TRADUZIONE, VIA CITOPLASMATICA, VIA SECRETORIA Flashcards
(224 cards)
1
Q
LEZIONE 15
quali sono le macchine per la traduzione ?
A
i ribosomi
2
Q
LEZIONE 15
cosa sono i ribosomi ?
A
organuli riboproteici contenenti rRNA e proteine
3
Q
LEZIONE 15
qul è il compito dei ribosomi ?
A
la sintesi delle proteine
4
Q
LEZIONE 15
da quante subunità è costituito il ribosoma ?
A
2: una maggiore e una minore
5
Q
LEZIONE 15
qual è la forma degli rRNA ?
A
è poco nota perchè complessati da un gran numero di proteine: filamenti che formano eliche semplici
6
Q
LEZIONE 15
dove si trovano i ribosomi ?
A
- citosol
- associati al RER: prima sintetizzati nel citosol
7
Q
LEZIONE 15
quante proteine contengono i ribosomi?
A
- subunità maggiore: 50 proteine S
- subunità minore: 33 proteine L
8
Q
LEZIONE 15
qual è la forma della subunità minore ?
A
corpo ovoidale con testa tondeggiante e un collo sottile, ha una fessura che è il punto di interazione codone-anticodone
9
Q
LEZIONE 15
qual è la forma della subunità maggiore ?
A
ha una faccia convessa e una piana da cui dipartono due protuberante: stelo e naso
presenta un canale in cui passa la catena polipeptidica
10
Q
LEZIONE 15
quando si associano le subunità dei ribosomi ?
A
durante la sintesi
11
Q
LEZIONE 15
cosa sono i polisomi ?
A
più ribosomi su uno stesso mRNA
ciascuna subunità svolge una funzione specifica
12
Q
LEZIONE 15
quanti e quali sono i siti della subunità maggiore ?
A
3
* sito A
* sito P
* sito E
13
Q
LEZIONE 15
in quante fasi si divide la sintesi proteica ?
A
- fase di inizio
- fase di allungamento
- fase di termine
14
Q
LEZIONE 15
cosa avviene nella fase di inizio ?
A
il tRNA si lega nel sito P con la metionina
15
Q
LEZIONE 15
come si lega la subunità minore all’mRNA?
A
la coda poli-A e il cap formano un’ansa che permette l’assemblaggio dei fattori di trascrizione che formano un complesso per far legare la subunità minore all’mRNA
16
Q
LEZIONE 15
perchè il codone AUG è sempre il primo?
A
il tRNA iniziatore che lega la metionina è l’unico compatibile con il sito P del ribosoma
17
Q
LEZIONE 15
cosa succede nell’allungamento?
A
- legame peptico produce peptidil-tRNA
- traslocazione dal sito A scorre al sito P
- sito A libero per nuovo tRNA
18
Q
LEZIONE 15
da cosa dipendono i fenomeni di scorrimento e sistemazione degli amminoacidi nella catena proteica?
A
- fattori enzimatici
- molecole energetiche ATP
19
Q
LEZIONE 15
quando avviene la fase di termine?
A
ribosoma incontra i codoni di terminazioni
20
Q
LEZIONE 15
cosa corrisponde ai codoni di terminazione ?
A
proteine di rilascio del citoplasma
21
Q
LEZIONE 15
cosa succede al ribosoma che ha ultimato la sintesi?
A
si divide e ritorna nel citoplasma per intraprendere altri processi di sintesi su nuovi o lo stesso polisoma
22
Q
LEZIONE 16
cosa sono le proteine ?
A
polipeptidi costituiti da centinaia a migliaia di amminoacidi
23
Q
LEZIONE 16
come è fatto un amminoacido ?
A
- parte comune: idrogeno, gruppo carbossilico (acido), gruppo amminico(basico)
- parte variabile: gruppo R
24
Q
LEZIONE 16
com’è chiamato il carbonio 2 degli amminoacidi ?
A
chirale:legato a 4 gruppi differenti
25
# LEZIONE 16
quanti isomeri esistono per ogni amminoacido ?
2: D e L
26
# LEZIONE 16
qual'è l'unico amminoacido che non ha un carbonio chirale ?
la glicina: al posto della catena laterale ha un H
27
# LEZIONE 16
cosa sono gli amminoacidi essenziali ?
amminoacidi che non siamo in grado di autosintetizzare
28
# LEZIONE 16
quanti sono gli amminoacidi essenziali ?
in totale sono 9: triptofano, metionina, fenilanina, leucina, isoleucina ecc
29
# LEZIONE 16
come si dividono gli amminoacidi ?
in base alla catena laterale
30
# LEZIONE 16
in quanti gruppi si dividono gli amminoacidi ?
* acidi: hanno carica negativa
* basici: hanno carica positiva
* polari: carica neutr
* non polari: sono idrofobici (proteine transmembrana?
31
# LEZIONE 16
che tipo di molecole sono gli amminoacidi e perchè?
anfotere: un gruppo funzionale basico e uno acido
32
# LEZIONE 16
in soluzione come possono trovarsi gli amminoacidi?
cationi, anioni, anfoioni
33
# LEZIONE 16
cos'è il pool degli amminoacidi ?
l'insieme degli amminoacidi liberi
34
# LEZIONE 16
da cosa deriva il pool degli amminoacidi ?
* degradazione proteine
* assorbimento liquidi interstiziali
35
# LEZIONE 16
quante strutture hanno le proteine?
4
36
# LEZIONE 16
com'è la struttura primaria?
legame peptidico: per condensazione tra gruppo carbossilico e gruppo amminico di due amminoacidi
37
# LEZIONE 16
che tipo di legame è quello peptidico?
legame covalente
38
# LEZIONE 16
come si forma la struttura secondaria?
legami deboli, legami a idrogeno, tra due amminoacidi
39
# LEZIONE 16
quali sono le configurazioni più comune del legame secondario ?
* a-elica
* b-foglietto
40
# LEZIONE 16
com'è fatta la configurazione a b-foglietto?
* tipiche di proteine fibrose
* limitata ad alcuni tratti
* legami a idrogeno tra gruppi carbossilici e amminici dei residui amminici di due catene polipeptidiche che decorrono antiparallele: struttura pieghettata con i legami peptidici posti sul piano e i resisui amminocidici che sporgono al di sopra e al di sotto della lamina pieghettata
41
# LEZIONE 16
com'è la struttura ad a-elica?
rappresentata da un'avvolgimento a spirale: molecola assume 1nm di dimensione compresi i residui che sporgono lateralemente
42
# LEZIONE 16
che cosa rappresenta la struttura terziaria?
struttura tridimensione vera e propria
43
# LEZIONE 16
da cosa è determinata la struttura terziaria?
determinata da legami a idrogeno tra gruppi peptidici e da legami da i radicali degli amminoacidi e il solvente e i soluti in cui sono disciolti
44
# LEZIONE 16
i legami deboli della struttura terziaria perchè sono forti ?
perchè in grandi quantità e quindi il loro contributo totale è più stabilizzante di un legame covalente
45
# LEZIONE 16
cosa stabilizza la struttura terziaria?
i ponti disolfuro
46
# LEZIONE 16
cosa dipende dalla struttura terziaria?
le proprietò fisico-chimico e biologiche della proteina
47
# LEZIONE 16
che tip di specificità ha la proteina con altre molecole?
sterico: dipende dalla configurazione spaziale della molecola
48
# LEZIONE 16
perchè una sostituzione di un amminoacido altera la funzione della protiena o non ha alcun effetto ?
non dipende dalla natura chimica della sostituzione, ma dal sito in cui avviene
49
# LEZIONE 16
da cosa è caratterizzata la struttura quaternaria ?
da più catene polipeptidiche, subunità, associate
50
# LEZIONE 16
quale molecola ha una struttura quaternaria ?
l'emoglobina
51
# LEZIONE 16
da cosa dipende la distribuzione delle proteine ?
* sequenza segnale sulla proteina
* recettore sul destinatario che riconosca il segnale
52
# LEZIONE 16
che tipi di indirizzamenti esistono?
* post-traduzionale: via citoplasmatica
* co-traduzionale: via secretoria
53
# LEZIONE 16
perchè delle proteine restano nel citoplasma?
non hanno delle sequenze di indirizzamento
54
# LEZIONE 16
che tipo di trasporto caratterizza la via citoplasmatica?
* trasporto nucleare
* trasporto perissosomiale
* trasporto mitocondriale
55
# LEZIONE 16
da cosa è caratterizzato il nucleo ?
dai pori nucleari
56
# LEZIONE 16
che cosa creano i pori nucleari fusi a livello della membrana?
complesso del poro
57
# LEZIONE 16
cos'è il complesso del poro?
struttura proteica di diametro di 120 nm
58
# LEZIONE 16
com'è fatto il complesso del poro?
* anello citoplasmatico: da cui dipartono 8 filamenti proteici
* anello nucleare: da cui dipartono 8 filamenti che si uniscono ad un anello terminale= canestro nucleare
* intelaiarura centrale formata da 8 raggi
59
# LEZIONE 16
da cosa è caratterizzata l'intelaiatura centrale?
* 8 canali che rappresentano siti di diffusione passiva di ioni e piccole molecole
* 8 maniglie che ancorano il poro alla membrana
60
# LEZIONE 16
da cosa è costituito il complesso del poro ?
30-50 proteine associate: nucleoporine
61
# LEZIONE 16
quanti pori sono presenti nel nucleo ?
3/4 mila pori
62
# LEZIONE 16
come vengono trasportate le proteine nel nucleo?
grazie a segnali di importazione ed esportazione nucleare riconosciuti da specifici recettori
63
# LEZIONE 16
cosa succede ai segnali di importazione delle proteine?
non vengono rimossi
64
# LEZIONE 16
perchè i segnali di importazione non vengono rimossi ?
in telofase nel nucleo vengono reimportate le proteine preesistenti senza costringere la cellula alla sintesi ex novo di tutte le proteine
65
# LEZIONE 16
come vengono riconosciute le molecole da importare ?
da recettori citosolici: importine
66
# LEZIONE 16
come si legano le importine al poro nucleare?
grazie ai siti di attacco per le importine: fibrille + nucleoporine ricche di ripetizioni di amminoacidi fenilanina e glicina
67
# LEZIONE 16
da dove viene presa l'energia per il trasporto delle proteine ?
dall'idrolisi della GTP
68
# LEZIONE 16
da chi viene idrolizzata la GTP?
dalla RAN
69
# LEZIONE 16
qual'è la particolarità della RAN ?
è in grado di idrolizzare e legare la GTP
* RAN-GTP
* RAN-GDP
70
# LEZIONE 16
il passaggio nelle due forme del RAN da chi p indotto?
* RAN-GAP: attiva la GTPasi di RAN
* RAN-GEF: attivo lo scambio GDP-GTP
71
# LEZIONE 16
dove si trovano le RAN ?
* RAN-GTP nel nucleo insieme a RAN-GEF
* RAN-GDP nel citoplasma insieme a RAN-GAP
72
# LEZIONE 16
come avviene l'importazione delle proteine nel nucleo ?
i recettori di importazione si legano alla proteina e vanno nel nucleo dove incontrano RAN-GTP che stimola il rilascio del carico
il recettore viene riportato al citoplasma dove RAN-GTP viene idrolizzata in RAN-GDP
RAN-GDP viene ripostata nel nucleo dove grazie a RAN-GEF diventa RAN-GTP
73
# LEZIONE 16
come avviene l'esportazione delle proteine dal nucleo ?
RAN-GTP stimola nel nucleo il legame con il suo recettore e tale complesso raggiunge il citoplasma
l'drolisi del GTP stimolata da RAN-GAP determina la dissociazione del complesso e il recettore libero ritorna al nucleo
74
# LEZIONE 16
in cosa è implicata anche la GTPasi di RAN?
* regolazione dell'organizzazione del fuso mitotico
* ancoraggio cromosomi ai microtubuli
75
# LEZIONE 16
in che modo le proteine attraversano il poro ?
nella loro forma ripiegata
76
# LEZIONE 16
cosa sono i perossisomi ?
organulo citoplasmatico che interviene in vari livelli del metabolismo cellulare e nella biosintesi di intermedi attivi
77
# LEZIONE 16
qual'è l'enzima più abbondante nei perossisomi ?
la catalasi: 40 % proteine totali
78
# LEZIONE 16
in quale numero e forma sono presenti ?
* numero variabile: centinaia e migliaia nelle cellule renali ed epatiche
* forma a bastoncello, sferica, formano strutture reticolari
multiformi e dinamici
79
# LEZIONE 16
da cosa controllata la posizione dei perossisomi?
si muovono sui microtubuli del citoscheletro
80
# LEZIONE 16
che cos'è la matrice perissosomiale?
sostanza amorfa contenente materiale finemente granulare che può formare il neucloide
81
# LEZIONE 16
da cosa ricevono le proteine i perossisomi ?
* via secretoria
* via citoplasmatica
82
# LEZIONE 16
da dove hanno origine i perossisomi?
si formano da esansioni tubulari e lamllari del RE nella cui membrana sono inserite proteine sintetizzate dai ribosomi associati al RER: si differenziano per formare i futuri perossisomi acquisendo le altre proteine di membrana e della matrice
83
# LEZIONE 16
quali sono le proteine implicate nell'importazione ?
le perossine: 32 diverse proteine
posseggono specifiche sequenze seganle per l'importazione
84
# LEZIONE 16
in quanti gruppi sono distinte le proteine della matrice ?
2 gruppi
* più numerose presentano il segnale di importazione PTS1
85
# LEZIONE 16
da cosa è caratterizzato il segnale di importazione PTS1?
serina-lisina-leucina SKL
86
# LEZIONE 16
chi riconosce il segnale SKL?
la perossido Pex5p
87
# LEZIONE 16
cosa fa la Pex5p?
trasporta la proteine a un complesso di traslazione posto sulla membrana dell'organulo costituito da diverse proteine
88
# LEZIONE 16
cosa avviene alla sequenza SKL dopo l'inserimento del perossisoma?
la SKL viene rimossa dalla peptidasi
89
# LEZIONE 16
il trasferimento delle proteine al perossisoma richiede energia ?
si, presa dall'idrolisi dell'ATP
90
# LEZIONE 16
a che pH lavorano gli enzimi lisosomiali ?
pH8, sono oltre 50 enzima
91
# LEZIONE 16
quali sono le attività metaboliche svolte dai perossisomi più importani?
* metabolismo perossido idrogeno
* detossificazione
* rimozione radicali liberi e specie reattive all'ossigeno
* ossidazione acidi grassi
92
# LEZIONE 16
cosa sono le ossidasi?
enzimi che catalizzano reazioni di ossidazione che implicano la produzione del perossido di idrogeno
93
# LEZIONE 16
il perossido di idrogeno da cosa viene degradato ?
dalla catalasi
94
# LEZIONE 16
in quante modalità funziona la catalasi ?
* modalità catalitica
* modalità perossidasica
95
# LEZIONE 16
in cosa consiste la modalità catalitica della perossidasi ?
catalizza la riduzione di una molecola di perossido ad acqua e l'ossidazione di una molecola di perossido a ossigeno molecolare
96
# LEZIONE 16
in cosa consiste la modalità perossidasica della catalasi?
perossido utilizzato per ossidsare vari substrati ridotti nocivi all'organismo
97
# LEZIONE 16
cosa sono gli xentobiotici ?
sostanze estranee all'organismo
es. D-amminoacidi
98
# LEZIONE 16
cosa sono le ROS?
radicali liberi di specie reattive all'ossigeno
es. radicale superossido e radicali ossidrilici
99
# LEZIONE 16
perchè sono pericolose le ROS ?
perchè interagendo con altri componenti cellulari potrebbero danneggiarli producendo danni implicati all'invecchiamento e cancrogenesi
100
# LEZIONE 16
che tipo di acidi grassi vengono ossidati dai perossisomi ?
acidi grassi a catena lunga o acidi grassi ramificati
101
# LEZIONE 16
che tipo di ossidazione avviene nei perossisomi ?
* a-ossidazione: degradano gli acidi grassi ramificati eliminando le catene laterali
* b-ossidazione: demoliscono gli acidi grassi lineari così formatosi
102
# LEZIONE 16
cosa produce l'ossidazione degli acidi grassi nei perossisomi ?
AcetilcoenzimaA
103
# LEZIONE 16
da cosa dipende il trasporto mitocondriale delle proteine?
da segnali specifici per i diversi compartimenti del mitocondrio
104
# LEZIONE 16
qual'è il segnale di indirizzamento alla matrice ?
dipende dalle caratteristiche complessive della sequenza: ricche di amminoacidi
* a carica positiva
* contenenti un gruppo ossidrile
105
# LEZIONE 16
qual'è la capacità delle sequenze segnale di indirizzamento alla matrice ?
si ripiegano a formare un a-elica anfipatica
106
# LEZIONE 16
quali altre proteine intervengono nel trasporto mitocondriale alla matrice?
chaperone: tengono la proteina in uno stato non ripiegato
107
# LEZIONE 16
come avviene il legame tra proteina e matrice esterna del mitocondrio?
TOM: traslocatore della membrana esterna
108
# LEZIONE 16
come avviene il legame tra proteina e matrice interna del mitocondrio?
TIM: traslocatore della membrana interna
109
# LEZIONE 16
dove avviene il passaggio delle proteine dirette alla matrice mitocondriale ?
nel punto in cui i traslocatori si allineano e le membrane sono ravvicinate
110
# LEZIONE 16
la proteina da cosa viene trascinata nel canale di traslazione per arrivare alla matrice mitocondriale ?
chaperone che sfrutta
* idrolisi ATP
* differenza ai due lati della membrana mitocondriale interna
111
# LEZIONE 16
per l'inidirizzamento allo spazio intermembrana cosa serve ?
* proteina raggiunge la matrice e dopo subisce un trasporto in direzione inversa
* la sequenza di indirizzamento allo spazio intermembrana termini con un segnale di arresto della traslocazione
112
# LEZIONE 16
proteine di piccole dimensioni possono raggiungere lo spazio intermembrana senza segnali specifici ?
si grazie alle porine che formano ampi canali
113
# LEZIONE 16
quale altro meccansimo di importazione mitocorndriale esiste ?
segnale di importazione costituito da una sequenza amminoacidica di cisteine
114
# LEZIONE 16
come funziona l'indirizzamento alla membrana esterna mitocondriale delle proteine ?
presentano una sequenza di indirizzamento alla matrice+sequenza di amminoacidi idrofobici
115
# LEZIONE 16
come avviene l'inserimento di una proteina nella membrana mitocondriale esterna ?
la sequenza segnale di amminoacidi idrofobici agisce da segnale di arresto nel trasferimento dopo che il segnale per la matrice ha superato il TOM
| proteina rimane ancorata alla membrana esterna
116
# LEZIONE 16
che cos'è il SAM ?
complesso proteico che trasporta le proteine dallo spazio intermembrana alla membrana esterna
| come le porine
117
# LEZIONE 16
come avviene il trasporto delle proteine per la membrana interna mitocondriale ?
* raggiungono la matrice e vengono poi trasferite dal complesso proteico OXA nella membrana
* meccanismo simile per quello delle proteine destinate allo spazio intemembrana
| anche per proteine sintetizzate autonomamente dal mitocondrio
118
# LEZIONE 17
quali compartimenti sono correlati alla via secretoria ?
* RE
* apparato di Golgi
* lisosomi
119
# LEZIONE 17
cosa si intende per indirizzamento co-traduzionale?
le proteine terminano la loro sintesi nel RE e non escono più dal sistema di compartimenti ma raggiungono la destinazione tramite sistemi membranosi chiusi
120
# LEZIONE 17
che cos'è il RE?
rete tridimensionale di cisterne e tubuli che formano uno spazio intraluminale continuo ?
121
# LEZIONE 17
da quanti e quali domini è caratterizzato il RE?
3
* nucleare
* rugoso
* liscio
122
# LEZIONE 17
da cosa è caratterizzato il dominio nucleaee del RE?
dall'associazione della membrana del Re con la lamina nucleare
123
# LEZIONE 17
da cosa è caratterizzato il dominio rugoso del RE ?
dall'associazione dei ribosomi sulle membrane del RE
124
# LEZIONE 17
da cosa è costituito il RE liscio, che funzioni ha ?
da tubuli ed è coinvolto in diverse funzioni a seconda della tipologia cellulare
125
# LEZIONE 17
in cosa differiscono le proteine del RER e del REL?
differenze a carico di protiene coinvolte nella localizzazione dei ribosomi sulle membrane
126
# LEZIONE 17
qual è la caratteristica del RE ?
è una struttura dinamica: allunga e ritrae i suoi tubuli modificando la sua forma
127
# LEZIONE 17
da cosa dipende la dinamicità del RE ?
proteine motrici dei microtubuli e dal citoscheletro
128
# LEZIONE 17
quaò è il segnale per il riconoscimento delle proteine destinate al RE ?
30 amminoacidi
* 6-12 centrali idrofobi
* amminoacidi carichi negativamente
posto all'estremità N-terminale
129
# LEZIONE 17
da cosa viene riconosciuta la sequenza segale delle proteine del RE ?
dall'SRP
RNA a cui sono associate 6 proteine tra cui la P54
130
# LEZIONE 17
dove viene portata la proteina legata alla sequenza segnale ?
sulla membrana del RE
131
# LEZIONE 17
la particella SRP a cosa si lega sulla membrana ?
al recettore SR:proteina transmembrana
132
# LEZIONE 17
qual è la caratteristica di SRP e SR?
hanno 2 AGTPasi che idrolizzano 2GTP
133
# LEZIONE 17
cosa induce l'idrolisi delle GTPasi di SRP e SR?
* sgancio di SRP dalla proteina
* la proteina si posizione sul traslocone
134
# LEZIONE 17
cosa succede se le proteine del RE sono proteine di membrana ?
la sequenza idrofobica di 20-25 amminoacidi è una sequenza di arresto
135
# LEZIONE 17
cosa succede alle proteine sopo che sono entrate nel RE ?
modificazione per controllarne la qualità del ripiegamento e il riciclaggio delle proteine
136
# LEZIONE 17
quali sono le tappe per un corretto ripiegamento delle proteine ?
* taglio della sequenza segnali
* ponti disolfuro
* glicosilazione
137
# LEZIONE 17
cosa influenza la presenza della sequenza segnale ?
* cinetica del ripiegamento
* interazioni con fattori del ripiegamento
138
# LEZIONE 17
il calcio come viene rilasciato e immagazionato nel RE ?
* recettori rianodici (uscita)
* pompe calcio (entrata )
139
# LEZIONE 17
tra cosa si creano i ponti disolfuro nel RE ?
tra le cisterne del RE
140
# LEZIONE 17
da quanti e quali monomeri è costituito l'oligosaccaride che si lega alle proteine ?
14
* 2 N-acetilglucosamine
* 9 mannosi
* 3 glucosi
141
# LEZIONE 17
su cosa si forma l'oligosaccride nel RE?
sui dolicolfosfati posti più volte nella membrana
142
# LEZIONE 17
come viene portata la catena oligasaccaridica all'interno ?
con movimenti flip-flpo
143
# LEZIONE 17
come si lega la catena alla proteina ?
* necessaria sequenza segnale del glicone
* complesso proteico OST
144
# LEZIONE 17
cos'è il glicone ?
asparagina-X-treonina/serina
145
# LEZIONE 17
che funzione ha il complesso OST?
sposta la catena oligosaccaridica dal fosfato del dolicolo sul gruppo amminico dell'asparagina
146
# LEZIONE 17
cosa succede poi alla catena oligosaccaridica ?
intervengono le glucosidasi I e II che rimuovono due glucosi
147
# LEZIONE 17
cosa avviene dopo la rimozione dei glucosi alla glicoproteina ?
si lega a delle chaperonine: calnexina e calreticulina (due lectine)
| assicurano il corretto ripiegamento
148
# LEZIONE 17
cosa avviene se il ripiegamento della proteina non è corretto ?
una glucosiltransferasi aggiunge un glucosio e si ripete il ciclo di deglucosilazione e riglucosilazione fino al corretto ripiegamento
149
# LEZIONE 17
cosa avviene se il ripiegamento della proteina è corretto?
viene rimosso l'ultimo glucosio e la proteina procede il suo percorso
150
# LEZIONE 17
dove vengono sintetizzati i lipidi di membrana ?
* nella membrana presistente
* i fosfolipidi nel Re dall'aciltransferasi
151
# LEZIONE 17
cosa utilizza l'aciltransferasi ?
utilizza acetilCoA come substrato
152
# LEZIONE 17
a cosa dà origine l'aciltransferasi ?
al diacilglicerol-fosfato
| precursore dei fosfolipidi
153
# LEZIONE 17
cosa succede al diacilglicerol-fosfato ?
fosfatato in diacilglicerolo e una colintransferasi lo trasforma in fosfatidilcolina
154
# LEZIONE 17
cos'è l'apparato di Golgi ?
sistema di vescicole appiattite e impilate
155
# LEZIONE 17
com'è suddiviso l'apparato di Golgi ?
* cis-Golgi network
* cisterne cis
* cisterne mediane
* cisterne trans
* trans-Golgi network
156
# LEZIONE 17
cosa avviene nel Golgi ?
* glicosilazione delle proteine
* sintesi dei GAG
157
# LEZIONE 17
che enzimi si trovano nelle vescicole del Golgi ?
* cis: manossidasi I
* mediane: manossidasi II e N-acetilglucosaminatransferasi
* trans: galattosiltransferasi e sialiltransferasi
158
# LEZIONE 17
come avviene la formazione di una catena oligosaccatidica complessa nel Golgi ?
* rimozione di 3 mannosi
* attacco di una N-acetilglucosamina ad un mannosio, rimozione 3 mannosi, e attacco di altre 2 N-acetilglucosamina ai mannosi restanti
* attacco di 3 molecole di galattosio e acido sialico alle N-acetilglucosamine
159
# LEZIONE 17
cos'è una catena ad alto mannosio ?
catena oligosaccaridica in cui i mannosi non sono stati rimossi o solo parzialmente
160
# LEZIONE 17
cos'è una catena oligosaccaridica ibrida ?
la N-acetilglucosamina si lega ad un solo mannosio e dunque solo un ramo della catena subisce le ulteriori modificazioni
161
# LEZIONE 17
cosa può accadere alle differenti catene oligosaccaridiche ?
di venire esposte sul medesimo sito della stessa tipologia di proteina
162
# LEZIONE 17
cos'è la glicosilazione O-linked ?
legame covalente tra carboidrati e il gruppo ossidrile della serina o prolina
163
# LEZIONE 17
come avviene la glicosilazione O-linked ?
i carboidrati vengono legati direttamente alla proteina: catene più corte della N-linked
164
# LEZIONE 17
cos'altro viene sintetizzato nel Golgi ?
i GAG
glicosaminoglicani
165
# LEZIONE 17
cosa sono i GAG ?
sono lunghi polisaccaridi costituiti dalla ripetizione di un disaccaride in cui un monomero è acido urico o un amminozucchero
166
# LEZIONE 17
cosa formano i GAG legati alle proteine ?
proteoglicani
167
# LEZIONE 17
come lipidi e proteine vengono trasportate nelle cisterne del Golgi ?
2 ipotesi
* proteine e lipidi si muovono in vesciole
* le cisterne maturano trasformandosi nella cisterna successiva
| la seconda è favorita
168
# LEZIONE 17
cos'è l'endocitosi ?
materiale extracellulare viene incluso in una vescicola intracellulare
169
# LEZIONE 17
che cos'è l'esocitosi ?
materiale intracellulare si fonde con la membrana per riversare il contenuto all'esterno
170
# LEZIONE 17
cosa sono gli esosomi ?
vescicole bioattive che si formano per fusione di membrana citoplasmatica e corpi multivescicolari cellulari
171
# LEZIONE 17
a cosa servono gli esosomi ?
vettori di informazioni biologiche tra le cellue che hanno un ruolo di presentazione dell'antigene nella risposta immunitaria
172
# LEZIONE 17
gemmazione e fusione utilizzano gli stessi meccanismi ?
principalmente si anche se a carico di strutture diverse
173
# LEZIONE 17
quali sono le proteine che formano vescicole rivestite ?
* clatrina: vescicole dal trans Golgi network ai lisosomi e quelle di endocitosi
* COP I: vesciole dal trans Golgi verso le cisterne precedenti e verso il RE
* COP II: vescicole dal Re al Golgi
174
# LEZIONE 17
cosa sono le clatrine ?
sono costituite da 3 catene pesanti e 3 catene leggere
175
# LEZIONE 17
che forma assumono le clatrine ?
svastica a 3 braccia: alternanza di esagoni e pentagoni
176
# LEZIONE 17
cosa comporta il legame tra recettore di membrana e cargo ?
* cambiamento confromazionale che rende in grado il recettore di interagire con la clatrina
* reclutamento dei recettori
177
# LEZIONE 17
come avviene il legame tra clatrine e recettore di membrana ?
tramite mediatori di adaptine
178
# LEZIONE 17
cos'è il reclutamento dei recettori ?
recettori diffondono lateralmente nella membrana per una porzione ch costituirà la fossetta rivestita
179
# LEZIONE 17
che cosa richiede la formazione del rifestimento proteico ?
GTPasi di reclutamento che mediano l'unione tra componenti proteiche e membrana
180
# LEZIONE 17
grazie a quale proteina la vescicola si stacca ?
dinamina ad attività GTPasica
181
# LEZIONE 17
cosa comporta l'acidificazione dell'endosoma ?
il distacco a carico dei recettori
182
# LEZIONE 17
cosa succede ai recettori della vescicola ?
diffondo lateralmente nella membrana dell'endosoma e si concentrano in una vescicola che tornerà alla membrana per riutilizzare i recettori
183
# LEZIONE 17
a cosa serve il corretto smistamento delle vescicole ?
alla corretto funzionalità della cellula
184
# LEZIONE 17
chi si occupa del corretto smistamento delle vescicole ?
le proteine SNARE
185
# LEZIONE 17
cosa sono le SNARE ?
proteine con affinità per la N-etilmaleimide
esistono 20 SNARE complementari: VSNARE e TSNARE
186
# LEZIONE 17
da cosa dipende la presenza di una particolare VSNARE sulla vescicola ?
dalle caratteristiche del recettore posto sulla membrana
187
# LEZIONE 17
come si legano le VSNARE alle TSNARE ?
avvolgendosi formando 4 eliche
1 della VSNARE
3 della TSNARE
| 3 eliche: 1 proteina intrinseca di membrana 2 SNAP25
188
# LEZIONE 17
cos'è necessario per la fusione ?
che la distanza tra le vescicole sia inferiore ai 1,5 nm
189
# LEZIONE 17
come viene eliminata l'acqua tra le due membrane ?
dall'azione meccanica delle due snare legate tra loro
190
# LEZIONE 17
cos'è l'effettore di RAB?
proteina di membrana aiuta la fusione tra le snare
191
# LEZIONE 17
cosa determina la separazione delle snare ?
proteina NSF: attività ATPasica
192
# LEZIONE 17
cosa sono le vescicole spola ?
vescicole poste al late delle cisterne del Golgi
193
# LEZIONE 17
che sequenza segnale hanno le proteine che sono destinate a ritornare nel RE?
KDEL
194
# LEZIONE 17
che tipi di esocitosi esistono ?
* esocitosi costitutiva
* esocitosi regolata
195
# LEZIONE 17
come avviene l'esocitosi costitutiva ?
processo autonomatico: senza la presenza di specifici segnali
196
# LEZIONE 17
come avviene l'esocitosi regolata ?
le vescicole si ammassanno vicino alla membrana e aspettano uno stimolo per andare in contro ad esocitosi
197
# LEZIONE 17
cosa subiscono le vescicole nella secrezione regolata ?
un processo maturativo: tagli proteolitici
proenzimi inattivi diventano enzimi attivi
198
# LEZIONE 17
dove si verifica l'esocitosi ?
in zone specializzate della membrana
199
# LEZIONE 17
cosa sono i lisosomi ?
organuli tondeggianti a funzione digestiva
200
# LEZIONE 17
cosa contengono i lisosomi ?
40 tipi di diverse idrolasi acide
201
# LEZIONE 17
che pH hanno i lisosomi ?
pH 5
202
# LEZIONE 17
come mantengono i lisosomi il pH acido ?
presenza di pompe protoniche sulla membrana
203
# LEZIONE 17
qual è la sequenza segnale di indirizzamento delle proteine al lisosoma ?
M6P: zucchero mannosio 6-fosfato
204
# LEZIONE 17
come avviene l'aggiunta del fosfato al mannosio ?
2 step
* aggiunta di uno zucchero fosfato N-acetilglucosamina fosfato
* rimozione della N-acetilglucosamina
205
# LEZIONE 17
quando viene aggiunto il fosfato al mannosio ?
nelle cisterne cis del Golgi
206
# LEZIONE 17
cosa comporta l'aggiunta del fosfato al mannosio ?
impedisce che il mannosio a cui è legato possa essere rimosso
207
# LEZIONE 17
quanti e quali tipi di endocitosi esistono ?
3
* fagocitosi
* pinocitosi
* endocitosi mediata da recettori
208
# LEZIONE 17
cos'è la fagocitosi ?
attività presente in cellule specializzate: ingestione per scopo alimentare e di difesa
209
# LEZIONE 17
i frammenti cellulari della fagocitosi dove vengono racchiusi ?
nel fagosoma
210
# LEZIONE 17
il riconoscimento del materiale da fagocitare in che modo può avvenire ?
* diretto: legame dei recettori del fagocito con oligosaccaridi sulla sperficie di alcuni batteri
* indiretto: recettori riconoscono le cellule inettate dopo il legame alle molecole del complemento
211
# LEZIONE 17
da cosa è sostenuta la fagocitosi?
dal citoscheletro (movimenti degli pseudopodi) e rivestimenti proteici simili alla clatrina
212
# LEZIONE 17
cosa sono le cellule giganti multinucleate del corpo estraneo ?
numerosi macrofagi si fondoo per creare tale cellula e ingerire strutture grandi
213
# LEZIONE 17
cos'è la pinocitosi ?
cellula fagocita goccole di liquido
214
# LEZIONE 17
come si distingue la pinocitosi ?
micropinocitosi e macropinocitosi
215
# LEZIONE 17
come avviene l'endocitosi mediata da recettori ?
* più comune in diversi tipi cellular
* inglobano molecole grazie al legame con specifici recettori di membrana
216
# LEZIONE 17
quali sono gli stadi l'endocitosi mediata da recettori ?
* formazione endosoma precoce
* inserite nella membrana degli endosomi proteine specializzate trasportate tramite vescicole dal Golgi
* acidificazione endosomi: endosomi tardivi
* si fondono con le vescicole idrolasiche
* formazione endolisosoma e poi lisosoma vero e proprio
217
# LEZIONE 17
come vengono protette le proteine sulla membrana degli endosomi tardivi dalla degradazione degli enzimi idrolitici riversati nel lume ?
dalle proteie dette ESCRT: complessi di smistamento endosomiale richiesti per il trasporto
218
# LEZIONE 17
che ruolo hanno le ESCRT?
reclutano materiale destinato alla degradazione in vescicole che gemmano dall'endosoma formano il corpo multivescicolare: rilascio vescicole nel lume del lisosoma dove vengono degradate
219
# LEZIONE 17
cos'è l'autofagia ?
un caso particolare di endocitosi
220
# LEZIONE 17
cosa si forma con l'autofagia ?
autofagosomi portati a contatti con enzimi lisosomiali
221
# LEZIONE 17
quando avvengono fenomeni di autofagia ?
durante il processo di differenziamento cellulare
222
# LEZIONE 17
quanti e quali tipi di autofagia si conoscono ?
1. macroautofagia: organuli del citoplasma vengono circondati da un sistema di doppie membrane di origine dal RE
2. microautofagia: la membrana del lisosoma si invagina per catturare piccole componenti proteiche
3. autofagia chaperone-mediata: grazie a chaperoni le proteine del citosol vengono riconosciute grazie a specifiche sequenze e introdotte nel lisosoma attraverso canali di traslcazione della membrana lisosomiale
223
# LEZIONE 17
cos'è la transcitosi ?
vescicole endoteliali che riversano il loro materiale in una sede diversa da quella di origine
224
