Biochemija (tarpiniui - 1) Flashcards
(72 cards)
1
Q
Fosfolipidų dvisluoksnis
A
- Universali visų membranų struktūra;
- Vandeninėje aplinkoje spontaniškai išsidėsto, hidrofilinės dalys atsisuka į vandenį, o hidrofobinės riebalų rūgštys susitelkia vidinėje bisluoksnio dalyje.
- 2 molekulių storio.
- Hidrofilinės galvutės ir hidrofobinės uodegėlės.
2
Q
Neuronų membranos (sandara)
A
Neuronų membranos sudarytos iš:
- Fosfolipidų dvisluoksnio (cholesterolis, ilgos grandinės nesočios riebalų rūgštys)
- Baltymų;
- Angliavandenių (sujungtų su riebalais - glikolipidai)
3
Q
Fosdolipidai (sandara)
A
Hidrofilinė dalis (galvutė)
- Fosfato grupė
- Glicerolis
Hidrofobinė dalis (uodegėlė)
- 2 riebalų rūgštys
4
Q
Membranų baltymų funkcijos
A
- Nešikliai;
- Jonų kanalai;
- Receptoriai;
5
Q
Membranų laidumas
A
Pereina:
- Mažos hidrofobinės molekulės O2, CO2, N2
- Glicerolis, etanolis
Apsisuka:
- Amino rūgštys;
- Jonai (H+, Na+, K+, Ca2, Cl-, Mg2
6
Q
Membraniniai nešikliai
A
Perneša mažas organines molekules
Specifiškumas (dažniausiai perneša tik vieno tipo molekules)
7
Q
Jonų kanalų tipai
A
Atrankiai laidūs, praleidžia tik tam tikrus jonus.
1. Įtampos valdomi kanalai (atsidaro priklausomai nuo membraninio potencialo) (A)
2. Ligandų reguliuojami kanalai (atsidaro tik prisijungus neurotransmiteriui) (B-C)
3. Mechaniniai (receptoriai, kuriems prisijungus hormonui pasikeičia molekulės konformacija)
4. Nuo ATP priklausomi (jonų pernašai reikalinga energija)
8
Q
Pernašos per membraną rūšys
A
- Pasyvioji
- Elektrocheminio gradiento kryptimi
- Nuolat atviri kanalai, poros;
- Iš didesnės koncentracijos į mažesnę;
- Pernaša priklauso nuo elektrocheminio gradiento
- Nešikliai reguliuojami prisijungus signalinėms molekulėms - keičiasi konformacija;
- Nereikalauja ATP. - Aktyvioji
- Prieš elektrocheminį gradientą
- Būtina ATP
9
Q
Fermentai (reikšmė)
A
Baltymai, greitantys chemines reakcijas
10
Q
Substratas (reikšmė)
A
Junginys, kuris kinta veikiant fermentui
11
Q
Produktas (reikšmė)
A
Po reakcijos susidaręs naujas junginys
12
Q
Fermentų savybės
A
- Specifiškumas - gali prisijungti vieną substratą ir greitina tik vieną cheminę reakciją.
- Cheminės reakcijos metu fermentai nepakinta;
- Didina reakcijos greitį, bet nekeičia pusiausvyros;
- Jautrūs temperatūrai ir pH pokyčiams.
13
Q
Fermentą sudarančios amino rūgštys lemia:?
A
- Susidarančius ryšius palaikančius baltymo struktūrą (globulės forma)
- Paprasti ar sudėtiniai baltymai (1 ar kelios peptidinės grandinės, metalo jonai, kofermentai)
- Nulemia vykdomos reakcijos tipą.
14
Q
Fermento struktūra
A
- Aktyvus centras
- erdvinė struktūra, kurioje jungiasi substratas. - Alosterinis centras
- prisijungia reguliuojančios medžiagos
15
Q
AKTYVAUS CENTRO FORMAVIMAS:
A
- aktyvųjį centrą sudaro 12-16 amino rūgščių liekanų išsidėsčiusių skirtingose polipeptidinės grandinės vietose
- formuojantis fermento erdvinei struktūrai amino r. radikalai suartėja (tretiniai baltymo struktūra),
- kitos amino r. polipeptidinėje grandinėje lemia reikiamą aktyvaus centro erdvinį išsidėstymą
16
Q
Fermentinės reakcijos greitis priklauso nuo?
A
- Substrato kiekio
- pH
- Temperatūros
- Aktyviklių ir slopiklių
17
Q
Amino rūgštys formuojančios aktyvųjį centrą?
A
Amino r. šoniniuose radikaluose yra katalitinės grupės:
* Cisteinas –SH
* Serinas –OH
* Rūgštinės (-COOH) aspartamas ir glutamatas
* Bazinės (-NH2 ) histidinas, argininas, lizinas
18
Q
REAKCIJOS GREITIS
F+S <–> FS <–> FP <–> F+P
A
F+S
- Aktyvaus centro giminingumas substratui
- Susidaro silpnos tarpmolekulinės sąveikos: vandeniliniai r. hidrofobinė sąveika, elektrostatinė sąveika, van del Valso jėgos
- Kovalentiniai r. (nuodai)
FS<–>FP
- aktyvaus centro katalizinės gr. substratą paverčia produktu
19
Q
Alosterinis centras
A
- Prisijungia reguliuojančios medžiagos
- Vadinamas alosteriniu efektoriumi (moduliatoriumi)
- Prie alosterinio centro prisijungus alosteriniam efektoriui fermento erdvinė struktūra kinta
- Gali didinti ar slopinti fermentinės reakcijos greitį.
20
Q
GRĮŽTAMAS SLOPINIMAS
A
- Slopiklis prie fermento jungiasi silpnais ryšiais
- Susidaro fermento-slopiklio kompleksas
- Prie fermento jungiasi aktyviajame centre (konkurencinis) ar alosteriniame centre (nekonkurencinis)
- terpėje sumažėjus slopiklio koncentracijai atskyla nuo fermento, kuris vėl gali atlikti savo funkcijas
21
Q
NEGĮŽTAMAS SLOPINIMAS
A
- Slopiklis prie fermento prisijungia stipriais ryšiais ir negali būti pašalintas (kovalentiniai ryšiai)
- Fermentas nebegali atlikti savo funkcijų
- Nuodai (Hg, Cianidas)
22
Q
AKTTYVIKLIAI
A
- Didina reakcijos greitį
- Fermentinės reakcijos metu nepakinta
- Jungiasi prie fermento aktyviojo centro (kofaktoriai) ar alosteriniame centre
23
Q
Baltymų funkcijos
A
- katalizinė –baltymai greitinantys chemines reakcijas (fermentai)
- struktūrinė – ląstelės formos palaikymas (neurofilamentai)
- motorinė – raumenyse aktinas ir miozinas cheminę energiją paverčia mechanine
- signalinė – plazminės membranos receptoriai, hormonai, jonų kanalai, antikūnai
- transportinė – pernašos baltymai, nešikliai (hemoglobinas)
- maisto medžiagos – kiaušinio baltymas, mėsa, pienas
- toksinė – virusų, bakterijų išskiriami nuodai (toksinai)
24
Q
- PIRMINĖ BALTYMO STRUKTŪRA
A
Peptidinė jungtis
* Amino rūgštys sujungtos į grandinę vadinamos amino rūgščių liekanomis
* Jų pavadinimas keičiamas iš –inas į -il (dipeptidas sudarytas iš valino ir glicino vadinsis valilglicinu). * 2 aminorūgštys - dipeptidą
* 3 aminorūgštys – tripeptidą
* Iki 20 aminorūgščių – oligopeptidą
* >50 – baltymą.
Amino gr. N-galas + Karboksi gr. C-galas
Yra anglies atomas , prie kurio prisjungusi amino grupė ir karboksi grupė. Prie pirmosios amino rūgšties karboksi grupė jungiasi su antrosios amino rūgšties grupe. Taip susidaro ryšys tarp anglies ir vandenilio.
25
2. ANTRINĖ BALTYMO STRUKTŪRA
* α-spiralės palaikomos vandenilinių ryšių tarp peptidinių grupių. Susidaro tarp likusios laisvos karboksi grupės deguonies ir apatinėje grandinėje likusio vandenilio su azotu. Taip kas penkta amino rūgštis.
Radikalai atsiduria molekulės išorėje ir taip formuojasi spiralė.
* 1 amino r. C=O deguonies ir 5 amino r. NH vandenilio
* Amino r. radikalai atsiduria molekulės išorėje
* Spiralės formos, kompaktiška struktūra
Arba
* β-klostės susidaro tarp dviejų polipeptidinių grandinių. Vandelinis ryšys susidaro tarp karboksi grupių ir amino grupių, esančių viena prieš kitą. (Struktūra gali būti daug didesnė)
* Vandeniliniai ryšiai tarp peptidinių grupių C=O deguonies ir N-H grupės vandenilio.
26
3. TRETINĖ BALTYMO STRUKTŪRA
* Chaotiškas antrinės baltymo struktūros išsidėstymas erdvėje
* Stabilizuoja ryšiai susidarantys tarp amino r. šoninių radikalų
* Išskyrus vandenilinius ryšius, kurie gali susidaryti ir tarp peptidinių gr. ir tarp šoninių radikalų.
Čia svarbios visos amino rūgštys, turinčios funkcines grupes šoniniame radikale.
Ryšiai gali būti elektrostatiniai, vandeliniai, disulfidiniai, elektrostatiniai, hidrofobinė sąveika, Van der Valso jėgos
27
KETVIRTOJI BALTYMO STRUKTŪRA:
* dviejų ar daugiau polipeptidinių grandinių susijungimas
* nekovalentiniais ryšiais tarp amino r. radikalų susidarius vandeniliniams ir joniniams r.
* nulemia baltymo funkcijas, suteikia molekulei kooperatines savybes (hemoglobinas)
28
Astrocitai
Astrocitai
* kraujo-smegenų barjeras
*“lengvina” neuronų medžiagų apykaitą
* svarbūs neuromediatorų veikime
* reguliuoja tarpląstelinį skystį
* pažeidimų vietose formuoja randelius
*embrioniniu periodu išskiria medžiagas, kurios yra svarbios neuronų formavimuisi
*gali fagocituoti pažeistas ląsteles
29
Kur daugiausia baltymų?
Ląstelės citozolyje, mitochondrijose
30
Iš ko sudaryti baltymai?
Iš L-alfa-amino rūgščių, kurios tarpusavyje sujungtos peptidiniais ryšiais
31
Pirminė struktūra (ryšys, kaip atrodo)
Peptidininiai ryšiai;
Unikali amino r. seka
32
Antrinė struktūra (ryšys, kaip atrodo)
Vandeniliniai ryšiai tarp peptidinių grupių.
Pasikartojantys struktūros fragmentai skirtingose baltymo molekulės vietose
33
Tretinė struktūra (ryšys, kaip atrodo)
Tarp šoninių radikalų susidarantys ryšiai: 1)Elektrostatiniai; 2) Vandeniliniai; 3) Disulfidiniai; 4) Hidrofobinė sąveika; 5) Van del Valso jėgos
Chaotiškas išsidėstymas erdvėje
33
Ketvirtinė struktūra (ryšys, kaip atrodo)
Nekovalentiniai ryšiai
Kelių baltymo grandinių susijungimas
34
Tarp ko susidaro tik kovalentiniai ryšiai (baltymo struktūrose, kurioje ir tarp ko)
Kovalentiniai ryšiai susidaro tik tarp anglies ir azoto, kurie susidaro pirminėje struktūroje (peptidiniai ryšiai)
35
Natyvinė baltymo forma lemia:
-Funkcijas
-Struktūrą
-Hidrofiliškumą/lipofiliškumą
36
Baltymų molekulių forma
- Globulininiai baltymai - apvalios molekulės, hidrofiliški
- Fibriliniai baltymai - linijinė struktūra
- Membraniniai 1 ar keli fragmentai įsiterpiantys į membranas. Hidrofobiški.
37
Citoplazmos baltymai molekulės išorėje
Hidrofilinės amino rūgštys
38
Membraniniai baltymai lipidų bisluoksnyje
Hidrofobinės amino rūgštys
39
Fermentų funkcija ?
Greitinti reakcijas
40
Kaip greitai prisijungs produktas prie aktyviojo centro?
Priklauso nuo aktyvaus centro giminingumo substratui
41
Angliavandenių funkcijos organizme?
1) Energija (glikolizė)
2) Netiesioginė - susijungusi su baltymais (struktūra, apsauga, fermentų struktūros dalis)
3) Naujų junginių sintezė (riebalų rūgštys)
42
Pagrindiniai angliavandeniai organizme?
1) Monosacharidai (gliukozė, fruktozė)
2) Disacharidai (sacharozė, laktozė)
3) Polisacharidai (Sudaryti iš monosacharidų sujungtų 1,4 ar alfa 1,6 glikozidiniais ryšiais
43
Gliukozė (kaip naudojama, kokia norma, kaip dar gali būti sintetinama, per kiek laiko organizmas išnaudos negaunant)
Naudojama aerobinėmis ir anaerobinėmis sąlygomis energijai gauti. Normali koncentracija kraujyje 3,3-5,5.
Kepenyse ir inkstuose gali būti sintetinama ių kitų junginių - gliukoneoginezės.
Negaunant maisto 16-24h organizmas visiškai išnaudoja visas gliukozės atsargas.
44
Iki ko suskaidoma gliukozės molekulė aerobinėmis sąlygomis?
Iki CO2 ir H2O
45
Iki ko suskaidoma gliukpzė anaerobinėmis sąllygomis?
Iki laktato
46
Glikolizė (kas tai)
Gliukozės skaidymas ląstelėse.
47
1 Glikolizės stadija (stadijų pavadinimai)
1. Gliukozės aktyvinimas
2. Izomeracijos reakcija
3. Fruktozės fosfato 6 fosforilinimas
4. Fruktozė -1,6 - difosfato skilimas į dvi triozes.
5. Dihidroksiacetono fosfato izomeracija
48
Kas reguliuoja gliukozės kiekį kraujyje?
Hormonai.
49
Kada vyksta piruvato redukcija?
Vyksta tik anaerobinėmis sąlygomis, audiniuose trūkstant deguonies.
Sunaudojamas 6 glikolizės reakcijoje susidaręs NADH
50
Glikolizės energetinė vertė aerobinėmis sąlygomis?
6 arba 8ATP
51
Glikolizės energetinė vertė anaerobinėmis sąlygomis?
2ATP
52
Piruvato nešiklis (kur yra, ką perneša į kur, kuo piruvatas verčiamas)
- Mitochondrijų išorinėje membranoje.
Perneša citozolyje susidariusį piruvatą į mitochondrijų užpildą
Mitochondrijų užpilde piruvatas fermento piruvato dehidrogenazės yra verčiamas į acetil-Ko-A
53
Piruvato dehidrogenzės fermentinė sistema
Tai fermentų kompleksas:
- 3 fermentai:
1. Piruvato dehidrogenazė (E1)
2. Dihidrolipo transacetilazė (E2)
3. Dihidrolipo dehidrogenazė (E3)
- 5 kofermentai:
1. Tiamino difosfatas (Vit.B1)
2. Lipo rūgštis
3. Koferementas A KaASH (Vit.B5)
4. NAD (Vit.B3)
5. FAD (Vit.B2)
54
PIRUVATO OKSIDACINIS DEKARBOKSILINIMAS
Piruvatas dekarboksilinimas (CO2)
Prijungiamas kofermentas A ir susidaro acetil - KoA
Redukuojamas kofermentas NADH
55
Kur vyksta krebso ciklas?
Mitochondrijų matrikse.
56
Krebso ciklas (kas su kuo jungiasi ir kas gaunasi?)
Oksaloacetatas jungiasi su acetil-KoaA ir paskutinėje reakcijoje vėl susidaro oksaloacetatas.
57
Kiek krebso cikle susidaro ATP?
12ATP.
58
Oksidacinis fosforilinimas?
Tai procesas, kurio metu energija išsiskyrusi oksiduojantis redukuotiems nukleotidams NADH ir FADH2, naudojama ATP susidarymui iš ADP.
59
Kas būtina oksidaciniui fosforilinimui?
O2
60
Neuromediatorių inaktyvinimo tipai:
* Iš sinapsinio plyšio yra “įsiurbiamas” astrocitų ir
fermentinės reakcijos metu verčiamas neaktyviu junginiu
* Per nešiklius patenka atgal į neuronus ir vėl “pakuojamas “ į pūsleles ir naudojamas kito išsiskyrimo metu
* Sinapsių plyšyje esantys fermentai verčia neaktyviu junginiu
61
Astrocitų ir neuronų bendravimas
Astrocitai yra apgaubę sinapses:
1. Teikia medžiagas reikiamas neuromediatorių susidarymui
2. Sintetina tarpinius junginius naudojamus neuromediatorių sintezei
3. Inaktyvina neuromediatorius (įsiuribia iš sinapsinio plyšio)
4. Astrocituose esantys fermentai neuromediatorius verčia neaktyviai junginiais
62
Neuromediatorių tipai (pagal struktūrą)
- Amino rūgštys (glutamatas);
- Monoaminai (serotoninas, histaminas)
- Katecholaminai (dopaminas)
- Acetilcholinas
- Dujos (azoto monoksidas)
- Neuropeptidai
63
Neuromediatorių tipai (pagal funkcijas)
Aktyvinantys (sužadinantys)
- Aktyvina postsinapsinę membraną, sumažindami membranos neigiamumą
- Padidina veikimo potencialą.
Slopinantys
- Slopina impulso perdavimą, nes padidina membranos neigiamumą
- Slopina veikimo potencialą.
64
Neuromediatorių receptoriai (kokie, kuo skiriasi)
Jonotropiniai
- greitesni
- sužadinamasis, slopinamieji
- turi neuromediatorių prisijungimo vietą ir jonų kanalo funkcijas
Metabotropiniai
- lėti
- efektas priklauso nuo neuromediatoriaus kiekio ir inaktyvinimo greičio
- receptoriai su G baltymu
- aktyvina antrinių signalo tarpininkų sintezę
65
Kas didina viduląstelinį atsaką?
Antriniai signalo tarpininkai
66
Schema - receptoriai su G baltymu/
antriniai signalo tarpininkai
Receptoriai su G baltymu ->
fermentas ->
antriniai signalo tarpininkai ->
aktyvinamas fermentas (kinazė) ->
Fermentų aktyvinimas/slopinimas
Genų raiškos aktyvinimas/slopinimas
67
Antriniai signalo tarpininkai
Cikliniai nukleotidai (cAMP, cGMP)
Lipidų dariniai
Dujos (NO)
Ca2+
68
Iš ko sintetinamas cAMP
Iš ATP
69
Iš ko sintetinamas cGMP
Iš GTP
70
Kas yra neuromediatoriai ir kur jie kaupiami? Kas juos gamina ir kaip jie veikia?
Neuromediatoriai - neląstelinės signalinės molekulės;
Kaupiami - sinapsėse pūslelėse;
Jie sintetinami - neuronų;
Jie veikia - trumpu sinapsinio plyšio atstumu.
71
Kofaktorius?
Nebaltyminė fermento dalis, dalyvaujanti fermentinėje katalizėje.
