9. Enzima Flashcards
Pq a enzima faz
Todas as enzimas são proteínas?
Características comum com outras ptn
Diminui energia de ativação (energia necessária para q a reação ocorra)
Obs: NÃO altera entalpia do sistema (qnt de energia final subtraindo com a qnt de energia inicial)
Nem tds as enzimas são proteínas»_space; RIBOZIMAS (moléculas de RNA com ação catalítica)
Caracterizar comum: att depende da manutenção a estrutura
Algumas enzimas não precisam de outros grupos químicos além de seus a.a para q exerçam atividade. Entretanto temos outras enzimas chamadas de ________ q precisam de um grupo diferente chamado grupo ____ para q juntos formem HOLOENZIMAS (enzima ativa) e assim exerça função
APOENZIMA (apoproteina) / PROSTÉTICO
COFATOR
COENZIMA
GRUPO PROSTÉTICO
- Cofator: íons inorgânicos (Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+, entre outros)
- Coenzima: molécula orgânica ou metalorgânica complexa (VITAMINAS)
- Grupo prostético»_space; componente NÃO PROTEICO de proteínas conjugadas que é essencial para att biologia das proteínas
⚠️Coenzima ou cofator que se ligam firmemente à parte protéica» grupo prostético
(. )Alto poder catalítico;
(. ) Elevado grau de especificidade (ligam a SÍTIOS DE LIGAÇÃO)
(. )Funcionamento dependente de condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do solvente e força iônica;
(. ) NÃO participam da reação (não são consumidas - pode haver mudanças conformacionais enquanto age, mas sua forma inicial é preservado qnd o produto é feito)
(. )Presentes em concentrações baixas;
(. )Compartimentalização.
(. ) Ao alcançar a velocidade máxima, a quantidade de substrato não interfere na reação
V
Oq é ISOENZIMA
Isoenzimas: enzimas que possuem diversas formas e tem a função de catalisar as mesmas reações
Exoquinasa (mitocôndria)»_space; Glicoquinase (fígado)
Modelos de ligação (3)
Modelo chave-fechadura: encaixe perfeito substrato-sítio de ligação (sem alteração conformacional) | O sítio seria rígido»_space; não é mas aceito!
Modelo do ajuste induzido: sítio de ligação não é rígido e se molda quando entra em contato com o substrato»_space; alteração conformacional só no sítio ativo
Há um 3º modelo, mais atual, ajuste induzido + “torção” do substrato, ativando-o»_space; sítio ativo e substrato moldáveis! (alteração no sítio ativo e mais torção no substrato p ativar)
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO
- Temperatura (atua em temperatura óptima»_space; NÃO quer dizer q n vai atuar em outras temperaturas)
- pH;
- Concentração do substrato;
- Concentração da enzima;
- Presença de inibidores.
Tipos de inibidores enzimáticos
Reversíveis
• competitivo
• incompetitivo
• mistos
Irreversíveis
Irreversíveis: inibem enzima para sempre
Reversíveis:
• competitivos: inibidor com mesma forma q o substrato»_space; competindo pelo mesmo sítio ativo do substrato
⚠️(Atingem velocidade máxima se ⬆️substrato)
- incompetitivos: inibidor liga ao COMPLEXO ENZIMA SUBSTRATO (não ao sítio ativo)»_space; alterando complexo»_space; inativando
- mistos: inibidor liga ou somente na enzima ou no complexo enzima substrato
Inibidores enzimáticos
INIBIDORES ENZIMÁTICOS
Reversíveis:
•Competitivos: Competem pelo local de ligação da enzima livre com o substrato (semelhança com o substrato); Se aumentar o substrato, atinge-se a velocidade máxima.
- Incompetitivos: Se ligam apenas ao complexo enzima-substrato, causando modificações conformacionais e impedindo a formação do produto
- Mistos: Inibidor não competitivo que se liga a um sítio que lhe é próprio, tanto na enzima livre quanto no complexo enzima-substrato.
Irreversíveis:
Formam uma ligação covalente entre a enzima e o inibidor, podendo se combinar com o grupo funcional, destruindo-o.
As enzimas podem ser reguladas por outras moléculas que aumentam ou reduzem sua atividade. As moléculas que aumentam a atividade das enzimas são chamadas de ativadoras, as moléculas que diminuem a atividade de uma enzima são chamadas de inibidoras.
Regulação enzimática (3)
• Alostérica
Produz uma mudança conformacional no sítio ativo da enzima, favorecendo ou não a ligação com o substrato (modulador ou substrato).
• Covalente
A “ enzima 1” se liga a um fosfato que possui carga negativa, dessa forma, favorece a ligação com a “enzima 2” que possui a arginina (positiva)
⚠️ Na regulação covalente as enzimas reguladoras são interconvertidas entre duas formas ativa e inativa. A ativação ou inativação dessas enzimas ocorre através da ligação covalente de um grupo químico a um átomo ou grupo de átomos dos sítios ativos dessas enzimas.
• Clivagem proteica
A enzima sofre clivagem (irreversível) para ser ativada ou não. Ex: Tripsinogênio»_space; clivagem»_space; Tripsina (ativa)» atua na digestão
A respeito das enzimas, complete com verdadeiro ou falso:
( ) Possuem condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do solvente e força iônica e estão presente em concentrações muito altas.
( ) A enzima não pode ser modificada durante a reação, visto que não são consumidas durante tal processo.
( ) A natureza das enzimas pode ser proteica ou ribozima, confirmando o fato de que nem todas as enzimas são proteínas.
( ) Se a enzima tiver só a parte proteica ela é conhecida como apoproteína ou apoenzima, que está inativa.
( ) Holoenzimas são enzimas ativas que possuem proteína mais cofator (orgânico) ou coenzima (inorgânico). Estes não estão ligados permanentemente, e na ausência deles a enzima é inativa.
( ) O modelo chave fechadura prevê um sítio de ligação não totalmente transformado, mas sim moldável à molécula do substrato, e a enzima se ajustaria à molécula do substrato na sua presença.
( ) Nos inibidores incompetitivos não se consegue atingir a velocidade máxima, pois o inibidor não tem semelhanças estruturais com substrato.
F (concentração baixa no organismo)
F (não são consumidas, mas podem sim ser modificadas)
V
V
F (cofator: inorgânico | coenzima: orgânica)
F (modelo chave fechadura enzima é substrato é rígido)
V (só na inibição competitiva que o inibidor tem semelhança com substrato)
(. ) APOENZIMA tem função
V/ F
F) não tem função pq ainda está inativa
PROTEÍNA (apoenzima - inativa)+ cofator/coenzima = HOLOENZIMA (ativa)
