Biochemija Flashcards
(99 cards)
Biochemija (apibrėžimas)
medicinos mokslų šaka, kuri apibūdina organizmų struktūrą ir funkcijas molekuliniame lygmenyje.
ATOMAS
mažiausia elektriškai neutrali cheminio elemento dalelė, turinti jo chemines savybes.
PROTONAS
yra stabili subatominė dalelė, turinti teigiamą vieno bazinio vieneto krūvį (H+).
ELEKTRONAS
stabili subatominė dalelė, turinti neigiamą krūvį (e−).
MOLEKULĖ
mažiausia medžiagos dalelė, turinti tos medžiagos chemines savybes. Susideda iš atomų, susijungusių kovalentiniais ryšiais (O2, H2O ).
NEORGANINĖS MOLEKULĖS
H2O (reguliuoja orgzm. temp; pernašą; šalinimą;struktūra)
Mineralai (gaunami su maistu)
Mikroelementai (svarbūs medžiagų apykaitoje, fermentų kofaktoriai)
Cheminis ryšys
- Jėgos sujungiančius skirtingus atomus ar jonus;
- Ryšių susidarymui ir suardymui reikalinga energija.
FUNKCINĖS GRUPĖS
AMINO GRUPĖ KARBOKSI GRUPĖ HIDROKSI GRUPĖ
Tai grupė atomų, kurie charakterizuoja organinius junginius.
ORGANINĖS MOLEKULĖS
H; C; N; O
- Baltymai, angliavandeniai, lipidai, nukleotidai
- Būtini palaikyti ląstelių funkcijas, energiją, saugoti genetinę informaciją
FOSFATO FUNKCINĖ GRUPĖ
Fosforo atomas. 4 deguonies atomai. 3 viengubos ir 1 dviguba jungtys.
MAKROERGINID RYŠYS
Specifinio tipo ryšys. Šie ryšiai žymimi – “~”. Suardžius šiuos ryšius gaunama energija gali būti naudojama kitiems procesams ląstelėje.
ATP - ADENOZINOTRIFOSFATAS
- Svarbus energijos saugojimo junginys ląstelėse.
- Universalus cheminių procesų energijos mainų tarpininkas.
- 3 neorganiniai fosfatai prijungiami 2 makroenerginėmis jungtimis.
Baltymų funkcijos:
- Katalizinė – fermentai yra baltymai.
- Signalinė – plazminės membranos receptoriai, ligandai, hormonai, jonų kanalai, antikūnai, šaperonai.
- Transportinė – pernašos baltymai, nešikliai (hemoglobinas).
- Motorinė – raumenyse aktinas ir miozinas cheminę energiją paverčia mechanine.
- Struktūrinė– ląstelės formos palaikymas, raumenų baltymai (tubulinas), jungiamojo audinio baltymai
(kolagenas, elastinas). - Toksinė – virusų, bakterijų išskiriami nuodai.
- Maisto medžiagos.
Kur daugiausia ląstelėje baltymų?
Daugiausiai baltymų yra ląstelės citozolyje, mitochondrijose.
Iš ko sudaryti baltymai?
Sudaryti iš L-alfa-amino rūgščių, kurios tarpusavyje sujungtos peptidiniais ryšiais
AMINO RŪGŠČIŲ KLASIFIKACIJA
struktūrinė – remiantis šoninio radikalo struktūra.
elektrocheminė – šoninio radikalo bazinės-rūgštinės savybės.
biologinė – organizmo sintetinamos amino rūgštys.
- PIRMINĖ BALTYMO STRUKTŪRA
Peptidinė jungtis.
* Amino rūgštys sujungtos į grandinę vadinamos amino rūgščių liekanomis
* Jų pavadinimas keičiamas iš –inas į -il (dipeptidas sudarytas iš valino ir glicino vadinsis valilglicinu). * 2 aminorūgštys - dipeptidą
* 3 aminorūgštys – tripeptidą
* Iki 20 aminorūgščių – oligopeptidą
* >50 – baltymą.
- ANTRINĖ BALTYMO STRUKTŪRA
- α-spiralės palaikomos vandenilinių ryšių tarp peptidinių grupių
- 1 amino r. C=O deguonies ir 5 amino r. NH vandenilio
- Amino r. radikalai atsiduria molekulės išorėje
- Spiralės formos, kompaktiška struktūra
Arba - β-klostės susidaro tarp dviejų polipeptidinių grandinių
- Vandeniliniai ryšiai tarp peptidinių grupių C=O deguonies ir N-H grupės vandenilio.
- TRETINĖ BALTYMO STRUKTŪRA
- Chaotiškas antrinės baltymo struktūros išsidėstymas erdvėje
- Stabilizuoja ryšiai susidarantys tarp amino r. šoninių radikalų
- Išskyrus vandenilinius ryšius, kurie gali susidaryti ir tarp peptidinių gr. ir tarp šoninių radikalų
KETVIRTOJI BALTYMO STRUKTŪRA
- dviejų ar daugiau polipeptidinių grandinių susijungimas
- nekovalentiniais ryšiais tarp amino r. radikalų susidarius vandeniliniams ir joniniams r.
- nulemia baltymo funkcijas, suteikia molekulei kooperatines savybes (hemoglobinas)
BALTYMO MOLEKULĖS STRUKTŪRA
Natyvinė forma – nulemia unikali amino r. seka
* Baltymo molekulės išsidėstymas erdvėje - 3-D struktūra
* Baltymo molekulės forma vandeniniame tirpale
* Palaikoma pirminės, antrinės, tretinės ir ketvirtinės baltymo struktūros metu susidariusių jungčių
* Nuo baltymo struktūros priklauso baltymų funkcijos
BALTYMŲ MOLEKULIŲ FORMĄ NULEMIA
unikali amino r. seka peptidiniai ryšiai pirminė struktūra
pasikartojantys struktūros fragmentai skirtingose baltymo molekulės vietose vandenilinių ryšių tarp peptidinių grupių (α spiralės ar β klostės) antrinė struktūra
chaotiškas išsidėstymas erdvėje tarp šoninių radikalų susidarantys ryšiai: vandeniliniai, disulfidiniai, elektrostatiniai, hidrofobinė sąveika, Van der Valso jėgos tretinė struktūra
kelių baltymo grandinių susijungimas nekovalentiniai ryšiai ketvirtinė struktūra
BALTYMŲ MOLEKULIŲ FORMA:
- Globulininiai baltymai - molekulės apvalios, hidrofiliški, gerai tirpsta vandenyje (insulinas, kraujo plazmos baltymai, fermentai)
- Fibriliniai baltymai – linijinė struktūra, būdingi pasikartojantys struktūros fragmentai (kolagenas, keratinas, miozinas, elastinas)
- Membraniniai baltymai 1 ar keli fragmentai įsiterpiantys į membranas yra hidrofobiški
NATYVINĖ BALTYMO STRUKTŪRA LEMIA:
*Funkcijas
*Susijungimą su kitomis molekulėmis
*Hidrofiliškumą/lipofiliškumą.