Protéines Flashcards

(18 cards)

1
Q

De quoi est constitué un acide gras?

A

Un carbone central sur lequel il y a :

  • un groupe amine
  • un groupe carboxyle
  • un groupe R (qui diffère pour chaque acide aminé)
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Q

Quelles sont les différentes catégories (4) d’acides aminés?

A

Acides aminés dont le groupe R est :

  • Acide et polaire (chargé -)
  • Basique et polaire (chargé +)
  • Polaire mais non-chargé
  • Non-polaire
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3
Q

Quel est le premier acide aminé dans la synthèse de toutes les protéines?

A

La méthionine.

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4
Q

Quels sont les acides aminés aromatiques?

A

La phénylalanine et le tryptophane sont aromatiques en raison des cycles qui sont dans leur groupe R.

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5
Q

On peut faire plusieurs modifications sur les groupes R afin d’obtenir des milliers de protéines. Qu’est ce que ;

  • la méthilation?
  • l’acéthylation?
  • la phosporylation?
  • la carboxylation?

Je suis pas sûre des réponses haha

A

Méthilation : modification des groupes R pour qu’ils deviennent hydrophobes (ex : compaction de l’ADN)

Acéthylation : modification des molécules du groupe R pour qu’elles deviennent hydrophiles

Phosporylation : activation des enzymes, des protéines ou des récepteurs pour des fonctions spécifiques

Carboxylation : donner une affinité au groupe R pour le calcium

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6
Q

Qu’est-ce qui détermine l’architecture 3-D des protéines?

A
  • La rigidité du lien peptidique (lien entre le groupe OH du groupement acide et un hydrogène du groupement amine) : il est rigide alors il n’y a pas beaucoup de torsion possible
  • Les liaisons électrostatiques (Interactions de longue distance)
  • Les interactions de Van der Waals (Interactions de courte distance).
  • Les ponts disulfures (lien entre les cystéines)
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7
Q

Quels groupes sont toujours vers l’extérieur dans l’Hélice alpha?

A

Les groupes R

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8
Q

Quelle protéine contient uniquement des Hélices alpha?

A

La myoglobine

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9
Q

Pourquoi les feuillets plissés Beta antiparallèles sont-ils plus stables?

A

Ils sont plus stables car les ponts hydrogènes sont en ligne droite et les atomes de cette liaison sont plus près les uns des autres, alors ils tirent plus fort.

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10
Q

Qu’est-ce que la rhodopsine? Elle s’appelle comme ça lorsque quelle vitamine vient s’attacher?

A

Protéine essentielle pour notre vision, car elle permet de détecter la lumière.

Elle se nomme initialement opsine, mais devient une rhodopsine lorsque la rétinal (vitamine A) vient s’attacher à l’acide aminé lysine.

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11
Q

Expliquer le mécanisme de la rhodopsine.

A

Une rhodopsine active 500 transducines, qui mènent à l’activation de 500 enzymes phosphodiestérases. Ces enzymes dégradent les GMP cycliques (qui gardent les canaux ioniques ouverts), ce qui cause la fermeture des canaux. Ceci empêche des millions d’ions sodium d’entrer dans la cellule pendant 1 seconde par photon. Les bâtonnets deviennent donc hyperpolarisés, ce qui fait que l’on peut détecter la lumière.

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12
Q

Qu’arrive-t-il à la rhodopsine lorsque le photon la frappe?

A

La rétinal cis devient trans

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13
Q

Qu’est-ce qu’une thalassémie?

A

Un déficit quantitatif d’une chaîne (alpha ou beta)

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14
Q

Qu’est-ce qu’une hémoglobinose?

A

Un déficit qualitatif d’une chaîne (alpha ou beta)

Ex : drépanocytose

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15
Q

Qu’est-ce que la drépanocytose? Qu’est-ce que ça provoque?

A

L’acide glutamique en position 6 de la chaîne ß est remplacé par une valine, ce qui crée une hémoglobine anormale.

Ceci fait que l’hémoglobine se met à former de longs fuseaux.

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16
Q

Quelle est la différence entre un malade hétérozygote et homozygote?

A

Un malade hétérozygote a 30% de ses érythrocytes qui sont déformés par l’anémie falciforme, alors que pour un homozygote, c’est 100%.

17
Q

Qu’est-ce que la dentilogenèse imparfaite, l’amélogenèse imparfaite et l’ostéogenèse imparfaite?

A

Ce sont des problèmes de structure dans les protéines. Les os deviennent friables, car les fibres de collagène ne sont plus aussi fortes.

18
Q

Qu’est-ce que le prion? Que cause-t-il comme changement?

A

Protéine causant une dégénérescence du système nerveux centrale.

Les prions causent un changement dans la conformation 3D de la protéine PrPc. Ce changement de conformation lui donne une résistance accrue à la dégradation, ce qui le rend résistant à la protéase.