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proteine Flashcards

(55 cards)

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1
Q

principali funzioni

A

-> proteine adattatrici: organizzano le vie di segnalazione intracellulari
-> proteine contrattili: costituiscono tessuti contrattili dell’organismo es. actina e miosina (del muscolo)
-> proteine strutturali: formano l’impalcatura del corpo umano
-> proteine di trasporto: trasportano sostanze nell’organismo es. emoglobina (trasporta ossigeno)
-> proteine di difesa: sistema di difesa dell’organismo es. anticorpi
-> enzimi: catalizzatori che aumentano la velocità delle reazioni chimiche nell’organismo es. pepsina (catalizza la digestione chimica)
-> ormoni: mediano la comunicazione tra cellule

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Q

classificazioni

A

in base ai costituenti: semplici e coniugate
-> s: solo catene di amminoacidi
-> c: polipeptidi + gruppi prostetici
in base alla forma: fibrose, globulari, di membrana
-> f: struttura allungata
-> g: struttura compatta
-> m: immerse nel doppio strato fosfolipidico
–> transmembrane
–> periferiche

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3
Q

monomeri?

A

amminoacidi

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4
Q

da cosa è formato un amminoacido?

A

centro = carbonio alfa
un gruppo carbossilico
un gruppo amminico
un idrogeno
un gruppo sostituente

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5
Q

amminoacido più semplice

A

glicina (grp sostituente = H)

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6
Q

amminoacidi apolari

A

gruppi R alifatici es. glicina, prolina, metionina
gruppi R aromatici

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7
Q

amminoacidi polari

A

carica 0: catena laterale non ionizzabile es. cisteina
carica +: ionizzabile, amminoacidi basici
carica -: ionizzabile, amminoacidi acidi

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8
Q

amminoacidi essenziali cosa sono? quali sono?

A

amminoacidi che non possono essere sintetizzati nelle cellule e devono essere assunti con la dieta
-> valina
-> leucina
-> isoleucina
-> fenilalanina
-> triptofano
-> lisina
-> metioina
-> treonina
-> istidina

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9
Q

legame tra gli amminoacidi?

A

legame peptidico

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10
Q

tramite che reazione si forma il legame peptidico?

A

condensazione: il gruppo carbossile di un amminoacido reagisce con il gruppo a-ammino di un altro e si perde una molecola di acqua

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11
Q

caratteristiche del legame peptidico?

A

rigido: no rotazione intorno al legame
planare: gli atomi coinvolti nella sua formazione sono tutti sullo stesso piano (!! perché è rigido)

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12
Q

dipeptide? esempi?

A

unione di due amminoacidi es.
-> alanina + serina = alanilserina
-> serina + alanina = serilalanina

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13
Q

oligopeptide?

A

2-10 amminoacidi

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14
Q

poplipeptide?

A

10-100 amminoacidi

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15
Q

polipeptidi: terminali

A

C-terminale: grp carbossilico libero
N-terminale: grp amminico libero

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16
Q

struttura primaria?

A

sequenza della catena polipeptidica

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17
Q

struttura primaria: cosa succede se c’è una piccola variazione nella sequenza? perché? esempio?

A

la struttura primaria è necessaria per la funzione di una proteina, quindi se c’è anche una piccola variazione nella sequenza, questa può rendere la proteina inattiva
es. anemia falciforme (una malattia genetica del sangue): causata dall’alterazione di un unico amminoacido (acido glutammico) nella sequenza dell’emoglobina

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18
Q

struttura secondaria?

A

legami a idrogeno si formano tra amminoacidi non successivi, andando così a ripiegare la catena

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19
Q

elementi ricorrenti di struttura secondaria

A

alfa-elica
foglietto-beta

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20
Q

chi ha postulato l’esistenza dell’alfa-elica?

A

Pauling nel 1951
poi confermata da studi di cristallografia a raggi X

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21
Q

cos’è un foglietto-beta?

A

foglietto pieghettato con le catene laterali che si dispongono alternativamente sopra e sotto il piano del foglietto

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22
Q

da cosa sono collegati gli elementi di struttura secondaria?

A

ripiegamenti beta/ beta-turn
anse/loop

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23
Q

cosa sono i ripiegamenti beta/ beta-turn? cosa fanno?

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A

costituiti da pochi amminoacidi
provocano provoca un cambiamento di direzione alla catena di 180º

24
Q

rispetto ai ripiegamenti beta/ beta-turn come sono le anse/loop?

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A

più lunghe e più irregolari

25
struttura terziaria? cosa fa?
ripiegamento tridimensionale dell'intera catena determina la funzione della proteina
26
qual è l'altro nome della struttura terziaria?
conformazione nativa
27
struttura quaternaria?
combinazione di 2 o più catene (subunità)
28
come sono tenute insieme le subunità nella struttura quaternaria?
interazioni non covalenti spesso di natura idrofoba e/o elettrostatica
29
cosa sono le proteine intrinsecamente disordinate?
proteine che non possiedono in soluzione una struttura tridimensionale definita
30
caratteristica delle proteine intrinsecamente disordinate
ricche di amminoacidi polari
31
esempio di proteina intrinsecamente disordinata
proteina p53: cruciale nel controllo della divisione cellulare
32
cos'è la denaturazione delle proteine? come avviene?
perdita della struttura secondaria, terziaria e quaternaria avviene a temperatura alta o a pH alterato
33
due esempi di proteine globulari coniugate? gruppo prostetico?
mioglobina emoglobina gruppo prostetico = gruppo eme
34
da cosa è formato il gruppo eme?
protoporfirina IX uno ione Fe2+ al centro
35
mioglobina: com'è costituita? funzione?
un’unica sequenza di 153 amminoacidi funzione di deposito di ossigeno che può essere rilasciato al muscolo in caso di bisogno
36
emoglobina: com'è costituita? dov'è presente? funzione?
4 subunità: 2 catene alfa e 2 catene beta presente nei globuli rossi funzione: trasportare O2 nel sangue
37
grazie a quale meccanismo l’emiglobina può legare O2?
allosterismo -> favorisce il legame all’O2 nei polmoni -> favorisce il rilascio di O2 nei tessuti
38
caratteristiche degli enzimi
-> agiscono in piccole quantità -> svolgono la propria funzione tramite una diminuzione dell’energia di attivazione aumentando la velocità -> non vengono consumati al termine della reazione -> efficienti: possono aumentare la velocità di 10^17 volte -> modulabili: la velocità può essere regolata -> altamente specifici: riconoscono la molecola che deve essere trasformata nella reazione
39
catalisi enzimatica
un percorso ciclico: il sito attivo si modifica per adattarsi al substrato (variazione conformazionale) => substrato si lega in modo reversibile al sito attivo dell’enzima => rottura del legame del substrato => il substrato si trasforma nel prodotto + il sito attivo torna nella configurazione iniziale => il prodotto si dissocia dall’enzima
40
modello della catalisi enzimatica
per molto tempo è stata spiegata con il modello chiave-serratura (Fischer), ma quello più recente è il modello dell’adattamento indotto
41
numero di turnover
valore standard: dato dalle molecole di substrato che sono trasformate in prodotto da parte di una mole di enzima in un secondo
42
attività enzimatica (EI)
la quantità di substrato che viene trasformata in prodotto nell’unità di tempo
43
regolazione dell’attività enzimatica
inibizione enzimatica allosterismo modificazioni covalenti
44
inibizione enzimatica: esempio?
inibizione retro-attiva (feedback negativo)
45
classificazione degli inibitori enzimatici
inibitori irreversibili/ inattivatori: inibiscono l’enzima legandosi con legame covalente forte e non si staccano più (inattivano l’enzima) inibitori reversibili: si legano all’enzima e possono staccarsi (riducono l’attività dell’enzima) -> competitivi: legarsi nel sito attivo al posto del substrato -> non competitivi: legarsi all’enzima in una zona diversa dal sito attivo, formando un complesso cataliticamente inattivo con l’enzima e con il substrato
46
regolazione dell’attività enzimatica: allosterismo?
l’enzima non è in grado di legare il substrato => il legame dell’effettore positivo alla subunità regolatrice dell’enzima induce un cambiamento conformazionale che si trasmette anche alla subunità catalitica => la subunità catalitica capace di legare e trasformare il substrato
47
modificazioni covalenti reversibili?
fosforilazione: i gruppi fosfato si legano alle catene laterali degli amminoacidi serina, treonina e/o tirosina -> ATP (adenosina trifosfato) fornisce un gruppo fosfato alla fosforilazione e diventa ADP (adenosina difosfato) -> enzimi = proteina chinasi
48
modificazioni covalenti irreversibili
prevedono rimozione di piccole parti di zimogeno attraverso idrolisi di uno o più legami peptidici (attiva un enzima che non funziona ancora)
49
cosa richiedono alcuni enzimi per svolgere la propria funzione?
cofattori
50
classificazione dei cofattori
ioni metallici coenzimi: piccole molecole organiche di natura non proteica
51
esempi di coenzimi
vitamine idrosolubili (!gruppo B) NAD+ (forma ossidata) NADP+ (forma ossidata) FAD (forma ossidata)
52
vitamine idrosolubili
svolgono la funzione sia di coenzima di del precursore dei coenzimi
53
NAD+
forma ridotta: NADH derivato dalla vitamina B3 (nicotinammide)
54
NADP+
forma ridotta: NADPH
55
FAD
forma ridotta: FADH2 derivato dalla vitamina B2

sci (14 decks)

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