Reaktion
- sind spezifisch
2
Q
Welchen Einfluss hat ΔG auf die Enzymreaktion?
A
- ΔG negativ->exergon/positiv-> endergon
- ΔG-Wert Reaktion abhängig von freier Enthalpie Produkte
- ΔG der Ausgangssubstanzen
- sagt nichts über Geschwindigkeit Reaktion aus
- >negativer ΔG-Wert ->Reaktion kann auch extrem langsam verlaufen ->Enzym hat hierauf keinen Einfluss->aber auf ΔG*
3
Q
Beispiele:Wovon hängt der ΔG-Wert einer Reaktion ab?
A
- Natur der Reaktionspartner
- Konzentrationen
- Temperatur
4
Q
Was sit K?
A
- Konzentration von Produkt und Substrat im Gleichgewicht->Gleichgewichtskonstante
- >P/S=kH/kR
k->Geschwindigkeitskonstanten hin und rück
5
Q
A
6
Q
Was ist die Aktivierungsenthalpie/energie?Wie wirken sich Enzyme hier aus?
A
- S zu P über Übergangszustand mit höherer frei Enthalpie als S oder P besitzt
- freie Aktivierungsenthalpie ist Differenz zwischen freier Enthalpie des Übergangszustands und des Substrats
- geht nicht in endgültige Berechnung ΔG ein, da Energie zur Erreichung Übergangszustands wieder frei wird bei Bildung Produkt
- Enzyme erleichtern Bildung des Übergangszustands-> Enzyme beschleunigen Reaktionen, indem sie die Aktivierungsenergie verringern
7
Q
Woraus erklärt sich dieser Kurvenverlauf?
A
-hyperbolischer Verlauf bei zunehmender Substratkonzentration-> zunehmende Sättigung der aktiven Zentren der Enzyme bei Bildung Enzymsubstratkomplexen
8
Q
Was sind die Eigenschaften von aktiven Zentren?
A
- ) Das aktive Zentrum wird durch eine dreidimensionale Spalte im Enzym gebildet. Sie besteht aus Gruppen unterschiedlicher Abschnitte der Aminosäure-Sequenz.
- ) Das aktive Zentrum stellt nur einen kleinen Teil des Gesamtenzyms dar.
- ) Aktive Zentren schaffen ganz besondere Mikroumgebungen.
- ) Substrate werden durch viele schwache Wechselwirkungen an das Enzym gebunden.
- ) Die Bindungsspezifität ist von der definierten Anordnung der Atome im aktiven Zentrum abhängig.
9
Q
A
10
Q
Inwiefern lassen sich enzymkatalysierte Reaktionen
unterscheiden? Wie unterscheiden sich die Einheiten der Geschwindigkeitskonstanten?
A
- in ihren Ordungen:
- Ordnung:A->P Geschwindigkeitskonstante • Konzentration von A -> V = k [A]1
- >k: s-1
Ordnungszahl 1->auf Potenz bezogen
-2. Ordnung: z.B. Dimerisierung-> 2A->P =>V=k[A]2
oder A+B-> P => V= k[A][B]
->s-1M-1
11
Q
Was ist die Geschwindigkeit einer Reaktion? Was ist die Geschwindigkeitskonstante?
A
- Konzentrationsänderung pro Zeit
- Proportionalitätskonstante die mit Konzentration multipliziert wird um die Geschwindigkeit zu erhalten
12
Q
Was beschreibt diese Grafik?
A
- Menge des gebildeten Produkts bei verschiedenen Substratkonzentrationen als Funktion der Zeit
- V0->Ausgangsgeschwindigkeit Katalyse-> Mol Produkt die pro Sekunde gebildet werden, wenn Katalyse beginnt
- bis das Gleichgewicht der Reaktion erreicht ist->keine Nettoveränderungen mehr
13
Q
A
14
Q
Was beschreibt diese Grafik? Welchen Schluss kann man ziehen?
A
- verschiedene Anfangsreaktionsgeschwindigkeiten V0 für unterschiedliche Konzentrationen des Substrats
- Katalysegeschwindigkeit steigt mit zunehmender Substratkonzentration linear an und nimmt dann aber ab und erreicht bei höheren Substratkonzentrationen ein Maximum
15
Q
Erklären. Was wird zur Vereinfachung gemacht?
A
- Enzym bindet Substrat-> bildet Enzymsubstratkomplex ES mit Geschwindigkeitskonstante k1
- >ES kann entweder mit GK k-1 wieder in E und S zerfallen oder mit k2 Produkt bilden
- E und P können mit k-2 ES-Komplex bilden
- bei V0 betrachtet ->[P] gering-> nur hinreaktion
- >k-2[E][P] =0
16
Q
Was ist die Katalysegeschwindigkeit? Bildung und Zerfallsgeschwindigkeit [ES]?Wie kommt man unter Annahme eines Fließgleichgewichts auf KM?
A
V0=k2[ES]
Bildungsgeschwindigkeit [ES]=k1[E][S]
Zerfallsgeschwindigkeit für [ES] = (k-1 + k2)[ES]
-Fließglecihtgewicht->Konzentration Zwischenprodukts([ES]) konstant sogar bei Änderung Konzentrationen Ausgangsstoffe und Produkte-> Geschwindigkeiten Bildung und Zerfall gleich groß
k1[E][S]=(k-1+k2)[ES]->[E][S]/[ES]=(k-1+k2)/k1
->KM=(k-1+k2)/k1->Michaelis-Konstante
17
Q
Was ist Vmax? Wie lautet die Michaelis Menten-Gleichung? Welche Beduetungen haben V0 und Vmax?
A
- wenn alle katalytischen Bindungsstellen gesättigt sind-> [E]T=[ES]
- Vmax=k2[E]T
- bei sehr hohen Substratkonzentrationen-> V0= Vmax
- KM->Substratkonzentration bei der Reaktionsgeschwindigkeit Hälfte des Maximalwerts erreicht hat
18
Q
A
19
Q
Was versteht man unter der doppelt reziproken(Lineweaver-burk Auftragung)?
A
- Kehrwert der Michaelis-Menten-Gleichung
- führt zu einer Geraden mit der Steigung KM/Vmax
20
Q
Was ergibt sich aus Vmax eines Enzyms?
Bedeutung kcat?
A
-Wechselzahl eines Enzyms->Anzahl Substratmolekülen, die bei vollständiger Sättigung Enzyms mit Substrat pro Zeiteinheit umgewandelt werden kann
kcat=k2
Vmax=kcat[E]T
kcat=Vmax/[E]T
-alle Geschwindigkeitskonstanten einer Enzymreaktion zusammengefasst
21
Q
Was gilt für KM, wenn k-1 weitaus größer als k+2 ist?
A
KM=k-1/k+1=[E][S]/[ES]=KES
- damit entspricht KM der Dissoziationskonstante des ES-Komplexes
- dadurch stellt KM ein Maß für die Stabilität des ES-Komplexes->hoher KM-Wert ->schwache Bindung(Affinität)
- >gilt nur wenn k-1 weitaus größer als k+2 ist
22
Q
Was ist kcat?
A
- Wechselzahl: die Anzahl von Substratmolekülen, die bei vollständiger Sättigung des Enzyms mit Substrat pro Zeiteinheit in das Produkt umgewandelt werden
- entspricht k2
kcat =Vmax
23
Q
Wie lässt sich die katalytische Effiezienz darstellen?
Gibt es eine Grenze für diesen Wert?
A
kcat/kM
- umso größer dieser Wert ist, desto effizienter kann Substrat in produkt umgewandelt werden
- wenn man für KM = k-1+k2/kk1 einsetzt: wenn Geschwindigkeit Produktbildung(kcat)>>>> Zerfall ES-Komplex, dann kcat/kM nähert sich k1 an => kcat/KM wird durch k1 -> Geschwindigkeit diffsuionskontrollierte Begegnung von Enzym und Substrat begrenzt
- > kann k1 von 108 bis 109 s-1 • M-1 nicht übersteigen
24
Q
A
25
Was beschreibt der Circe Effekt?
-Nutzung von elektrostatischen Anziehungskräften, um Substrat in Zentrum zu dirigieren und so Diffusionsgeschwindigkeit zu überwinden
26
Klassen Enzymreaktionen mit mehreren Substraten?
-Sequenzielle Verdrängung und doppelte Verdrängung
27
Was beschreibt die sequenzielle Verdrängung? Welche beiden Arten lassen sich hierbei unterscheiden?
- zuerst müssen alle Substrate an das Enzym binden ehe Produkt freigesetzt wird
- es bildet sich bei Bisubstratreaktion der ternäre Komplex : Enzym und beide Substrate
2 Arten: geordnete, bei denen Substrate in definierter Reihenfolge an Enzym binden und zufällige
28
Welche Art Notation? Erklären. Welche Art der Verdrängung liegt vor?
- Cleland Notation
- geordnete sequenzielle Verdrängung
- Coenzym(NADH) bindet zuerst, dann erst kann Pyruat binden -\> sie werden umgesetzt und Lactat wird zuerst freigesetzt und derst dann kann NAD+ den Komlex verlassen
29
Erklären. Welche Art Verdrängung?
- zufällige sequenzielle Verdrängung
- Kreatinkinase
- entweder bindet ATP oder Kreatin und Kreatinphosphat oder ADP wird zuerst freigesetzt
30
Was versteht man unter einer doppelten verdrängung(Ping-Pong-Reaktion)? Was macht eine
- ein oder mehrere Produkte freigesetzt noch bevor alle Substrate an das Enzym gebunden sind
- es gibt ein substituiertes Enzymzwischenprodukt-\> Enzym ist zeitweilig modifiziert
31
Erklären.
- doppelte Verdränung
- Aspartat-Aminotransferase
- Übertragung Aminogruppe von Aspartat auf alpha-Ketoglutarat
- Aspartat bindet an Enzym-\> Enzym übernimmt Aminogruppe des Aspartats-\> substituiertes Enzymzwischenprodukt=\> Oxalacetat als erstes Produkt freigesetzt
- zweites Substrat alpha-ketoglutarat-\> bindet an Enzym und übernimmt Aminogruppe-\> als Glutamat freigesetzt
32
Allosterische Enzyme gehorchen nicht der Michaelis-Menten-Kinetik und zeigen oft sigmoidale Kurven. Warum?
- bestehen aus mehreren Untereinheiten und besitzen mehrere aktive Zentren
- Bindung des Substrat an ein aktives zentrum-\> Eigenschaften anderer aktiven Zentren beeinflusst
=\>oft kooperative Substratbindung-\> Substratbindung nach Bindung an erstes aktives Zentrum für andere erleichtert
33
Wie heißt ein Enzym ohne bzw. mit Cofakor?
- Apoenzym
- inaktives Apoenzym + Cofaktor = aktives Holoenzym
34
Welche Arten von Cofaktoren gibt es?
- Coenzyme-\>nicht proteinartige organische Cofaktoren, die lose gebunden sind
- prosthetische Gruppen-\> organische festgebundene Gruppe
- Metalle-\>2/3 aller Enzyme nutzen Metall
35
Welche allgemeinen katalytischen Mechanismen gib es? Beispiel
- kovalente Katalyse: temporäre Ausbildung einer kovalenten Bindung im Zentrum des Enzyms. meist Nukleophile kovalente katalyse-\> Chymotrypsin(Proteasen)
- allgemeine Säure-Base Katalyse: Protein fungiert als Protonendonor oder Akzeptor-\> Chymotrypsin/Carboanhydrase
- Katalyse durch Annäherung: Enzym erleichtert die Reaktion, indem es zwei Substrate mit richtiger Orientierung einander näher bringt
- Metallionenkatalyse: Metallionen können als Elektronendonoren oder akzeptoren, als Lewis-Säure oder als Bereitsteller von Hydroxidionen wirken-\> Carboanhydrase/Restriktionsenzyme
36
Wie funktionieren Proteasen im allgemeinen?
- Peptidbindung instabil, aber lange Halbwertszeit durch stabile Resonanzstruktur
- katalysieren hydrolytische Spaltung einer Peptidbindung
-
37
Hinter welchen Aminsosäuren spaltet Chymotrypsin?
Welche Strategie verfolgt es bei der Katalyse?
- carboxyl-Seite große hydrophobe und aromatische Aminosäuren
- kovalente Modifikation
38
Wie sieht die Struktur des Chymotrypsins aus? Wie wird es aktiviert?
-besteht aus 3 Ketten(A,B,C) aus einem Vorläuferpeptid(Chymotrypsinogen, das proteolytisch gespalten wird), die über Disulfidgruppen zusammengehalten werden
39
Was versteht man unter der katalytischen Triade des Chymotrypsins?
-Serin ist über Wasserstoffbrücke mit Imidazolring des Histidins verbunden, dessen NH-Gruppe wiederum mit der Carboxylgruppe eines Aspartats verknüpft ist
40
Wie wird das Serin der katalytischen Triade des Chymotrypsins reaktiv gemacht??
- Histidinrest positioniert Serinseitenkette und polarisiert Hydroxylgruppe, die dadurch leicht deprotoniert werden kann-\> in Gegenwart des Substrats-\>Akzeptor für Proton der Hydroxylgruppe-\>Alkoxidion-\>starkes Nucleophil
- Aspartatrest: Ausrichtung Histidins und macht es zu einem besseren Protonenakzeptor
41
Erklären Schritte 1-4. Welche beiden Katalysemechanismen liegen beim Chymotrypsin vor?
1. Substratbindung
2. nucleophiler Angriff Serins auf Carbonylgruppe der Peptidbindung
3. auseinanderfallen instabilen tetraedischen Zwischenprodukts-\>Sauerstoff mit negativer Formalladung in Oxyaniontasche(stabilisiert Übergangszustand)-\>zerfall zu Acylenzym(Peptidbinfung gespalten)
4. Aminogruppe löst sich von Enzym
- \>Acylierung Enzyms abgschlossen
42
Erklären Schritte 5-8
Deacylierung
5. Wassermolekül nimmt den zuvor von der Aminokomponente des Substrats besetzten Platz ein
6. Histidin Säurekatalysator und entzieht Wassermolekül Proton-\> OH- greift Carbonylkohlenstoffatom Acylgruppe an-\> tetraedisches Zwischenprodukt
7. zerfällt und 8. Carbonsäureprodukt entsteht
43
Wie kommt es beim Chymotrypsin zur Erkennung hydrophober Aminosäuren? Wie können andere Proteasen extrem gezielte Spaltungen machen?
- tiefe hydrophobe S1 Tasche in die lange ungeladene Seitenketten Phenylalanins und Tryptophans reinpassen-\> Bindung geeigneter Seitenkette -\>Positionierung im aktiven Zentrum(Bild oben)
- Erkennung für weitere Aminosäurereste im Substrat wietere Taschen-\> P1,P2,P3 usw.
44
Aminosäuren der katalytischen Triade zu Alanin mutiert-\> Erklären des Diagramms
- Austsuch Serin,Histidin-\> extremer Abfall
- Aspart-\> geringerer Effekt
- alle 3-\> gleich wie bei Serin und Histidin -\> nicht additiv
- das trotzdem noch katalytische Wirkung vorhanden ist-\> Oxyaniontasche kann immer noch anionische Zwischenprodukte stabilisieren
45
46
Welche Alternativen Proteasen gibt es? Was lässt sich zur Gemeinsamkeit aller Proteasen sagen?
- Cysteinproteasen(Papain,Caspasen)
- Aspartatproteasen(Renin,Pepsin)
- Metalloproteasen(v.a. Zinkproteasen wie Carboxypeptidase A)
- es wird immer durch einen spezifischen Mechanismus eine nucleophile Gruppe generiert, die Carbonylgruppe des Peptids angreift
47
48
Welche Reaktion katalysiert die Carboanhydrase?
- Reaktion von CO2 und Wasser zu Kohlensäure(und dann zu Hydrogencarbonatanion)
- schnelle Reaktion verschnellert
49
Wie sieht das aktive Zentrum der Carboanhydrase aus?
- Zink-ion mit Oxidationsstufe +2-\> 4 Koordinationsstellen
- 3 davon durch Imidazolringe Histidins besetzt und weitere Stelle durch Wassermolekül
50
Warum kann man die haydratisierung von CO2 als eine Reaktion pseudo-erster Ordnung ansehen?
-Geschwindigkeit Abbau CO2 proportional zu
V= k1•[H2O]•[CO2]-\> Wasser in reiner Wässriger lösung 55 M-\> konstant-\> k1´[CO2]-\>nur von CO2 abhängig
51
Auswirkung des pH-Werts auf Aktivität Carboanhydrase. Erklären.
- starker Anstieg der Aktivität mit steigendem pH-Wert
- Wasser, das an Zink gebunden hat-\> pkA-Wert von 7 im gegensatz zu 15,7(Hälfte protoniert/deprotoniert)
- zinkgebundenes Hydroxidion OH--\>ausreichendes nucleophil und kann CO2 viel besser angreifen als Wasser
52
Beschreiben Mechanismus der Kohlendioxidhydratisierung Carboanhydrase
1. Hydroxid-Genereierung durch Protonenfreisetzung
2. CO2-Bindung an aktives Zentrum
3. Hydroxidion-\>greift CO2-Molekül nukleophil an-\>negative Ladung Sauerstoff stabilisiert Zinkion
4. Freisetzung Hydrogencarbonatanions und Bindung neuen Wassermoleküls-\> regenerieren aktives Zentrum
53
Was lääst sich über Carboanhydrase versch. Organismen sagen?
- konvergente Evolution führte zu drei Zn-basierten Carboanhydrasen
- Katalysation mithilfe von Zink scheint optimale Lösung zu sein
54
Was zeichnet Restriktionsenzyme(Typ II) aus? Was lässt sich zu ihrer Spezifität sagen?
- schneiden DNA (Typ II innerhalb Erkennungssequenz) an definierten Positionen
- katalysiert Hydrolyse Phosphodieester-Rückgrats-\> 3´-Sauerstoffatom und Phosphoratom über nucleophilen Angriff am Phosphoratom
- müssen extrem spezifisch schneiden, um Erkennungssequenzen und nicht Wirts-DNA schneiden(Erkennung über Methylierung)
55
Was bedeutet in-line Verdrängung?
- nucleophile Gruppe greift Phosphoratom an-\> fünffach koordinierter Übergangszustand(trigonale Bipyramide mit Phosphoratom in Mitte)
- eintrtende nucleophile Gruppe an einer Spitze und zu ersetzende Gruppe an anderer Spitze(Abgangsgruppe A)-\>Verdrängung =\> inversion stereochemische Konformation(Regenschirm)
56
Welche beiden Mechanismen gibt es bei Restriktionsenzymen?
Mechanismus 1: mithilfe starker nucleophiler Gruppe über kovalent gebundenes Zwischenprodukt
Mechanismus 2: direkte Hydrolyse
57
Wie konnt man herausfinden, wie sich Mechanismus 1 und 2 der Peptid-Hydrolyse unterscheiden?
- Markierung mit Phosphorthioat-\>Schwefel statt Sauerstoff am Phosphat
- isotop markiertes Wasser mit 18O
- es kommt zu 4 verschiedenen Substituenten an Phosphat
- Rückschluss auf Stereochemie
- Umkehrung-\> Mechanismus 2, da eine Umkehrung
- keine Umkehrung-\> Mechanismus 1-\> es gab 2 Umkehrungen
58
Was befindet sich im aktiven Zentru von Restriktionsenzymen?
- ein Mg2+-Ion , das von 2 Aspartaten koodiniert wird und an Sauerstoff des Phospoesters gebunden hat und 3 freie Koordinationsstellen für Wassermoleküle
- eins der Wassermoleküle fungiert als Nukleophil, indem es vom Aspartat deprotoniert wird
59
Wie erkennen Restriktionsendunukleasen inverted repeats?
- zweizählige Symmetrie Restriktionsenzyme
- komplementäre Wasserstoffbrücken WW zwischen Resten Restriktionsenzymen und Basenpaaren
60
61
Bindungsenergie EcoRV an spezifische und unspezifische DNA. Erklären
- Restriktionsenzym bindet an spezifische und unspezifische DNA mit gleicher Affinität, spaltet aber nur passende Sequenzen
- bei passender Sequenz mehr Bindungsenergie, aber diese wird genutzt, um DNA zu deformieren
- Deformation notwendig für katalytisch aktiven spezifischen Komplex, da es nur so zur Ausbildung der Magnesiumbeindestelle kommt
62
Wie funktioniert der Schutz der Wirtszellen-DNA durch Methylierung?
-methylierten Basen können Wasserstoffbrücken mit Aminosäureresten nicht mehr ausbilden-\> Bindungsenergie geht verloren und DNA kann nicht deformiert werden
63
Welche 5 allgemeinen Prinzipien gibt es zur Enzymregulation?
1. allosterische Regulation:Interaktion zwischen regulatorischen und aktiven Zentren, sowie innerhalb aktiver Zentren(Kooperativität)-\> Aspartat-Transcarbomylase
2. verschiedene Enzymformen: Isozyme in unterschiedlichen Geweben mit unterschiedlichen Vmax und KM-Werten
3. reversible kovalente Modifikation: Veränderung katalytischer Aktivität/Funktion z.B. Kinasen/Phosphatasen
4. proteolytische Aktivierung: inaktive Vorstufen(Zymogene oder Proenzyme) werden durch Proteolyse aktiviert-\> Verdauungsenzyme
5. Regulation durch vorhandene Enzymmenge
64
Was macht die Aspartat-Transcarbomoylase(ATCase)? Wie wird sie gehemmt?
- katalysiert ersten Schritt in der Biosynthese der Pyrimidine-\> Kondensation von Aspartat und Carbamoylphosphat-\> N-Carbamoylphosphat und Orthophosphat
- wird durch Endprodukt CTP gehemmt-\> Geschwindigkeit ATCase hoch wenn c[CTP] gering und niedrig, wenn hoch
- Rückkopplungs oder Endproduktshemmung
- Schrittmacherreaktion
65
Wie kommt es bei der ATCase zu dem sigmoidalen Verlauf ?
- ATCase aus regulatorischen(r) und katalytischen(c) Untereinheiten
- 2c3 und 3 r2-\>c6r6
katalytische Trimere(c-ketten) und reglaorische Dimere(r-Ketten)
- T und R-Form(Bindung Bisubstratanalogon PALA)
- d.H. es gibt Kooperativität
66
Was bedeutet homotropischer Effekt/heterotropischer Effekt?
- homotropischer Effekt-\> Substrat wirkt sich selber auf Enzym aus(Substrat, das Übergang zwischen T und R-Form reguliert in ATCase)
- heterotropischer Effekt-\> Effekt von nicht Substratmolekülen auf allosterische Enzyme
CTP-\>Verschiebung KM-Wertes durch Stabilisierung T-Form/ATP -\> stabilisiert R-Form(viele Purin-nukleotide und genügend Energie für Biosynthese)
67
Beispiele für kovalente Modifikation als Mittel zur Regulation?
- Phosphorylierung
- Acetylierung
- Ubiquitinierung
- Sulfatierung
68
Was machen Kinasen?
- Kinasen katalysieren Phosphorylierung indem sie ATP nutzen, um Phosphatgruppe auf Serin, Threonin oder Tyrosinrest übertragen
- Phosphoranhydrid wird gespalten und es entsteht ein Phosphoesther
69
Was machen Phosphatasen?
- keine Umkehr der Kinasereaktion!!
- sondern Phosphoesther wird hydrolysiert und es wird Pi freigestzt
70
Warum ist die Phosphorylierung so effektiv für die Regulation?
1. Phosphorylgruppe fügt Protein 2 negative Ladungen zu-\> veränderte Elektrostatik kann Protein-Protein und Protein-Liganden WW ändern
2. Phosphorylgruppe kann 2 oder mehr WBB ausbilden
3. freie Enthalpie Phosphorylierung ist groß und nur Hälfte der freigestzten ATP energie für Bindung-\> Rest Konformelle Gleichgewichte ändern
4. Zeitraum zwischen Phosphorylierung und Dephosphorylierung ist variabel
5. Phosphorylieurngen häufig als Verstärkersignale-\> Kinasekaskaden
6. Verwendung ATP als Phosphorylgruppendonor-\> Stoffwechsel an Energiestoffwechsel der Zelle gekoppelt
71
Welche Prozesse beruhen auf der Aktivierung von Proteinen durch Proteolyse?
1. Verdauungsenzyme als Zymogene(proenzyme) im Magen oder Pankreas hergestellt
2. Blutgerinnung durch Kaskade proteolytischer Aktivierung ausgelöst
3. Proteinhormone aus inaktiven Vorstufen durch Proteolyse erzeugt:Proinsulin-\> Insulin
4. Kollagen aus Prokollagen
5. Entwicklungsprozesse durch Aktivierung von zymogenen gesteuert
6. Aktivierung Caspasen aus Procaspasen-\> Apoptose
72
Wie nennt man Zymogene von Proteinen?
entweder pro- oder -ogen
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Wie funktioniert die proteolytische Aktivierung von Chymotrypsin?
- Chymotrypsinogen von Trypsin gespalten und kann sich dann selber spalten zu alpha-chymotrxpsin
1. Die aminoterminale Gruppe von Ile 16 dreht sich ins Innere der Tasche und bildet mit Asp 194 eine Ionenbindung aus
2. Konformationelle Änderungen, die das Substratspezifitätszentrum ausbilden
3. Komplettierung der Oxyaniontasche -\>Das „Anschalten“ der Protease kann durch die Spaltung einer Peptidbindung erfolgen.
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Wie wird verhindert, dass die Trypsinkaskade bereits in der Bauchspeicheldrüse startet?
-Pankreas-Trypsin-Inhibitoren
Biochemie Leonardo
flashcards
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