TEMA 3 Flashcards

(27 cards)

1
Q

Definición de proteína

A

Biomoléculas formadas por CHON Y y a veces PS. Son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos

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Q

Clasificación según número de Aas

A

Péptidos (2-100) —> Oligopéptidos (2-10) / Polipéptidos (10-100)
Proteínas (+100)

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3
Q

Clasifiación según composición de proteínas

A

Homoproteína (Solo Aas)
Heteroproteína (Formada por Aas y una parte no proteica)

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4
Q

Como se clasifican los aminoácidos

A

Según sus características químicas
1 Aas apolares
2 Aas polares
3 Aas polares ácidos
4 Aas polares básicos

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5
Q

Que son los Aas apolares

A

Aas que su resto R es una cadena hidrocarbonada

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6
Q

Que son los Aas polares

A

Aas que poseen en su resto grupos alcohol o tiol o amida

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7
Q

Que son los Aas polares ácidos

A

Aas que en su R tienen grupo carboxilo (en pH básico o neutro, se encuentran cargados -)

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8
Q

Que son los Aas polares básicos

A

Aas que en su R tienen otros grupos aminos (en pH ácido o neutro están cargados +)

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9
Q

Propiedades físicas Aas

A

Sólidos,cristalinos,incoloros,tienen isomería óptica

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10
Q

Propiedades químicas Aas

A

Son moléculas anfóteras (pueden actuar como ác o como base)

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11
Q

Enlace peptídico

A

Enlace tío amida entre el carboxilo de primer Aa con el amino del segundo Aa, liberándose una molécula de agua

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12
Q

Características enlace peptídico

A

1-Coplanario (todos los átomos en un mismo plano)
2- Rígido por su carácter de doble enlace
3- Conformación trans (C=O y NH en direcciones opuestas)
4-Polaridad ( C=O cara parcial negativa NH carga parcial positiva)

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13
Q

Estructura primaria proteína

A

Secuencia lineal de Aas unidas por enlaces peptídicos. Estructura más sencilla e importante determinada genéticamente

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14
Q

Tipos de estructura secundaria proteínas

A

Hélice alfa, hélice de colágeno y lámina beta

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15
Q

Hélice alfa

A

Enrollamiento cadena polipeptídica , estable por enlaces de hidrógeno intracatenarios

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16
Q

Lámina Beta

A

Disposición en zig-zag, se establece gracias a puentes de hidrógeno (entre C=O y NH)

17
Q

Hélice de colágeno

A

Hélice levógira con 3 Aas por vuelta formada de tres cadenas unidas por puentes de hidrógeno. Abundante en piel,tendones,ligamentos….

18
Q

Estructura terciaria proteínas

A

Plegamiento en el espacio, estable por enlaces como puentes de hidrógeno,puentes disulfuro,fuerzas de Van der Waals o atracciones hidroestáticas. En este nivel la proteína tiene función

19
Q

Tipos de estructura terciaria

A

Fibrosa- Función estructural e insolubles en agua
Globular- Función enzimática y reguladora y solubles en agua

20
Q

Estructura cuaternaria proteínas

A

Conformación de una proteína formada por varias cadenas polipeptídicas con los mismos enlaces que la estructura terciaria (Ej: hemoglobina)

21
Q

Carácteristicas proteínas

A

1- Solubilidad (forman dispersiones coloidales)
2- Especificidad (Por su función o dependiendo de la especia (proteínas homologas))
3-Desnaturalización (Pérdida estructura nativa por altas temperaturas o cambios bruscos de pH)

22
Q

Funciones biológicas proteínas

A

Estructural
Enzimática
Homoestática
Hormonal
Inmunológica
Movimiento
Transporte

23
Q

Funcion transporte proteínas

A

Transportan gases como la hemoglobina

24
Q

Funcion estructural proteínas

A

Las membranas célulares contienen proteínas
En el organismo, ciertas estructuras como la queratina o el colágeno están compuestos de proteínas

25
Función enzimática proteínas
Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones químicas del organismo
26
Función hormonal proteínas
Algunas proteínas actúan como hormonas (insulina)
27
Función homoestática proteínas
Algunas mantienen el equilibrio osmótico del medio celular y extracelular