Les protéines Flashcards

1
Q

Quelle est la nouvelle tendance concernant les protéines végétales?

A

Protéine de pois
- Presque omniprésente

Dû :
- Facilité digestion
- Contenu en fibres

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Comment les protéines se distinguent-elles les unes des autres?

A
  1. Nombre acides aminés
  2. Proportion acides aminés
  3. Séquence acides aminés
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Pour quelles raisons est-ce que le protéines sont utilisées dans le domaine alimentaire?

A
  1. Dû fonctionnalités nutritionnelles
  2. Comme molécules structurantes
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Quels sont les type de liaisons dans les protéines et le niveau auquel ont les retrouvent?

A
  1. Liaisons peptidiques, primaire
  2. Ponts disulfures, tertiaire
  3. Liaisons hydrogènes, secondaire
  4. Interactions électrostatiques, tous niveaux
  5. Interactions hydrophobes, tertiaire
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Qu’est-ce que les liaisons peptidiques?

A

Lien covalent entre acides aminés
- Très stable
- Responsable maintien structure primaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Qu’est-ce que les ponts disulfures?

A

Lien convalent entre 2 cystéine
- Forme entre 2 atomes soufre

Permet souder différentes régions chaines ensemble
- Quand chaine replie structure 3D
- Très important structure tertiaire

Protéine riche ponts disulfures plus stable agents dénaturants

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Qu’est-ce que les liaisons hydrogènes?

A

Lien faible énergie
- Grand importance car très très nombreux

Assure maintien structure
- Particulièrement niveau secondaire

2 forme possible au niveau secondaire :
- Hélice α
- Feuillet β

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Qu’est-ce que les interactions électrostatiques?

A

Interactions produitent quand acides aminés signes opposés (+/-) sont à proximité
- Sensible variation pH (aa peuvent changer charge)

Contribue maintien structure tous niveaux

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Qu’est-ce que les interactions hydrophobes?

A

Tendance aa hydrophobes à regrouper dans protéine pour réduire contact avec eau
- AA hydrophile retrouve extérieur

Rôle important structure tertiaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Dans les aliments, à quoi servent les différents types de liaisons des protéines?

A

Contribue structure produits alimentaires

Ex : pain (formation réseau gluten)
- Manipulation pâte dénaturent protéines
- Permet fromation liens entre chaines (hydrophobe, hydrogène, disulfure)
- Crée réseau 3D retient CO2/eau dans pâte

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Quelles sont les protéines du gluten?

A
  1. Gliadine
  2. Gluténine
    Responsable viscoélesticité pâte

Farine contient plus : farine de blé
- 85% protéines sont protéines gluten
- Mieux adapté production pain
- Autres bonnes : orge, seigle

Haute teneur protéine≠haute teneur protéine gluten

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Est-ce que la danéturation à un effet négatif sur la valeur nutritive des aliments?

A

Non
- Au contraire, expose aa rend plus facile digérer

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Qu’est-ce que la dénaturation dfes protéines?

A

Perte structure quaternaire/tertiaire/secondaire

Peut être :
- Réversible (peut rétablir structure native, ex:Jello)
- Irréversible (peut pas rétablir structure, ex:oeuf)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Quels sont les principaux agents dénaturants?

A
  • Chaleur
  • Agitation mécanique
  • Acidité
  • Pression
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Comment est-ce que la chaleur dénature les protéines?

A

Majorité prot dénature irréversiblement à >75°C
- Par déstabilisation liens H
- Dû nombre élevé impliqué maintien structur second

Conduit déplissement chaines
- Favorise exposition aa au centre protéine
- Favorise/permet nouvelles interactions entre aa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Qu’est-ce qui explique l’odeur associé à la cuisson des oeufs?

A

Odeur souffrée dû formation ponts disulfures par cystéine

17
Q

À quoi est dû la formation de la pellicule à la surface du lait ou de la crème que l’on fait chauffer?

A

Dénaturation protéine/s du lait par chaleur

18
Q

Qu’est-ce que l’agitation des protéines?

A

Traitement mécanique cause déplissement protéines
- Si mousse, protéines partiellement dénaturées

Pour obtention meilleur mousse peut combiner 2 facteurs dénaturants
- Ex : si mousse lait utilise chaleur + agitation

19
Q

Qu’est-ce que l’acidité affecte chez les proétines?

A

Variation pH change charge aa composent protéines
- Rend possible nouvelles interactions entre chaines
- Provoque modification structure 3D

2 situtions possible :
- Répulsion chaines identiques
- Attraction chaines opposées

20
Q

Qu’est-ce qui arrive aux proétines du lait lors qu’un ingrédient acide est ajouté?

A

Ajout acide diminue pH et dénature protéine
- Lait « caille »

Caséines ont tendance lier lors diminution pH
- Dû dénaturation/changement charge
- Par interaction protéines-protéines
- Si pH est 4.6, précipite car très insoluble

Ex : ricotta (utilise chaleur + acide)

21
Q

Quelles sont les propriétés fonctionnelles des protéines?

A
  1. Interactions protéines-eau
    - Inclu : solubulité, absorption/gonglement, rétention eau (Aw), viscosité, adhésion
  2. Interactions protéines-protéines
    - Inclu : gélification (lien entre protéines)
  3. Interactions protéines-interfaces
    - Inclu : émulsification, moussage

Donnent structure aux aliments

22
Q

Comment fonctionne la solubulité, l’absorption/ gonglement et la rétention eau(Aw) des protéines?

A

Protéine peut interagir/absorber/lier eau grâce présence groupement hydrophile (OH)
- Comme sucre

23
Q

Qu’est-ce que la viscosité des protéines?

A

Résistance à écoulement fluide lié à sa friction interne

Si fluide contenant protéines écoule, molécules vont résister écoulement dû friction entre protéines
- Plus ajoute protéines, plus viscosité matrice ↑

Principal facteur influence viscosité : diamètre apparent protéines

24
Q

Qu’est-ce que l’adhésion des protéines?

A

Texture que prend solution lorsque ajout protéines
- Devient collante
- Adhère plus parois

Dû interactions charge protéines et parois/surfaces

Si patient dysphagique, texture ne doit pas adhérer
- Crée risque étouffement

25
Q

Qu’est-ce que la gélification/coagulation des protéines?

A

Formation réseau 3D ordonné par interactions entre protéines permettent retenir eau

Principale caractérisstique gel : reteint beaucoup eau
- Majorité eau entrappée dans réseau (pas lié)
- Retient jusqu’à 98% eau

Gels forment masse :
- Molle
- Déformable

Joue rôle primordial préparation : gel à base gélatine, yogourt, tofu, fromage, charcuterie, …

26
Q

Quelles sont les étapes de formation d’un gel protéique?

A
  1. Dénaturation par traitement thermique
  2. Déplissement protéines (dû chaleur)
  3. Refroidissement (↓énergie permet former lien)
  4. Association protéines permet former réseau ordonné dans leque eau entrapée/retenu
    - Avec temps/pression eau peut sortir

Ex : Jello

27
Q

Quelle est l’utilité de l’ajout de sel de calcium dans les produits issu de la gélification protéique?

A

Permet formation ponts salon rendent réseau protéique plus fort
- Peut aussi être un dérivé

27
Q

Comment évalue-t-on la fermeté et la résistance des gels de protéines en industrie?

A

Par tests objectifs de pénétration/compression
- Avec texturomètre

28
Q

Comment est-ce que les émulsifiants protéiques fonctionnent?

A

Dans émulsion, protéines :
1. Migre à interface et adsorbe
2. Dénature (déplisse/étale à interface)
3. Oriente(hydophile+aqueux/hyprophone+lipide)

Protéines bons agents tensio-actifs mais moins communs que émuldifiants lipidiques

29
Q

Est-ce que toutes les protéines ont des propriétés émulsifiantes?

A

Non, juste certaines protéines capable migrer vers interface et adsorber
- Ex : caséine (très bonne)

30
Q

Comment est-ce que les mousses de protéines fonctionnent?

A

Dispersion bulle gaz dans liquide/phase semi-liquide
- Phase dispersante : gaz
- Phase dispersée : liquide/phase semi-liquide

Pour obtenir, doit incorporer air/gaz par agitation
- Provoque dénaturation protéines
- Va permettre protéines former film autour bulle air

31
Q

Quelle est la principale différente entre souffler avec une paille dans un verre d’eau et un verre de lait?

A

Formation de bulle qui reste
- Bulle lait reste dû présence de protéines (mousse)

32
Q

Comment se déroule la formation de mousses de protéines?

A
  1. Phase de déplissement protéines/formation film
    - Protéines dénaturées par agitation déplissent
    - Forment film protecteur/élestique autour bulle air
    - Permet emprisonner air dans phase liquide
    - Augmente stabilité mousse
  2. Phase de diffusion à l’interface/stabilisation bulle
    - Plus protéines diffusent à interface (émulsifiant)
    - Diminue tension surface
    - Améliore stabilité mousse
33
Q

Les mousses de protéines sont-elles stables dans le temps?

A

Non, doit ajouter ingrédient pour garantir stabilité
- Malgré bon agent moussant

Ex :
- Crème de tartre (↑dénaturation et évite excès lien)
- Sucre (lie eau et empêche sortie mousse)

34
Q

Qu’est-ce que l’aquafaba?

A

Liquide de cuisson des pois chiches
- Propriétés moussantes similaire blanc oeuf

Connait toujours pas :
- Composition spécifique
- Raisons à origine pouvoir moussant

35
Q

Quels sont les avantages de l’aquafaba?

A
  1. À comparer blanc oeuf, forme plus petites bulles
  2. Très stable dans temps (résiste 4x plus longtemps que blanc oeuf)

Possède potentiel très prometteur pour produits végétaliens/sans oeufs