Tema 4.1: proteínas Flashcards
(32 cards)
¿Qué son las proteínas?
Son macromoléculas, biopolímeros de elevado peso molecular que están formadas por más de 100 aminoácidos (unidos entre sí por enlaces peptídicos). Poseen múltiples funciones (estructural, catálisis, defensa, regulación metabólica…) y son los componentes mayoritarios en peso seco de los seres vivos.
¿Cómo se denomina el biopolímero formado por menos de 100 aminoácidos?
polipéptido
De los 20 aa, ¿es posible que formen proteínas a partir de cualquier combinación?
No, solo a partir de aquellas que, sin impedimento estético, den lugar a una estructura tridimensional funcional
¿Cuáles son los componentes que presentan sí o sí los aminoácidos?
- Grupo NH2
- Grupo COOH
- H
- Cadena lateral (R), diferente según del aa que se trate
Por esta razón, todos tienen un C alfa (asimétrico), EXCEPTO la glicina
Características de los aa
- Isomería óptica (+ o -) y estructural (D o L) gracias a la presencia del C alfa
- Comportamiento de dipolo, gracias a los grupos NH2 y COOH
- Sustancias anfóteras. Comportamiento como ácido y como base según el pH
¿Qué configuración es más frecuente en los aminoácidos si hablamos de isometría estructural?
La configuración L
Con respecto a los isómeros estructurales de los aa, ¿qué grupo tomamos como referencia para determinar si el isómero es D o L?
El NH2
- Si está a la derecha –> D
- Si está a la izquierda –> L
¿Qué es el punto isoeléctrico (pI)?
Se trata del valor del pH al cual el aminoácido tiene carga neutra. El pI es diferente en cada tipo de aa. Es decir, cada aa tiene un pI según sus características
¿Qué grupo de la cadena lateral aporta la carga en los aa ácidos?
El COOH. Tienen carga -
¿Qué grupo de la cadena lateral aporta la carga en los aa básicos?
El NH2. Tienen carga +
¿Qué tipos de aa neutros podemos encontrar?
Polares, donde los grupos de la cadena lateral forman pdh con otros grupos polares
Apolares, donde los grupos hidrófobos de la cadena lateral interaccionan mediante fuerzas de van Der Waals con otros grupos hirófobos
¿Entre qué grupos se establece el enlace peptídico?
Entre el NH2 del primer aminoácido y el COOH del segundo
Caracteristica fundamental del enlace peptídico
Tiene carácterísticas parcial de doble enlace, debido a la forma en la que los átomos de N, O y C comparten sus electrones. Esto impone restricciones en el plegamiento , de modo que NO pueden darse torsiones alrededor de estos enlaces.
¿Cómo es la estructura primaria de las proteínas?
Secuencia de aa dispuestos de forma lineal, unidos por enlaces peptídicos. El extremo izquierdo del polipéptido tiene un NH2 y el derecho un COOH.
¿Qué consecuencias puede tener la alteración de la secuencia de aa?
Por pequeña que sea la alteración, puede ocasionar la disminución o pérdida de la función de esta proteína.
Recuerda el ejemplo de la anemia falciforme
¿Cómo es la estructura secundaria de las proteínas?
La cadena de aa se pliega espontáneamente durante su síntesis dando una configuración espacial más estable que puede ser de distintos tipos, entre los que distinguimos:
- alfa-hélice (la + frecuente)
- ß-laminar plegada
Características de la alfa-hélice
hélice apretada estabilizada por los pdh formados entre los NH y CO de los enlaces peptídicos. Da 1 vuelta de hélice cada 3,6 residuos y los pdh se dan cada 4 aa.
Características de la ß-laminar plegada
La cadena de aa se pliega sobre sí misma hacia delante y hacia detrás, formandonoslos láminas plegadas en zigzag. Tambien se unen mediante pdH entre NH y CO de los enlaces peptídicos
¿Cómo es la estructura terciaria de las proteínas?
Se trata de la configuración espacial definitiva. Está presente en todas las proteínas funcionales y se adopta como consecuencia de las interacciones establecidas entre los diferentes grupos situados a lo largo de las cadenas laterales de los aa que la componen.
¿Qué tipos de proteínas podemos encontrar según su estructura terciaria?
Proteínas globulares. Forman un ovillo. La proteína es esferoidal, compacta y generalmente soluble en agua.
Proteínas fibrosas. Alargadas, muy resistentes e insolubles en agua.
Ejemplo(s) de proteínas globulares y fibrosas
Globulares: hemoglobina
Fibrosas: colágeno, queratina
Enlaces que estabilizan la estructura terciaria
- PdH entre R polares SIN carga
- Electrostáticos entre COOH y NH2 de ácidos y básicos
- Fuerzas de Van der Waals entre R apolares
- Enlaces covalentes disulfuro (entre cisteínas)
¿Qué es un dominio estructural?
Se trata de combinaciones de hélices alfa y láminas beta que se repiten una y otra vez en proteínas diferentes. Parecen haber sido seleccionados para la evolución
¿Cómo es la estructura cuaternaria de las proteínas?
Solo se da en aquellas proteínas formadas por la asociación de varias cadenas polipeptídicas = o ≠. La asociación entre las cadenas se da por pdH, interacciones hidrofóbicas o fuerzas de Van der Waals (e incluso en algunos casos, puentes disulfuro)
