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Flashcards in Klausurfragen VL Deck (47)
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1

Nennen Sie zwei nicht-Zustandsfunktionen

δQ = -δW = 0

2

wie berechnet man das für eine Phasenumwandlung benötigte ΔQ?

?

3

Wie viel Energie steckt in eines Wasserstoffbrückenbindung?

-10 bis -40kJ/mol

4

Was passiert an den Phasenumwandlungspunkten mit der Wärmeenergie?

geht in den Entropieteil

5

Welche Bestandteile gehören zu inneren Energie einer Pufferlösung?

?

6

Begründen Sie warum ein abgeschlossens System zur Ruhe kommen muss (2 Argumente)

solange System aktiv ist steigt S und somit auch Temperatur im S*T steckenden Teil

irgendwann ist gesamte Energie im S*T-Teil --> Wärme kann nur bei Temperaturgradienten Arbeit verrichten
--> abgeschlossenes System erreicht maximale Temperatur und muss zum Stillstand kommen

7

Wie ist das thermodynamische GG definiert?

Zustand eines abgeschlossenen thermodynamischen Systems mit konstanter innerer Energie, Volumen, verallgemeinerten Koordinaten und Teilchenanzahl

8

Wieso kann Entropie nicht vernichtet werden? (mit 2. HS begründen)

Entropie entsteht durch die thermodynamische Umwandlung von Arbeit in Wärmeenergie

dieser Prozess ist irreversibel und somit kann Entropie nicht vernichtet werden

9

Einheit von Entropie

J/K

10

In welcher Form kann ein System Entropie exportieren?

durch Wärme

zusammen mit dem System zu- oder abgeführte Materie

11

Welcher Zusammenhang besteht zwischen dG und dem idealen Gasgesetz

Das Gasgesetz ist eine Zustandsfunktion des Gases

Zustandsgleichungen können durch Zustandsvariablen verknüpft werden und somit die Variablenanzahl eingeschrängt und das System beschrieben werden

12

Welche Konzentrationsmaße gibt es?

Die tatsächliche (c) und die Prozentuale (X = Molenbruch)

13

Was ist das chemische Potential? Wieso ist es keine Stoffkonstante?

die dem System mit einem Mol Substanz zugegebene Energiemenge

hängt immer vom System ab

(WW-mit Systembestandteilen werden also berücksichtigt)

14

Durch welche Effekte kommt eine Oberflächenspannung zustande?

?

15

Wodurch kann man das GG verschieben? (chemische Reaktionen)

?

16

Was sind die Standardbedingungen (bei denen sich ΔG=ΔG0 ergibt) ?

Bedingungen, unter denen der RT-Term (in der Gleichung für ΔG) verschwindet z.B.: alle Konzentrationen sind gleich

17

Was ist Osmose?

Bewegung von Flüssigkeit durch eine Membran
infolge von unterschiedlichen Partikelkonzentrationen auf beiden Membranseiten

18

Was ist Osmolarität?

Summe aller impermeablen Teilchenkonzentrationen

19

Welche Größen hängen von dG ab?

• Stabilität von Strukturen / Bindungen jeder Art/
Proteinzustände
• Energetik von Reaktionen
• Geschwindigkeit von Reaktionen

20

Nennen Sie zur ΔG-Messung geeignete Methoden

direkte Messmethode: Kalorimetrie

indirekte Methoden : Bestimmung der GG-Konzentrationen
• GG-Dialyse
• Massenspektrometrie
• mechanische Trennung der Komponenten: Zentrifugation,
Filtration,
Elektrophorese
• Fluoreszenz-Depolarizatrion
• Evaneszent-wave Sensor
• Plasmon-Resonanz-Methode -
• (Kinetische Verfahren)

theoretisch / exp. Methoden: über Strukturbestimmungen

21

1. Prinzip eines ITC-Kalorimeters (Zeichnung+Wirkungsweise)

1. Jeder Ligand-Tropfen bewirkt Reaktion d.h. T-Sprung in rechter Kammer

2. Die Temperatur der linken Kammer wird elektronisch nachgeheizt
primäre Messgröße: pro Tropfen benötigte Heizenergie ( ΔH )

3. Die Temperatur sinkt danach wieder auf Thermostat-Wert

22

Vor- + Nachteil der Messergebnisbei ITC

Vorteile:
Anspruchslos: keine Labeln,
kein Fixieren der Proteine
geht immer (falls genügend Proteine vorliegen)
Informationen : ΔG, ΔH und ΔS, K + Bindungsanzahl
Automatisert

Nachteile:
mg-Mengen erforderlich
Systeme sind rauschanfällig: z.B. Stöße von Luftbläschen
Messbereich auf mittlerer Affinität (K) eingeschränkt

23

Wie viel Energie wir pro festgehaltenem FG freigesetzt?

24

Vorteile der GG-Dialyse

Extrem einfach , extrem preiswert

25

Nachteile der GG-Dialyse:

 Hohe Konzentrationen erforderlich,
 einer der beiden Bindungspartner muss groß genug sein (an der
Membran zurückgehalten werden).
 Die Membran selbst kann Ligand bzw Rezeptor unspezifisch binden

26

Prinzip der Massenspektroskopie

1. Ion wird zwischen 2 Elektroden gebracht + durch Feld beschleunigt
2. Ion verlässt Elektrodenraum + fliegt frei weiter
3. Messgröße: Δt (Zeit für freien Flug)

27

Prinzip der Sequenzanalyse

1. Schritt: DNS wird biochem. fragmentiert

2. Schritt: Massenspektrum

Ergebnis: aufsteigende Reihe von Molekulargewichten: MW1, MW2, MW3 ...
Die MW-Differenzen können den 4 Nukleotiden zugeordnet werden

28

Wie ist die Energie Definiert?

E=Q*U (Ladung des Ions * Spannung)

29

Anwendungsfelder des MAssenspektrometers in Biologie

• Bestimmung von GG-Konzentrationen: R, L , RL werden identifiziert
• Analyse von Molekülfragmenten: Ermittlung der Schnittstelle von Proteasen, Nukleasen, Glykosidasen
• Artenbestimmung (zB. Bakterien): Massenspektrum der Bakterienbestandteile ist artspezifisch
• Elektrophorese: Detektion der Proteine

30

Prinzip der Floureszenz-Deploarisation

Konzentrationsbestimmung (R,L,RL) über Auswertung der untersch. Deploarisationsgeschw.