Translation Und Proteinbiosynthese

Question 1

Wie paaren Codon und Anticodon?

Answer 1

Antiparallel: Base am 5’-Ende des Codons paart mit Base am 3’-Ende des Anticodons

Question 2

Der genetische Code ist degeneriert. Was bedeutet das?

Answer 2

Die meisten AS werden durch mehrere Codons codiert

Question 3

Welche AS besitzen ein spezifisches Triplett?

Answer 3

Methionin und Tryptophan

Question 4

Welche AS besitzen die meisten Tripletts?

Answer 4

Arginin, Serin, Leucin werden jeweils durch 6 Tripletts codiert

Question 5

Wie wird Selenocystein eingebaut?

Answer 5

Beim Codon UGA = Stoppcodon

Wenn mRNA eine bestimmte Sekundärstruktur ausbildet: Selenocystein wird eingebaut

Question 6

Erkläre das Wobble-Phänomen

Answer 6

tRNA erkennt bei Paarung der ersten Base des Anticodons mit der dritten Base des Codons verschiedene Codons

Wobble Position an der 5’-Position des Anticodons —> meist Inosin, das mit U, A und C paaren kann

Question 7

Wie werden tRNAs beladen?

Answer 7

Aktivierung einer AS:
AS + ATP —> Aminoacyl-AMP + PPi

Übertragung der aktivierten AS auf die tRNA, Bildung einer Esterbindung
tRNA + Aminoacyl-AMP —> Aminoacyl-tRNA + AMP

Question 8

Wie werden mRNA und tRNA am Ribosom gebunden?

Answer 8

Bindestelle für mRNA auf kleiner UE

Bindestelle für tRNA von beiden UE zusammen gebildet

Question 9

Wo befindet sich das katalytische Zentrum der Ribosomen und wie wird es genannt?

Answer 9

Peptidyltransferasezentrum auf großer UE

Question 10

Welche Rolle spielt eIF-2 bei der Translation?

Answer 10

Bindet in aktiver, GTP-gebundener form die Start-tRNA —> Bildung des ternären Komplexes

Eukaryotischer Initiationsfaktor, durch GTP-Hydrolyse wird Initiationskomplex gebildet

Question 11

Wie wirdeIF-2 wieder aktiviert?

Answer 11

Durch Guaninnukleotidaustauschfaktor eIF-2B wieder in GTP-gebundene Form überführt

Question 12

Welche Rolle spielt eIF-4 bei der Translation?

Answer 12

Erkennt mRNA

Question 13

Welche Untereinheit des Ribosoms lagert sich mit den spezifischen Initiationsfaktoren zusammen?

Answer 13

Kleine UE

Question 14

Was ist der 43S Präinitiationskomplex?

Answer 14

Ternärer Komplex aus Methionin-beladener Start-tRNA, eIF-2 und GTP, kleine ribosomale UE

Question 15

Was ist der 48S-Präinitiationskomplex?

Answer 15

43S-Präinitiationskomplex + mRNA

Question 16

Wie entsteht eine Peptidbindung bei der Translation?

Answer 16

Angriff der freien NH2-Gruppe der einen AS auf die veresterte COOH-Gruppe der anderen AS

Question 17

Wie gelangen die AMinoacyl-tRNAs an die A-Stelle des Ribosoms?

Answer 17

Mit eEF-1 und GTP

Question 18

Wo am Ribosom werden die AS verknüpft?

Answer 18

Verknüpfung der AS an der P- und A-Stelle

Question 19

Wie ist der Vorgang der Translokation bei der Translation?

Answer 19

• Ribosom bewegt sich entlang der mRNA um ein Triplett unter GTP und eEF-2-Mitwirkung
• tRNA bewegt sich von A-Stelle zur P-Stelle und von P-Stelle zur E-Stelle

Question 20

Ist die Polypeptidkette während der Translation mit dem Ribosom verbunden?

Answer 20

Polypeptidkette ist über C-Terminus kovalent an tRNA-Molekül gekoppelt

Question 21

Wie wird die Translation terminiert?

Answer 21

• Stoppcodon
• Protein wird freigesetzt
• Terminationsfaktor spaltet Peptidyl-tRNA-Bindung hydrolytisch

Question 22

Was ist die Aufgabe der Protein-Disulfid-Isomerase?

Answer 22

Hilft, die termodynamisch günstigsten Disulfidbrücken innerhalb eines Proteins auszubilden

Question 23

Was ist die Aufgabe der Prolyl-cis-trans-Isomerase?

Answer 23

Hilft, die energetisch günstigste Konformation einer Peptidbindung, an der ein Prolinrest beteiligt ist, zu finden

Trans meist energetisch günstiger

Question 24

Was ist die Aufgabe der Chaperone?

Answer 24

• Aggregation und Fehlfaltung der Proteine während Synthese verhindern
• Anlagerung an exponierte hydrophobe Bereiche
• verbraucht ATP

Question 25

Was ist die Aufgabe von BiP?

Answer 25

= Immunoglobin Heavy-chain-binding protein

• Chaperon im ER
• hat KDEL-Sortierungssignal —> Verbleib im ER
• bei Defekt: extrazelluläre Aggregationen

Question 26

Was bewirkt eine Proteinglykosylierung?

Answer 26

Beeinflusst Raumstruktur und Lokalisierung, Stabilität und Lebensdauer eines Proteins

Question 27

Beschreibe den Mechanismus der N-Glykosylierung

Answer 27

Übertragung eines großen Oligosaccharids, der an der ER-Membran synthetisiert wurde, auf einen Asparaginrest im Protein

Transport in den Golgi-Apparat, hier Modifikation des Oligosaccharids

Question 28

Was unterscheidet die Glykosylierung von der Glykierung?

Answer 28

Glykosylierung: enzymatisch

Glykierung: nicht-enzymatisch, Aldosen binden mit Carbonylgruppe spontan in Schiff-Base-Reaktion an Aminogruppen von Proteinen —> Funktionsbeeinträchtigung

Question 29

Was für unterschiedliche Lipidanker gibt es?

Answer 29

• Acylierung: Verknüpfung mit langkettigen Fettsäuren
• Isoprenylierung: Verknüpfung einer Cysteinseitenkette des Proteins mit einem Polyisopren über eine Thietherbindung
• GPI-Anker: Verknüpfung mit Glykosylphosphatidylinositol

Question 30

Was für Isoprenylbindungen gibt es bei Lipidankern?

Answer 30

Farnesylierung: Verknüpfung mit Farnesylrest, Bsp.: Ras-Protein

Geranylgeranylierung: Verknüpfung mit Geranylgeranylrest

Question 31

Wozu dient die Sulfatierung? Was wird sulfatiert?

Answer 31

• Bindung einer Sulfogruppe an die PH-Gruppe eines Tyrosins an Proteinen
• Enzym: Sulfotransferasen
• Ort: Golgi-Apparat
• Ziel: Steigerung der Wasserlöslichkeit

Question 32

Welche AS können Phosphoryliert werden?

Answer 32

Serin, Threonin, Tyrosin

Question 33

Welche AS können Ubiguitiniert werden?

Answer 33

Epsilon-Aminogruppe von Lysinresten

Question 34

Vorgang der ADP-Ribosylierung + Beispiel

Answer 34

Übertragung eines ADP-Ribosylrestes aus NAD+ durch eine ADP-Ribosyltransferase

Bsp.: Histonmodifikation durch Poly-ADP-Ribosylierung

Question 35

Wie läuft die Translokation von Ribosomen ans rER ab?

Answer 35

• Start Translation im Zytosol
• Synthese einer Signalsequenz, Erkennung durch SRP und Bindung
• SRP hält Translation an, bringt das Ribosom mit Peptidkette zur ER-Membran
• ER-Membran mit SRP-Rezeptor bindet SRP, Ribosom und Polypeptidkette
• SRP und SRP-Rezeptor haben beide GTP gebunden, bei Hydrolyse: SRP wird freigesetzt
• Ribosom wird auf Translocon = Kanal übertragen
• Translation wird fortgesetzt, Protein wird ins ER-Lumen hinein synthetisiert
• Signalsequenz wird während Translation durch Signalpeptidase abgeschnitten
• nach Termination: Ribosom wird freigesetzt
• Kanal des Translocons schließt

Question 36

Welche Proteinmodifikation sorgt dafür, dass das Protein

1. Zu den Lysosomen gelangt
2. Im ER verbleibt?

Answer 36

1. Mannose-6P

2. KDEL

Question 37

Wie kann die Translation reguliert werden?

Answer 37

• Phosphorylierung von eIF-2 —> ternärer Komplex wird weniger gebildet
• Regulation des Cap-Erkennungsprozess durch eIF-4