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Klausurfragen VL Flashcards

(47 cards)

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1
Q

Nennen Sie zwei nicht-Zustandsfunktionen

A

δQ = -δW = 0

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Q

wie berechnet man das für eine Phasenumwandlung benötigte ΔQ?

A

?

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3
Q

Wie viel Energie steckt in eines Wasserstoffbrückenbindung?

A

-10 bis -40kJ/mol

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4
Q

Was passiert an den Phasenumwandlungspunkten mit der Wärmeenergie?

A

geht in den Entropieteil

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5
Q

Welche Bestandteile gehören zu inneren Energie einer Pufferlösung?

A

?

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6
Q

Begründen Sie warum ein abgeschlossens System zur Ruhe kommen muss (2 Argumente)

A

solange System aktiv ist steigt S und somit auch Temperatur im S*T steckenden Teil

irgendwann ist gesamte Energie im S*T-Teil –> Wärme kann nur bei Temperaturgradienten Arbeit verrichten
–> abgeschlossenes System erreicht maximale Temperatur und muss zum Stillstand kommen

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7
Q

Wie ist das thermodynamische GG definiert?

A

Zustand eines abgeschlossenen thermodynamischen Systems mit konstanter innerer Energie, Volumen, verallgemeinerten Koordinaten und Teilchenanzahl

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8
Q

Wieso kann Entropie nicht vernichtet werden? (mit 2. HS begründen)

A

Entropie entsteht durch die thermodynamische Umwandlung von Arbeit in Wärmeenergie

dieser Prozess ist irreversibel und somit kann Entropie nicht vernichtet werden

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9
Q

Einheit von Entropie

A

J/K

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10
Q

In welcher Form kann ein System Entropie exportieren?

A

durch Wärme

zusammen mit dem System zu- oder abgeführte Materie

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11
Q

Welcher Zusammenhang besteht zwischen dG und dem idealen Gasgesetz

A

Das Gasgesetz ist eine Zustandsfunktion des Gases

Zustandsgleichungen können durch Zustandsvariablen verknüpft werden und somit die Variablenanzahl eingeschrängt und das System beschrieben werden

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12
Q

Welche Konzentrationsmaße gibt es?

A

Die tatsächliche (c) und die Prozentuale (X = Molenbruch)

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13
Q

Was ist das chemische Potential? Wieso ist es keine Stoffkonstante?

A

die dem System mit einem Mol Substanz zugegebene Energiemenge

hängt immer vom System ab

(WW-mit Systembestandteilen werden also berücksichtigt)

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14
Q

Durch welche Effekte kommt eine Oberflächenspannung zustande?

A

?

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15
Q

Wodurch kann man das GG verschieben? (chemische Reaktionen)

A

?

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16
Q

Was sind die Standardbedingungen (bei denen sich ΔG=ΔG0 ergibt) ?

A

Bedingungen, unter denen der RT-Term (in der Gleichung für ΔG) verschwindet z.B.: alle Konzentrationen sind gleich

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17
Q

Was ist Osmose?

A

Bewegung von Flüssigkeit durch eine Membran

infolge von unterschiedlichen Partikelkonzentrationen auf beiden Membranseiten

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18
Q

Was ist Osmolarität?

A

Summe aller impermeablen Teilchenkonzentrationen

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19
Q

Welche Größen hängen von dG ab?

Study These Flashcards
A

• Stabilität von Strukturen / Bindungen jeder Art/
Proteinzustände
• Energetik von Reaktionen
• Geschwindigkeit von Reaktionen

20
Q

Nennen Sie zur ΔG-Messung geeignete Methoden

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A

direkte Messmethode: Kalorimetrie

indirekte Methoden : Bestimmung der GG-Konzentrationen
• GG-Dialyse
• Massenspektrometrie
• mechanische Trennung der Komponenten: Zentrifugation,
Filtration, 
Elektrophorese
• Fluoreszenz-Depolarizatrion
• Evaneszent-wave Sensor
• Plasmon-Resonanz-Methode -
• (Kinetische Verfahren)

theoretisch / exp. Methoden: über Strukturbestimmungen

21
Q
  1. Prinzip eines ITC-Kalorimeters (Zeichnung+Wirkungsweise)
Study These Flashcards
A
  1. Jeder Ligand-Tropfen bewirkt Reaktion d.h. T-Sprung in rechter Kammer
  2. Die Temperatur der linken Kammer wird elektronisch nachgeheizt
    primäre Messgröße: pro Tropfen benötigte Heizenergie ( ΔH )
  3. Die Temperatur sinkt danach wieder auf Thermostat-Wert
22
Q

Vor- + Nachteil der Messergebnisbei ITC

Study These Flashcards
A

Vorteile:
Anspruchslos: keine Labeln,
kein Fixieren der Proteine
geht immer (falls genügend Proteine vorliegen)
Informationen : ΔG, ΔH und ΔS, K + Bindungsanzahl
Automatisert

Nachteile:
mg-Mengen erforderlich
Systeme sind rauschanfällig: z.B. Stöße von Luftbläschen
Messbereich auf mittlerer Affinität (K) eingeschränkt

23
Q

Wie viel Energie wir pro festgehaltenem FG freigesetzt?

24
Q

Vorteile der GG-Dialyse

Study These Flashcards
A

Extrem einfach , extrem preiswert

25
Nachteile der GG-Dialyse:
 Hohe Konzentrationen erforderlich,  einer der beiden Bindungspartner muss groß genug sein (an der Membran zurückgehalten werden).  Die Membran selbst kann Ligand bzw Rezeptor unspezifisch binden
26
Prinzip der Massenspektroskopie
1. Ion wird zwischen 2 Elektroden gebracht + durch Feld beschleunigt 2. Ion verlässt Elektrodenraum + fliegt frei weiter 3. Messgröße: Δt (Zeit für freien Flug)
27
Prinzip der Sequenzanalyse
1. Schritt: DNS wird biochem. fragmentiert 2. Schritt: Massenspektrum Ergebnis: aufsteigende Reihe von Molekulargewichten: MW1, MW2, MW3 ... Die MW-Differenzen können den 4 Nukleotiden zugeordnet werden
28
Wie ist die Energie Definiert?
E=Q*U (Ladung des Ions * Spannung)
29
Anwendungsfelder des MAssenspektrometers in Biologie
* Bestimmung von GG-Konzentrationen: R, L , RL werden identifiziert * Analyse von Molekülfragmenten: Ermittlung der Schnittstelle von Proteasen, Nukleasen, Glykosidasen * Artenbestimmung (zB. Bakterien): Massenspektrum der Bakterienbestandteile ist artspezifisch * Elektrophorese: Detektion der Proteine
30
Prinzip der Floureszenz-Deploarisation
Konzentrationsbestimmung (R,L,RL) über Auswertung der untersch. Deploarisationsgeschw.
31
Vor- und Nachteil der Floureszenz-Deploarisation Abstrahldauer/ Rotationsdauer?
• Vorteile der Methode: Sensitiv, funktioniert auch in vivo, Tropfenmengen genügen • Nachteil: Labeling notwendig Abstrahldauer (Fluoreszenz~ 10- 8 ); Dauer einer Rotation: 10-12...10-10
32
Methode der Surface-Plasmon-Resonanz
1.) Auf Prisma wird Goldfilm aufgebracht 2.) Auf Goldfilm werden Rezeptorproteine verankert (über Thio-Gruppen) 3.) Ligand wird eingeströmt, kann Bindung eingehen Nachweis der Bindung: 4.) Laser wird an Grenzfläche reflektiert
33
Vor- & Nachteile der Methode der Surface-Plasmon-Resonanz
Vorteile: • Goldspots können sehr klein gemacht werden (1µm) -> Abscannen von großen Arrays möglich • Es können Oberflächenkonzentrationen bis hinab zu 50 ng/mm2 bestimmt werden (BIOCORE) • Keine Markierungen der Bindungspartner erforderlich • 100-400 Assays/Tag möglich, (mit parallel arbeitende Chips entsprechend mehr) • Bindungskinetik wird auch gemessen Nachteil: • Ein Bindungspartner muss chemisch immobilisiert werden. • unspezifische Bindungen auf Goldschicht
34
Eigenschaften der Bolzmann-Verteilung
gilt für abgeschlossene und geschlossene Systeme
35
Anwendbarkeit für Bolzmann-Verteilung
S=k ln (Ω) : Berechnungsformel für die Entropie eines Systems Wahrscheinlichkeit für einen speziellen Mikrozustand mit der Energie εi berechnen Begründung der statistischen Thermodynamik
36
qualitative Erklärung der depletions-Kräfte
Depletions-Kräfte entstehen im Gemisch aus kleinen und großen Teilchen z.B. Plättchen und Kügelchen für einzelne Plättchen gilt: die Kügelchen treffen die Platte von allen Seiten --> es gibt keine Nettokraft kommen sich 2 Plättchen so nahe, dass keine Kügelchen mehr dazwischen passen, wirken entropische Nettokräfte, die die Platten zusammenpressen
37
Was sind depletions-Kräfte?
depletions-Kräfte sind rein entropisch bedingte Kräfte sie können Strukturen erzeugen
38
Was ist der kooperative Effekt?
Bsp.: Hämoglobin bereits gebundenen O2-Moleküle verbessern die Bindungsbereitschaft für weitere O2-Moleküle
39
Wieso kann die Zugaben unbeteiligter Stoffe die Enzymaktivität steigern?
Crowding-Agent --> verdrängt Liganden aus Umgebung zur Bindungsstelle d.h Crowding-Agent erhöht wirksame Liganden-Konzentration
40
Welche Information steckt in Schwingungsdaten?
Dass Energie gequantelt ist Bindungsstärke (Kraftkonstante k) und Masse des schwingenden Teilchens kleine Moleküle schwingen schneller
41
Wie ermittelt man Verunreinigungen (z.B. bei UV/vis)
durch Vergleichen mit einer Referenzprobe o. durch Auswertung bei unterschiedlichen Wellenlängenkombinationen Verunreinigung wäre eine 3. Komponente und würde ein 3. Gls erfordern
42
Beschreiben Sie einen Versuch zur Untersuchung von Extinktionskoeffizienten
Licht durch eine Probe schicken und messen wie stark das Licht geschwächt wurde
43
Welche Wellenlänge sollte bei der Mesung von Extinktion oder Konzentration einer Probe benutzt werden
Wellenlänge bei der das untersuchte Protein absorbiert
44
Wodurch entstehen Bandenverbreiterungen (Klausur)? | oder wie kann man diese vermeiden?
a) Doppler-Verbreitung: Molekülbewegung überlagert sich (Kühlen hilft) b) Lebensdauerverbreiterung: zerhackte monochromatische Welle (z.B. Fluoreszenzquellen) sorgt für Streuung (kaum vermeidbar)
45
Was ist Solvatichromismus
Die Farbe des Farbstoffes (d.h. sein Spektrum) hängt vom Lösungsmittel ab Grund: das LM stabilisiert entweder den Grund- oder den angeregte Zustand (ändert so die Differenz zwischen HOMO/LUMO)
46
Prinzip von FRET
bei hinreichender Nähe zwischen Donor und Akzeptor kommt es zum Energietransfer (Donor wird angeregt aber Akzeptor strahlt ab) erforderliche Nähe: <100A
47
Voraussetzung für FRET
Donor: fluor. Molekül Akzeptor: Farbstoff mit überlappender Absorptionswellenlänge

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