Enzimas

Question 1

¿Qué son las enzimas?

Answer 1

Son catalizadores biológicos capaces de acelerar reacciones químicas sin formar parte de los productos finales ni desgastarse en el proceso.

Question 2

¿Cómo actúan las enzimas respecto a la energía de activación?

Answer 2

Disminuyen la energía de activación de una reacción.

Question 3

¿Qué característica permite a las enzimas distinguir entre sustancias distintas e incluso isómeros ópticos?

Answer 3

Su alta especificidad y selectividad.

Question 4

¿Qué ejemplo demuestra la especificidad de las enzimas hacia isómeros ópticos?

Answer 4

La glucoquinasa cataliza la fosforilación de D-glucosa, pero no actúa sobre L-glucosa.

Question 5

¿Pueden las enzimas actuar sobre diferentes sustancias?

Answer 5

Sí, algunas actúan sobre compuestos distintos, pero suelen ser homólogos y catalizan el mismo tipo de reacción.

Question 6

¿Qué sufijo se agrega al nombre del sustrato para formar el nombre de una enzima?

Answer 6

El sufijo “asa”.

Question 7

Los 6 grandes grupos de la clasificación internacional de enzimas son:

Answer 7

1. Oxidorreductasa;
2. Transferasas;
3. Hidrolasas;
4. Liasas;
5. Isomerasas;
6. Ligasas.

Question 8

¿Qué tipo de reacciones catalizan las oxidorreductasas y qué coenzima suelen requerir para su funcionamiento?

Answer 8

Catalizan reacciones de óxido-reducción, en las que se transfieren electrones. Suelen requerir coenzimas como NAD⁺ o FAD para aceptar o donar electrones.

Question 9

¿Cómo se nombran las oxidorreductasas cuando el sustrato dona hidrógeno y cuándo la reacción ocurre en sentido inverso?

Answer 9

Se llaman deshidrogenasas cuando el sustrato dona hidrógeno, y reductasas cuando la reacción va en sentido inverso (aceptando electrones).

Question 10

¿Cuál es la diferencia funcional entre una oxidasa y una oxigenasa?

Answer 10

Las oxidasas catalizan reacciones donde el aceptor de hidrógeno es el oxígeno molecular (O₂), mientras que las oxigenasas incorporan una molécula de oxígeno directamente al sustrato.

Question 11

¿Qué reacción cataliza la lactato deshidrogenasa y qué tipo de enzima es según la clasificación internacional?

Answer 11

Cataliza la reacción: lactato + NAD⁺ → piruvato + NADH + H⁺.
Es una oxidorreductasa.

Question 12

¿Qué función general cumplen las transferasas y qué grupos funcionales pueden transferir?

Answer 12

Catalizan la transferencia de grupos funcionales como aminas, carboxilo, metilo, fosforilo, glicósilo, entre otros, desde un compuesto donador a uno aceptor.

Question 13

¿Qué reacción específica cataliza la enzima aspartato aminotransferasa y a qué grupo pertenece?

Answer 13

L-aspartato + 2-oxoglutarato → oxaloacetato + L-glutamato. Es una transferasa (transaminasa).

Question 14

**

¿Qué tipo de enlaces rompen las hidrolasas y mediante qué mecanismo lo hacen?

Answer 14

ompen enlaces C-O, C-N, C-S y O-P mediante la adición de una molécula de agua (hidrólisis).

Question 15

¿Cómo se nombra comúnmente una hidrolasa y qué ejemplos hay?

Answer 15

Se nombra con el nombre del sustrato seguido del sufijo “-asa”, como en arginasa, ribonucleasa, o acetilcolinesterasa.

Question 16

¿Qué reacción cataliza la arginasa?

Answer 16

La hidrólisis de arginina para formar urea.

Question 17

** ¿Qué tipo de enlaces rompen las liasas y cómo se diferencian de las hidrolasas?**

Answer 17

Rompen enlaces C-C, C-S y C-N sin participación de agua ni de oxidación, a diferencia de las hidrolasas.

Question 18

¿Qué transformaciones catalizan las isomerasas y qué tipos de isómeros interconvierten?

Answer 18

Catalizan la conversión entre isómeros ópticos, geométricos y de posición dentro de una misma molécula.

Question 19

¿Qué reacciones catalizan las ligasas y de dónde obtienen la energía para realizarlas?

Answer 19

Catalizan la unión de dos moléculas, utilizando la energía liberada por la hidrólisis de ATP.

Question 20

¿Qué es una coenzima y por qué es importante para la función de muchas enzimas?

Answer 20

Es una molécula no proteica, pequeña, que se asocia con la enzima para permitir su función catalítica.
Muchas enzimas no funcionan sin ella.

Question 21

¿Cómo pueden unirse las coenzimas a las enzimas y qué efecto tiene esta unión?

Answer 21

Pueden unirse mediante enlaces covalentes u otros enlaces fuertes, formando complejos estables y difíciles de separar.

Question 22

¿Qué estructura forma una enzima completa funcional y cuáles son sus componentes?

Answer 22

La holoenzima, que está formada por una apoenzima (parte proteica, termolábil) y una coenzima (parte no proteica, termoestable).

Holoenzima= apoenzima + coenzima

Question 23

¿Cuál es la diferencia entre apoenzima y holoenzima?

Answer 23

La apoenzima es la parte proteica inactiva sola; la holoenzima es la enzima activa formada por apoenzima + coenzima.

Question 24

¿Cómo participan activamente las coenzimas en las reacciones químicas catalizadas por enzimas?

Answer 24

Intervienen aceptando o cediendo grupos químicos como hidrógenos o electrones, acompañando las transformaciones del sustrato (ej: NAD⁺ en oxidorreductasas).

Question 25

**¿Qué relación tienen las coenzimas con las vitaminas?**

Answer 25

Muchas coenzimas derivan de vitaminas del complejo B, que deben ser obtenidas en la dieta porque el organismo no las puede sintetizar.

Question 26

**¿De qué depende la especificidad de una holoenzima?**

Answer 26

De la porción proteica, es decir, de la apoenzima.

Question 27

**¿Qué elementos químicos son necesarios como cofactores metálicos en ciertas enzimas para su acción catalítica?**

Answer 27

Hierro (Fe), Cobre (Cu), Zinc (Zn), Molibdeno (Mo), Magnesio (Mg), Manganeso (Mn), Selenio (Se) y Calcio (Ca).

Question 28

**¿Qué función desempeñan los iones metálicos en la actividad catalítica de las enzimas?**

Answer 28

Facilitan el proceso catalítico por su capacidad de atraer o donar electrones, estabilizando el estado de transición.

Question 29

**¿Qué tipo de enzimas contienen hierro como metal esencial y qué función tienen?**

Answer 29

Catalasa, peroxidasa y citocromo (hemoproteínas) utilizan hierro para su actividad en reacciones redox.

Question 30

**¿Qué nombre reciben las enzimas que requieren iones metálicos para ser funcionales?**

Answer 30

Metaloenzimas

Question 31

**¿Cómo afectan las enzimas a la velocidad de las reacciones químicas y a la energía de activación?**

Answer 31

Aumentan la velocidad de reacción al disminuir la energía de activación, lo que permite que más moléculas alcancen el estado de transición y se transformen más rápidamente en productos.

Question 32

**¿Qué sucede con la enzima durante la catálisis y cuál es su estado al final del proceso?**

Answer 32

La enzima se une al sustrato formando un complejo transitorio (complejo enzima-sustrato) y aparece inalterada al final de la reacción, lista para actuar nuevamente. | E + S ⇌ ES → E + P (Enzima + Sustrato ⇌ Complejo enzima-sustrato → Enzim

Question 33

**¿Qué modelos explican la unión enzima-sustrato?**

Answer 33

**Modelo llave-cerradura:** El sustrato encaja exactamente en el sitio activo. **Modelo de ajuste inducido:** La enzima cambia ligeramente de forma para adaptarse al sustrato al momento de unirse.

Question 34

**¿Qué es el sitio activo de una enzima y qué otras denominaciones recibe?**

Answer 34

Es una región específica de la enzima donde se fija el sustrato para formar el complejo ES. También se conoce como centro activo, sitio catalítico o lugar de sustrato.

Question 35

** ¿Qué función cumple el sitio activo dentro de la enzima?**

Answer 35

Es el lugar donde se lleva a cabo la acción catalítica que transforma el sustrato en producto.

Question 36

**¿Cómo está constituido el sitio activo en términos de estructura proteica?**

Answer 36

Por un pequeño número de aminoácidos agrupados y organizados espacialmente de manera precisa para permitir el reconocimiento del sustrato.

Question 37

**¿Qué tipo de interacciones permiten que el sustrato se una al sitio activo?**

Answer 37

Enlaces no covalentes, como: puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals.

Question 38

**¿Qué ocurre estructuralmente cuando el sustrato se une al sitio activo de la enzima?**

Answer 38

Se forma un complejo enzima-sustrato (ES), en el que el sustrato se acomoda perfectamente en el sitio activo, permitiendo la catálisis.

Question 39

**¿Qué son los zimógenos y en qué estado funcional se encuentran cuando se sintetizan?**

Answer 39

Son precursores inactivos de enzimas (también llamados proenzimas o preenzimas) que se sintetizan en las células en estado inactivo y requieren activación.

Question 40

**¿Cómo se activa un zimógeno y qué proceso molecular lo permite?**

Answer 40

Se activa mediante hidrólisis específica, que rompe enlaces en la cadena polipeptídica del zimógeno, cambiando su conformación y otorgándole actividad catalítica.

Question 41

**¿Qué tipo de enzimas suelen estar implicadas en la activación de zimógenos y cuál es su mecanismo?**

Answer 41

Enzimas hidrolíticas, que rompen enlaces peptídicos del zimógeno para activar la estructura catalítica de la enzima.

Question 42

**¿Dónde se secretan comúnmente los zimógenos y en qué condiciones se activan?**

Answer 42

Se secretan en el jugo digestivo por las glándulas productoras, y se activan al llegar a la luz del tracto gastrointestinal.

Question 43

**¿Por qué el organismo sintetiza enzimas digestivas en forma de zimógenos en lugar de producirlas directamente en su forma activa?**

Answer 43

Para evitar la autodigestión de las células productoras y asegurar que la actividad enzimática se active solo en el sitio y momento apropiado.

Question 44

**¿Por qué es tan importante la estructura molecular para el funcionamiento de una enzima?**

Answer 44

Porque una alteración en la secuencia de aminoácidos, especialmente en regiones clave como el sitio activo o zonas estructurales críticas, puede afectar su conformación y, por ende, su actividad catalítica.

Question 45

**¿Qué puede provocar una mutación genética en la secuencia de aminoácidos de una enzima?**

Answer 45

Puede generar una enzima anormal o inactiva que no cumpla su función catalítica, afectando directamente el metabolismo celular.

Question 46

**¿Qué nombre reciben las enfermedades genéticas causadas por enzimas defectuosas a nivel molecular?**

Answer 46

Errores congénitos del metabolismo.

Question 47

**¿Qué consecuencias clínicas pueden surgir de la presencia de enzimas anormales por mutaciones estructurales?**

Answer 47

Acumulación de sustratos no metabolizados, deficiencia de productos esenciales, y aparición de enfermedades metabólicas hereditarias.

Question 48

**¿Dónde se sintetizan inicialmente las enzimas en la célula y hacia dónde son dirigidas?**

Answer 48

Se sintetizan en el citoplasma y luego son exportadas hacia el lugar específico donde deben ejercer su función.

Question 49

**¿Qué tipo de enzimas actúan fuera de la célula que las produce y cuáles son algunos ejemplos?**

Answer 49

Enzimas extracelulares, como las del jugo digestivo o las que participan en la coagulación de la sangre.

Question 50

**¿Cómo puede encontrarse distribuida una enzima dentro de una célula?**

Answer 50

Puede estar libre en el citosol, en orgánulos subcelulares o integrada en estructuras de membrana.

Question 51

**¿Qué función cumplen las enzimas asociadas al núcleo celular?**

Answer 51

Participan en el mantenimiento y función del aparato genético.

Question 52

**Qué tipo de reacciones catalizan las enzimas mitocondriales?**

Answer 52

Reacciones oxidativas que generan energía para la célula.

Question 53

**¿Cuál es la función principal de las enzimas lisosomales y en qué condiciones actúan mejor?**

Answer 53

Degradar moléculas, funcionando de forma óptima en un ambiente ácido.

Question 54

**¿Qué función enzimática se lleva a cabo en los ribosomas?**

Answer 54

La síntesis de proteínas, mediada por enzimas que unen aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

Question 55

**4 factores que modifican la actividad enzimatica:**

Answer 55

1. Concentración de la enzima 2. Concentración de sustrato 3. Temperatura 4. pH

Question 56

**¿Qué son los sistemas multienzimáticos y cómo se organizan dentro de la célula?**

Answer 56

Son complejos organizados de varias enzimas distintas cuyas acciones se complementan. Se disponen de forma ordenada, frecuentemente sobre membranas, para que el producto de una enzima sea el sustrato de la siguiente.

Question 57

**¿Cuál es la ventaja funcional de los sistemas multienzimáticos respecto a la eficiencia metabólica?**

Answer 57

Aumentan la eficiencia del metabolismo al reducir el tiempo y la distancia de difusión del sustrato entre reacciones sucesivas.

Question 58

**¿Qué son las enzimas multifuncionales y qué característica estructural presentan?**

Answer 58

Son enzimas que tienen múltiples sitios catalíticos distintos dentro de una misma cadena polipeptídica, capaces de catalizar diferentes reacciones. Ej: El complejo ácido graso sintetasa, que cataliza varias reacciones necesarias para la síntesis de ácidos grasos.

Question 59

**¿Qué relación existe entre la concentración de una enzima y la velocidad inicial de la reacción, si el sustrato es abundante?**

Answer 59

La velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración de enzima, siempre que haya sustrato en exceso y se mantengan constantes las demás condiciones.

Question 60

**¿Cómo se interpreta gráficamente la relación entre concentración de enzima y velocidad de reacción en condiciones ideales?**

Answer 60

Como una línea recta creciente: al aumentar la concentración de enzima, aumenta proporcionalmente la velocidad de la reacción (gráfico lineal).

Question 61

**¿Qué sucede si alguno de los factores que afectan la actividad enzimática (como pH o temperatura) se encuentra fuera de su rango óptimo?**

Answer 61

La enzima puede perder su estructura funcional (desnaturalizarse) o disminuir significativamente su actividad catalítica.

Question 62

**¿Qué ocurre con la velocidad de una reacción enzimática cuando se incrementa progresivamente la concentración de sustrato, manteniendo constante la concentración de enzima?**

Answer 62

Al principio, la velocidad aumenta proporcionalmente con la concentración de sustrato. Sin embargo, a concentraciones elevadas, el incremento en velocidad es cada vez menor, hasta alcanzar un máximo (Vmax).

Question 63

**¿Qué forma tiene la curva que representa la velocidad de reacción frente a la concentración de sustrato y qué representa la constante Km?**

Answer 63

La curva es hiperbólica. Km es la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción alcanza la mitad de su valor máximo (Vmax/2).

Question 64

**¿Qué indica la constante Km respecto a la afinidad de una enzima por su sustrato?**

Answer 64

Una Km baja indica alta afinidad (se necesita poca concentración de sustrato para alcanzar Vmax/2), mientras que una Km alta indica baja afinidad.

Question 65

**¿Qué sucede cuando todas las moléculas de enzima están ocupadas por sustrato y se sigue aumentando su concentración?**

Answer 65

Se alcanza un estado de saturación en el que la velocidad no aumenta más, comportándose como una reacción de orden cero respecto al sustrato.

Question 66

**¿Cómo influye la temperatura en la velocidad de una reacción enzimática y por qué?**

Answer 66

La velocidad aumenta con la temperatura debido al incremento de la energía cinética, lo que favorece las colisiones entre enzima y sustrato.

Question 67

**¿Qué ocurre con la actividad enzimática al alcanzar una temperatura óptima y qué valor tiene generalmente en el cuerpo humano?**

Answer 67

La actividad alcanza su punto máximo (óptimo) alrededor de 37 °C, que es la temperatura fisiológica ideal para la mayoría de las enzimas humanas.

Question 68

**¿Qué pasa con la actividad enzimática si la temperatura sigue aumentando por encima del valor óptimo?**

Answer 68

Disminuye bruscamente debido a la desnaturalización de la enzima, que pierde su conformación funcional.

Question 69

**¿A qué temperatura las enzimas suelen inactivarse completamente por desnaturalización térmica?**

Answer 69

Aproximadamente a los 60 °C o más.

Question 70

**¿Qué forma tiene la curva que relaciona temperatura y actividad enzimática, y cómo se interpreta?**

Answer 70

Tiene forma de campana asimétrica: sube de manera progresiva hasta el óptimo y luego cae abruptamente debido a la pérdida de estructura funcional.

Question 71

**¿Cómo influye el pH en la actividad enzimática si se mantienen constantes los demás factores?**

Answer 71

Al modificar el pH, se altera la concentración de protones (H⁺), lo cual afecta la estructura y carga de la enzima y del sustrato, modificando la eficiencia catalítica.

Question 72

**¿Cuál es el rango de pH óptimo para la mayoría de las enzimas y qué sucede fuera de ese rango?**

Answer 72

Generalmente entre pH 6 y 8. Fuera de este rango, la velocidad de reacción disminuye progresivamente hasta inactivarse.

Question 73

**¿Qué tipo de curva representa la relación entre pH y actividad enzimática y cómo se interpreta?**

Answer 73

Una curva con forma de campana: la actividad aumenta hasta un pH óptimo y luego disminuye al alejarse de ese valor por alteración estructural de la enzima.

Question 74

**¿Existe alguna excepción al pH óptimo general, y cuál es un ejemplo conocido?**

Answer 74

Sí. Por ejemplo, la fosfatasa alcalina de hueso tiene su pH óptimo alrededor de 9,5, en un medio más alcalino que la mayoría.

Question 75

**¿Por qué una enzima puede perder actividad al cambiar el pH?**

Answer 75

Porque las variaciones de pH pueden desnaturalizar la enzima o modificar su sitio activo, impidiendo la unión eficaz con el sustrato.