Práctica 12 Flashcards
(19 cards)
Qué es la transaminación
Proceso de desaminación y aminación combinada en el cual el radical amino de un aminoácido es transferido de forma reversible a un alfacetoácido sino a su vez el radical alfasetoácido transferido al aminoácido original
Cómo se les llama a las enzimas que catalizan la transaminación
Se le denomina como transaminasas
Esta reacción adquirió gran importancia en medicina clínica a raíz de los trabajos publicados en 1954 por
La due wesky y Carmen
Cuál es la reacción importancia de la transaminación
El hecho de que la transaminasa glutámico oxalacética tgo o aspartato aminotransferasa ast se incrementa en el torrente sanguíneo después de los infartos del miocardio
Cómo es más rápida la velocidad de la reacción en la que participa la ast
La velocidad de la reacción en la que participa la st es más rápida de derecha a izquierda que en sentido contrario
Los métodos de laboratorio para cuantificar la velocidad de reacción de la ast se realizan en qué dirección
De izquierda a derecha
Qué utilizan como su tracto los métodos para la cuantificación de la actividad enzimática de la ast
El ácido aspártico y el ácido Alfa ceta glutárico
Qué es la ast
Es una enzima
Dónde se encuentra la ast
En los tejidos con actividad metabólica elevada
Menciona en orden decreciente los órganos en donde se encuentra la ast
Corazón hígado músculo esquelético riñón cerebro páncreas vaso y pulmones
A consecuencia de que se libera la ast al torrente sanguíneo
A consequential on muerte de los que conforma la parte funcional de los órganos
Un aumento en la actividad de la ast y de la alt se da En qué patologías
En cualquier patología donde la integridad de las células hepáticas estén dañadas
La ast específicamente cuándo incrementa
Después de un infarto del miocardio está presente en un 97% también en patologías como distrofia muscular embolia pulmonar y pancreatitis aguda en conjunto a la alt
Fundamento de la actividad enzimática de la ast o tgo
La Aspartato Amino Transferasa (AST) presente en una muestra biológica, cataliza la
transferencia del grupo amino del L-aspartato al α-cetoglutarato en presencia de la vitamina
B6 y a un pH de 7.4 para formar Oxalacetato y Glutamato. El Oxalacetato formado, en
presencia de la coenzima NADH + H+ y de la enzima Malato Deshidrogenasa (MDH) es
reducido a L-Malato y NAD+.
Para qué se incluye a la ldh en el reactivo
Para convertir el piruvato endógeno de la muestra a lactato durante la fase anterior a la medición
Cómo se evalúa la ast
Midiendo la oxidación de la coenzima Nadh a 340nm 5min
Valores de referencia de la ast
Hombres hasta 19 25° 26 30° 38° 37
Mujeres hasta 16 25° 22 30° 31 37°
Cálculos de la ast
Promedio de la diferencia de absorbancias por minuto por 1750
