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Introductions aux sciences biomédicales > Structures et fonctions des protéines (Cours 2) > Flashcards

Structures et fonctions des protéines (Cours 2) Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que l’acétylation et quels acides aminés sont susceptible de subir cette transformation ?

A

L’ajout d’un groupement COCH3. La lysine et l’arginine

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Q

Qu’est-ce que la phosphorylation et quels acides aminés sont susceptible de subir cette transformation ?

A

L’ajout d’un groupement phosphate (PO3) sur un groupement alcool. La sérine, thréonine et la tyrosine.

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3
Q

Qu’est-ce que l’hydroxylation ?

A

L’ajout d’un groupement alcool.

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4
Q

Qu’est-ce que la méthylation et quels acides aminés sont susceptible de subir cette transformation ?

A

L’ajout d’un carbone. La lysine et l’arginine.

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5
Q

Qu’est-ce que la carboxylation ?

A

L’ajout d’un groupement COO-.

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6
Q

Nommez deux modifications covalentes des protéines.

A

Addition de lipides et additions de sucres.

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7
Q

Décrivez la structure primaire des protéines.

A

Enchaînement linéaire d’acides aminés.

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8
Q

Décrivez la structure secondaire des protéines.

A

Agencement de structures primaires. Ex. Hélices alpha et feuillets plissés béta.

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9
Q

Décrivez la structure tertiaire des protéines.

A

Repliement de certains acides aminés de la structure secondaire pour former la forme native de la protéine.

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10
Q

Décrivez la structure quaternaire des protéines.

A

Agencement de structures tertiaires pour devenir fonctionnel.

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11
Q

Quels sont les 6 fonctions des protéines ?

A

Régulation, structure, mouvement, catalyse, transport et signalisation.

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12
Q

Quels sont les trois catégories de protéines qui forment le filaments ?

A

Les microfilaments, les filaments intermédiaires et les microtubules.

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13
Q

Dans quel catégorie de protéines se situe l’actine ?

A

Les microfilaments.

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14
Q

Comment se forme l’actine F ?

A

Par l’hydrolysation de l’ATP en ADP permettant la polymérisation de l’actine F.

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15
Q

De quel(s) côté peut on ajouter des fibres d’actine sur un filament d’actine ?

A

Les deux côtés (+ et -)

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16
Q

De quel côté se fait l’addition la plus rapide de fibre d’actine dans un filament d’actine ?

A

Du côté +.

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17
Q

La polymérisation/dépolarisation des filaments d’actine est-il réversible ou irréversible ?

A

Réversible (dynamique).

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18
Q

De quel côté retrouve-t-on l’ATP actine et l’ADP actine ?

A

L’ATP actine se trouve majoritairement du côté +, tandis que l’ADP actine se trouve majoritairement du côté -.

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19
Q

De quoi dépend la polymérisation des filaments d’actine ?

A

De l’hydrolyse de l’ATP en ADP.

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20
Q

Quelle molécule catalyse la réaction de polymérisation de l’actine ?

A

L’actine F.

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21
Q

Quels sous unités des filaments d’actine contiennent de l’ATP ?

A

Celles ajoutées récemment.

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22
Q

Que possèdent les monomères d’actine en leur centre ?

A

Un molécule d’ATP

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23
Q

Dans quelle catégorie de protéine se situe la tubuline ?

A

Les microtubules.

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24
Q

Par rapport aux filaments d’actines que peut-on dire à propos des microtubules ?

A

Ils sont plus rigide et ainsi, moins flexible que les microfilaments.

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25
Q

De quoi est composé la béta tubuline ?

A

2 feuillets plissés béta et 12 hélices alpha

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26
Q

Décrivez la structure d’un dimère de tubuline.

A

Dimère alpha et béta tubuline avec une molécule de GTP inaccessible et une molécule de GTP exposée

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27
Q

Comment incorpore-t-on un dimère de tubuline dans un microtubule ?

A

On hydrolyse une molécule de GTP.

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28
Q

Les microtubules ont quelle forme ?

A

Alignement de plusieurs protofilaments pour former un tube.

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29
Q

De quel(s) côté peut on ajouter des dimères de tubuline sur un microtubule ?

A

Polymérisation et dépolymérisation dynamique (des 2 côtés)

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30
Q

Quels sont les deux rôles des microtubules ?

A

Ils servent au transport des chromosomes lors de la division mitotique. Plusieurs drogues se lient aux protéines de tubuline et affectent la division cellulaire.

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31
Q

Est-ce que l’utilisation de nucléotides est requise pour l’assemblage des filaments intermédiaires ?

A

Non (aucun ATP ou GTP)

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32
Q

Existe-t-il de nombreux types de filaments intermédiaire ?

A

oui

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33
Q

Nommez un exemple de filament intermédiaire.

A

Kératine

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34
Q

Décrivez la structure des filaments intermédiaires.

A

Dimères d’hélices alpha à répétition de 7 résidus.

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35
Q

Qu’est-ce qu’il y a de particulier avec les acides aminés 1 et 4 des filaments intermédiaires ?

A

Ils sont non polaires.

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36
Q

Comment se forme la double hélice des filaments intermédiaires ?

A

Par empilement des dimères. (double, double hélice)

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37
Q

Décrivez l’assemblage des filaments intermédiaires avec les thermes : dimères, tétramères, octamère et filaments intermédiaires.

A

Il faut plusieurs dimères pour former un tétramère, 2 tétramère pour former un octamère et 4 octamère pour former un filament intermédiaire.

38
Q

Comment les protéines motrices arrivent elles à changer de conformation ?

A

Par hydrolyse de l’ATP ou GTP.

39
Q

Quel est la conséquence du changement de conformation des protéines motrices ?

A

Le mouvement.

40
Q

Décrivez le mouvement des protéines motrices.

A

Il est linéaire et suit des structures cytoplasmiques ou nucléaires.

41
Q

Nommez quelques exemples de protéines motrices.

A

ADN/ARN polymérase, myosine, kinésine, dynéine.

42
Q

Quels sont les trois sous unités de la structure tertiaire des protéines motrices ?

A

Une queue, un cou et une tête.

43
Q

Les têtes des protéines motrices ont deux lieux de fixation, lesquels ?

A

Un poche de fixation de l’ATP et site de liaison d’actine.

44
Q

Décrivez le fonctionnement de la myosine.

A

1 : la liaison à l’ATP change la conformation de la myosine et décroche la tête de la myosine (diminue son affinité pour l’actine). 2 : L’hydrolyse de l’ATP en ADP génère un nouveau changement de conformation qui fait tourner la région cou tête. L’affinité pour l’actine est plus forte. La liaison à l’actine se produit à un site plus éloigné qu’au départ, dû au mouvement de la tête de la myosine. 3 : La liaison à l’actine cause la libération de Pi puis ADP. La tête de myosine reprend sa conformation initiale. 4 : En reprenant sa conformation la myosine génère un mouvement le long de l’actine (levier).

45
Q

Comment un ligand se lie sa protéine cible ?

A

Par des forces non covalentes de manière spécifique.

46
Q

Est-ce que la liaison protéine ligand est réversible ?

A

oui

47
Q

Quelle est la conséquence de la liaison du ligand sur sa protéine cible ?

A

La modification de sa conformation et ainsi de sa fonction.

48
Q

Comment appel-t-on la force de liaison protéine ligand ?

A

Affinité moléculaire.

49
Q

Qu’est-ce qu’un groupe prothétique ?

A

Élément d’une protéine, essentiel à la fonction de la protéine, non constitué d’acides aminés, dont la synthèse est indépendante de la synthèse de la protéine.

50
Q

Comment se nomme le groupe prosthétique de la myoglobine et de l’hémoglobine ?

A

Le groupement hème.

51
Q

Qu’est-ce que la myoglobine ?

A

Protéine fixatrice d’O2 du muscle.

52
Q

De quoi est composé l’hème ?

A

De protoporphyrine IX et d’un atome de fer.

53
Q

De quoi la protoporphyrine est formée ?

A

2 groupements vinyles (hydrophobe) tournés vers l’extérieur de la molécule et 2 groupements propionates (ioniques et polaire) tournés vers le milieu acqueux.

54
Q

Sous quelle forme est l’atome de fer dans l’hème et quels sont ses 5 axes de coordination ?

A

Il est sous forme ferreux (Fe++) et avec 4 avec le N de la protoporphyrine et 1 avec le noyau de l’histidine.

55
Q

À quoi sert le 6ème axe de coordination dans l’hème ?

A

La fixation de l’oxygène. (avec O2 oxymyoglobine, sans O2 désoxymyoglobine)

56
Q

Est-ce que la myoglobine peut se fixer au CO ?

A

oui

57
Q

Est-ce que l’hémoglobine peut se fixer au CO ?

A

oui

58
Q

En solution, quelle est le rapport de l’affinité de l’hème sur le CO par rapport au O2 ?

A

25 000 fois

59
Q

Dans la myoglobine, quelle est le rapport de l’affinité de l’hème sur le CO par rapport au O2 ?

A

250 fois

60
Q

Quel pourcentage des sites de fixation de l’hémoglobine sont occupés par du CO ?

A

1%

61
Q

L’hémoglobine est la protéine de transport de l’O2 présente chez quelles cellules ?

A

Les érythrocytes.

62
Q

Combien y a-t-il de sous unités à l’hémoglobine et comment se nomment elles ?

A

4 : 2 alpha, 2 béta

63
Q

De quoi sont formés chaque sous-unité de l’hémoglobine ?

A

8 hélices alpha

64
Q

Combien y a-t-il de groupement hème dans l’hémoglobine ?

A

4, 1 hème / sous-unité

65
Q

Quelle est la proportion entre l’hème et la globine dans l’hémoglobine ?

A

4% hème et 96% globine

66
Q

Qu’est-ce que l’hémoglobine E (Hbe) ?

A

C’est le premier type d’hémoglobine que l’on retrouve dans le vie in utero et persiste jusqu’à 3 mois durant la gestation.

67
Q

Qu’est-ce que l’hémoglobine F (HbF)

A

C’est l’hémoglobine qui remplace l’HbE et qui persiste jusqu’à 6 mois après l’accouchement avant d’être remplacé par l’hémoglobine A et A 2.

68
Q

Qu’est-ce que la myoglobine ?

A

C’est une protéine de transport d’O2 dans le muscle. Elle est composée d’un seul polypeptide composé de 8 hélices alpha et possède un groupement hème.

69
Q

Qu’est-ce que l’hémoglobine ?

A

C’est une protéine de transport présente chez les érythrocytes qui possède 4 sous unités (2 protomères alpha béta) et qui possède un groupement hème par sous unité (4).

70
Q

À quelle pression est-ce que l’on peut dire que 50% des molécules de myoglobines sont saturées ?

A

2,8 torr

71
Q

Quelle forme prend le graphique de la saturation de la myoglobine par rapport à la pression de l’oxygène dans l’organisme ?

A

hyperbole rectangulaire

72
Q

Quelle forme prend le graphique de la saturation de l’hémoglobine par rapport à la pression de l’oxygène dans l’organisme ?

A

sigmoïde

73
Q

Quel est l’impact de l’O2 sur l’hémoglobine ?

A

Il a un effet allostérique positif sur la protéine pour la fixation de l’oxygène.

74
Q

À quelle pression est-ce que l’on peut dire que 50% des molécules d’hémoglobine sont saturées ?

A

2,6 torr

75
Q

Qu’est-ce que permet l’affinité à l’oxygène différente entre l’hémoglobine et la myoglobine ?

A

Le transfert de l’oxygène de l’hémoglobine vers la myoglobine dans les tissus, là où la concentration d’O2 est plus faible.

76
Q

Qu’est-ce que l’effet allostérique ?

A

Quand un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un autre ligand à un autre site.

77
Q

Quel est l’effecteur et la protéine allostérique dans l’O2 et l’Hb ?

A

O2 : effecteur allostérique et Hb : protéine allostérique.

78
Q

Qu’est-ce que l’État T et R de l’hémoglobine.

A

État T (tendue): désoxyHb. État R (Relâchée) :oxyHb

79
Q

Quel est l’effet de la rotation de 15 degrés de l’histidine sur l’hémoglobine ?

A

Coopérativité positif sur les autres sous unités, c’est à dire que cette rotation influence positivement l’affinité de l’oxygène des autre site et coopérative puisque ces effets s’accumulent entre sous unités. (inverse avec le retrait d’un oxygène, mais toujours coopératif).

80
Q

Qu’est-ce que le 2,3-BisPhosphoGlycérate (BPG) ?

A

C’est un effecteur allostérique de l’hémoglobine. Sa concentration est environ égale à celle de l’hémoglobine. Il se lie dans la cavité centrale de l’hémoglobine en état désoxy (conformation T) uniquement et stabilise cette conformation. Le BPG diminue l’affinité de l’Hb pour l’O2. Il permet ainsi le relargage de l’O2 à faible pO2.

81
Q

Comment l’HbF fait-il pour se lier pour permettre le transfert de l’O2 maternel vers le placenta ?

A

Il ne possède pas de protéine de type béta, un cavité centrale beaucoup moins chargé +, donc ne lie pas ou presque pas le BPG.

82
Q

Comment fonctionne le BPG ?

A

Il possède une chaîne béta, au pourtour de la cavité, qui est constitué d’acides aminés positifs. En stabilisant la conformation désoxyhémoglobine, le 2-3 BPG diminue l’affinité de l’Hb pour l’O2. Si pO2 augmente, le 2-3 BPG est déplacé et l’affinité pour l’oxygène augmente.

83
Q

Quel effet a l’augmentation du pH sur les deux groupes terminaux NH2 de la chaîne alpha et 2 résidus d’histidine des chaînes béta ?

A

On favorise la réaction vers oxyHb et ainsi on perd un H+

84
Q

Quel effet a la diminution du pH sur les deux groupes terminaux NH2 de la chaîne alpha et 2 résidus d’histidine des chaînes béta ?

A

On favorise la réaction vers désoxyHb et ainsi on gagne un H+

85
Q

Qu’est-ce que l’effet Bohr ?

A

Lorsque le pH est en dessous 6,00 (pka de l’histidine), donc en condition acide (là où il manque d’oxygène), l’histidine se lie avec l’acide aspartique favorisant le relâchement de l’oxygène permettant ainsi d’oxygéné le milieu. À pH physiologique (là où il ne manque pas d’oxygène, dans les poumons par exemple, un proton se dégage de l’histidine et favorise le la conformation Oxy Hb favorisant la fixation de l’oxygène.

86
Q

Pour est-ce que l’effet Bohr joue un rôle important ?

A

Parce que l’activité métabolique et la production de CO2 sont associés à la production de H+ dans les tissus des érythrocytes. ( CO2+H2O=H2CO3=HCO3-+H+)

87
Q

Qu’est-ce qui facilite le relargage d’oxygène dans les tissus ?

A

La présence de H+

88
Q

Quel est l’intérêt de relâcher des ions H+ dans les poumons ?

A

Évacuer le CO2 avec la réaction H++HCO3-=H2O+CO2

89
Q

Quelle est la durée de vie d’un érythrocyte ?

A

environ 120 jours

90
Q

Comment recycle-t-on le groupement hème ?

A

Il est oxydé en bilirubine, pigment jaune qui sera éliminé par les voies biliaires.

91
Q

Qu’arrive-t-il lorsqu’il y a trop de bilirubine ou que les voies biliaires fonctionnent mal ?

A

Le pigment jaune s’accumule dans le sang et les tissus ce qui provoque une jaunisse.

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