完成③：化学反応としての生命現象

Question 0

アミノ酸がペプチド結合してジペプチドになる反応は

何という化学反応によるもの？

Answer 0

脱水縮合

Question 1

ATPが生体の「エネルギーの通貨」として有用な理由は？

Answer 1

ATPの加水分解に伴うΔG゜は負であるが、
絶対値が大き過ぎず、
ATPの合成が困難ではないから。

Question 2

ホスホクレアチンリン酸の生理的意義は？

Answer 2

筋肉に多く含まれ、

ADPにリン酸基を供給してATPの合成を可能にしている。

Question 3

なぜΔG゜が最もマイナスなホスホエノールピルビン酸を

エネルギーとして使用しない？

Answer 3

絶対値が大き過ぎて合成が大変だから。

Question 4

生体内のたんぱく質は約〜10＾2のアミノ酸から構成されているが、

例外としてあげられるのは？

Answer 4

インスリン

51個のアミノ酸から構成されている。

Question 5

Conversion Factor

1cal=( )J

Answer 5

1cal = 4.2J

Question 6

ATP→ADP＋Piを触媒するのは？

Answer 6

ATPase

Question 7

細胞内でのタンパク質合成過程が

極めて速やかに進行する理由は？

Answer 7

シャペロンが細胞内に存在するから。

＊酵素ではない。

Question 8

タンパク質の一次構造
アミノ酸同士：( )結合
システイン残基同士：( )結合

Answer 8

アミノ酸同士：(ペプチド)結合

システイン残基同士：(ジスルフィド)結合

Question 9

タンパク質の二次構造
( )：円筒構造
( )：平行配列
by( )結合

Answer 9

(α-helix)：円筒構造
(β-sheet)：平行配列
by(水素)結合

Question 10

Michaelis-MentenをV。=として

Answer 10

V。 = (Vmax [S])/(Km + [S])

Question 11

V。、［S］の実測値を両逆数プロットする方法を何という？

Answer 11

Lineweaver-Burkプロット

Question 12

競合阻害
Km：
Vmax：

Answer 12

Km：↑
Vmax：変わらない

＊基質に類似した物質が
基質と競合して活性中心を奪い合う。

Question 13

非競合阻害
Km：
Vmax

Answer 13

Km：変わらない
Vmax：↓

＊阻害剤は活性中心には結合しないが、
酵素の立体構造を変化させてしまう。

Question 14

フィードバック阻害とは？

Answer 14

自己の触媒する代謝反応の最終生成物で阻害されること。

Question 15

代謝の最終産物は、

代謝の出発点である基質とは構造が異なる場合が多いので、フィードバック阻害の様式は( )阻害になることが多い。

Answer 15

アロステリックな非競合阻害

Question 16

tRNAの機能は？

Answer 16

20数種類あるtRNAは、
それぞれ対応するアミノ酸を結合し、
アンチコドンである塩基対を介してmRNA上のコドンに結合する。
その結果、コドンに対応するアミノ酸がリボソームに運搬される。

Question 17

補酵素( )を結合した酵素全体を( )、

補酵素を除去したタンパク質を( )という。

Answer 17

補酵素(coenzyme)を結合した酵素全体を(holoenzyme)、
補酵素を除去したタンパク質を(apoenzyme)という。

holoenzyme＝apoenzyme＋coenzyme

Question 18

全白血病の3割を占めるとされている

慢性骨髄性白血病は( )というチロシンキナーゼ系の酵素が発生して、細胞が異常増殖することが原因である。

Answer 18

BCR／ABL

Question 19

原則、タンパク質の一次構造が決まれば、
その立体構造はエネルギー的に最も安定な立体構造として一意的に決まるとされるが、
この原則の例外は？

Answer 19

プリオン

＊プリオンはニューロンの膜タンパク質。
アミノ酸配列が同じままで立体構造が変化して細胞毒性を示し、
疾患を引き起こす。

＊毒性プリオンの方がエネルギー的に安定。

Question 20

プリオンは2種類の構造がある。
正常：
病原性：

Answer 20

正常：α-helix rich
病原性：β-sheet rich

病原性の方がエネルギー的に安定なのに、
正常は2番目に安定な構成をしている。

Question 21

成人のヘモグロビンのサブユニットは？

Answer 21

α2β2

Question 22

胎児のヘモグロビンのサブユニットは？

Answer 22

α2γ2

Question 23

デオキシヘモグロビンに1個の酸素分子が結合すると、
ヘモグロビンの立体構造に変化がおこり、
他の酸素分子はより結合しやすくなるような効果を何という？

Answer 23

アロステリック効果

Question 24

生体内で酸素分圧が最も高いのは？

Answer 24

肺胞 ＊100mmHg

Question 25

ミオグロビンは生体内のどこにある？

Answer 25

筋肉

Question 26

成人のヘモグロビンの酸素飽和度を縦軸に、 | 組織酸素分圧を横軸にとったグラフはどうなる？

Answer 26

S字曲線 | シグモイド

Question 27

ミオグロビンの酸素飽和度を縦軸に、 | 組織酸素分圧を横軸にとったグラフはどうなる？

Answer 27

双曲線

Question 28

胎児のヘモグロビンの酸素飽和度を縦軸に、 | 組織酸素分圧を横軸にとったグラフはどうなる？

Answer 28

成人のシグモイドより左方に寄る。

Question 29

胎児のヘモグロビンの酸素解離曲線と 成人のヘモグロビンの酸素解離曲線と比べると 胎児のシグモイドが左方に寄っている理由は？

Answer 29

HbAが酸素を放出するような低い酸素分圧で HbFは酸素分圧でと結合できるようになっている。 この機構によって、退治は母体から効率良く酸素を受け取ることができる。

Question 30

pHやCO2の変化してによって起こるこの現象を何という？

Answer 30

Bohr効果 ＊右方に寄る。 酸素を離しやすくなる。

Question 31

ミオグロビンが酸素運搬タンパク質ではなく | 酸素結合タンパク質として働いている理由は？

Answer 31

Mgは酸素との親和性が高いから酸素の結合には適するが、 | 親和性が高すぎるから組織への酸素の運搬には適さない。

Question 32

HgやMgのような類縁タンパク質のファミリーはどのようn機構で生成されたと考えられる？

Answer 32

遺伝子重複

Question 33

SDS(Sodium Dodecyl Sulfate)は、 | ポリペプチド鎖の( )性側鎖に結合する。

Answer 33

疎水性 ＊イオン化する(Anion) 疎水性アミノ酸に結合して、 疎水性アミノ酸が外側に出てくる。

Question 34

SDS-PAGE(Polyacrylamide Gel Electrophoresis)では、 還元剤(β-Mercaptoethanol)を加える。 還元剤の役割は？

Answer 34

還元剤はポリペプチド鎖内(間)のジスルフィド結合を切断する。

Question 35

20種類のアミノ酸の側鎖に対して | 疎水性／親水性を実験的に求めて指標化する方法を何という？

Answer 35

ハイドロパシープロット | hydropathy plot

Question 36

細胞膜に豊富なアミノ酸は | 親水性／疎水性？

Answer 36

疎水性 | ＊細胞膜はリン脂質なので。

Question 37

Σ(誤差)^2でプロットを直線にする方法を何という？

Answer 37

最小2乗法

Question 38

ATPが( )であることからRNA worldの根拠ともされている。

Answer 38

Ribonucleotide

Question 39

同じ反応を触媒するが、 | 異なる分子構造を持つ酵素はを何という？

Answer 39

アイソザイム ＊アイソザイムは構造がことなるからKmやVmaxは異なる。 唾液腺のアミラーゼと膵液のアミラーゼ 骨格筋のクレアチンキナーゼと心筋のクレアチンキナーゼ

Question 40

タンパク質を主に大きさによって分離するのは何？ | 2つ

Answer 40

ゲル濾過クロマトグラフィー | SDSポリアクリルアミドゲル電気泳動

Question 41

酵素が無機触媒に比べて、 | 生体内の化学反応を促進する上で有利な点を2つ。

Answer 41

⒈ 酵素は無機触媒では実現できないほど反応速度を 増加させることができる。 ⒉ タンパク質であるので側鎖を修復して立体構造を 変化させることで機能を調節することが可能。 さらに、多量体酵素ではアロステリック制御も可能。

Question 42

ブドウ糖をエタノールに変換する反応を何という？

Answer 42

発酵

Question 43

酵母をすり潰して得た絞り汁を加熱すると | 発酵ができなくなったがなぜ？

Answer 43

アポ酵素が加熱で変性してしまったから。

Question 44

補酵素を要する酵素を何という？

Answer 44

ホロ酵素 ＊酵素本体となるタンパク質分子に、 非タンパク質性の分子が結合して始めて酵素として機能する。

Question 45

ホロ酵素は、非タンパク質性の部分を失うと活性を失うが、 | このタンパク質部分のみの状態のものを何という？

Answer 45

アポ酵素 ホロ酵素＝アポ酵素＋補酵素(非タンパク質部分) ＊補酵素は低分子化合物だからほとんど変性しない。

Question 46

一般に酵素はタンパク質であるが、 それ以外にも( )が整体の触媒として作用することがある。 例として、細胞質の( )上で起こるペプチド鎖合成反応がある。

Answer 46

RNA | リボソーム

Question 47

リボソームはタンパク質とRNAの複合体である。 リボソーム上で起こるペプチド鎖合成反応の過程では、 DNAの遺伝情報を( )した( )の塩基配列に従って、 アミノ酸を結合したRNAがアミノ酸を( )に運び込む。

Answer 47

DNAの遺伝情報を(転写)した(RNA)の塩基配列に従って、 アミノ酸を結合したRNAがアミノ酸を(リボソーム)に運び込む。 ＊この過程を翻訳と呼ぶ。

Question 48

細胞膜を構成している最も主要な物質は？

Answer 48

グリセロリン脂質

Question 49

細胞内小器官のうち、 動物細胞にも植物細胞にも存在して、 独自のDNAを持っているものは？

Answer 49

ミトコンドリア

Question 50

ミトコンドリアの膜構造としての特徴は何か？

Answer 50

2重膜構造になっている。

Question 51

核と細胞質の間の物質のやりとりはどのように行われている？

Answer 51

核膜孔を介してやりとりしている。

Question 52

側鎖にヒドロキシ基を持ちリン酸化反応の標的位となるアミノ酸を3つ。

Answer 52

セリン(Ser,S) チロシン(Tyr,Y) スレオニン(Thr,T)

Question 53

タンパク質(酵素だとする)がリン酸化を受けることは、 細胞におけるタンパク質の機能調節の上で どのような意義を持つ？

Answer 53

酵素がリン酸化を受けると立体構造が変化し、 | 酵素活性が変化する。

Question 54

側鎖にイオウ原子を持ち、S-S結合を形成できるアミノ酸は何か？

Answer 54

システイン(Cys，C)

Question 55

タンパク質の高次構造を決める最も主要な要因は何か？

Answer 55

1次構造(アミノ酸配列)で決まる。

Question 56

DNAの2重らせん構造を維持するのには相補的塩基が 対合することが重要であるが、 この対合に最も重要な結合は何か？

Answer 56

水素結合

Question 57

ヘモグロビンβ鎖146番目の(　　)がプロトンを結合した状態では | デオキシヘモグロビンの立体構造が安定化する。

Answer 57

ヒスチジン ＊Bohr効果

Question 58

赤血球細胞質にはグルコースの代謝産物である (　　)が多く存在する。 それがヘモグロビンに結合するとデオキシヘモグロビンの立体構造が安定化する。

Answer 58

2,3-BPG | 2,3-ビスホスホグリセリン酸

Question 59

pHが低い場合、プロトンは(多／少な)いから、 ヘモグロビンは酸素を放出しやすい。 つまりでオキシヘモグロビンが(安定／不安定)である。

Answer 59

多 | 安定

Question 61

pHが低い場合、プロトンは(多／少な)いから、 ヘモグロビンは酸素を放出しやすい。 つまりデオキシヘモグロビンが(安定／不安定)である。

Answer 61

多 | 安定

Question 61

HbAのβ鎖とHbFのγ鎖のBPGに対する親和性はどちらが高い？

Answer 61

β鎖の方が高い。 ＊BPGに親和性が高い⇔オキシヘモグロビンが安定化しやすい⇔酸素を離しやすい

Question 62

赤血球細胞質にはグルコースの代謝産物であるBPGが多く存在する。 BPGがヘモグロビンに結合するとデオキシヘモグロビンの立体構造が安定化する。 HbAはα鎖とβ鎖から成るヘテロテトラマーで、 HbFはβ鎖の代わりに(　)鎖が構成単位になったヘテロテトラマーである。

Answer 62

γ

Question 63

リボソーム上で、合成されつつあるポリペプチド鎖の末端のアミノ酸に新しいアミノ酸を結合させてペプチド希有号を形成する反応において、 この末端とはどちらの末端？

Answer 63

3’末端 | カルボキシル末端

Question 64

酵素が無機触媒に比べて、生体内の化学反応を促進する上で有利な点を2つ。

Answer 64

①酵素は無機触媒では実現できないほど反応速度を増加させることが出来る。 | ②タンパク質であるので側鎖を修飾して立体構造を変化させることで機能を調節することが可能である。多量体酵素ではアロステリック制御も可能である。

Question 65

ブドウ糖をエタノールに変換する反応を何という？

Answer 65

アルコール発酵

Question 66

タンパク質がリン酸化を受けることは、細胞におけるタンパク質の機能調節の上でどのような意義を持つか。 | 当該タンパク質が酵素だとする

Answer 66

酵素がリン酸化を受けると立体構造が変化し、 | 酵素活性が変化する。

Question 67

ATP、ADPの加水分解に伴うΔG゜が大きな理由は？

Answer 67

ATP、ADPでは隣接するリン酸残基の負電荷同士が反発し合っているから、リン酸が外れることで安定し、 | 大きなΔG゜が得られる。

Question 68

AMPの加水分解に伴うΔG゜が小さな理由は？

Answer 68

AMPでは反発する負電荷がないから、 比較的安定していてリン酸が外れても大きな安定はしないので ΔG゜は大きくない。

Question 69

ATPの加水分解に伴うΔGがそれほど小さくない利点は？

Answer 69

ATPの加水分解に伴って放出されるΔGを利用して種々の生化学反応をすすめることが出来る。

Question 70

ATPの加水分解に伴うΔGがそれほど大きくない利点は？

Answer 70

ADPからATPを合成することが困難ではない。

Question 71

筋肉に多く含まれ、 | ADPにリン酸基を供給してATPの合成を可能にしている物質とは？

Answer 71

ホスホクレアチンリン酸

Question 72

[S]<

Answer 72

V。=(Vmax[S]/Km)

Question 73

[S]>>Kmのとき、 V。=(Vmax[S])/(Km+[S])において V。を表す式は？

Answer 73

Vmax

Question 74

V。=(Vmax[S])/(Km+[S])において | [S]=Kmになる条件は？

Answer 74

V。=Vmax/2となるとき。

Question 75

リボソーム上で合成されているポリペプチド鎖の(　)末端のアミノ酸に | 新しいアミノ酸を結合させてペプチドを形成する反応のことを何という？

Answer 75

C | ペプチド転移反応