Enzymes Flashcards
(26 cards)
Qu’est-ce qu’un enzyme et quel est son rôle?
Les enzymes sont des macromolécules spécialisées et sont presque toutes des protéines (à part les ribozymes).
Ils augmentent la vitesse de réactions chimiques en abaissant le niveau d’énergie d’activation.
Comment les enzymes diffèrent-ils des catalyseurs chimiques?
- Leur taux de réaction est plus élevé
- Les réactions enzymatiques se font dans des conditions relativement douces (temp/pH/salinité etc…)
- Les réactions enzymatiques sont très spécifiques
- Les réactions enzymatiques peuvent être modulées
La production de NADH dans le cycle de Krebs est une réaction de quel type et utilise quel type d’enzyme?
C’est une réaction d’oxydoréduction qui utilise l’oxydoréductase.
Quels sont les enzymes qui catalysent les 6 principales classes de réactions?
1 = oxydoréductase (oxydoréduction) 2 = transférase (transfère des groupements fonctionnels) 3 = hydrolase (réaction hydrolytique : ajouter des hydrogènes pour enlever des liaisons doubles) 4 = lyase (réaction d'élimination pour former des liaisons doubles) 5 = isomérase (isomérisation) 6 = ligase (formation des liaison avec hydrolyse ATP)
De quoi dépend la vitesse de réaction?
Elle dépend de la concentration de A et B et
varie de façon exponentielle avec ΔG‡ (l’énergie de transition qu’on a besoin dans un système).
Plus ΔG‡ est grande, moins stable sera l’état de transition et plus lente sera la réaction!
Décrivez la réaction enzymatique.
L’enzyme s’attache à son substrat, ce qui crée un complexe enzyme-substrat. L’enzyme doit activer le complexe pour le transformer, ce qui permet à la réaction de se faire. L’enzyme et le produit sont finalement séparés, laissant la possibilité à l’enzyme d’aller faire d’autres réactions
Que permet de découvrir la cinétique enzymatique?
- l’affinité d’un substrat ou d’un inhibiteur pour un enzyme
- le taux de catalyse maximale
- l’efficacité enzymatique
- le mécanisme d’action des enzymes
- les variations de l’efficacité de l’enzyme dans différentes maladies/conditions spéciales
- la régulation des voies métaboliques
- la quantité d’enzyme présent dans un tissu
Comment trouve-t-on la vitesse maximale de réaction?
On augmente graduellement la quantité de substrat à une concentration constante d’enzymes. Un moment donné, même si on ajoute plus de substrat, celui-ci ne se transforme plus en produit. On alors atteint la capacité maximale de l’enzyme à convertir le substrat (l’enzyme est saturé). Ceci correspond à la vitesse maximale de réaction.
Qu’est-ce que la Constante de Michaelis (Km) et que représente-t-elle?
Le Km est la concentration de substrat présente dans la réaction lorsqu’on atteint la moitié du Vmax.
Elle représente l’affinité de l’enzyme pour son substrat : un Km bas représente une haute affinité de l’enzyme pour son substrat et un Km élevé représente une faible affinité.
Dans le tracer de Lineweaver-Burk (représentation graphique de l’équation Michaelis-Menten), à quoi correspond le point où la droite intercepte l’axe des y? et le point où la droite intercepte l’axe des x?
Ordonnée à l’origine : -1/Vmax
Abscisse à l’origine : -1/Km
Qu’arrive-t-il comme modulation de l’activité enzymatique si on insère un inhibiteur compétitif?
Si on met un inhibiteur compétitif, le Km augmente, mais le Vmax reste le même (il y a une compétition au site actif de l’enzyme, ce qui change l’affinité).
Si on met assez de substrat on peut quand même attendre le même Vmax.
Qu’arrive-t-il comme modulation de l’activité enzymatique si on insère un inhibiteur non-compétitif?
Si on met un inhibiteur non-compétitif, le Vmax diminue, mais le Km reste pareil (l’affinité n’est pas changée, car c’est un inhibiteur qui va se lier ailleurs sur l’enzyme et qui va inhiber sa capacité à transformer le substrat).
Qu’arrive-t-il comme modulation de l’activité enzymatique si on insère un inhibiteur incompétitif?
L’affinité est augmentée alors que le Vmax est diminué (cet inhibiteur se fixe au complexe empêchant la formation du produit de réaction)
Quels sont les types de spécificité faibles d’un enzyme envers son substrat et la réaction qu’il catalyse?
- Spécificité de liaison (ex : peptidase, phosphatases, estérases. Sont surtout des enzymes de dégradation et reconnaissent souvent plusieurs substrats différents).
- Spécificité pour un groupement chimique (ex : l’hexokinase catalyse la phosphorylation des sucres tant qu’ils soient des aldohexoses comme le glucose et fructose).
- Spécificité absolue ou presque absolue (ex : réaction catalysée par un enzyme qui possède une vitesse appréciable, mais seulement en présence de leur substrat très spécifique)
Sous quelle forme (stéréospécificité) doivent être les sucres pour pouvoir se lier au site actif? et les acides aminés?
Seuls les sucres D sont peuvent être reconnu et transformé par les enzymes. Les acides aminés doivent être de la forme L.
Comment se nomme un cofacteur qui est une molécule organique complexe?
Un coenzyme.
Comment se nomme l’union de l’apoenzyme (la partie protéique de l’enzyme) et de son coenzyme (ou de son cofacteur)?
L’holoenzyme.
Quel nom donne-t-on à un cofacteur qui est fixé de façon covalente à l’enzyme?
C’est un groupement prosthétique
Qu’est-ce qu’un zimogène?
Un enzyme qui est synthétisé sous une forme inactive qui demande à être activé par protéolyse partielle (segmentation).
Que représente la courbe sigmoïdale?
L’attache aux différents sites de liaison du substrat et du cofacteur/coenzyme.
À quels niveaux se manifestent les différences entre les isozymes?
Au niveau :
- des séquences d’acides aminés,
- cinétique,
- de la structure 3-D.
La vitesse de réaction de la pepsine est maximale à quel pH?
À un pH d’environ 2. (l’estomac produit de l’acide chlorhydrique)
La vitesse de réaction de la trypsine ou l’alcaline phosphatase est maximale à quel pH?
À un pH de 8.
La vitesse de réaction de l’hydrolyse de l’amidon est maximale à quel pH?
À un pH neutre.
