LMC Proteine

Question 1

Wie sieht die Grundstruktur einer Aminosäure in der Fischer Projektion aus?

Answer 1

• zentrales C-Atom
• Carboxylgruppe (-COOH)
• Aminogruppe (-NH2)
• Wasserstoff (-H)
• AS- Rest

Question 2

Welche Aminosäuren sind für den Menschen essentiell? Nennen und Struktur zeichnen!

Answer 2

• Phenylalanin (Phe, F)
• Threonin (Thr, T)
• Tryptophan (Trp, W)
• Valin (Val, V)
• Isoleucin (Ile, I)
• Lysin (Lys, K)
• Leucon (Leu, L)
• Methionin (Met, M)

Question 3

Gibt es Aminosäuren mit aromatischen Seitenketten? (mit Bsp.)

Answer 3

• Thryptophan (Trp, W)
• Phenylalanin (Phe, F)
• Tyrosin (Tyr, Y)

Question 4

Welche Aminosäuren enthalten Schwefel?

Answer 4

• Cystein (Cys, C)
• Methionin (Met, M)

Question 5

Welche physikalischen Eigenschaften haben Aminosäuren?

Answer 5

• Konfiguration und optische Aktivität
• Löslichkeit
• UV-Absorption
• Dissoziation

Question 6

An welchen Gruppen können chemische Reaktionen in Aminosäuren ablaufen und welche Reaktion sind nennenswert?

Answer 6

• an der Carboxylgruppe:
→ Veresterung
• an der Aminogruppe:
→ Acylierung
→ Alkylierung und Arylierung
→ Thiocarbamoylierung (Edman-Abbau)
→ Reaktion mit Carbonylverbindungen (Strecker-Abbau, Ninhydrin-Reaktion)
• an weiteren funktionellen Gruppen

Question 7

Zeichne die Struktur einer Peptidbindung!

Answer 7

-> siehe Aufzeichnungen

Question 8

Was sind die ausschlaggebenden Eigenschaften der Peptidbindung?

Answer 8

-> planare Bindung
-> um O=C-N-Bindung nicht frei drehbar
-> 6 Atome liegen in einer Ebene

Question 9

Aus welchen Aminosäuren besteht Glutathion, zeichne das Molekül und benenne alle enthaltenen Aminosäuren!

Answer 9

• Glutaminsäure-Cystein-Glycin

Question 10

Benenne alle Strukturebenen von Proteinen!

Answer 10

-> Primärstruktur (AS-Sequenz)
-> Sekundärstruktur (alpha-Helix, beta-Faltblatt)
-> Tertiärstruktur (Untereinheit)
-> Tertiärstruktur (Gesamtprotein)

Question 11

Wie können Proteine denaturiert werden? Gib jeweils Beispiele dazu an.

Answer 11

• Temperaturänderung (z.B. Kochen von Ei, Milch)
• pH-Änderung (Säurefällung von Milch)
• Vergrößerung der Phasengrenzfläche (Aufschlagen)
• Einwirken von Scherkräften (Mörser)
• Zusatz von organischen Lösungsmitteln, Salzen, Harnstoff, Guanidinhydrochlorid und Detergentien (z.B. SDS)