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Proteínas Flashcards

(88 cards)

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1
Q

¿Qué lugar ocupan las proteínas entre las moléculas constituyentes de los seres vivos y por qué?

A

Ocupan un lugar de máxima importancia, ya que desempeñan funciones esenciales estructurales, catalíticas, transportadoras, defensivas y reguladoras.

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2
Q

¿De qué dependen prácticamente todos los procesos biológicos según la importancia de las proteínas?

A

De la presencia y la actividad de las proteínas, ya que intervienen en casi todas las funciones vitales del organismo.

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3
Q

¿Qué proteínas musculares son responsables del acortamiento del músculo durante la contracción?

A

La actina y la miosina.

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4
Q

¿Qué tipo de proteínas se encargan de la defensa contra agentes patógenos y cómo lo hacen?

A

Los anticuerpos, que reconocen y neutralizan infecciones o agentes patógenos.

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5
Q

¿Qué proteínas tienen función de reserva y dónde se encuentran comúnmente?

A

La ovoalbúmina (en el huevo) y la caseína (en la leche).

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6
Q

¿Cuál es la función del colágeno y qué tipo de tejido forma?

A

El colágeno da resistencia y forma parte de fibras en tejidos de sostén.

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7
Q

¿Qué tipo de biomoléculas son la mayoría de las enzimas y cuál es su función principal?

A

Son proteínas que actúan como catalizadores en reacciones químicas biológicas.

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8
Q

¿Qué proteína transporta oxígeno en la sangre?

A

La hemoglobina.

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9
Q

¿Qué función tienen las proteínas hormonales en el organismo?

A

Actúan como reguladores de las actividades celulares.

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10
Q

¿Qué proteínas permiten la detección de señales químicas en la superficie celular?

A

Los receptores de membrana, que se unen a moléculas señalizadoras para desencadenar respuestas.

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11
Q

Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:

6

A
  1. Catalisis;
  2. Reguladoras;
  3. Estructural;
  4. Defensiva;
  5. Transporte;
  6. Receptoras.
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12
Q

¿Qué elementos químicos están presentes en todas las proteínas y cuál es un elemento adicional que la mayoría también contiene?

A

Todas contienen carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); casi todas también contienen azufre (S).

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13
Q

¿A qué categoría pertenecen las proteínas en términos de tamaño molecular y por qué?

A

A las macromoléculas, por estar constituidas por un gran número de unidades estructurales.

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14
Q

¿Qué significa el término “polímero” y cómo se relaciona con las proteínas?

A

“Polímero” significa “muchas partes”; las proteínas son polímeros porque están formadas por muchas subunidades (aminoácidos) unidas.

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15
Q

¿Qué tipo de solución forman las proteínas al dispersarse en un solvente adecuado?

A

Soluciones coloidales.

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16
Q

¿Qué sucede con las proteínas durante la hidrólisis y qué compuestos resultan?

A

Se escinden en compuestos simples llamados aminoácidos.

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17
Q

¿Cuántos tipos diferentes de aminoácidos existen en las proteínas humanas?

A

Veinte (20) especies diferentes.

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18
Q

¿Entre qué grupos funcionales se forma un enlace peptídico?

A

Entre el grupo amino (-NH₂) de un aminoácido y el grupo carboxilo (-COOH) de otro.

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19
Q

¿Qué se pierde durante la formación de un enlace peptídico y qué tipo de enlace se genera?

A

Se pierde una molécula de agua y se forma un enlace covalente CO-NH, un tipo de enlace amida sustituido.

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20
Q

** ¿Cómo se nombra un péptido y desde qué extremo se inicia la lectura?**

A

Se nombra desde el extremo amino terminal (NH₂), por ejemplo: . Si el 1er AA de nuestro péptido fuera alanina y el 2do serina tendríamos el péptido : alanil serina.

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21
Q

¿Qué nombre recibe el compuesto formado por la unión de dos aminoácidos?

A

Dipeptido.

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22
Q

¿Qué nombres reciben los péptidos formados por más de dos aminoácidos?

A

Tripeptido, tetrapeptido, pentapeptido, etc., según el número de aminoácidos unidos.

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23
Q

¿Qué es el glutatión, de qué está compuesto y cuál es su función?

A

Es un tripéptido formado por ácido glutámico, cisteína y glicina. Participa en sistemas enzimáticos de óxido-reducción. Se encuentra en bacterias, vegetales y animales.

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24
Q

¿Qué función biológica cumple la angiotensina y cuántos aminoácidos la componen?

A

Es un péptido hipertensor formado por 8 aminoácidos.

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25
**¿Cuál es la función principal de la vasopresina y cuántos aminoácidos contiene?**
Regula el balance hídrico. Tiene 9 aminoácidos.
26
**¿Qué efecto fisiológico tiene la oxitocina y cuál es su tamaño en aminoácidos?**
Estimula la contracción uterina. Tiene 9 aminoácidos.
27
**¿Qué acción tienen la calidina y la bradicinina sobre la presión arterial?**
Son hipotensoras (reducen la presión). Calidina tiene 10 aa, bradicinina tiene 9 aa.
28
**¿Qué efecto tiene el glucagón sobre la glucemia y cuántos aminoácidos posee?**
Es hiperglucemiante (eleva la glucosa en sangre). Tiene 29 aminoácidos.
29
**¿Qué efecto tiene la calcitonina sobre el calcio sanguíneo y cuántos aminoácidos contiene?**
Disminuye el nivel de calcio en sangre. Tiene 32 aminoácidos.
30
**¿Qué es la encefalina y cuál es su función en el sistema nervioso central?**
Es un péptido que produce analgesia al unirse a receptores específicos en células del cerebro.
31
**¿Qué tipo de sustancias antimicrobianas son muchos antibióticos y cuál es su origen?**
Son péptidos producidos por microorganismos, con efectos tóxicos sobre otros microorganismos.
32
**¿Qué tipo de péptidos producen algunos hongos y qué efecto pueden tener en humanos?**
Péptidos altamente tóxicos, como la amanitina, que puede ser letal para el ser humano.
33
**Cuales son las 4 caracteristicas de las proteínas?**
* Solubilidad * Capacidad Amortiguadora * Desnaturalización y Renaturalización * Especificidad
34
**¿En qué conformación las proteínas son solubles en agua y por qué?**
En conformación globular. Su solubilidad se debe a los radicales libres (-R) de los aminoácidos que, al ionizarse, forman enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua.
35
** ¿Qué mecanismo impide que una proteína soluble precipite en medio acuoso, y qué ocurriría si dicho mecanismo fallara?**
La proteína queda rodeada por una capa de moléculas de agua que evita su agregación con otras proteínas. Si esta capa no se formara o se perdiera, las proteínas se unirían entre sí y precipitarían (insolubilidad).
36
**¿Qué importancia fisiológica tiene la propiedad de solubilidad de las proteínas en los tejidos vivos?**
La solubilidad permite la hidratación adecuada de los tejidos, facilitando funciones como el transporte de nutrientes, la señalización celular y el mantenimiento del equilibrio osmótico.
37
¿Qué propiedad química le permite a las proteínas actuar como amortiguadores del pH, y qué significa este comportamiento?
Su comportamiento anfótero, es decir, la capacidad de actuar como ácido o como base. Esto significa que pueden liberar o aceptar protones (H⁺) según el pH del entorno.
38
**¿Cómo contribuye la capacidad amortiguadora de las proteínas al mantenimiento de la homeostasis en los organismos vivos?**
Permite neutralizar las variaciones del pH del medio interno, estabilizando las condiciones bioquímicas necesarias para el funcionamiento enzimático y celular.
39
**¿Qué se entiende por desnaturalización de una proteína y qué estructuras se ven afectadas en este proceso?**
Es la ruptura de los enlaces que mantienen la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria de la proteína, conservándose únicamente la estructura primaria (secuencia de aminoácidos).
40
**¿Cómo cambia la forma de la proteína tras la desnaturalización y qué efecto tiene sobre su solubilidad?**
La proteína se transforma en filamentos lineales y delgados que se entrelazan formando compuestos fibrosos e insolubles en agua, perdiendo su función biológica.
41
42
**¿Qué agentes físicos o químicos pueden inducir la desnaturalización proteica?**
Calor excesivo, sustanciad que modifican el pH, alteraciones en la concentración, alta salinidad, y agitación molecular.
43
**¿Qué tipo de enlace se mantiene intacto tras la desnaturalización de una proteína y por qué?**
El enlace peptídico, que conforma la estructura primaria, ya que es un enlace covalente fuerte que no se rompe fácilmente en condiciones fisiológicas o moderadas.
44
**¿A qué se refiere la propiedad de especificidad de las proteínas en el contexto de los seres vivos?**
A que cada especie es capaz de sintetizar sus propias proteínas, y que incluso dentro de una misma especie existen diferencias individuales en las proteínas producidas.
45
**¿Por qué los glúcidos y lípidos no presentan el mismo grado de especificidad entre especies que las proteínas?**
Porque los glúcidos y lípidos tienden a ser más comunes y homogéneos entre diferentes organismos, mientras que las proteínas dependen directamente de la información genética única de cada ser vivo.
46
**¿Qué causa la enorme diversidad proteica entre individuos de una misma especie?**
Las múltiples combinaciones posibles de aminoácidos codificadas por el ADN específico de cada individuo.
47
**¿Qué fenómenos biológicos relevantes se explican a partir de la especificidad de las proteínas?**
La compatibilidad o rechazo en trasplantes de órganos, la eficacia de los sueros sanguíneos, las reacciones alérgicas y la susceptibilidad a algunas infecciones.
48
**¿Cómo varía el peso molecular de las proteínas y cuál es el rango aproximado?**
Varía ampliamente. Las proteínas más pequeñas tienen alrededor de 6.000 daltons (Da), mientras que las más grandes pueden superar varios millones de daltons.
49
**¿Qué relación existe entre el peso molecular de una proteína y el número de aminoácidos que contiene?**
Conociendo la masa molecular total, se puede estimar aproximadamente la cantidad de aminoácidos, ya que cada uno aporta un peso promedio de ~110 Da.
50
**¿Qué técnicas permiten determinar el peso molecular de una proteína?**
Técnicas como electroforesis SDS-PAGE, espectrometría de masas y cromatografía de exclusión por tamaño.
51
**¿Qué representa la estructura primaria de una proteína y por qué es esencial?**
Es la secuencia lineal de aminoácidos en la cadena polipeptídica. Determina la identidad y función de la proteína, y dirige el plegamiento en niveles superiores.
52
**¿Qué es la estructura secundaria y qué elementos estructurales típicos incluye?**
Es la disposición espacial regular y repetitiva de segmentos de la cadena polipeptídica, mantenida por enlaces de hidrógeno. Incluye hélices alfa y láminas beta (hojas plegadas).
53
**¿En qué consiste la estructura terciaria de una proteína?**
Es el plegamiento tridimensional completo de la cadena polipeptídica, estabilizado por interacciones entre las estructuras secundarias (puentes disulfuro, enlaces iónicos, hidrofóbicos, etc.).
54
**¿Qué es la estructura cuaternaria de una proteína y cuándo se presenta?**
Es la organización espacial entre dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades), que funcionan como una unidad proteica completa. No todas las proteínas la tienen.
55
**¿Cuáles son los dos grupos principales en los que se clasifican las proteínas?**
A) Proteínas simples (o sencillas) B) Proteínas conjugadas
56
**¿Qué caracteriza a las proteínas simples y cómo se subdividen?**
A: Están formadas solo por aminoácidos. Se dividen en: * Globulares: como albúminas, globulinas, gluteninas y prolaminas * Fibrosas: como colágeno, elastina y queratina
57
**¿Qué son las proteínas conjugadas y qué las distingue estructuralmente?**
Son proteínas unidas a un grupo no proteico (grupo prostético), que puede ser un carbohidrato, lípido o pigmento.
58
**¿Qué subtipos de proteínas conjugadas existen según su grupo prostético?**
A: * Glucoproteínas (con azúcares) * Lipoproteínas (con lípidos) * Cromoproteínas (con pigmentos como el grupo hemo)
59
**¿Qué compuestos nitrogenados no proteicos suelen encontrarse junto a proteínas o como subproductos?**
Ácidos nucleicos, urea, ácido úrico, creatinina, aminoácidos libres, amidas y alcaloides.
60
**¿Qué es un inhibidor enzimático y cómo actúa sobre la enzima?**
Es un agente químico que reduce o bloquea la acción catalítica de una enzima, generalmente uniéndose a sitios específicos o grupos funcionales esenciales de la enzima.
61
**La inhibición puede ser:**
A: Reversible B: Irreversible
62
**¿Qué caracteriza a un inhibidor enzimático irreversible?**
Produce una modificación permanente en la enzima, impidiendo su función catalítica de forma definitiva.
63
**¿Qué son los inhibidores suicidas y cuál es su mecanismo?**
Son inhibidores que imitan al sustrato, se unen al sitio activo y la enzima los convierte parcialmente en producto, generando una unión covalente irreversible. Ejemplo: alopurinol.
64
**¿Qué diferencia hay entre inhibidores reversibles e irreversibles?**
Los reversibles se unen temporalmente a la enzima y su efecto puede ser revertido; los irreversibles modifican permanentemente la estructura enzimática.
65
**¿Cuáles son los 3 tipos de inhibidores reversibles?**
1. Competitivos 2. No competitivos 3. Anticompetitivos
66
**¿Cómo actúan los inhibidores competitivos?**
Compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima, generalmente por similitud estructural.
67
**¿Qué uso farmacológico tiene la inhibición competitiva?**
La sulfanilamida, análogo del PABA, bloquea la síntesis de ácido fólico en bacterias al inhibir competitivamente la enzima involucrada.
68
**¿Qué pasa si el sustrato se une a un sitio diferente al del inhibidor en un mecanismo competitivo más complejo?**
Puede generar cambios conformacionales que alteran la afinidad del sitio activo, impidiendo la acción de uno u otro.
69
**¿Cómo actúan los inhibidores no competitivos sobre la enzima?**
Se unen a un sitio diferente del sitio activo (alostérico), tanto si el sustrato está unido como si no, provocando un cambio conformacional que impide la catálisis.
70
**¿Qué efecto tienen los inhibidores no competitivos sobre la Vmax y la Km?**
Disminuyen la Vmax (velocidad máxima) sin afectar la Km, porque el sustrato aún puede unirse al sitio activo, pero la enzima no cataliza eficientemente.
71
**¿Puede el aumento de sustrato revertir la inhibición no competitiva?**
No, porque el inhibidor no compite por el sitio activo y su efecto es independiente de la concentración de sustrato.
72
**¿Cómo actúan los inhibidores anticompetitivos sobre la enzima?**
Solo se unen al complejo enzima-sustrato (ES), no a la enzima libre, impidiendo la conversión del sustrato en producto.
73
**¿Qué efecto tienen los inhibidores anticompetitivos sobre la Vmax y la Km?**
Disminuyen tanto la Vmax como la Km, ya que estabilizan el complejo ES y reducen tanto la velocidad como la afinidad aparente.
74
**¿Por qué se regula la actividad enzimática dentro de las células?**
Para ajustarse a las necesidades fisiológicas. Esto permite controlar la velocidad de las reacciones según la concentración de sustrato y el estado metabólico de la célula.
75
**¿Qué ocurre con la actividad enzimática cuando la concentración de sustrato está por debajo de la Km?**
En ese rango, pequeños cambios en la concentración de sustrato generan grandes cambios en la velocidad de reacción, por lo que la actividad enzimática es muy sensible y fácilmente regulable.
76
**¿Qué tipo de enzimas suelen actuar como puntos de control en rutas metabólicas?**
Las enzimas que catalizan la primera etapa de una vía metabólica, ya que regulan todo el flujo de la ruta.
77
**¿Cuáles son los dos principales mecanismos de regulación enzimática mencionados en el texto?**
1. Regulación alostérica 2. Regulación por modificación covalente
78
**¿Qué caracteriza a las enzimas alostéricas y dónde se unen sus moduladores?**
Son oligoméricas y se regulan mediante la unión de efectores en sitios distintos al sitio activo, llamados sitios alostéricos.
79
**¿Cómo es la gráfica de velocidad para una enzima alostérica en función del sustrato?**
Tiene forma sigmoidea (en S), a diferencia de la curva hiperbólica típica de enzimas no reguladas.
80
**¿Qué implica la regulación por modificación covalente y cuál es un ejemplo?**
Involucra la adición o eliminación de grupos covalentes (como fosfatos) en la enzima. Ejemplo: la glucógeno fosforilasa, activada por fosforilación para degradar glucógeno.
81
**¿Qué se entiende por especificidad enzimática y por qué es importante?**
Es la capacidad de una enzima para actuar sobre un único sustrato o tipo de enlace, lo que asegura que cada enzima catalice una reacción precisa dentro de la célula. Es fundamental para la regulación celular.
82
**¿Qué ejemplos de especificidad enzimática se mencionan y qué tipo de sustancias atacan?**
* Lipasa: desdobla grasas * Proteasa (enzima proteolítica): hidroliza proteínas * Dipeptidasa: actúa solo sobre dipéptidos libres en ambos extremos (grupo amino y carboxilo)
83
**¿Qué sucede con las enzimas que tienen una especificidad absoluta?**
Solo actúan sobre un único sustrato bajo condiciones específicas, como la dipeptidasa que no actúa si el grupo amino o carboxilo está bloqueado.
84
**¿Cuál es la función catalítica fundamental de las enzimas?**
Acelerar reacciones químicas específicas disminuyendo la energía de activación necesaria para que ocurran.
85
**¿Por qué las enzimas son consideradas catalizadores metabólicos?**
Porque intervienen en rutas metabólicas sin consumirse, permitiendo la conversión eficiente de sustratos en productos.
86
**¿Qué relevancia clínica tienen las enzimas?**
Pueden utilizarse como herramientas diagnósticas, ya que ciertas enzimas aumentan o disminuyen en enfermedades específicas (por ejemplo, transaminasas en daño hepático).
87
**¿Cuáles son 3 funciones clave de las enzimas?**
**Aumentan la velocidad de las reacciones químicas ** → Sin ser consumidas permanentemente por la reacción. **Favorecen la absorción de nutrientes ** → Ayudan en la digestión y aprovechamiento de los alimentos. **Tienen efecto antiinflamatorio ** → Algunas enzimas reducen la inflamación en procesos terapéuticos o fisiológicos.
88
**¿Qué es la enzimología clínica y cuál es su utilidad médica?**
Es el estudio de enzimas que se utilizan para el diagnóstico clínico de enfermedades, ya que sus niveles en sangre (o tejidos) pueden aumentar o disminuir en respuesta a patologías específicas.

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