Tema 4.2 Enzimas y vitaminas Flashcards
(31 cards)
¿Qué son las enzimas?
Se trata de la clase más extensa y especializada dentro de las proteínas. Catalizan reacciones químicas especificas, permitiendo que reacciones que se dan muy lentamente, puedan darse a mayor velocidad (a T y P propias de los seres vivos). Son globulares y solubles en agua.
¿Qué tipos de enzimas hay según su composición?
- Simples. Formadas exclusivamente por proteínas
- Conjugadas. Necesitan la participación de moléculas no proteicas
¿Cómo se denomina la fracción proteica y la no proteica de las enzimas conjugadas?
- Fracción proteica: apoenzima
- Fracción no proteica: cofactor
¿Qué tipos de cofactores hay?
- Inorgánico. Pueden ser iones metálicos, por ejemplo.
- Orgánico. Ejemplo: derivados de vitaminas.
¿Qué tipos de cofactores orgánicos hay?
- Coenzimas. Son aquellos que se unen débilmente a la enzima.
- Grupos prostéticos. Son aquellos que se unen fuertemente a las enzimas
¿Cuáles son los principales cofactores que intervienen en las reacciones de DESHIDROGENACIÓN?
NAD, NADP y FAD
Dos ejemplos de cofactores que intervienen en la transferencia de grupos
- Grupos fosfato: ATP y ADP
- Grupos acetil: CoA
¿Cuál es el mecanismo de acción de una enzima? (IMPORTANTE)
Se unen selectivamente y covalentemente a sus sustratos, induciendo modificaciones químicas en ellos. Las enzimas DISMINUYEN LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN de la reacción, para que esta se dé a mayor velocidad.
¿Qué dos modelos te suenan de la unión de enzima al sustrato?
- Modelo llave-cerradura. Cada S solo puede unirse a su enzima correspondiente
- Modelo de acoplamiento inducido. Cuando se une el S, se produce un cambio conformacional específico del centro activo, de modo que este se ajusta al sustrato.
¿Qué es el centro activo?
Lugar de la enzima donde se une específicamente el sustrato de la reacción que cataliza. Suele tener forma de hueco, y tiene las condiciones físico-químicas óptimas para que el S se transforme en producto.
Verdadero o falso: la enzima, al catalizar la reacción en la que su sustrato especifico se transforma a producto, sufre modificaciones
Falso
La enzima NO sufre modificaciones, solo disminuye la energía de activación de la reacción. Es el sustrato el que sufre modificaciones
¿Qué es la energia de activacion (Ea)? (IMPORTANTE)
Se trata de una especie de barrera energética costosa que los sustratos han de superar para alcanzar el estado de transición. Así, las moléculas de S pueden transformarse en P
¿Qué es el estado de transición?(IMPORTANTE)
Se trata de un estado inestable y altamente energético que alcanzan las moléculas de S. En este punto, parte de los enlaces de las moléculas de S están rotos y otra parte de ellos se mantienen.
¿Qué cinética siguen la gran mayoría de enzimas? (IMPORTANTE)
La cinética de la mayoría de enzimas responde a la ecuación de Michaelis - Menten
¿Cuál es la ecuación de Michaelis-Menten? (IMPORTANTE)
v0 = (Vmáx · [S] ) / (Km + [S] )
¿Qué es la constante de Michaelis-Menten? (IMPORTANTE)
Se trata de la concentración de sustrato [S] a la que la velocidad de la reacción tiene como valor la mitad de la velocidad máxima que puede alcanzar esa reacción. Es decir
[S] a la que V0=Vmáx/2
¿Qué sucede si aumentamos la concentración de sustrato conforme avanza la reacción? (IMPORTANTE)
Aumenta la velocidad de reacción hasta que llega un punto en el que la velocidad no puede aumentar más.
Llega un momento en el que [S]»_space;» cantidad de enzima, entonces la enzima no da a basto con tanta cantidad de sustrato y se SATURA.
¿Con qué podemos relacionar la Km? (IMPORTANTE)
Con la afinidad que tiene la enzima por su S
Si la Km es pequeña, ¿qué podemos deducir?
Esto quiere decir que hace falta una cantidad de sustrato pequeña para que la velocidad de la reacción alcance el valor de la mitad de la velocidad máxima de reacción.
En otras palabras, quiere decir que la enzima es muy afín a su sustrato.
Si la Km es elevada, ¿qué podemos deducir?
Esto quiere decir que ha hecho falta mucha cantidad de sustrato para que la velocidad de la reacción sea la mitad de la velocidad máxima que puede alcanzar esa reacción.
En otras palabras. Una KM. elevada hace referencia a que la enzima es muy poco afín a su sustrato.
¿Qué factores intervienen en la regulación de la actividad enzimática?
Variaciones de temperatura
Variaciones de pH
Inhibidores
¿Cómo afecta la temperatura a la actividad enzimática?
- Conforme aumentamos, la temperatura aumenta la velocidad de reacción. Esto se debe a que aumenta el movimiento de las moléculas de sustrato y esto favorece su interacción con la enzima favoreciendo que se ve así la reacción.
- T entre 50-60ºC. A partir de esta temperatura, la enzima se desnaturaliza. Es decir, pierde su estructura y, por tanto, su función y toda su actividad
- A T frías. Las moléculas de sustrato se mueven mucho menos y, por tanto, hay un menor número de interacciones. Esto produce que la reacción no se dé con tanta facilidad, haciendo que la actividad de la enzima sea menor.
¿cómo afectan las variaciones de pH a la actividad enzimática?
Una pequeña variación del pH del medio interno puede suponer en grandes cambios en la actividad enzimática. Al cambiar el pH, se modifican las cargas superficiales de la enzima y se modifica su configuración espacial, ya sea de su estructura terciaria o cuaternaria (si la posee). Al modificarse la estructura, la función se ve afectada y por tanto la actividad.
¿qué son los inhibidores de la actividad enzimática?
Son sustancias químicas que disminuyen o bloquean la actividad de las enzimas.
