Enzyme Und Biokatalyse Flashcards

1
Q

Was entsteht, wenn man auf Pyruvat eine Phosphatgruppe überträgt?

A

Phosphoenolpyruvat = Energieträgermolekül

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Q

Welche Arten von Enzymen gibt es?

A

Ribozyme
Proteinenzyme
Holoenzyme = Apoenzym + Cofaktor

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3
Q

Welchen Nutzen haben Häm-Gruppen als prosthetische Gruppe?

A

Dient mit seinem zentralen Eisenatom dem Elektronentransfer

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4
Q

Was für eine Art Enzym ist S-Adenosylmethionin?

A

Methyltransferase: Methylierung, dient als Methylgruppendonor

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5
Q

Bei welcher Enzymreaktion ist der Cofaktor Liponamid beteiligt? Nenne ein Enzym, indem der Cofaktor eine Rolle spielt.

A

Oxidative Decarboxylierung

Pyruvatdehydrogenase

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6
Q

Bei welchem Enzym spielt der Cofaktor Tetrahydrofolsäure eine Rolle? Welche Reaktion findet statt?

A

Methyltransferasen: Methylierung

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7
Q

Bei welcher Reaktion ist das CoA beteiligt?

A

Acyltransfer

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8
Q

Was sind Isoenzyme?

A

Katalysieren die gleiche Reaktion, sind strukturell unterschiedlich

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9
Q

Definiton der Einheit Katal = kat

A

Menge Enzym, die 1 mol Substrat in 1 s unter definierten Bedingungen in Produkt umwandelt

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10
Q

Wovon ist die Enzymkinetik abhängig?

A

Menge Enzym

Konzentration Substrat

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11
Q

Nenne die Michaelis-Menten-Gleichung

A

V = vmax * c(S) / (Km + c(S))

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12
Q

Wie wird die Michaelis-Menten-Konstante berechnet? Definition!

A

Km = (Geschwindigkeitskonstante der Reaktion ES —> E + P + Geschwindigkeitskonstante der Reaktion ES —> E + S ) / Geschwindigkeitskonstante E + S —> ES

Substratkonzentration, bei der die Hälfte der aktiven Zentren der Enzyme von Substrat besetzt sind

= Substratkonzentration, bei der die Anfangsgeschwindigket der Reaktion halb-maximal ist

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13
Q

Definiere die maximale Geschwindigkeit nach dem Michaelis-Menten-Modell

A

Enzymkonzentration, die benötigt wird, um 1 Mol Substrat in 1 s umzusetzen. [Mol/s]

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14
Q

Wozu wird der Lineweaver-Burk-Plot genutzt?

A

Um die Michaelis-Menten-Konstante zu bestimmen

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15
Q

Lineweaver-Burk-Plot

  1. X-Achse
  2. Y-Achse
  3. Formel der Geraden
  4. Wichtige Punkte
A
  1. 1/[S]
  2. 1/ v0
  3. 1/v = 1/ vmax + Km / vmax * 1/ c(S)
  4. Schnittpunkt mit y-Achse: 1/vmax
    Schittpunkt mit x-Achse: -1/Km
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16
Q

Kompetitive Hemmung

  • Mechanismus
  • Auswirkung auf vmax und Michaelis-Menten-Konstante
A

Inhibitor kunkurriert mit Substrat

Vmax bleibt gleich
Km steigt

17
Q

Nicht-kompetitive Hemmung

  • Mechanismus
  • Auswirkung auf vmax und Km
A

Inhibitor bindet ans Enzym, inaktiviert es

Vmax sinkt
Km bleibt gleich

18
Q

Unkompetitive Hemmung

  • Mechanismus
  • Auswirkung auf vmax und Km
A

Inhibitor bindet an Enzym-Substrat-Komplex

Vmax sinkt
Km sinkt

19
Q

Welche hemmende/aktivierende Effektoren binden an der regzlatoreischen Bindungsstelle am C-Terminus der Phosphofructukinase 1?

A

Hemmend: ATP, NADH, H+, Citrat

Aktivierend: Fructose-2,6-bisphosphat, AMP, ADP