aula 17_aminoacidos e proteinas Flashcards
(15 cards)
Qual das seguintes afirmativas melhor explica o carácter ácido mais forte do grupo α-carboxilo dos aminoácidos comparado com um ácido carboxílico simples?
A) Porque está ligado a uma cadeia lateral alifática
B) Porque é estabilizado por ressonância com o grupo amino
C) Porque o grupo α-amino positivamente carregado aumenta a sua acidez
D) Porque está sempre na forma zwitteriónica
C
O grupo α-carboxilo dos aminoácidos é mais ácido do que um ácido carboxílico simples porque está próximo do grupo amino positivamente carregado, o que estabiliza a forma desprotonada (COO⁻) e facilita a perda do protão (H⁺), tornando-o mais ácido.
Qual das seguintes moléculas é capaz de formar pontes dissulfureto de forma reversível?
A) Tirosina
B) Cisteína
C) Lisina
D) Glutamina
B
A cisteína tem um grupo tiol (-SH) que pode ser oxidado para formar uma ligação dissulfureto (S—S) com outra cisteína, estabilizando estruturas proteicas, como na queratina.
O ponto isoelétrico (pI) de um aminoácido sem cadeia lateral ionizável é dado por:
A) Soma dos dois pKa dividida por dois
B) Média geométrica dos dois pKa
C) Valor mais baixo dos dois pKa
D) Média ponderada com base na cadeia lateral
A
Na anemia falciforme
A substituição de Glu por Val na posição 6 da cadeia beta da HbS resulta em:
A) Aumento da afinidade por O₂
B) Perda da função de transporte de O₂
C) Exposição de uma região hidrofóbica que induz agregação
D) Formação de uma ligação covalente entre subunidades
C
Na anemia falciforme, a substituição de Glutamato (hidrofílico) por Valina (hidrofóbica) na posição 6 da cadeia beta leva à exposição de uma área hidrofóbica na superfície da Hb desoxigenada, provocando agregação em fibras e alteração da forma dos eritrócitos.
Qual é a principal razão pela qual a hemoglobina apresenta uma curva de saturação sigmoidal para o oxigénio?
A) O grupo heme tem alta afinidade intrínseca
B) A Hb é uma proteína globular
C) A Hb exibe cooperatividade positiva entre subunidades
D) A ligação do oxigénio depende da temperatura
C
Quando uma molécula de O₂ se liga à hemoglobina, provoca uma alteração conformacional que aumenta a afinidade das restantes subunidades para o oxigénio — isto é cooperatividade positiva, responsável pela curva sigmoidal.
Qual das seguintes estruturas secundárias apresenta ligações de hidrogénio entre cadeias diferentes?
A) Hélice α
B) Hélice 3₁₀
C) Hélice π
D) Folha β antiparalela
D
Na estrutura β antiparalela, as ligações de hidrogénio formam-se entre cadeias polipeptídicas adjacentes, ao contrário das hélices, onde são intracadeia.
A capacidade tampão da glicina ocorre principalmente em torno de que valores de pH?
A) 1 e 7
B) 2.34 e 9.6
C) 4 e 10
D) 3.9 e 8.3
B
Qual das seguintes propriedades é típica de proteínas fibrosas?
A) Alta solubilidade em água
B) Estrutura globular e compacta
C) Presença de estruturas secundárias variadas
D) Predominância de um tipo de estrutura secundária
D
As proteínas fibrosas (ex: colagénio, queratina) têm estruturas alongadas com repetição de um tipo de estrutura secundária, como α-hélice ou folha β, e são geralmente insolúveis em água.
A histidina é única entre os aminoácidos porque:
A) Possui um grupo guanidino
B) Tem um pKa próximo do pH fisiológico
C) É sempre carregada positivamente
D) Apresenta dois grupos carboxilo
B
A histidina tem um pKa ≈ 6.0, muito próximo do pH fisiológico (~7.4), o** que lhe permite atuar como tampão** e participar facilmente na transferência de protões em reações enzimáticas.
A estabilização da hélice tripla do colagénio é facilitada por:
A) Tirosina e fenilalanina
B) Cisteína e pontes dissulfureto
C) Prolina e hidroxiprolina
D) Ácido glutâmico e lisina
C
Na hélice tripla do colagénio, a prolina e a hidroxiprolina promovem estabilidade por restrições conformacionais e por formação de ligações de hidrogénio. A glicina também é importante por ser pequena e permitir o encaixe apertado.
O gráfico de Ramachandran é útil para:
A) Prever interações proteína-proteína
B) Determinar o ponto isoelétrico
C) Avaliar ângulos phi e psi permitidos nas proteínas
D) Quantificar a força das pontes de hidrogénio
C
O gráfico de Ramachandran mostra os ângulos de torção phi (φ) e psi (ψ) das ligações peptídicas que são energeticamente permitidos nas proteínas, ajudando a prever estruturas secundárias.
A configuração trans da ligação peptídica é favorecida devido a:
A) Estabilização por pontes de hidrogénio
B) Menor impedimento estérico entre cadeias laterais
C) Proximidade dos grupos amino e carboxilo
D) Maior mobilidade da ligação
B
A configuração trans da ligação peptídica é favorecida porque reduz o impedimento estérico entre os grupos R dos aminoácidos adjacentes. A configuração cis é rara, exceto em algumas prolinas.
O GBT440 (Voxelotor) atua na anemia das células falciformes principalmente por:
A) Promover a degradação da HbS
B) Estimular a síntese de Hb fetal
C) Aumentar a afinidade da HbS pelo O₂ e inibir a polimerização
D) Substituir diretamente a HbS por HbA
C
O GBT440 liga-se à HbS, aumenta a afinidade pelo O₂, evitando a desoxigenação — o estado necessário para a polimerização e formação de fibras na anemia falciforme.
A interação do Fe²⁺ com o O₂ no grupo heme da mioglobina envolve:
A) Um grupo guanidino
B) Um anel imidazol de uma histidina distal
C) Um grupo tiol de uma cisteína
D) Um grupo fenol de uma tirosina
B
O O₂ liga-se ao átomo de ferro (Fe²⁺) do grupo heme, e esta interação é estabilizada pela histidina distal (E7), que condiciona a geometria da ligação. A histidina proximal (F8) liga-se diretamente ao ferro.
A hemoglobina fetal (HbF) tem maior afinidade para o O₂ porque:
A) Não possui grupo heme
B) Liga-se preferencialmente ao CO₂
C) Interage menos com DPG
D) Possui mais resíduos de ácido glutâmico
C
A hemoglobina fetal (HbF) tem menor afinidade por 2,3-BPG (DPG), o que resulta numa maior afinidade pelo O₂ — essencial para captar oxigénio da hemoglobina materna na placenta.
